Молекулярные массы рибосомных белков

В работах [1500, 1501] приведены таблицы молекулярных масс 50 рибосомных белков и указаны некоторые другие их свойства. Молекулярные массы рибосомных белков лежат в диапазоне 10 000—30 000 исключением являются только два белка — S1-белок с мол. массой 65 000 и ЬЗЗ-белок с мол. массой 9 000. 13 S-белков из 21 и 12 L-белков из 34 обладают ярко выраженными основными свойствами, но, очевидно, не все они непосредственно связаны с РНК. Малая субчастица каждой рибосомы содержит по одной молекуле каждого белка то же самое, видимо, справедливо для большинства белков большой субчастицы, за исключением белков L7 и L12. Эти два белка почти идентичны и отличаются друг от друга только тем, что первый из них несет на N-конце ацетильную группу и содержит [c.45]

ЖИВОТНЫХ, Грибы, растения и простейших, содержит несколько более крупные 80S рибосомы. Их молекулярная масса составляет около 4 10 дальтон, а линейные размеры от 25 до 30 нм (в лиофильно-высушенном состоянии). Они также включают только два типа биополимеров — РНК и белок, но содержание белка в них существенно больше, чем в прокариотических рибосомах соотношение масс РНК белок около 1 1, парциальный удельный объем около 0,65 смз/г и плавучая плотность в s l 1,55—1,59 г/смз. Важно отметить, что абсолютное количество как РНК, так и белка (а не только пропорция белка) в 80S рибосомах существенно больше, чем в 70S рибосомах. Рибосомная РНК 80S рибосом также связана, в основном, с такими двувалентными катионами, как Mg2+ и Са2+, а также с небольшим количеством полиаминов и диаминов (спермин, спермидин, путресцин). [c.53]

В рибосоме Е. соИ только в одном экземпляре. Наиболее крупный белок содержится в малой субчастице это S1 (557 аминокислотных остатков, молекулярная масса 61160 дальтон) он довольно лабильно связан с рибосомой и легко теряется при выделении. Остальные белки много меньше по размеру молекулярная масса самых крупных из них (S2, S3) —около 26000 дальтон. Самые маленькие белки — L29, L30, L31, L32, L33 и L34 — представляют собой основные полипептиды с длиной около 50—60 аминокислотных остатков (молекулярная масса около 5000—7000 дальтон), и все сосредоточены в большой рибосомной субчастице. Размеры рибосомных белков Е. oli представлены в табл. 1. [c.92]

Репрессия трансляции под действием двуспиральной РНК. В лизате ретикулоцитов двуцепочечные РНК, включая как двуспиральные фрагменты вирусного происхождения (полиовируса или реовирусов), так и синтетические комплексы поли(А) поли(и) или поли(1) поли(С), вызывают ингибирование синтеза белка в присутствии гемина, похожее по всем признакам на репрессию, вызываемую отсутствием гемина. Двуцепочечная РНК, которая оказывает такое воздействие на трансляцию, должна состоять не менее, чем из 50 пар нуклеотидных остатков. Оказалось, что, так же как и в результате отсутствия гемина, в присутствии такой двуцепочечной РНК происходит активация ингибитора инициации, обозначаемого как dsl, и этот ингибитор тоже является протеинкиназой, фосфорилирующей а-субъединицу eIF-2. В отличие от H I, однако, dsl связан с рибосомными частицами и представляет собой белок с молекулярной массой около 67000 дальтон. Активация ингибитора требует АТФ и происходит как результат автофосфорилирования белка. Именно автофосфорилирование индуцируется взаимодействием белка с двуцепочечной РНК. По-видимому, механизм репрессии инициации под действием активированного dsl во всем аналогичен таковому в случае H I и заключается в изменении взаимодействия eIF-2 в результате его фосфорилирования с дополнительным белком eIF-2B (см. выше). [c.262]

Аналогичные белковые факторы инициации обнаружены также в эукариотических клетках. Открыто около 10 эукариотических белковых факторов инициации (см. табл. 14.1), их принято обозначать elF. Все они, по-видимому, важны для инициации, однако только три из них абсолютно необходимы и существенны для белкового синтеза eIF-2, eIF-3 и eIF-5. Они получены в чистом виде eIF-2 состоит из а-, 3- и у-субъединиц (мол. масса 38000, 47000 и 50000 соответственно), eIF-3 (мол. масса 500000—700000) и eIF-5 (мол. масса 125000). Укажем также, что в синтезе белка их роль тождественна роли инициаторных белков у прокариот. Отличительной особенностью синтеза белка у эукариот является, кроме того, наличие среди 10 белковых факторов инициации еще одного белка, названного кэп-связы-вающим. Соединяясь с 5 -участком кэп мРНК, этот белок содействует образованию комплекса между мРНК и 40S рибосомной субчастицей. Необходимо отметить, что до сих пор не раскрыты тонкие молекулярные механизмы участия белковых факторов инициации как у про-, так и у эукариот в сложном процессе синтеза белка. [c.526]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология