Аминокислотная последовательность родственных белков

Тонкие различия в первичной структуре родственных белков часто удается выявить методом отпечатков пальцев . Метод этот состоит в том, что белок подвергают частичному перевариванию с помощью одного или нескольких протеолитических ферментов, а затем разделяют продукты гидролиза и идентифицируют их, пользуясь для этого либо электрофорезом, либо хроматографией на бумаге. На фиг. 32 приведены полученные таким способом отпечатки пальцев , или пептидные карты , нормального и аномального гемоглобинов. Детальное изучение этих пептидных карт показывает, что все пептидные пятна, за исключением одного, идентичны. Таким способом генетически измененный структурный элемент выявляется очень легко, и для установления природы структурного изменения нет надобности устанавливать полную аминокислотную последовательность всей молекулы. Действительно, в ряде случаев весьма определенные указания относительно природы имеющегося замещения можно получить просто исходя из результатов анализа аминокислотного состава соответствующих пептидов, выделенных из двух белков. Но, конечно, однозначные доказательства замены одной аминокислоты на другую получают только после установления аминокислотной последовательности анализируемых пептидов. [c.96]

Возможен иной взгляд на эту структуру, связанный с существованием двух других типов белков, родственных глобину. Миоглобин-связывающий кислород белок-мономер животных, аминокислотная последовательность которого позволяет предположить наличие общего (хотя и древнего) происхождения с субъединицами глобина. Леггемоглобины-это связывающие кислород белки бобовых растений, так же как и миоглобин, являющиеся мономерами. Они также могут иметь общее происхождение с другими белками, связывающими гем. [c.265]

Физические и химические исследования бактериофага 2 показали, что его частица содержит одну одноцепочечную (некольцевую) молекулу РНК длиной около 3300 нуклеотидов. (Следовательно, РНК 2 несет примерно в два раза меньше генетической информации, чем РНК ВТМ.) Нуклеотидный состав РНК 12 следующий [А] = 0,23 [Г] = 0,26 [У] = = 0,26 и 1Ц] = 0,25. Белковая оболочка фага 2 представляет собой сферическую структуру из 180 одинаковых молекул белка, каждая из которых содержит 129 аминокислот. Анализ аминокислотной последовательности белка фага 12 и родственных ему фагов М52 (выделенного в Калифорнии) и 1г (выделенного в Германии) показал, что белок М52 отличается от белка 2.по 88.-й аминокислоте, белке фага 12 в этом мес е находится оста- [c.469]

Сравнение кинетики сворачивания родственных блоков, полученных методом генной инженерии и отличающихся между собой аминокислотным составом боковых цепей, позволяет подойти к определению структуры промежуточных состояний при сворачивании. Незначительные изменения в боковых цепях белка мутантов не нарушают общей картины сворачивания, но выявляют роль определенных взаимодействий в этом процессе. Анализ более 120 мутантов, включающих изменение более половины боковых цепей барназы (РНК-аза белок со 110-ю остатками), подтвердил определяюшую роль гидрофобных взаимодействий в стабилизации зародышей вторичной и третичной структуры (Фершт, 1993). По-видимому сворачивание в барназе начинается на N-кoнцe, образующем а-спирали, и центральной -шпильке, которые затем притягиваются и стабилизируются гидрофобным взаимодействием. При сохранении общего направления сворачивания основной последовательности возможны небольшие различия в структуре интермедиатов, отражающие роль боковых цепей. В целом становится ясным, что в белках вторичная структура служит блоком при формировании третичной структуры и должна поэтому быстро образовываться и быть относительно стабильной, чтобы прожить достаточно долго. Начало формирования третичной структуры связано с образованием инициирующей шпильки из соседних по цепи сегментов. Это требует фиксации структуры двух структурных сегментов и большой затраты энергии и поэтому невыгодно с энергетической точки зрения. [c.214]

Рис. 3-38. Пример широко распространенной в эволюции белков перетасовки блоков белковых последовательностей. Участки белка, обозначенные окрашенными геометрическими фигурами, являются эволюционно родственными, но не идентичными. А. Бактериальный САР-белок состоит из двух доменов один из них (закрашенный треугольник) связывается со специфической последовательностью ДНК, второй - связывает сАМР (см. рис. 3-33). ДНК-связываюший домен родствен ДНК-связываюшим доменам многих других белков регуляторных генов, включая белки 1ас-репрессор и его-репрессор. Кроме того, две копии сАРМ-связывающего домена обнаружены в эукариотических киназах, регулируемых связыванием циклических нуклеотидов. Б. Представлены два домена, состоящие примерно из 40 аминокислот, каждый из которых встречается в трех больших белках позвоночных. Например, рецептор липопротеина низкой плотности (ЛНП) - это трансмембранный белок из 839 аминокислотных остатков, ответственный за выведение холестерола из клеток. Он содержит много доменов, имеющихся и в других белках, в частности, семь копий цистеин - богатого домена (светлые кружки), участвующих в связывании ЛНП, и три копии такого же размера (окрашенные

Справочник химика 21

Химия и химическая технология