Димер образуется до связывания с ДНК

Полная структура конканавалина А была установлена методом рентгеноструктурного анализа [93, 94] (рис. 5-7). Этот белок представляет собой тетрамер, состоящий из субъединиц с мол. весом 27 500. При рН 5,8 он диссоциирует на димеры. Строение конканавалина А не совсем обычно, поскольку он не содержит а-спиральных участков. Каждый мономер состоит из 237 остатков, 57% которых образуют трехслойную р-структуру (рис. 5-7, В). Белок не связывает углеводы до тех пор, пока не будут заняты два участка, связывающие металл. Возможно, что для образования участка, связывающего углевод, необходимо конформационное изменение белка, которое происходит только в процессе его связывания с ионами. [c.379]

Рнс. 38.23. Тимин-тиминовый димер, образующийся при связывании рядом расположенных тиминовых оснований. [c.80]

ИЗ цепей ДНК дефектна (например, содержит тиминовый димер или АР-сайт), а комплементарная цепь не могла быть синтезирована из-за дефекта в матрице и поэтому напротив поврежденного участка остается незастроенная брешь (см. рис. 47). Единственный способ безошибочной репарации такого повреждения — это использовать в качестве эталона второй полученный при репликации дуплекс ДНК. т. е. использовать рекомбинацию для репарации повреждения. У Е.соН эту задачу способен выполнить Re A-белок вместе с ферментами репарации. Для НесА-белка одноцепочечный участок двуспиральной молекулы ДНК, содержащий повреждение, является излюбленным участком связывания. Связавшись с таким местом, Re A-6e-лок вовлекает его в рекомбинационное взаимодействие с гомологичным неповрежденным дуплексом, причем как разорванная, так и поврежденная цепи ДНК оказываются спаренными с неповрежденными комплементарными цепями, что позволяет их репарацию описанными в предыдущей главе репарационными системами (рис. 62). Таким путем осуществляется пострепликативная, или рекомбинационная, репарация. Аналогичным образом за счет рекомбинации происходит репарация двуцепочечных разрывов ДНК. [c.94]

Атом Не обладает двумя 1в электронами. При образовании димера образуются две заселенные молекулярные орбитали связывающая и разрыхляющая. Каждая орбиталь может быть занята двумя электронами с противоположно направленными спинами таким образом, что для Нег равномерно заселяются связывающая и разрыхляющая орбитали, что приводит к почти полному уравновешиванию связывания и расталкивания и объясняет слабую энергию связи для кластеров инертных газов. Однако димер Не имеет уже два связывающих и один разрыхляющий электрон, что ведет к увеличению энергии связи такого димера. [c.307]

Каким образом связывание лиганда с внеклеточным доменом рецептора активирует каталитический домен на другой стороне плазматической мембраны Трудно представить себе, как конформационные изменения могли бы передаваться через липидный бислой по одиночной трансмембранной а-спирали. В случае рецептора для EGF связывание лиганда вызывает конформационные изменения наружного домена, что приводит к димеризации рецептора. Возможно, что в результате взаимодействия двух соседних цитоплазматических доменов димер приобретает каталитическую активность. [c.369]

Во-вторых, димер образуется до связывания мономеров с ДНК, т. е. мономеры не связываются с ДНК по отдельности. [c.97]

Димер образуется до связывания с ДНК и, 4, 5/] [c.100]

На рис. 8.52 представлена модель, иллюстрирующая различные структурные особенности рецепторов гормонов и предположительный механизм их участия в активации транскрипции. Согласно этой модели, свободный рецептор может находиться в двух формах. В одной из них (I) домен Е свободен и не участвует ни в каких взаимодействиях. Вторая форма (II) представляет собой комплекс, состоящий из рецептора и ингибитора. Предполагается, что формы I и II не могут связываться с HRE. Присоединение гормона к рецептору, находящемуся в форме I, приводит к изменению конформации домена Е, димеризации рецептора (форма III) и его кооперативному связыванию с HRE (форма IV). Если же гормон соединяется с рецептором, находящимся в форме II, то белок-ингибитор отделяется от рецептора, последний димеризуется (форма III) и связывается с HRE. Данная модель предполагает, что димер образуется в результате взаимодействий между двумя связанными с лигандами доменами Е и двумя ДНК-связывающими доменами С. [c.78]

Аналогичным образом связывание димера X—V ферментом может быть значительно более прочным, чем связывание мономеров X и V, поскольку димер теряет только один набор поступательной и вращательной степеней свободы. [c.290]

Метод валентных связей указывает на возможность существования борина ЕШз, однако это соединение не может быть выделено и существует только. как промежуточный продукт в некоторых химических реакциях. Молекула ВНз неустойчива (ДО = 109 кДж/моль), так как в ней 6 связующих электронов образуют протяженные электронные облака со сравнительно малой плотностью, которые не обеспечивают необходимое связывание — не экранируют полностью положительные заряды ядер (по этой же причине не очень стабильны гидриды бериллия и магния). Частицы ВНз взаимодействуют друг с другом образуя димер [c.329]

На рис. 4-14 показано более детально, как связываются между собой субъединицы в димере инсулина, если смотреть на молекулу примерно вдоль оси симметрии 2-го порядка (отмеченной крестиком в центре кольца фенилаланина-25). Видно, что С-концы В-цепей вытянуты. Две антипараллельные цепи образуют р-структуру с двумя парами водородных связей. Если бы связывание было строго изологическим, эти две лары связей были бы полностью эквивалентными и располагались бы симметрично одна относительно другой. Прямая, проведенная через определенную точку на одной цепи и через ось симметрии 2-го порядка, должна была бы пройти через соответствующую точку на другой цепи. Однако, как показывает тщательный анализ, структура далеко не симметрична. [c.293]

Рассмотрим теперь процесс ассоциации А с В с образованием олигомеров, для которых истинные константы связывания Ках и Квх имеют те же значения, что и для мономеров. Поскольку наиболее распространенной олигомерной формой ферментов является изологический димер [63], целесообразно более подробно проанализировать поведение именно димеров. Моно и др. подчеркивали, что оба конформера А и В (Т и R) могут ассоциировать, образуя изологические димеры, в которых сохраняемся симметрия [c.298]

Иммуноглобулины IgA являются основным классом антител в секретах (молоке, слизи, слезах, секретах дыхательных путей и кишечника). Эти белки существуют либо в виде мономера (как IgG), либо чаще в виде димера, содержащего дополнительно одну J-цепь и еще одну полипептидную цепь, называемую секреторным компонентом (рис. 119). Секреторный компонент синтезируется эпителиальными клетками и первоначально находится на внешней поверхности этих клеток, где он служит в качестве рецептора для связывания IgA из крови. Образующийся комплекс (IgA — секреторный компонент) поглощается клетками путем эндоцитоза, переносится через цитоплазму эпителиальных клеток и выделяется в секреты. Дополнительно к этой транспортной роли секреторный компонент может также предохранять молекулу IgA от деградации протеолитическими ферментами в секретах. [c.215]

Наиболее известный лектин — конканавалин А. Это белок с молекулярной массой 102 ООО, состоящий из 4 идентичных субъединиц и имеющий 4 центра связывания углеводов. При понижении pH и температуры конканавалин А переходит в форму димера. В поли-пептидной цепи белка отсутствуют а-спиральные участки, более 50% цепи мономера образуют трехслойную Р-структуру. Для связывания углеводов важны ионы Са " и [c.339]

Изучение димеризации и содимеризации олефинов на комплексных катализаторах начато сравнительно недавно, и поэтому эти реакции исследованы значительно меньше, чем полимеризация. Механизмы таких реакций в большинстве случаев не выяснены, и часто в литературе имеются лишь предположения о возможном механизме С другой сТороны, описано несколько ионных процессов, в которых селективно образуются димеры (на первый взгляд эти процессы кажутся проще, чем координационные процессы). На строение этих димеров, т. е. на преобладающий способ связывания мономерных звеньев оказывают влияние два фактора поляризуемость олефинов и стабильность зарядов. [c.161]

Давно известно [76], что в случае водных растворов органических красителей обычно наблюдаются отклонения от закона Бера. Известно также, что при связывании красителей в полимерах часто наблюдается изменение их спектров поглощения [77]. Отклонения от закона Бера объясняются димеризацией молекул красителей или образованием более сложных агрегатов, которые обладают иными спектральными свойствами. Образование димеров и олигомеров в растворе красителей приписывают [78] действию дисперсионных сил Лондона [79]. Эти силы приблизительно пропорциональны квадрату силы осциллятора и кубу длины волны поглощения [78], Таким образом, для молекул красителей они сравнительно велики. [c.1859]

БАК состоит из двух идентичных субъединиц. Каждая субъеди-иица образует два до.мена, но в отличие от репрессора фага л за связывание с ДНК отвечает С-концевой домен., -концевой домен БАК связывается с сАМР и обеспечивает межсубъедиянчные контакты в димере. Как и у репрессора фага л и многих других регуляторов транскрипции, связывание БАК с ДНК осущестатяется за счет пары бнспиральных элементов, погруженных в большие борозд- [c.148]

Пару субъединиц, которые удерживаются вместе за счет контактов типа ау и связаны осью симметрии второго порядка (рис. 4-9, А), мы буде.м называть изологическим димером. Каждая точка одной субъединицы (например, а) может быть совмещена с такой же точкой другой субъединицы при повороте вокруг оси симметрии на 180°. Точки с я с одной субъединицы (см. рис. 4-9, А) расположены точно напротив соответствующих точек другой субъединицы. В центре структуры, изображенной на рпс. 4-9, А, имеется полость, поэтому группы с я с в действительности нг соприкасаются и основной вклад в связывание между субъединицами вносят парные взаимодействия типа a между группами, удаленными от оси симметрии. Однако реальный -белковый димер может и не иметь такой лолости. Пара идентичных связей в изологи-ческом димере называется обычно одиночной изологической связью. Такого рода связь включает парные взаимодействия между комплемен-тарны.ми группами (а/) и образуется за счет наличия пар идентичных групп, расположенных вдоль оси. Изологическое связывание играет исключительно большую роль в олигомерных ферментах, причем высказывалось даже предположение, что оно возникло на самых ранних стадиях эволюции ферментов. Вполне возможно, что сначала практически никакой комплементарности между взаимодействующими субъединицами не существовало и они соединялись за счет неапецифических взаимодействий в результате контактирования двух гидрофобных участков [42], однако в дальнейшем эволюция привела к появлению более специфических парных взаимодействий. [c.279]

Если йеличина Каъ мала (нет смещанного димера), это выражение также сводится к уравнению (4-33), описывающему полностью кооперативное связывание, причем К определяется в этом случае следующим образом [c.302]

Аналогичная проблема возникает в случае инсулина. В растворе гексамер инсулина находится в равновесии с димерами и мономерами. Поскольку димер, по-видимому, важен для связывания с рецепторами гормона, его необходимо идентифицировать. Судя по величинам, приведенным в табл. 5.5, прочность обоих возможных димеров не должна сильно различаться. Однако димер ОР помимо несколько более прочного контакта образует антипарал-лельную р-структуру. Поэтому можно считать, что в растворе присутствует именно этот димер [259]. [c.123]

Если установлено, что молекулы данного полисахарида в растворе имеют частично или полностью упорядоченную конформацию, то следующим шагом является возможно более детальное определение их геометрии. Все имеющиеся в настоящее время подходы к решению этой проблемы основаны на сравнении с базисными конформациями, определенными рентгеноструктурным анализом в твердом состоянии. Сравнение некоторых основных особенностей конформаций молекул может быть сделано на основании анализа стехиометрии при переходе порядок — беспорядок так, можно выяснить, из скольких тяжей составлена упорядоченная коиформа-Ция молекулы. Так, изучение концентрационной зависимости указанного перехода показало, что ксантан упорядочен внутримолекулярно [19], тогда как 1-каррагинан образует упорядоченный димер [29], что и ожидалось для обоих случаев по аналогии с твердым состоянием. Для полиглюкуроната стехиометрия связывания ионов кальция, как было показано, может соответствовать только двухтяжевой укладке его молекулы [30]. Такая двухтяжевая ассоциация полисахаридных цепей в нескольких независимых областях связывания может приводить к возникновению незавершенной трехмерной сетчатой структуры, т. е. к гелеобразованию введение в Молекулу полисахарида короткоцепных сегментов, имеющих только одну область связывания, может подавить процесс образования сетчатой структуры за счет конкурентного ингибирования ассоциа-Дии цепей. Такое явление может быть использовано для получения Данных, подтверждающих двухтяжевый характер ассоциата, как о было сделано для 1-каррагинана и полигулуроната [31]. [c.295]

Окисление фенолов 1221. ДДХ — очень сильный окислитель для фенолов реакция протекает гладко в метаноле при комнатной температуре. Как правило, главными пpoдyктa пI являются димеры, образованные за счет С — С- или С — О-связывания. 2,6-Димето-ксифенол со свободным -положением дает главны.м образо.м днфено-хинон (2) и следы 2,6-диметоксихннона (3). [c.411]

Частым типом структурных повреждений ДНК, вызываемых УФ-излучением, является образование пиримидиновых димеров в результате ковалентного связывания соседних пиримидиновых оснований. Реже УФ вызывает разрыв водородных связей, образование межцепочечных поперечных сшивок и поперечных сшивок между ДНК и белком. Ионизирующие излучения всех видов вызывают главным образом одноцепочечные разрывы в ДНК разрывов, поражающих обе цепи, обычно на порядок меньше. Различные химические мутагены индуцируют образование внутрицепо-чечных и межцепочечных поперечных сшивок и одноцепочечные разрывы ДНК. [c.148]

Фермент состоит из 2 субъединиц Bj (димер с молекулярной массой 160 кДа) и В2 (димер с молекулярной массой 78 кДа). В состав В] входят участки связывания рибонуклеотидных субстратов и аллостерических эффекторов. В содержит сульфгидрильные группы, являющиеся донорами электронов при восстановлении рибозного остатка. В2 - белок, содержащий железо и серу, участвует в катализе, образуя необычный свободный радикал ароматического кольца тирозинового остатка. Обе субъединицы В и Bg участвуют в образовании активных центров фермента. Восстановленный тиоре-доксин в ходе реакции НАДФН с окисленным тиоредоксином. Реакция катализируется флавопротеином тиоредоксинредуктазой. [c.435]

С в течение 100 ч и последующего дефторирования наряду с пентафтор бифенилом (10) (62%) выделена смесь октафтор-3,4 - (14) и -4,4 -кватерфенилов (15) (6%, соотношение 7 1) [1038]. Предшественником кватерфенила (15) является димер о-комплекса (9), предшественником кватерфенила (14), очевидно, продукт связывания о-комплекса (9) и изомерного о-комплекса (13), который образуется в результате миграции атома фтора из геминального узла в соседнее положение. Такая перегруппировка представляет собой характерную особенность реакций перфторароматических соединений с радикалами [1039]. Взаимодействие пентафторбензоилпероксида с гексафтор бензолом при 200 °С приводит главным образом к димеру изомерного о-комплекса типа (13), образующегося в результате перегруппировки,— перфтор-1,Г,4,4 -тетрагидро-3,3 -кватерфенйлу, а де фторирование этого соединения при обработке цинковой пылью — с высоким выходом к труднодоступному перфтор-3,3 -квахерфенилу (16) [1040]. [c.450]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология