Триптофан инициирующие

Радиационная инактивация ферментов (под действием рентгеновского и у излучения, УФ света и т. п.) является сложным многостадийным процессом. В нем выделяют фотофизические, фотохимические стадии (химические реакции под действием облучения в хромофорах— триптофане, цистеине и др.), а также темновые химические реакции. Возможность радиационной инактивации необходимо учитывать в тех случаях, когда иммобилизация ферментов (например, при образовании гелей) инициируется у излучением, УФ светом и др. [c.124]

Генетический код является вырожденным данная аминокислота может кодироваться более чем одним кодоном. Вырожден-ность кода обусловлена тем, что у кодонов, определяющих одну и ту же аминокислоту, первые два основания фиксированы, а третье положение может занимать другое основание. Исключение составляют метионин и триптофан, которые кодируются только одним триплетом. Триплет, соответствующий метионину (АУГ), инициирует считывание и не кодирует аминокислоту, если стоит в начале цепи ДНК. [c.69]

Триптамин, триптофан и их аналоги могут вступать в ферментативные реакции циклизации с образованием циклической системы гексагидропир-роло[2,3-Ь]индола 6.442. Как показано на схеме 144, такая циклизация может инициироваться атакой атома СЗ индольного ядра электрофилами или свободными радикалами. Обе эти реакции происходят в природе. [c.530]

Некоторые мутации в лидерной области усиливают эффект терминации в аттенуаторе. Они могут препятствовать снятию терминации при голодании по триптофану. Одна из таких мутаций дестабилизирует спаривание между областями 2 и 3. В результате область 3 приобретает возможность спариться с областью 4 и образовать шпилечную структуру терминатора даже в тех случаях, когда клетки голодают по триптофану. Другая мутация изменяет инициирующий кодон AUG лидерного пептида, предотвращая в результате трансляцию. Наблюдаемое в результате увеличение эффективности терминации свидетельствует о том, что транскрипция с проскакиванием аттенуатора зависит от способности транслировать лидерную область. [c.193]

Если существенный триптофанил находится вне активного центра, то сшивка изменяет баланс водородных, гидрофобных и других слабых сил (множественные разрывы связей), поддерживающих нативную конформацию макромолекулы. В результате инициируется кооперативный процесс денатурации, которая и приводит к потере ферментативной активности. В большинстве случаев непосредственной причиной инактивации являются конформационные изменения макромолекулы. Действительно, фотоинактивации белка сопутствуют конформационные перестройки и оба эти эффекта наблюдаются при одинаковых дозах УФ-света. УФ-индуцированные конформационные перестройки в белках зарегистрированы с помощью методов седиментации, электрофореза, вискозиметрии, полярографии, электронной микроскопии, люминесценции, оптического вращения, осмометрии, кондуктометрии, измерений поверхностного натяжения, растворимости, скорости дейтериевого обмена, устойчивости к протеолитическим ферментам и теплу, количества титруемых кислых, основных и 5Н-групп, изучения иммунологических свойств. [c.262]

Запасы триптофана у животных составляют лишь 2-4% от дневной нормы, поэтому небольшие различия в скорости синтеза и катаболизма белка в зависимости от диеты или гормонального состояния могут вызвать большие изменения в уровне свободного фиптофана. В регуляции уровня триптофана, а следовательно, и серотонина в мозге большую роль ифает также кинурениновый путь катаболизма триптофана, реализующийся в печени. Этот путь инициируется триптофанпирролазой (Ь-триптофан-2,3-диоксигеназа, КФ 1.13.11.11) — печеночным ферментом, который использует главным образом триптофан [c.63]

Необычный трансляционный аппарат митохондрий млекопитающих. Структура митохондриальных мРНК обладает особенностями, ставящими ряд проблем с точки зрения трансляции. В них отсутствуют не только типичные кэп-структуры, но и протяженные 5 -лидерные последовательности слева от инициирующих кодонов, так что рибосомы митохондрий должны узнавать и связывать мРНК каким-то другим способом. Еще одна особенность трансляции у митохондрий состоит в использовании необычных кодонов инициирующими кодонами могут быть, помимо AUG, также и метиониновые кодоны AUA, AUU и AU (табл. 9.15). Универсальные стоп-кодоны UAA и UAG используются и в митохондриях млекопитающих, однако еще один обычный стоп-кодон, UGA, кодирует триптофан. Универсальные аргининовые кодоны AGA и AGG служат стоп-кодонами и не кодируют никаких аминокислот. [c.219]

В биологической системе такая реакция возможна в присутствии халатных ионов металлов (например, феррицито-хрома) [263а] и инициируется триптофаном. В настоящее время известно более десяти ферментов, локализованных в различных компартментах клетки, которые могут катализировать эти реакции (табл. 19). Продукты восстановления молекулярного кислорода отличаются высокой активностью, что делает особо значимым вопрос об их роли в жизнедеятельности клетки. [c.171]

Редкие исключения в стандартном словаре кодонов обнаружены у инфузорий и в митохондриальных генах. Например, в митохондриях млекопитающих кодон UGA читается как триптофан и митохондриальная ДНК кодирует тРНК , чей антикодон иСА спаривается с UGA почти так же прочно, как с нормальным триптофановым кодоном UGG. В митохондриях млекопитающих кодоны AGA и AGG прочитываются как сигналы терминации. AUU, AU , AUA и AUG служат инициирующими кодонами, а AUA кодирует метионин вместо изолейцина. В митохондриях дрожжей триплеты UU, СиС, UA и UG кодируют треонин, а не лейцин. [c.137]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология