Ингибиторные рецепторы К и клеток РИК

Подобно ацетилхолину, катехоламины высвобождаются из пресинаптической мембраны посредством экзоцитоза и связываются постсинаптически с рецепторными белками. Эти рецепторы, видимо, не связаны непосредственно с ионными каналами, как в случае никотиновых ацетилхолиновых рецепторов, а вместо этого взаимодействуют с ферментом аденилатциклазой, продукт которой, вторичный мессенджер сАМР, в дополнение к другим своим функциям опосредованно регулирует ионную проницаемость постсинаптической мембраны. Такое взаимодействие с рецептором может носить либо активирующий, либо ингибиторный характер, что приводит к увеличению или снижению концентрации сАМР в клетке-мишени. [c.220]

В качестве иллюстрации на рис. 5.1 приведены данные из работы Надежды Пальминой и др. [82]. Они исследовали воздействия различных биологически активных соединений (БАС) на активность фермента протеинкиназа С. На рис. 5.1 ясно видно существование двух областей максимальной ингибиторной активности при концентрациях 10 М и 10 М (для нормальных клеток). При концентрациях ингибитора 10 -10 М (для нормальных клеток) и 10 -10 М (для опухолевых клеток) можно видеть широкие области с практически нулевой активностью. Было опубликовано множество аналогичных результатов по аномальному действию БАС в сверхнизких концентрациях на биохимические и физиологические процессы [84-88]. В этих случаях следует рассматривать действие отдельных молекул на мишень (клетка, связанный с мембраной рецептор, глобула белка и т.п.). [c.116]

При инкубации второй формы протеинкиназы с АТФ происходит включение двух молекул фосфора в регуляторный димер. Аутофосфорилирование облегчает диссоциацию холофермента, происходящую под действием цАМФ. По данным Кребса, после фосфорилирования регуляторных субъединиц диссоциацию холофермента вызывают в 5—6 раз меньшие концентрации цАМФ. Когда внешний сигнал, действующий на клеточные рецепторы, исчезает, содержание цАМФ в клетке понижается до исходного уровня, молекулы цАМФ диссоциируют от регуляторной (ингибиторной) субъединицы, вследствие чего она вновь связывается с каталитической субъединицей и фосфотрансферазная активность протеинкиназ снижается. При этом у второй формы фермента реассоциация происходит быстрее, чем у первой. [c.195]

Опыты по совместному культивированию клеток иммунных лимфатических узлов с клетками костного мозга и Т-супрессорами, полученными по методу Тауссига (Taussig, 1974b), показали, что в присутствии клеток костного мозга ингибиторная функция Т-лимфоцитов не проявляется. Клетки же костного мозга оказывают свое стимулирующее действие на антителообразование независимо от того, добавлены в культуру Т-супрессоры или нет (Михайлова и др., 1976). На основании этих результатов можно предположить, что стимулирующий фактор костного мозга конкурирует с супрессивной активностью Т-лимфоцитов, обладая, например, большим сродством к поверхностным рецепторам клеток-мишеней. Возможно также, что фактор костного мозга инактивирует эф-фекторную молекулу, вырабатываемую Т-супрессорами, или снимает супрессию с заблокированных зрелых клеток, включая в них синтез антител. Если это так, то регуляция продуктивной фазы иммунного ответа может обеспечиваться, по-видимому, взаимодействием стимулирующих и супрессирующих клеток, которое определяет интенсивность антителообразования в этот период. [c.199]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология