Конформационная стабильность и конформационные изменения

Полученные конформационные изменения при термообработке ненапряженного образца объяснялись [25—27] ростом относительной длины (первоначально) вытянутых проходных цепных сегментов вследствие миграции дефектов из кристаллических блоков. Число правильных укладок цепей при этом также возрастает. По-видимому, сокращение нити должно зависеть от числа складок. Структурные изменения в процессе термообработки механически стабильны, и их не просто обратить с помощью напряжения растяжения. На рис. 7.18 дано модельное представление конформационных изменений при термообработке [4, 5]. Из-за миграции дефектов при термообработке растянутого образца происходит релаксация локаль- [c.211]

Исследования диэлектрических характеристик в миллиметровом диапазоне длин волн позволяют получать уникальную информацию о состоянии водного компонента биосистем. Изучение этим методом ближайшего гидратного окружения макромолекул позволило построить модель, количественно адекватную данным рентгеноструктурного анализа водное окружение молекул повторяет изменения конформации при их перестройках [1, 2]. Гидратное окружение, включающее разные типы связанной воды, является одним из первостепенных участников акта самоорганизации, определяя возможность системы упорядочиваться за счет низкомолекулярного компонента, который является резервуаром, обеспечивающим его термодинамическую и электростатическую стабильность. Наблюдаемые изменения состояния водного компонента биообъектов при конформационных превращениях макромолекул и надмолекулярных комплексов разных уровней организации дает новый метод анализа эффективности качества лекарственных препаратов, который может найти щирокое применение как при создании новых лекарственных форм, так и при их производстве [3-5]. [c.630]

Третье требование —жидкая фаза, должна быть химически инертной и термически стабильной. В некоторых случаях жидкая фаза может вызывать конформационные изменения, полимеризацию, конденсацию и другие химические превращения в пробе. В этих процессах иногда активную роль играет твердый носитель, обладающий каталитической активностью. Термическая стабильность жидкой фазы определяет верхний температурный предел применения жидкой фазы. Как правило, летучесть и термическая стабильность жидкой фазы уменьшаются с повышением молекулярного веса. Поэтому по летучести некоторые фазы, казалось бы, можно было использовать при более высоких рабочих температурах, но из-за термической нестабильности использовать их нельзя, так как фоновый ионный ток возрастает за счет продуктов разложения. Верхний температурный предел использования жидкой фазы зависит не только от природы фазы и рабочей температуры, но и от природы твердого носителя и количества нанесенной жидкой фазы. Резкое падение давления жидкой фазы наблюдается, когда в колонке 1—2% жидкости. Максимальная температура (рабочая) одной и той же жидкой фазы в капиллярных колонках обычно на 25—50 К ниже, чем в набивных. [c.138]

Стабильный фосфорилированный комплекс Е,-Р связывает три иона Ыа , а в состоянии Ег - два иона К . Таким образом, энергия АТФ тратится на создание такого конформационного напряженного состояния комплекса где сродство к Ыа понижается, а возрастает сродство к К . Замена в этом состоянии 3 Ыа на 2 К снимает напряжение. Таким образом, за счет энергии АТФ происходит упорядоченное изменение сродства ион - связывающих центров фермента к катионам. Смещение в мембране субъединиц, несущих ионы, осуществляется в [c.151]

Существует огромный объем литературы, посвященной принципам структурной организации природных пептидов и белков. Эти работы выполняются методами конформаци-онного анализа, при котором из всего набора доступных конформаций выделяется несколько наиболее доступных и энергетически выгодных. Подробный анализ таких работ представлен Е. М. Поповым (1997). Обобщая результаты литературных данных и собственных оригинальных работ, автор пришел к определенным выводам относительно закономерностей, в соответствии с которыми происходят конформационные изменения в полипептидных цепях. В физиологических условиях пространственное строение природного олигопептида описывается ограниченным набором низкоэнергетических компактных структур, стабильность которых обусловлена согласованностью всех внутримолекулярных невалентных взаимодействий. При изменении внешних условий (растворителя, температуры, кислотности, расстояния до соседней молекулы-рецептора) природный пептид адаптируется к ним смещением своего конформационного состояния. Смещение равновесия между предпочтительными структурами пептида происходит через последовательную смену конформаций с низкими энергиями в форме волны внутримолекулярного возбуждения. Иначе говоря, эта последовательность конформационных изменений также упорядочена, как и аминокислотная последовательность пептидной цепи. Новая конформация характеризуется новым спектром частот собственных колебаний и соответствующим изменением теплоемкости пептидной цепи (Попов, 1997). [c.46]

Хотя белки являются компактными, термодинамически стабильными образованиями даже в отсутствие внешних воздействий, возможны их конформационные изменения и определенная внутримолекулярная подвижность [165,166]. Даже боковые цепи, погруженные внутрь глобулы, способны во многих случаях к свободному вращению [16 ]. [c.32]

В принципе чрезвычайно интересно разобраться в механизме влияния изменений окружающих условий на вторичную, третичную и четвертичную структуру. Преимущественная чувствительность к определенной переменной часто дает ключ к пониманию того, какой тип нековалентных взаимодействий отвечает за преимущественное поддержание одной определенной структуры. Более специальный случай внешних возмущений — это связь между конформационными изменениями на разных структурных уровнях. Например, вызывают ли изменения в четвертичной структуре, такие, как удаление одной субъединицы, изменения в третичной структуре какой-либо другой субъединицы И наоборот, как влияет изменение третичной структуры субъединицы на характер и стабильность той четвертичной структуры, в которую она входит [c.28]

Конформационная стабильность и конформационные изменения [c.179]

В любом случае необходимо учесть неупругое деформирование невытянутых цепей изменение конформационного состояния проходного сегмента под действием апряжения сильно снижает напряжение вдоль оси цепи, не влияя в то же время на М Ь1Ьо) (гл. 5, разд. 5.1.2 и 5.3). При нескольких циклах растяжения волокна большая часть наиболее вытянутых релак-сирующих конформационных состояний, полученных в течение первого цикла, сохранилась и в начале второго цикла. Этими временно стабильными конформационными изменениями под действием напряжения в значительной степени объясняются различия между первым и вторым циклами нагружения [2]. [c.249]

Методом поляризованной люминесценции было обнаружено,, что полимерная сетка по сравнению с линейными цепями характеризуется значительной внутримолекулярной заторможенностью и. сравнительно высокой конформационной лабильностью при ионизации карбоксильных групп линейных фрагментов полиметакриловой кислоты (см. рис. 10). Конечно, образование поперечных связей сдвигает конформационный переход в сторону более высоких pH. Исследования сетчатых полиэлектролитов проводятся нами совместно с Н. П. Кузнецовой в ИВС АН СССР [17]. Внутримолекулярная подвижность линейного фрагмента и конформацион-ная лабильность сетки отражают изменение структуры сетки при изменении способа ее получения. Сетка полиметакриловой кислоты, полученная в неполярной среде микрогранульной полимеризацией, характеризуется меньшей подвижностьк) линейных фрагментов -и большей конформационной стабильностью. Конформационный переход в такой сетке происходит при более высоких pH, чем в сетчатой кислоте, полученной радикальной полимеризацией [18]. Эти данные указывают на формирование иной внутренней структуры или сетки с более сильными внутрицепными контактами в линейных фрагментах. [c.87]

Свойства полимера в ориентированном состоянии определяются не только средней степенью ориентации макромолекул, но и более тонкими особенностями его строения. Наличие у полимеров сравнительно широкого распределения по длинам цепей и узлов молекулярной. сетки разной стабильности приводит к тому, что появляются качественные отличия в ориентации полимера, вытянутого при высокой и низкой температуре. Чем выше температура вытяжки, тем интенсивнее идет процесс разрушения узлов молекулярной сетки, причем в первую очередь разрушаются слабые узлы. Конфигурационные и конформационные изменения цепей при их растяжении лимитируют более стабильные, но реже расположенные узлы. Поэтому все большая доля коротких молекул выходит из напряженного состояния и оказывается в свернутом неориентированном состоянии. В этом случае ориентированными оказываются преимущественно макромолекулы с большой молекулярной массой. Степень их ориентации непрерывно растет с увеличением степени вытяжки. Они находятся как бы в растворе неориентированных молекул с низкой молекулярной массой. Поэтому два образца, ориентированные до одинаковой степени при высокой и низкей температуре, могут отличаться не только общими удлинениями, но и длинами ориентированных молекул. В первом случае образец ориентирован в основном за счет длинных молекул, во втором— за счет веек молекул, имеющихся в образце. [c.189]

Нуклеосома обладает достаточно высокой стабильностью при различных условиях, однако в ряде случаев были обнаружены сравнительно небольшие конформационные изменения в них. Так, различия в условиях кристаллизации сказываются на взаимодействии одного из гистонов (предположительно Н2А) с концевым участком нуклеосомной ДНК. Карта линейной последовательности гистонов на нуклеосомной ДНК также изменяется в деталях в зависимости от того, проводят ли иришивку в ядрах, хроматине (Ю-нм фибриллах) или выделенных нуклеосомах. [c.242]

Первый электрон присоединяется обратимо с образованием достаточно стабильных анион-радикалов. Перенос этого электрона протекает медленно только в том случае, когда он сопровождается конформационными изменениями, например при электровосстановлении циклооктатетраена и аналогичных соединений с тройными связями. За необратимым переносом второго электрона следует химическая реакция взаимодействия дианиона с компонентом рас-462 [c.462]

Полученная структура M D-пептида согласовывалась с имеющимися экспериментальными данными. В низкоэнергетических линейньтх конформациях фрагментов ys - ys и Lys - ys определенные остатки цистеина сближались и располагались в пространстве таким образом, что образование нативной системы дисульфидных связей не сопровождалось увеличением энергии. Расчетная структура M D-пептида имела только шесть прочных водородных связей с участием NH-rpynn основной цепи, поскольку связи с боковой цепью Asn легко разрывались при изменении ее конформации. Это соответствовало данным ЯМР-спектро-скопии о наличии шести медленно обменивающихся с растворителем протоков пептидных групп. Конформационная стабильность полученной структуры M D-пептида и высокое содержание в ней а-спиральных участков согласовывалось с данными спектров кругового дихроизма. [c.316]

Конформационные изменения решетчатой модели производились методом Монте Карло с различными относительными весами дальних и ближних взаимодействий и с вариацией соотношения между их специфическими и неспецифическими составляющими. Полученные результаты позволили авторам сделать следующие выводы феноменологического характера. Во-первых, решетчатая модель описывает равновесный переход свертывания и развертывания цепи как типичный двухфазный процесс (и, следовательно, полагают авторы, модель отвечает поведению реального белка) только при определенном соотношении между специфическими дальними взаимодействиями и всеми другими взаимодействиями. Во-вторых, скорость процесса свертывания и развертывания цепи существенно зависит от соотношения специфических и неспецифических взаимодействий. Специфические взаимодействия способствуют образованию у модели локальных нативноподобных структур, объединение которых, в конечном счете, приводит к искомой конформации белковой молекулы. Неспецифические взаимодействия ведут к созданию у модели менее стабильных, флуктуирующих состояний. Решетчатая модель представляет свертывание белковой цепи в нативную конформацию как процесс инициации и постоянного увеличения популяции нативноподобных локальных структур относительно популяции мигрирующих и распадающихся состояний структур развернутой цепи. При увеличении влияния неспецифических взаимодействий модель вырождается в статистический клубок, а при переоценке влияния специфических ближних взаимодействий - в [c.491]

МОЖНО воспользоваться кинетическими данными. Константы стабильности М -нуклеотидных и Са-нуклеотидных комплексов почти идентичны, но распад Са +-комплексов происходит в 1000 раз быстрее, чем соответствующих М +-комплексов [762]. Не кальций, а магний, полураспад АТР- и АОР-комплексов которого имеет порядок миллисекунд, был избран для подавления АТРазной активности миозина в состоянии расслабления мышцы и для проведения относительно медленных конформационных изменений (/1/2 > 1 мсек), которые происходят на стадиях каталитического действия АТРазы актин-активированного миозина, равно как и некоторых других ферментов [758]. [c.288]

Сопоставление ферментативного процесса, катализируемого ААТ, с реакцией в конгруэнтной модельной системе (см. стр. 381) показывает, что в ферментной системе происходит выравнивание энергетических уровней различных промежуточных форм и, тем самым, согласно правилу Бренстеда, понижение активационных барьеров. В этом проявляется комплементарность профилей химической (электронной) и конформационной энергий (см. стр. 408). Можно предположить, что изменение конформациоиной стабильности белка как целого коррелирует с конформационной свободной энергией многостадийного процесса. Промежуточные формы, возникающие в реакции с ААТ, моделируются комплексами холофермента с ингибиторами, останавливающими реакцию на различных стадиях. Была изучена денатурация таких комплексов. Из значений согласно Тенфорду (стр. 245), можно найти абсолютные значения свободной энергии денатурации АР, определяющие конформационную стабильность. Установлено, что конформационная стабильность на разных стадиях процесса различна. Формы, обладающие наименьщей химической энергией, в конгруэнтной системе имеют наибольшую конформационную энергию. Эти результаты согласуются с представлением о комплементарности, реализуемой в результате ЭКВ [147, 148]. [c.410]

Специфический комплекс выделяемых веществ с иммобилизованным аффинным лигандом может распадаться в результате пространственного модифицирования, напрпмер, мочевиной, солями гуанидина или хаотропными ионами. Эти реагенты разрушают водородные связи или изменяют структуру воды вблизи гидрофобных областей. При использовапии этих реагентов следует помнить, что компоненты комплекса могут быть необратимо разрушены при выделении. Однако известно, главным образом для иммобилизованных ферментов, что присоединение белков к нерастворимым носителям приводит к повышению стабильности. Подбирая концентрацию, температуру и время обработки, можно конформационные изменения адсорбционных участков ири десорбции уменьшить до минимальных то же самое относится и к обратимым конформаци-онным изменениям молекул в целом как выделяемых веществ, так и иммобилизованных аффинных лигандов. На практике следует предварительно найти минимальную концентрацию, необходимую [c.270]

Кольца с четным числом звеньев могут иметь, по крайней мере в принципе, единственную относительно стабильную конформацию. Напротив, кольца с нечетным числом звеньев обладают существенной нерегулярностью структуры, которая, как люжно предвидеть, будет вращаться по кольцу — процесс, аналогичный псевдовращению в циклопентане. В связи с этим для дщклических соединений с нечетным числом атомов при плавлении конформационная энтропия должна увеличиваться и, следовательно, они должны иметь более низкие температуры плавления, чем кольца с четным числом звеньев. На рис. 4-17 приведен график зависимости температур плавления циклоалканов от размера кольца ожидаемого изменения, как видно, на опыте не обнаруживается. Однако часть изученных соединений имеет аномально низкие теплоты плавления при дальнейшем исследовании оказалось, что в этих молекулах происходит фазовый переход при температурах ниже температуры плавления [15, 27, 135, 136]. Обычно такие переходы имеют сравнительно высокие значения энтропий, поэтому твердую фазу, существующую при температуре плавления, можно рассматривать как частично расплавленную. Таким образом, альтернирование для колец с четным и нечетным числом звеньев должно обнаруживать точки перехода, что и было найдено на опыте (рис. 4-17). Для циклов, содержащих шесть, семь и восемь звеньев, наблюдаются очень низкие температуры перехода. Это явление можно объяснить следующим образом. Форма перечисленных молекул близка к сферической. При температурах ниже точки перехода они существуют в виде правильных одиночных кристаллов, а в интервале температур между точкой плавления и точкой перехода молекулы могут вращаться, хотя они и не обладают трансляционной свободой. [c.267]

Следует отметить, что конформации полипептидов в полиэлек-тролитных со.чевых комплексах обладают высокой термической стабильностью. Так, например, исследование влияния температуры на конформацию поли- -лизипа в комплексе его с полиакриловой кислотой в средней точке конформационного перехода (pH = 3,9) показало, что изменение температуры от 5 до 60° С не вызывает существенных конформационных изменений полипептида Аналогичные эффекты термической стабилизации конформаций наблюдаются и при образовании комплексов ДНК с полипептидами Кривые плавления, т. е. зависимости оптической плотности при 260 нм от температуры, представляют собой для смесей ДНК — полилизин, ДНК — полиорнитин и др. двухступенчатые кривые первое плавление соответствует плавлению (переходу спираль — клубок) свободной ДНК (всех молекул или частей их), второе плавление (при более высоких температурах) — плавлению комплекса. [c.28]

Введение ааместителя в пятое по-ло.чение наменяет как топографию кон-формационной карты, так и относительную стабильность конформеров группы в третьем положении, 1ричем происходит интересное явлшие - "передача стери-ческого влияния" группа в пятом положении влияет на групцу в третьем положении не прямо, а черев группу в четвертом положении. Такая ситуация приводит к тому, что в случае наличия эффекта шестеренок конформационные изменения не всегда можно предсказать на основе простого рассмотрения стоических факторов. Приведенная ниже таблица показывает, что все вааимодействующие группы в такой ситуации следует рассматривать как единую систему эффективный размер орго-ааместителя сильно зависит от заместителей более далеких [68]. [c.15]

Сравнение изменений удельной электропроводности с изменением концентрации (выше и ниже критической концентрации) у нативной и денатурированной нагреванием ДНК показало, чтО эффекты, возникающие при разведении действительно соответствуют денатурации, а не обратимой дезагрегации тяжей, состоящих из ряда двухспиральных субъединиц [268]. Однако в других исследованиях влияния противоиоиов на конформационную стабильность ДНК в растворе наблюдали два скачка на кривой титрования. В отсутствие солей изменение как коэффициента активности ионов натрия (определенного с помощью мембранного электрода), так и удельной электропроводности характеризовалось двумя скачками (примерно 2-10 и 4-10 М . ДНК) на кривых зависимости от концентрации ДНК. Была сделана попытка интерпретировать эти данные как результат агрегации двухспиральных структур в концентрированных растворах разведение до более высоких критических значений вызывает диссоциацию на отдельные двухспиральные структуры [269]. [c.588]

Появление вторичных изоферментов (группы 4—6 в табл. 12.4) может быть обусловлено рядом причин. Они образуются в результате модификации одиночной полипептидной цепи, причем эта модификация может иметь, а может и не иметь биологическое значение. Например, свойства нескольких ферментов, участвующих в обмене гликогена, зависят от того, в каком состоянии они находятся, фосфорилированном или де-фосфорилированном [818]. В результате гликоген-фосфорилаза,, киназа фосфорилазы и гликоген-синтаза существуют по крайней мере в двух формах — фосфорилированной и дефосфорили-рованной — и различаются по каталитической активности и свойствам эти группы ферментов должны быть включены в группу 4а. Ферменты, которые могут находиться в разных конформациях, например в результате аллостерических превращений, должны быть отнесены к группе 6, хотя специфика этих взаимопревращений и легкость, с какой они происходят, крайне затрудняет разделение таких форм. Конформационные изменения, по-видимому, совершенно необходимы для функционирования большинства ферментов они участвуют в осуществлении каталитического и регуляторного действия, но предположение о том, что ферменты могут находиться в более чем одной стабильной конформации, не связанной с катализом, не получило особого признания. Изоферменты этого типа, так называемые конформеры , пытались обнаружить с помощью метода обратимой денатурации [1273], и обычно эти попытки оказывались безуспешными. Тем не менее можно привести пример фермента такого рода — это кислая фосфатаза эритроцитов [1790]. [c.113]

Оценивая роль различных взаимодействий в стабилизации глобулярных бел-ков, следует считать, что характер нативной конформации определяется не каким-либо одним эффектом, а представляет собой результат совместного тонко сбалансированного действия целого ряда энергетических и энтропийных факторов. Водородные связи, образованные между полярными группами и водой и внутри глобулы, — главный фактор в обеспечении стабильности отдельных областей молекулы белка. Они ограничивают локальные конформационные изменения внутри белка, определяя жесткость конструкции и общий характер потенциальных барьеров для внутренних движений частей нативной структуры. В то же время гидрофобные взаимодействия между боковыми группами на отдельных участках основной цепи играют решаюшую роль в процессах сворачивания глобулы из первичной аминокислотной последовательности и в определении ее общей формы. В обоих случаях вода как растворитель имеет огромное значение, облегчая полярные взаимодействия за счет образования водородных связей как на поверхности, так и внутри макромолекулы белка. [c.234]

При комнатной гемпературе в облученных молекулах всех еще содержится много нестабильных продуктов. При растворении фермента (.необходимом для определения его активности) нестабильные (Промежуточные продукты превращаются в стабильные пораженные структуры. Это может быть связано с реакцией белковых радикалов или лабильных х1имических связей с водой либо с увеличением подвижности в растворе отдельных полипептидных цепей. В опытах с рибонуклеазой было показано, что растворение облученной молекулы приводит к ее денатурации. Появление свободных амидных групп и фрагментов лосле раскручивания облученных белков указывает на существование замаскированных разрывов полипептидной цепи. В случае с лизоцимом при дозе 300 кГр не обнаружено изменения аминокислотного состава (/ зт инактивации — 266 кГр). Однако выявлены конформационные изменения. Вероятно, они и приводят к инактивации. [c.84]

Для оценки размеров конформационных изменений при денатурации белков наиболее удобной характеристикой является энтропия. Чем больше развернулась белковая цепь, чем резче переход порядок— беспорядок и чем ближе состояние цепи подошло к статистическому клубку, тем выше значение энтропии. В отношении этого фактора два рассматриваемых нами термодинамических состояния находятся как бы на разных полюсах. Однако в системе белок—среда возрастание конформационной энтропии при развертывании полипептидной цепи в значительной степени компенсируется ее отрицательным изменением вследствие погружения неполярных атомных групп в воду (эффект гидрофобных взаимодействий). Среднее изменение конформационной энтропии в расчете на один остаток при переходе из нативного состояния в денатурированное колеблется от 2 до 6 ккал/(моль град) [28—30]. По существу, эта величина составляет энтропийную стабилизацию развернутого состояния. Устойчивость компактной глобулы характеризует энтальпия. По данным С. Чотиа [12], среднее значение изменения энтальпии на один остаток при том же переходе составляет 2,5—3,0 ккал/моль. Для нативной конформации лизоцима была получена общая энергия стабилизации 28—36 ккал/моль, причем наиболее существенный вклад (около половины) вносят гидрофобные взаимодействия. Разность свободной энергии между нативным состоянием и денатурированным, или общая стабильность функционирующего в физиологических условиях белка, составляет, согласно К. Тэнфорду [31], К. Пейсу [32] и П.Л. Привалову [33], от 4,0 до 15,0 ккал/моль. Это есть малая разность больших чисел. [c.347]

Деформация валентной схемы молекулы за счет невалентных взаимодействий в принципе может коснуться не только двугранных и валентных углов, но и химических связей. Вызванное этим изменение энергии также определяется с помощью закона Гука. Анализ рентгеноструктурных данных и результатов расчета геометрии молекул по вращательным спект рам, однако, указывает на значительную стабильность длин валентных связей. Их малая чувствительность к конформационным изменениям молекул объясняется большими значениями силовых постоянных, которые на 1-2 порядка больше угловых коэффициентов упругости. Длины связи менее стабильны в сильно перегруженных молекулах, у которых атомы, не образующие друг с другом химические связи, расположены на расстояниях, значительно меньших соответствующих сумм ван-дер-ваальсовых радиусов (го), и, следовательно, испытывают серьезные стерические отталкивания. Существенно отличаются длины связей в конденсированных ароматических соединениях. Ч. Коулсон показал, что этот факт обусловлен делокализацией п-электронов, вызванной стерическим напряжением [88]. Подобного рода аномалии, приводящие к изменению электронных конфигураций молекул, которые неизбежны при деформациях длин связей, как правило, самых консервативных молекулярных характеристик, вступают в противоречие с основным постулатом классического конформационного анализа о независимости невалентных и валентных взаимодействий атомов (принцип Борна-Оппенгеймера). В механической модели Китайгородского химические связи предполагаются жесткими. Расчеты М. Биксона и С. Лифсона показали, что энергия изменения длин связей в подавляющем большинстве случаев очень мала и может не учитываться в анализе конформаций [89]. [c.116]

Мембраны, с одной стороны, обладают стабильностью, обусловленной гидрофобными и гидрофильными взаимодействиями, а с другой — лабильностью вследствие конформационных изменений белков 1[122, 141]. Они содержат до 30—50 % воды, причем до 25 % этой воды находится в связанном состоянии (0,2— 0,6 г-г"" белка). Вода связывается не только белками, но и полярными участками молекул фосфолипидов, причем бимолекулярный строго ориентированный слой фосфолипидов образуется лишь в присутствии воды в результате гидрофобных взаимодействий молекул Если содержание воды в мембранах снижается ниже 20%, колфигурация липидного бислоя и мембранная целостность утрачиваются [5]. [c.64]

Скорость взаимных превращений I - II на несколько порядков меньше скорости плавления простой шпилькообразной структуры, которое, как было показано нами ранее, происходит в течение микросекунд. Поэтому этот переход должен сопровождаться какими-то изменениями в третичной структуре. Трудно, однако, объяснить столь большую энергию активации для перехода I — II одними изменениями в третичной структуре, поэтому вполне логично было бы предположить, что отвечающее переходу конформационное изменение включает в себя еше и утрату некоторой части вторичной структуры, чем и объясняются большие изменения в энтальпии. Переход I — II предположительно связан с утратой всей третичной структуры и плавлением спирального участка дигидроуридиловой ветви (рис. 24.22). Последний, согласно приводимым выше результатам термодинамического анализа конформаций РНК, является наименее стабильным из всех участков вторичной структуры в тРНК. [c.432]

Значительная энергия активации, отвечающая переходу III - I, указывает на то, что это должен быть совершенно иной процесс по сравнению с переходом II I. В частности, в структуре III должно иметься достаточно много взаимодействий между основаниями. Отсутствующих в структуре I, и все они должны быть разрушены, прежде чем произойдет рассматриваемое конформационное изменение. Логично предположить, что форма III представляет собой шпилькообразную структуру (см. рис. 24.22). Такая вытянутая структура должна обладать меньшей свободной электростатической энергией по сравнению со структурой клеверного листа или третичной структурой нативной тРНК, поэтому она должна быть более стабильной при низких ионных силах. Представление о вытянутой конформации тРНК при очень низких концентрациях соли подтверждается результатами гидродинамических исследований. [c.432]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология