Лейцин Лейциновые молнии

Положение и организация злементов, получивших название лейциновая молния , в факторах транскрипции млекопитающих и дрожжей. Основой элемента является а-спираль, в которой каждый седьмой остаток представлен лейцином (рис. 8.103). Еще один компонент участок с ярко выраженными основными свойствами, ответственный за связывание белка с ДНК. [c.131]

Аминокислотные последовательности некоторых основных доменов и лейцин-богатых участков лейциновых молний. Связывание ДНК с белками, содержащими лейциновые молнии, осуществляется при участии ос- [c.132]

Схематическое изображение винтообразной структуры лейциновой молнии (вид сверху и сбоку). Параллельные спирали представлены в виде цилиндров направление белковой цепи показано стрелками. Серые кружки-остатки лейцина, цветные-остатки гидрофобных аминокислот. [По рис. 4 из работы Т. G. Oas et al., Bio hemystry 29 (1990), p. 2891. Рисунок любезно предоставлен P. S. Kim до публикации.] [c.132]

Связывание димеров факторов транскрипции, содержащих лейциновые молнии, с родственными последовательностями ДНК при помощи основных доменов. Согласно модели, димерная структура стабилизируется за счет взаимодействий между остатками лейцина и гидрофобными остатками. Симметрично расположенные основные домены белкового димера связываются с соответствующим сайтом в молекуле ДНК, обладающим осью симметрии 2-го порядка. [W. Н. Lands hulz et al.. S ien e 243 (1989), p. 1689.] [c.133]

В составе представленного участка в позициях 19 и 26 находятся остатки лейцина. Нужно отметить, что лейцин играет особую роль в формировании и упрочнении спиральных структур. В структурных исследованиях сформировалось представление о лейциновой застежке (Leu ine zipper — имеется в виду застежка-молния). Она представляет собой сравнительно короткие последовательности со средней длиной 24 аминокислотных остатка, среди которых в позициях 2, 5, 7, 12, 16, 21 и 24 находятся остатки лейцина, формирующие гидрофобные грани спирали. Такие структуры, характерные для трансмембранных участков мембранных белков, участвуют в межмолекулярных взаимодействиях белок—белок и белок—ДНК. В последнем случае конфигурация лейциновой застежки определяет контакт пептида с поверхностью двойной спирали ДНК (см. раздел 3.2). [c.51]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология