Мембраны пурпурные

У всех фотосинтезирующих организмов, включая высшие растения, фотосинтез протекает в мембранных структурах. У пурпурных бактерий поглощающие свет пигменты (бактериальные хлорофиллы и каротины) встроены в мембраны, которые представляют собой складки наружной клеточной мембраны. Эти участки имеют характерную структуру и называются хроматофорами. Они состоят из соединяющихся между собой полых пузырьков, параллельно расположенных трубочек или параллельных пластинок (ламелл) диаметр всей структуры — 50—100 нм. У зеленых бактерий пигменты выстилают внутриклеточные пузырьки. В настоящее время фотосинтезирующие бактерии обитают только в серных источниках и глубоких озерах, но когда-то они были, вероятно, распространены гораздо более широко и являлись единственными фотосинтезирующими организмами на Земле. [c.25]

Ассимиляция солнечной энергии, т.е. превращение световой энергии в химическую, стартует с поглощения кванта света светособирающими молекулами (антеннами) на поверхности мембраны. Электронное возбуждение безизлучательно передается специальным молекулам внутри мембраны - димерам хлорофилла. Эти димеры хлорофилла входят в состав молекулярных образований, которые называются РЦ фотосинтеза. РЦ фотосинтеза - это достаточно жесткий молекулярный комплекс (молекулярный аппарат). Далее в РЦ происходит процесс разделения зарядов возбужденный димер хлорофилла отдает электрон первичному акцептору электрона. Этот процесс происходит в пикосекундном диапазоне времен. Например, в РЦ пурпурной бактерии в качестве первичного акцептора выступает бактериофеофитин, электрон живет сотни пикосекунд на фео-фитине и переносится на первичный хинон Рд. [c.106]

Общая схема превращения энергии света в различные типы работы мембраны пурпурных фотосинтезирующих бактерий представлена на рис. 23. [c.62]

Функционирование бактериальной пурпурной мембраны вызывает неослабевающий интерес. Это связано с тем, что в его основе лежит относительно простой механизм улавливания энергии света без участия хлорофилла, а рецепторный пигмент, бактериородопсин, сходен со зрительными пигментами животных. [c.379]

Два компоненту фотосинтетического аппарата — реакционные центры и электронтранспортные системы — всегда локализованы в клеточных мембранах, представленных ЦПМ и у большинства фотосинтезирующих эубактерий развитой системой внутрицитоплазматических мембран — производных ЦПМ (см. рис. 4). Локализация светособирающих пигментов в разных группах фотосинтезирующих эубактерий различна (табл. 22). У пурпурных бактерий, гелиобактерий и прохлорофит светособирающие пигменты в виде комплексов с белками интегрированы в мембраны (рис. 72, А). В клетках зеленых бактерий и цианобактерий основная масса све-тособирающих пигментов находится в особых структурах, прикрепленных к поверхности мембраны, но не являющихся ее компонентом. Это хлоросомы зеленых бактерий и фикобилисомы цианобактерий (см. рис. 4). [c.274]

В отличие от мембран палочек и колбочек пурпурная мембрана бактерий являет-ся скорее кристаллической, Рис. 14.25. Цикл функционирования чем жидкой. Молекулы БР бактериородопсина сгруппированы в кластеры [c.478]

Пурпурная мембрана и бактериородопсин [c.605]

Широкое применение нашел метод ограниченного протеолиза в изучении топографии бактериородопсина. Так как молекула бактериородопсина в пурпурной мембране обладает довольно жесткой упаковкой, можно было ожидать, что ее участки, расположенные внутри мембраны, окажутся недоступными для макромолекул ферментов, в то время как области, экспонированные наружу, будут подвергаться ферментативному гидролизу. Ограниченный протеолиз везикул с правильной и обращенной ориентацией бактериородопсина позволил локализовать N- и С-концевые участки белка соответственно на наружной и цитоплазматической поверхностях мембраны. [c.608]

Микроорганизмы при росте на i-соединениях меняют свои мембраны, особенно серьезно меняется место локализации ферментов и переносчиков электронов. Они становятся похожими на мембраны нитрифицирующих и пурпурных бактерий. Однако мембраны меняются и в зависимости от условий роста (аэрация, перемешивание, pH среды, температура и т.д.). [c.153]

Ориентированные молекулы бактериородопсина в пурпурном пятне клеточной мембраны [c.712]

Для полной расшифровки механизма действия мембранного белка очень важно знать его первичную структуру и расположение его частей в мембране. Бактериородопсин был первым белком, генерирующим Д яН+, для которого были полностью установлены первичная структура и локализация его фрагментов в мембране. Этот белок расположен в специализированных областях цитоплазматической ме.мбраны пурпурных бактерий, в так называемых пурпурных бляшках. Кроме этого он обладает свойством образовывать в мембране Н. halobium тримеры, причем каждый тример окружен шестью другими так, что образуется правильная гексогональная решетка, и мембрана пурпурных бактерий может рассматриваться как естественный двумерный кристалл. Эти особенности бактериородопсина позволили Р. Хендерсону и П. Ануин в 1975 г. с помощью рентгеноструктурного анализа построить молекулярную модель белка, изображенную на рис. 44. Семь а-спиралей пересекают мембрану, образуя замкнутую группу колонн высотой около 3,5 нм (рис. 44). [c.122]

Предприняты попытки встраивания молекул пигмента в искусственные системы и повыщения эффективности их использования. В частности, растущие бактерии Н. каЬЫит переносят в мелкие водоемы с высокой концентрацией КаС1 и других минеральных солей, в которых исключается загрязнение. У некоторых щтаммов половина клеточной мембраны покрыта пурпурным пигментом, и из 10 л бактериальной культуры можно получить 0,5 г пурпурных мембран. В таких биомембранах содержится до 100000 молекул родопсина. Биомембраны фиксируют на особой подложке, которая должна обладать всеми свойствами, необходимыми для обеспечения тока протонов, а не других ионов. В частности, для этих целей вполне пригодны пористые подложки, пропитанные липидами, которые, сливаясь с мембраной, сплощным слоем покрывают поверхность фильтра. Мембранные фрагменты можно смещивать и с акриламидом с образованием геля. Вместо создания плотных слоев молекул бактериородопсин и липиды могут создавать протеолипосомы, которые встраивают в структуры, обеспечивающие эффективное перекачивание протонов. [c.27]

Иммобилизованные клетки микроорганизмов применяют для биотрансформации органических соединений, разделения рацемических смесей, гидролиза ряда сложных эфиров, инверсии сахарозы, восстановления и гидроксилирования стероидов. Иммобилизованные хроматофорь используют в лабораторных установках для синтеза АТФ, а пурпурные мембраны — для создания искусственных фотоэлектрических преобразователей — аналогов солнечных батарей. Разрабатывается реактор на основе иммобилизованных клеток дрожжей для получения этанола из мелассы, в котором дрожжи сохраняли бы способность к спиртовому брожению в течение 1800 ч. Из более чем 2000 известных в настоящее время ферментов иммобилизована и используется для целей инженерной энзимологии примерно десятая часть (преимущественно оксидоредуктазы, гидролазы и трансферазы). [c.93]

Единственной в своем роде мембраной является пурпурная мембрана бактерии На1оЬас1егшт ка1оЫит в ней содержится только один белок—бактериородопсин. Полная аминокислотная последовательность бактериородопсина не определена, однако установлена [27] последовательность аминокислот около места связывания фоторецептора (ретиналя) 01у-Уа1-5ег-Азр-Рго-Азр-Ьу8-Ьу5 -РЬе-Туг-А1а-Пе-Ме1 (звездочкой обозначено место связывания). [c.122]

Некоторые галофильные бактерии способны использовать энергию света для образования АТР с помощью процесса, который не похож на фотосинтез у растений или бактерий. В частности, Н. halobium используют для образования АТР обычное аэробное дыхание, если имеется в достаточном количестве необходимый для этого кислород. В условиях же нехватки кислорода в клеточной мембране этих бактерий появляются специфические пурпурные образования, так называемые заплаты (pat hes). Пигмент, обусловливающий их пурпурную окраску, представляет собой белок бактериородопсин. Последний служит фоторецептором в процессе превращения энергии света в протонный градиент, который в свою очередь является движущей силой синтеза АТР с помощью хемиосмотического механизма. Фоточувствительная пурпурная мембрана состоит из липопротеинового матрикса, причем с помощью дифракции рентгеновских лучей показано, что молекулы бактериородопси-на расположены в этой мембране в виде жесткой двумерной решетки. [c.377]

Наиболее четкое представление об ионном насосе было получено в ходе изучения пурпурной мембраны галофильных бактерий. Данный светозависимый протонный насос представляет собой часть мембранного комплекса, включающего рецепторы (в данном случае фоторецепторы), посредством которых внеклеточный сигнал (свет, источник энергии) превращается в внутриклеточ- [c.182]

Локализация пигментов. Фотосинтетические пигменты у пурпурных бактерий связаны с внутренними мембранами-везикулярными или трубчатыми выростами плазматической мембраны, которые сохраняют с ней связь, но проникают в толщу цитоплазмы. У разных видов бактерий такие мембраны имеют разную форму. Это могут быть трубочки, везикулы (пузырьки) или скопления ламелл (располагающихся концентрически или же в виде стопок) иногда они заполняют всю внутренность клетки (см. рис. 2.23). Фрагменты мембран, освобождаемые при разрушении клеток в виде везикул и отделяемые центрифугированием, называют хроматофорами . В клетках зеленых бактерий пигменты связаны с различными структурами светособирающие пигменты-главным образом с хлоросомами, а пигменты реакционных центров-с плазматической мембраной (см, рис. 2.4 и 12.9). [c.378]

Пурпурная мембрана содержит 75% бактериородопсина — белка с М 26 000, образующего основание Шиффа с одной молекулой ретиналя. Молекулы родопсина уложены в такую правильную упаковку, что пурпурная мембрана может рассматриваться как двумерный кристалл . а-Спиральные участки составляют 70—80% полипептидной цепи. Хендерсон и Анвин [15] [c.183]

Среди внутрицитоплазматических мембран вьщеляют несколько видов (табл. 4). Развитая система внутрицитоплазматических мембран характерна для большинства фотосинтезирующих эубактерий. Поскольку было показано, что в этих мембранах локализован фотосинтетический аппарат клетки, они получили общее название фотосинтетических мембран. Все фотосинтетические мембраны (как и все внутриклеточные) — производные ЦПМ, возникшие в результате ее разрастания и глубокого впячивания (инвагинации) в цитоплазму. У некоторых организмов (пурпурные бактерии) фотосинтетические мембраны сохранили тесную связь с ЦПМ, легко обнаруживаемую при электронно-микроскопическом изучении ультратонких срезов клетки. У цианобактерий эта связь менее очевидна. Одни авторы считают, что связь фотосинтетических мембран с ЦПМ у цианобактерий всегда существует, но трудно выявляется, поскольку редко попадает в плоскость среза препарата. По другому мнению, фотосинтетические мембраны цианобактерий — структуры, возникшие первоначально из ЦПМ, но впоследствии отделившиеся от нее и являющиеся в настоящее время автономными клеточными компонентами. [c.52]

ЦПМ и сохранивших с ней отчетливо наблюдаемую связь. Мембраны имеют вид отдельных пузырьков, трубок или пластинок (ламелл), располагаюшихся по периферии клетки (см. рис. 4), и представляют вместе с ЦПМ единую систему. Подобно многим обитающим в толще воды эубактериям в клетках некоторых неподвижных пурпурных бактерий содержатся газовые вакуоли. В качестве запасных веществ обнаружены углевод типа гликогена и поли-Р-оксимасляная кислота. Группа пурпурных бактерий довольно гетерогенна в отношении нуклеотидного состава ДНК. Молярное содержание ГЦ-оснований колеблется от 45 до 73 %, хотя у большинства представителей оно находится в пределах 61 — 73 %. [c.298]

При недостатке в среде О2 в ЦПМ галобактерий индуцируется синтез хромопротеина — бактериородопсина, белка, соединенного ковалентной связью с Сзо-каротиноидом ретиналем (рис. 104, А). Свое название хромопротеин получил из-за сходства с родопсином — зрительным пигментом сетчатки позвоночных. Оба белка содержат в качестве хромофорной группы ретиналь, различаясь строением полипептидной цепи. Бактериородопсин откладывается в виде отдельных пурпурных областей (блящек) на ЦПМ красного цвета, обусловленного высоким содержанием каротиноидов. При выращивании клеток на свету в условиях недостатка О2 пурпурные участки могут составлять до 50 % поверхности мембраны. В них содержится от 20 до 25 % липидов и только один белок — бактериородопсин. При удалении из среды солей клеточная стенка растворяется, а ЦПМ распадается на мелкие фрагменты, при этом участки мембраны красного цвета диссоциируют, а пурпурные бляшки сохраняются и могут быть получены в виде отдельной фракции. [c.419]

При изучении мембранных белков необходимо принимать во внимание присущие им необычные свойства. Высокое сродство этих белков к липидам и гидрофобность приводят к практически полной их нерастворимости в водных средах. Пептидные фрагменты, полученные при гидролизе мембранных белкоа. также плохо растворимы и обладают повышенной склонностью к агрегаиии. Эти и некоторые другие сложности встретились при исследовании структуры бактериородопсина — основного белка пурпурной мембраны гало-фильной бактерии Haloba terium halobium. [c.79]

Пурпурная мембрана представляет собой естественный двумерный кристалл. Молекулы бактериородопсина организованы в мембране в виде тримеров, прйчем каждый тример окружен шестью другими так, что образуется правильная гексагональная решетка (рис. 329). [c.606]

Весьма эффективным методом уточнения топографии мембранных белков, прежде всего точной локализации внемембранных участков, является использование моноклональных антител. Для получения гибридом использовались фрагменты бактериородопсина, полученные путем его расщепления протеолитическими ферментами. Наиболее ценными в этом случае оказались синтетические фрагменты коррелируя величину синтетического пептида и эффективность связывания соответствующего антитела, можно с высокой степенью достоверности зондировать выступающие из мембраны полипептидные петли. Ниже показана локализация различных антигенных детерминант молекулы бaктepиopoдoпtинa в пурпурной мембране (Г. Корана, И. Г. Абдулаев). [c.609]

Бактериородопсин- белок пурпурной мембраны. При благоприятных внешних условиях бактерия Haloba terium halobium, растущая в среде, содержащей высокие концентрации солей, синтезирует мембранный белок (мол. масса 26 000), известный под названием бактериородопсин. Молекулы этого белка, имеющего пурпурный цвет, обусловленный присутствием в них ретиналя, образуют в клеточной мембране агрегаты в виде пурпурных заплаток . Бактериородопсин действует как активируемый светом протонный насос и таким образом снабжает клетки энергией. Было показано, что этот белок состоит из семи параллельных а-спи- [c.186]

Рис. 12.18. Схематическое изображение Haloba terium halobium. Показана плазматическая мембрана (розовая с бляшками пурпурной мембраны) представлено функционирование пурпурной мембраны как протонного насоса, использующего энергию света,

Исследования молекулярных механизмов фотопревращений родопсина и бактериородопсина представляют собой важную область биофизики фотобиологических процессов, которая особенно бурно развивается в последние годы. Бактериородопсин Бр был обнаружен в пурпурной мембране галофильных бактерий (В. Стокениус, 1971), которая оказалась новым типом биологической мембраны, способной преобразовывать энергию света. Эта система, видимо, является наиболее простой из всех изученных систем запасания световой энергии в форме разности электрохимических потенциалов Н . Каждая молекула Бр содержит один хромофор-ретиналь (полиеновый альдегид) в комплексе с белком — опси-ном — единственным белком, который содержится в пурпурной мембране. Опсин использует энергию света для активного перемещения протонов через мембрану, в результате чего происходит синтез АТФ и обеспечивается выполнение других физиологических функций. В основе этого биоэнергетического процесса лежит фотохимический цикл превращений Бр. [c.388]

Пурпурные мембраны ПМ, локализованные в цитоплазме клеток некоторых экстремально галофильных бактерий, например На1оЬас1егтт ваНпапит, содержат единственный гидрофобный пигмент-белковый комплекс ПБК бактериородопсин (молекулярная масса 26 000), молекулы которого располагаются в ПМ строго упорядоченно. [c.389]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология