Бактериородопсин двумерные кристаллы

А — карта распределения электронной плотности в пурпурной бляшке (проекция на плоскость мембраны) одна из молекул бактериородопсина обведена пунктиром, ячейка двумерного кристалла — сплошной линией [c.105]

Все, кроме бактериородопсина. Области мембраны, занятые этим белком (так называемые фиолетовые бляшки), в воде не разрушаются из-за прочной кристаллической упаковки молекул бактериородопсина. Дело в том, что фиолетовая бляшка — это двумерный белковый кристалл, где молекулы бактериородопсина объединены в триады, а триады — в правильные шестиугольники. [c.122]

Правда, в мембране бактериородопсин существует в Кристаллическом состоянии. Но это двумерный плоский Кристалл. Толщина образца (около 50 ангстрем) здесь слишком мала, чтобы стало возможным применение [c.127]

Пурпурная мембрана содержит 75% бактериородопсина — белка с М 26 000, образующего основание Шиффа с одной молекулой ретиналя. Молекулы родопсина уложены в такую правильную упаковку, что пурпурная мембрана может рассматриваться как двумерный кристалл . а-Спиральные участки составляют 70—80% полипептидной цепи. Хендерсон и Анвин [15] [c.183]

Пурпурная мембрана представляет собой естественный двумерный кристалл. Молекулы бактериородопсина организованы в мембране в виде тримеров, прйчем каждый тример окружен шестью другими так, что образуется правильная гексагональная решетка (рис. 329). [c.606]

Для полной расшифровки механизма действия мембранного белка очень важно знать его первичную структуру и расположение его частей в мембране. Бактериородопсин был первым белком, генерирующим Д яН+, для которого были полностью установлены первичная структура и локализация его фрагментов в мембране. Этот белок расположен в специализированных областях цитоплазматической ме.мбраны пурпурных бактерий, в так называемых пурпурных бляшках. Кроме этого он обладает свойством образовывать в мембране Н. halobium тримеры, причем каждый тример окружен шестью другими так, что образуется правильная гексогональная решетка, и мембрана пурпурных бактерий может рассматриваться как естественный двумерный кристалл. Эти особенности бактериородопсина позволили Р. Хендерсону и П. Ануин в 1975 г. с помощью рентгеноструктурного анализа построить молекулярную модель белка, изображенную на рис. 44. Семь а-спиралей пересекают мембрану, образуя замкнутую группу колонн высотой около 3,5 нм (рис. 44). [c.122]

Как мы видели на примерах переносчиков кислорода и ферментов, описанных в предыдущих главах, рентгеноструктурный анализ является надежным методом изучения трехмерной структуры растворимых белков. Применим ли рентгеноструктурный анализ к мембранным белкам Трудность заключается в том, что до сих пор не удавалось получить интегральных белков мембраны в виде трехмерных кристаллов. Однако некоторые мембранные белки образуют правильную решетку в плоскости мембраны, т.е. двумерные кристаллы. Структурный анализ этих кристаллоидных форм удается осуществить с помощью электронной микроскопии в частности, такое исследование было с успехом проведено на пурпурной мембране НаЬЬасгепит /1а/оЬшт-бактерии, обитающей в соленой среде. Пурпурная мембрана-это специализированная область клеточной мембраны, содержащая бактериородопсин-белок массой 25 кДа, который превращает энергию света в трансмембранный протонный градиент, используемый для синтеза АТР (разд. 19.21). Были получены кристаллоиды в виде листка, или диска, диаметром до 1 мкм. Благодаря тому что в каждом из них содержалось около 20 ООО молекул бактериородопсина, можно было получить изображение, используя очень слабый пучок электронов и тем самым сводя к минимуму радиационные повреждения. Кроме того, для получения изображения с высокой степенью разрешения можно было брать неокрашенные препараты. Одно электронно-микроскопическое изображение кристаллоидного листка пур- [c.221]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология