Белки рибосомные

Белки рибосомных 305-субчастиц [c.229]

Дальнейшая работа по изучению механизма генного контроля синтеза глобулинов семян гороха была направлена на ноиски способа дерепрессии гепа, ответственного за синтез глобулина семян, в хроматине из почек гороха. Результаты одного из экспериментов но дерепрессии приведены в табл. 66. В этой серии экспериментов из хроматина удаляли весь белок, связанный ионными связями. Как уже было сказано в гл. 4, такой белок нредставляет собой главным образом или исключительно гистон. После депротеинизации хроматина остается ДНК. При использовании такой освобожденной от гистона ДНК из хроматина почек гороха в качестве матрицы д.тя синтеза информационной РНК, а затем для синтеза белка рибосомной системой наблюдается синтез значительных количеств глобулина семян (табл. 66). [c.524]

Белки рибосомных 505-субчастиц [c.229]

В рибосомах содержится около 80% всей РНК клетки. Содержание РНК в рибосомах варьирует от 40 до 65%, остальное приходится на долю белка. Рибосомная РНК обладает высоким молекулярным весом (стр. 54) в рибосомных частицах она находится, по-видимому, в виде одной-единственной молекулы. В отличие от этого рибосомные белки гетерогенны. [c.134]

Как только формирование полипептидной цепи закончено, она снимается с рибосомы в окружающую среду, принимая характерную пространственную конфигурацию, типичную для данного специфического белка. Рибосомная РНК участвует в этом процессе, по-видимому, по стехиометри-ческому а не по каталитическому типу. [c.346]

Электрофорез в кислой мочевине успешно используют и для фракционирования других щелочных белков рибосомных, факторов инициации трансляции, субъединиц РНК-полимеразы и др. Впрочем, намного более совершенное разделение сложных смесей этих белков происходит при двумерном электрофорезе, когда фракционирование в кислой мочевине используют в одном из направлений. Ниже, при анализе метода двумерного электрофореза, будут даны соответствующие ссылки. [c.55]

Помимо сильно упакованных молекул РНК в состав 308-субча-стицы входит приблизительно 21 белковая молекула, различающаяся по аминокислотному составу и по аминокислотной последовательности (табл. 15-5). Многие из этих белков (их обозначают символами S1, S2, S3 и т.д.) имеют сравнительно небольшой мол. вес. Кроме того, многие из них обладают сильно выраженными основными свойствами. Они содержат большое число остатков лизина и аргинина, которые бесспорно обусловливают взаимодействие этих белков с молекулами РНК. Вместе с тем в состав 305-субчастиц входит также несколько кислых и нейтральных белков. Рибосомная 508-субчастица содержит - 34 различных белка, причем в одной субчастице может находиться несколько молекул белка одного и того же типа. Белковый состав рибосом может подвергаться изменениям, и установить его точно — задача довольно трудная. Большая часть белков (обычно их называют структурными единицами) присутствует в соотношении 1 1. Другие белки могут отсутствовать в некоторых рибосомах. Аналогично дополнительные копии некоторых субчастиц могут содержаться лишь в части рибосом. В процессе синтеза белка с функционирующими рибосомами временно может связываться ряд других белков. [c.228]

Общая схема соседствования белков рибосомной 305 субчастицы, как следует из описанных выше подходов, представлена на рис. 63 (кружки, обозначающие сшиваемые белки, соединены линиями, а те, что являются соседями на РНК, помещены в четырехугольники). [c.107]

Активацип РНКазы 1, Ингибирование деградация иРНК и — синтеза белка рибосомной РНК [c.227]

ДНК служит универс. хранителем и источником генетич. информации, записанной в ввде специфич. последовательности оснований и определяющей св-ва живого организма она способна к конвариантной редупликации (точному само-копированию), у нек-рых вирусов в этой роли выступает РНК. На ДНК, как на матрице, синтезируются матричные, или информационные, РНК (мРНК), служащие матрицами при синтезе белка рибосомные РНК (рРНК), образующие структурную (и, частично, функциональную) основу белок-синтезирующего аппарата клетки транспортные РНК (тРНК), участвующие в синтезе белка в кач-ве адапторных молекул-переносчиков аминокислот. [c.394]

Антитела образуются в особых клетках, называемых плазмо-бластами, плазмобласты — вполне нормальные клетки, имеющие все, что нужно, для производства белков (рибосомный аппарат), но продукция их состоит из антител. Одной из удивительных биологических загадок является вопрос о том, каким образом плазмобласты принимают заказ на то или иное антитело. [c.186]

Адапторная функция тРНК определяется ее способностью специфически взаимодействовать с определенными субстратами. Укажите их а) иРНК б) ДНК в) аминоацил-тРНК-синтетаза г) белки рибосомных частиц д) рРНК. [c.320]

Когда-то молекулы РНК рассматривались как цепочка нуклеотидов с относительно неинтересными химическими свойствами. В 1981 г. эта точка зрения была поколеблена открытием каталитической молекулы РЫК с такими изощренными химическими свойствами, которые биохимики раньще связывали только с белками. Рибосомные молекулы РНК ресничного простейшего Tetrahymena вначале были синтезированы как большая группа предшественников. Было показано, что одна из рРНК получается путем реакции сплайсинга РНК. Удивительным в этом открытии было то, что сплайсинг можно осуществить in vitro в отсутствие белка. Позже было показано, что сама интронная последовательность обладает ферментоподобной активностью и может катализировать двухступенчатую реакцию, показанную на рис. 3-19. [c.134]

Разделение белков рибосомной 50 S-субчастицы с помощью двумерного электрофореза в полиакриламидном геле. (Печатается с любезного разрешения д-ра harles antor.) [c.98]

Молекулярная биология Структура рибосомы и биосинтез белка (1986) -- [ c.0 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.514 , c.515 , c.533 ]

Гены (1987) -- [ c.201 , c.202 , c.283 ]

Электрофорез в разделении биологических макромолекул (1982) -- [ c.101 , c.309 , c.315 ]

Биофизическая химия Т.1 (1984) -- [ c.211 , c.212 ]

Гены и геномы Т 2 (1998) -- [ c.186 , c.187 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология