Типы и расположение белков

Фиброин (белок щелка, вырабатываемый тутовым шелкопрядом и пауком) имеет структуру типа складчатого слоя с антипараллельным расположением цепей. Установленная экспериментально длина амино- [c.433]

Еш,е до того как была окончательно установлена триплетная природа кодонов, Крик и его сотрудники, остроумно использовав мутации со сдвигом рамки, доказали, что генетический код действительно составлен из нуклеотидных триплетов. Рассмотрим, что произойдет при спаривании двух штаммов бактерий, каждый из которых несет мутацию со сдвигом рамки (например, делецию —1). В результате генетической рекомбинации могут образоваться мутанты, содержаш,ие обе мутации со сдвигом рамки. Однако распознать такие рекомбинанты будет трудно, так как (согласно практически любой теории кодирования) они по-прежнему будут продуцировать полностью дефектные белки. Крику и его сотрудникам удалось, однако, ввести в тот же ген третью мутацию со сдвигом рамки того же типа и наблюдать, что рекомбинанты, несуш,ие все три делеции (или вставки), были способны синтезировать, по крайней мере частично, активные белки. Это объясняется просто. Делеции одного или двух нуклеотидов полностью инактивируют ген, тогда как при делеции трех нуклеотидов, расположенных в пределах одного гена и близко друг от друга, ген укорачивается лишь на три нуклеотида. В гене будет содержаться в этом случае лишь небольшая область с измененными кодонами. Кодируемый белок будет нормальным, за исключением небольшого участка, в котором некоторые из аминокислот будут заменены, а одна будет полностью отсутствовать. Мы уже знаем, что в большинстве белков полностью инвариантна лишь сравнительно небольшая доля аминокислот. Таким образом, очень часто ген, в котором модифицирована небольшая область, может синтезировать функционально активные продукты при условии, что не произошло сдвига рамки считывания. [c.252]

Судя по наиболее точным современным данным, ионные и гидрофобные взаимодействия, с которыми связано образование высших уровней белковой структуры, приводят в общем итоге к увеличению объема системы белок вода. Другими словами, денатурация приводит к уменьшению сум.марного объема белок -Ь вода. Это скорее всего объясняется влиянием гидрофобных и ионных групп на структуру воды. По-видимому, аминокислотные остатки этих двух типов создают более плотную упаковку молекул воды по сравнению с их расположением в сплошной водной фазе. [c.316]

Сначала рассмотрим пример, когда мутации лежат в одном и том же гене. Трянс-конфигурация соответствует тесту, который мы только что описали. Обе копии гена в этом случае мутантные. При /ис-конфигурации, однако, один геном производит дважды мутантный белок, а другой-белок дикого типа. Таким образом, если исследуемые мутации лежат в одном гене, фенотип гетерозиготы определяется их взаимным расположением при транс-конфигурации фенотип-мутантный, а при цис-кон-фигурации-дикого типа. И наоборот, если мутации лежат в разных генах, их взаимное расположение значения не имеет. Для каждого гена в обеих конфигурациях есть по одной мутантной копии и по копии дикого типа. [c.19]

Характер взаимодействия полярных и неполярных групп белка и липидного бислоя приводит к тому, что пептид должен быть расположен так, чтобы максимально возможное количество неполярных аминокислотных остатков было погружено в бислой. Это очевидное требование определяет характер трех основных типов белок-мембранных комплексов, которые включают р-складчатые и а-спиральные [c.8]

Как описано в разд. 4.1, гибридные белки состоят из бактериального или синтетического полипептида, связанного с эукариотическим полипептидом. Обычно бывает нужно выделить только эукариотический белок. Для этого используется следующий подход. Конструируют гибридный ген, в продукте которого имеется точка расщепления, расположенная между участком цепи, кодируемым бактериальной иЛи искусственно синтезированной последовательностью, и участком, кодируемым последовательностью эукариотического гена. Было описано множество подходов, решающих проблему расщепления, которые грубо можно разделить на два типа химические и ферментативные (табл. 4.5). Выбор конкретного подхода определяется свойствами чужеродного белка, идеальная ситуация — это возможность использования сайта расщепления, отсутствующего в последовательности чужеродного белка. [c.104]

Белок состоит из 60 сферических субъединиц, расположенных таким образом, что 6 составляют шестиугольник, а Ю шестиугольников упакованы в виде стопки один над другим. Опишите типы структур, которые будут наблюдаться (Л) при негативном контрастировании, ( ) измерении тени и (В) при использовании реплики. [c.87]

При числе атомов железа, большем единицы, образуется кластер ( рой ), в котором, как допускают, существует одноэлектронная связь между атомами железа. Кластер содержит кроме ци-стеина также лабильную серу и может принимать нли отдавать один электрон. Белок типа 1Ре—5, т.е. содержащий один атом железа, именно рубредоксин, был тщательно изучен разнообразными методами. В итоге было доказано, что единственный атом железа в молекуле белка окружен четырьмя остатками цистеина, расположенными в вершинах тетраэдра. Оба (окисленное и восстановленное) состояния комплекса — высокоспиновые. Эти белки имеют молекулярную массу около 6000 и могут Рис 1У5 Строение передавать (на молекулу) один электрон. [c.366]

Последовательность оснований длиной 6 — 8 нуклеотидов, расположенная непосредственно перед инициирующим кодоном АУГ у Е. соИ, определяет эффективность процесса трансляции. Эта последовательность представляет собой участок связывания мРНК с рибосомой, и его сдвиг в ту или иную сторону способен уменьшать эффективность трансляции мРНК. По имени исследователей, идентифицировавших этот участок, он был назван последовательностью Шайн-Дальгарно. Обычно эту последовательность включают в состав самого вектора вместе с инициирующим кодоном на нужном расстоянии. При экспрессии векторов такого типа образуется гибридный белок, в котором несколько N-концевых аминокислотных остатков происходят от источника регуляторных элементов и инициирующего кодона прокариотического гена. Такие гибридные белки часто более стабильны обработка их химическим или ферментативным способом приводит к вьщелению эукариотической части белка. [c.123]

После определенного времени функционирования (для разньгх белков оно составляет от нескольких минут до нескольких недель и даже месяцев) белки подвергаются протеолитической деградации. Механизмы деградации различны, они зависят от типа белков, их расположения в том или ином компартменте и от протеолитического потенциала клетки или ткани. Например, в клетках свободные белки деградируют в два этапа. Функционирование белков связано, как правило, с изменением их структуры и релаксацией к исходному состоянию. По мере биологического действия накапливаются некоторые изменения структуры, которые релаксируются не полностью, в результате происходит старение белков. Изменение структуры является сигналом для атаки цитоплазматических, сериновых протеиназ, которые разрывают полипептидные связи или вырезают некоторые аминокислотные последовательности. Частично деградированный белок поступает в лизосомы, где происходит его полная деградация. Иногда сигналом для протеолитической атаки служит присоединение к старому белку низкомолекулярных полипептидов, например убиквитина. [c.470]

Какова природа вещества (апорепрессора), синтез которого контролируется геном I Недавние эксперименты показали, что Ьас-репрессор представляет собой белок, способный специфически взаимодействовать с Ьас-онераторным участком в ДНК. Функция репрессора заключается в блокировании транскрипции. Удаление ренрессора (обычно в результате взаимодействия с индуктором) инициирует транскрипцию. Участок, служащий началом координированного синтеза т-РНК, расположен рядом с операторным участком и носит название промотора (р) В результате мутации гена I образуются мутантные репрессоры различных типов I"-штаммы либо вообще не синтезируют ас-ренрессора, либо синтезируют дефектный репрессор, не способный блокировать транскрипцию ас-оперона 1 -штаммы синтезируют молекулы репрессора, не способные эффективно взаимодействовать с индуктором, вследствие чего в этих клетках Ьас-оперон выключен всегда — как в отсутствие индуктора, так и в его присутствии наконец, [ -штаммы синтезируют репрессор, которому для соединения с оператором необходим индуктор. У этих штаммов ферменты -оперона синтезируются в отсутствие индуктора, а введение индуктора в среду ингибирует их синтез. [c.537]

Железопорфирины должны присоединяться к белку с высокой константой равновесия образования комплекса, но таким образом, чтобы по крайней мере одно место в координационной сфере железа оставалось вакантным для реакции с субстратом (перекисью водорода). Это, в сущности, проблема такого же типа, как и в случае гемоглобйнов и миоглобинов, и решается она тем же способом. Апофермент цитохром с-пероксидазы связывается с некоторыми не содержащими металла порфиринами почти так же прочно, как и с железопорфиринами. Отсюда следует, что энергия взаимодействия порфирина с боковыми цепями аминокислот белка больше, чем металла с гистидином, выступающим в качестве аксиального лиганда. Белок, таким образом, обеспечивает гораздо более высокое значение константы связывания, чем этот лиганд сам по себе. Это означает, кроме того, что белок может регулировать природу аксиальных лигандов путем соответствующего расположения потенциальных лигандов относительно порфиринового кольца. В частности, он предоставляет для комплексообразования только один гистидиновый лиганд в положении, подходящем для координации с железом. Подобный вьшод относится, по всей вероятности, ко всем каталазам и пероксидазам. Как отмечено в разд. 8.5, точная природа аксиального лиганда, предоставляемого для образования комплекса с железом, не является критической. Это может быть гистидин или карбоксилсодержащий лиганд. Каталазную активность проявляет и хлоропероксидаза с гистидиновым лигандом, и настоящие каталазы в их тетрамерной форме, у которых аксиальный лиганд содержит карбоксильную группу. В то же время диссоциированная на мономеры каталаза, у которой природа аксиального лиганда, вероятно, остается неизменной, проявляет пероксидазную активность, так же как и истинные пероксидазы, с гистидином в качестве аксиального лиганда. [c.223]

Типы взаимодействий липид — белок. Силы, поддерживающие организованное расположение белковых и липидных молекул, совершенно не похожи на ковалентные связи, с которыми привыкли иметь дело биохимики. Понимание того, что эти относительно слабые силы играют ваяшейшую роль в стабильности мембраны, пришло не сразу и утвердилось с большими трудностями. За немногими исключениями, биохимики оказались плохо подготовленными к исследованию такого рода взаимодействий, поэтому необходимость в кооперировании между биохимиками и физико-химиками очевидна. В истолковании физиологических свойств мембраны большую роль должна сыграть количественная оценка силы гидрофобных связей в объединении мембранных компонентов. [c.54]

Хотя гем сам по себе является очень нестойким соединением и тотчас же окисляется кислородом воздуха с образованием ге-мина, соединение гемоглобина с кислородом не влечет за собой окисления железа, которое в образовавшемся оксигемоглобине также является двухвалентным. В связи с этим присоединившийся к гемоглобину кислород легко отщепляется в вакууме. Из этих данных ясно, что глобин предохраняет железо гема от перехода из закисной формы в окисную [125], делая возможным образование соединения типа НЬОг. Поскольку никакой другой белок не может заменить глобин в указанном отношении, следует допустить, что глобин содержит, вероятно, специальную гемаф-финовую группу или же обладает особым расположением молекулярных групп, соединяющихся с гемом [126, 127]. [c.243]

Как только все это стало известно, было выдвинуто предположение о том, что в основе строения волос, ногтей, рога и т. п. лежит альфа-спираль, и белок такого типа получил название альфа-кератина. Однако сходство между рентгенограммой, которую должны были дать молекулы такого строения, расположенные рядом и параллельно, и картиной, полученной в эксперименте, было далеко не полным. Помощь прищла с неожиданной стороны. Английские исследователи Ч. Бэмфорд, У. Хэнби и Ф. Хэппи получили рентгенограммы некоторых синтетических полипептидов, в которых все аминокислотные остатки были химически одинаковыми. Эти рентгенограммы хорощо совпадали с теми, которые должны были получиться для совокупности альфа-спиралей, упакованных в гексагональную рещетку. В частности, расположение и интенсивность пятен близко совпадали с тем, что должна была дать предполагаемая спираль с 18 аминокислотными остатками на 5 витков. [c.88]

Модель окислительного присоединения для обратимого связывания Ог металлопротеинами была предложена также для гемоцианина [6]. Гемоцианин — это медьсодержащий белок, который присоединяет одну молекулу Ог на каждые два атома меди (гл. 12). Деокси-Си(1)-форма заметно не поглощает в видимой области. При оксигенировании белок приобретает голубую окраску, а его спектр в видимой области имеет большое число полос,, расположенных при 700 (е 75), 570 (е 500), 440 (е 65) и 347 нм (е8900) [41]. Наличие полос около 570 нм почти не оставляет сомнений в том, что оксигемоцианин содержит Си(П). Повышенная интенсивность полос поля лигандов указывает на наличие нем димерного комплекса Си (И) [6]. Таким образом, спектральные данные для оксигемоцианина полностью согласуются с моделью связывания Ог по механизму окислительного присоединения типа гемэритрина. Для распространения этих представлений на оксигемоглобин необходимо предположить структуру семикратно координированного Ре (IV). Обсуждение этой структуры и других моделей связывания молекулярного кислорода в гемоглобине-приведено в других работах [6]. [c.149]

В обмене белков участвуют чрезвычайно сложные молекулы их сложность заключается не только в том, что они построены приблизительно из двадцати разных аминокислот, но также и в том, что содержание этих аминокислот, а также последовательность их расположения в молекулах различны. Это приводит к образованию самых разнообразных белков. Все тканевые белки животных, принадлежащих к разным видам, а также белки разных органов и желез имеют специфическое строение и состав. Белки иного типа — это белки ферментов и гормонов, плазменные белки, белок гемоглобина, а также белки различных нуклеонротеидов. Проблема анаболизма, т. е. синтеза белков, необходимых для роста и развития организма, еще далека от разрешения. Процесс катаболизма, или расщепления белков, при котором осво- [c.378]

Фибриллярные белки (от лат. fibrilla — волокно) состоят из вытянутых нитевидных волокон. У некоторых белков длина частиц превышает диаметр поперечного сечения в несколько тысяч раз. В эту группу входят миозин — белок мышц, кератин — белок волос и рога, коллаген и эластин — белки кожи и сухожилий, фиброин — белок естественного шелка. Большинство белков этой группы набухают в воде, но не растворяются в ней. Рентгеноструктурный анализ некоторых фибриллярных белков (миозина мышечного волокна, кератина волос) показал, что они состоят из длинных, более илп менее параллельно расположенных полипептидных цепей. В кератине эти цепи более извилисты, образуют ряд складок. Подобного типа белки способны к сокращению и растяжению, однако деление белков по форме молекул весьма относительно. [c.38]

Выражение оперона требует, чтобы три белка связывались с ДНК одновременно, вероятно контактируя друг с другом, как это показано на рис. 15.14. На основе результатов, полученных при изучении свойств двух типов конститутивных мутаций, мы знаем, что как С , так и БАК проявляют свое действие через промотор. Мутации aralf позволяют оперону выражаться в отсутствие С . Такие мутации локализуются в области — 35. Мутации агаХ делают возможным выражение оперона в отсутствие как С , так и БАК. Они локализованы в области — 10. Способность РНК-полимеразы инициировать транскрипцию в промоторе araBAD обычно зависит от одновременного присутствия белков С и БАК в их сайтах связывания, однако эти требования могут быть сняты в результате мутаций. Непонятным остается характер взаимодействия этих белков. Порядок расположения сайтов связывания дает основание думать, что белок БАК взаимодействует с белком С , , что является предпосылкой для взаимодействия белка С с РНК-по-лимеразой. Такое поведение отличается от прямого взаимодействия белка БАК с РНК-полимеразой, происходящего, по-видимому, в других локусах. [c.198]

Взаимосвязь иного типа существует между оператором Ок и промотором используемым при транскрипции гена с1. Сайт связывания РНК-полимеразы расположен рядом с оператором Ок 2. Это делает понятным, каким образом репрессор аутогенно регулирует свой собственный синтез. Если два димера связаны с операторами 0к1-0к2, димер, находящийся в операторе Ок2, взаимодействует с РНК-полимеразой, вероятно, посредством взаимодействий белок—белок. В отличие от взаимодействия между репрессорами этот эффект обеспечивается аминоконцевым доменом, который может стимулировать использование промотора Рм, даже находясь в состоянии независимого фрагмента. Эти и другие взаимодействия в Ок/Рк иллюстрированы на рис. 16.12. [c.216]

Комплементационная группа al соответствует транскрипту al, который кодируется полностью в пределах области Ya, и поэтому является уникальным для локуса а-типа. Последовательность al кодирует два потенциальных продукта. Более короткий терминирует в кодоне UGA однако нам известно, что может происходить считывание информации и за терминирующим кодоном, поскольку мутации, следующие за ним предотвращают проявление функции al. Мы не знаем, выполняет ли более короткий белок функцию, отличающуюся от функции более длинного белка. Для я2-транс-крипта функция не была определена. Его транскрипция осуществляется с промотора, который, по крайней мере частично, находится в области Ya. Транскрипт расположен в пределах общей для МАТа и МАТа области X и может быть транслирован с образованием любого из двух коротких полипептидов. Каждый из транскриптов, образуемых в локусе МАТа, соответствует одной из известных групп комплементации. Транскрипты инициируются дивергентно в пределах Ya, и каждый распространяется в прилегающую общую область (X и Z1). Транскрипт al кодирует белок, основная часть которого кодируется областью Ya. Транскрипт а2 может транслироваться областью Ya. Транскрипт а2 может транслироваться с инициирующего кодона, расположенного в области Ya, но большая часть последовательности соответствует области X. [c.487]

Применяя теорию Фёрстера к данным, полученным в пионерской работе Страйера и Хогланда 18391 по эффективности синглет-синглетного переноса энергии, можно извлечь ценную информацию о структуре белка. В качестве примеров такого типа исследований можно привести определение Шиллером [771] некоторых деталей структуры адренокортикотропного гормона гипофиза. Информацию о взаимном пространственном расположении аминокислот в белках можно также получить из данных по фосфоресценции, возникающей в результате триплет-триплетного переноса энергии, обычно от тирозина к триптофану 1719, 7201. Использование специально вводимых в белок селективных триплетных доноров (та- [c.182]

Два типа гликопротеидных шипов, которые обладают активностями НА и КА, вставлены в липидный бислой вирусной мембраны. Распределение шипов не отражает значительно большего количества этих белков в вирионе. На внутренней поверхности липидного бислоя расположен мембранный белок (М1), представляющий собой главный структурный белок вирусной мембраны. Внутри оболочки содержится 8 сегментов генома однонитчатой РНК в форме спиральных рибонуклепротеидов. Сегменты 1 и 2 нарисованы так, чтобы показать, что белок НР ассоциирован с РНК, образуя рибонуклеопротеидный комплекс, который вместе о меньшими количествами белков РВ1, РВ2 и РА обладает РНК-зависимой активностью РНК-полимеразы. Показаны также кодируемые назначения 8 сегментов РНК. Сегменты 7 и 8 РНК кодируют более чем по одному белку, однако М2, N81 и N82 обнаружены только в инфицированных клетках и не являются структурными компонентами вируса. Диаграмма дана не в масштабе. [c.33]

Одна из них касается каталитически наиболее важного остатка Туг-319. Он принадлежит домену III и расположен рядом с субстратсвязывающей цепью. В нативном ферменте Туг-319 помещается в узкой расщелине между доменами I, III и экранирован от контактов с внешней средой белковой цепью Arg-321, образующей солевой мостик одновременно с боковыми цепями Asp-113 и Glu-115. Переход от закрытой формы молекулы к открытой не только делает возможным проникновение ДНК во внутреннюю часть тора, но и выводит остаток Туг-319 на поверхность, предоставляя ему условия для сближения с нуклеотидной цепью субстрата и атаки на фосфодиэфирную связь. Перемещение доменов II, III как целое стимулируется невалентными взаимодействиями белок-ДНК, поскольку такой кофактор, как АТР, в данном случае отсутствует. Это обстоятельство отличает ДНК-топоизомеразы типа I от типа II, катализ которых также связан с конформационными изменениями, требующими, однако, участия АТР. [c.117]

Как показано па рис. 12 и 13, полные ЦЭТ могут быть представлены в виде набора небольшого числа эпергопреобразующих комплексов. На рис. 14 все эти комплексы находятся па одной энергетической шкале. В центре рис. 14 расположен третий комплекс, содержащий цитохромы типа Ъ, цитохром типа с и железосерпый белок Риске. [c.40]

Антисыворотку 4184 к пневмококковому полисахариду типа III (14 мл) вносили в блок агарозы и проводили электрофорез в течение 48 ч (как опнсано в тексте). Каждая фракция соответствует полоске геля шириной 1 см (нумерация от анода, т. е. слева). Образец наносили в канавку, расположение которой соответствует фракции 19. Белок в элюатах определяли по методу Лоури. (Подробности см. в тексте.) [c.64]

Рис. 23.6. Полиферментный комплекс, катализирующий синтез жирных кислот. Комплекс представляет собой димер, состоящий из двух идентичных полипептидных мономеров 1 и 2. Каждый мономер включает 6 индивидуальных ферментов и ацилпереносящий белок (АПБ). ys—SH—тиоловая группа цистеина. Сульфгидрильная группа 4 -фосфо-пантетеина одного мономера расположена в непосредственной близости от такой же группы остатка цистеина кетоацил-синтетазы, входящей в состав другого мономера это указывает на расположение мономеров по типу голова к хвосту . Последовательность расположения ферментов в мономерах окончательно не уточнена и здесь приводится по данным Цу-камото (Tsukamoto). Каждый из мономеров включает все ферменты, катализирующие биосинтез жирных кислот он не является, однако, функциональной единицей (в состав последней входят фрагменты обоих юномеров, при этом половина одного мономера взаимодействует с комплементарной половиной другого). Синтазный комплекс одновременно синтезирует две молекулы жирных кислот.

При взаимодействии белка с адсорбентом редко возникает какое-то одно соединение, подобное тому, которое образуется при связывании фермента с его субстратом. На носителе имеется множество центров связывания различной конфигурации для белков, которые сами могут иметь олигомерную четвертичную спруктуру и потому способны связываться с носителем в нескольких местах на его поверхности. На рис, 4.1 представлено плоскостное изображение того, каким образом молекулы белка могут распределяться в адсорбенте с беспорядочным расположением центров связывания. Белок может взаимодействовать с двумя, тремя или большим числом центров, что приводит к полидисперсности сил взаимодействия. Знаки + на рисунке означают, что это анионообменник. Однако на диаграмме можно представить и многие другие типы адсорбентов. Поэтому [c.93]

Почкование зрелых вирионов — сложный процесс, для которого необходимы ассоциированный с мембраной G-белок, растворимый М-белок и РНП-частицы. Все эти компоненты собираются на определенном участке мембраны [18]. Правда, ни сборка, ни собственно почкование в деталях не изучены, но есть основания считать, что ключевую роль играет М-белок до сих пор не обнаружены вирионы без М-белка, хотя вирионы без G- или N-белка могут существовать. Отсюда следует, что М-белок совершенно необходим для созревания вирусных частиц. Предполагают, что он действует как мостик, связывающий РНП и оболочку. Он расположен очень близко как к G-, так и к N-белку, поскольку в вирионах, подвергшихся химической сшивке, обнаруживаются димеры типа G-M и N-M. Кроме того, М-белок способен вызывать сворачивание удлиненных РНП с образованием той уплотненной конфигурации, которая присутствует в вирионах. Поскольку М-белок не обнаруживается in vivo ни на мембранах, ни в РНП, пока неясно, с чем он первоначально взаимодействует с G-белком (возможно, через его направленный в цитоплазму карбоксильный конец) или с РНП. Результаты, полученные на мутантах, свидетельствуют в пользу первой возможности. [c.438]

Еще Один тип перераспределения демонстрирует а-актинин. На самых ранних стадиях этот белок, как и тропомиозин, распределен диффузно в центре фибробласта. Однако примерно через восемь часов он образует небольшие скопления, совпадающие с вершинами актиновых многоугольников. В местах расположения этих скоплений находятся так называемые фокальные контакты, т. е. те участки, где клетка приближается к субстрату на расстояние менее 15 нм. После завершения перестройки фибробласта а-актинин оказывается связанным с волокнами натяжения, располагаясь вдоль них с тем же периодом, что и тропомиозин (т. е. около 1,5 мкм), но в противофазе с ним, и, кроме того, концентрируется в складках мембраны на краю клетки. [c.42]

Смотреть страницы где упоминается термин Типы и расположение белков: [c.27] [c.27] [c.461] [c.195] [c.330] [c.312] [c.201] [c.228] [c.232] [c.472] [c.108] [c.170] [c.145] [c.444] [c.170] [c.172] [c.88] [c.37] [c.117] [c.373]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология