Соединение пептидных цепей в плоскости

Соединение пептидных цепей в плоскости [c.322]

Когда пептидные цепи состоят преимущественно из остатков только таких аминокислот, как глицин и аланин (как это предполагается, например, в фиброине шелка), то в качестве боковых цепей в них могут быть почти исключительно водородные и метиль-ные группы. В этом случае нет боковых цепей с заряженными центрами и связь лежащих одна около другой главных пептидных цепей осуществляется, вероятно, путем соединения карбонильной группы пептидной связи одной цепи с иминогруппой пептидной связи другой при помощи водородной связи. Это можно видеть на схеме, где К обозначает водород или СНз, лежащие под некоторым углом от плоскости расположения цепи [c.322]

В приводимой выше формуле дано схематическое изображение полипептидной цепи, состоящей из остатков аминокислот, соединенных друг с другом пептидной связью. Вся цепь расположена в одной плоскости. На рисунке 9 показаны валентные углы и межатомные расстояния в вытянутой полипептидной цепи. [c.32]

Длина молекул фибриллярных белков может быть в сотни раз больше их ширины. Фибриллярные белки состоят из цепей полипептидов, соединенных друг с другом водородной или какой-либо другой связью. Как именно располагаются эти цепи в пространстве, пока неизвестно. Полинг с сотрудниками считает, что в а-кера-тине пептидные цепи свернуты в а-спирали. В а-спирали атомы, образующие пептидную связь, лежат в одной плоскости, каждая амидная группа связана с третьей амидной группой водородной связью. На каждый полный виток спирали приходится 3,7 аминокислотного остатка. [c.288]

Согласно В. А. Пчелину в пограничном слое (по поверхности раздела фаз) имеет место самопроизвольный необратимый процесс глубокой структурной перестройки белковой молекулы, имеющий денатурационный характер глобула белка развертывается, превращаясь при этом в двухмерную плоскую фигуру, площадь которой в сотни раз превышает площади, приходящиеся В поверхностном слое а молекулу таких простейших органических соединений, как жирные кислоты, спирты и т. п. При этом полипептидная цепь располагается в плоскости поверхностного слоя. Неполярные боковые цепи, оянее скрытые внутри глобулы, теперь обнажаются, ориентируясь в направлении неполярной, в частности газовой, фазы гидрофильные же боковые цепи направлены в сторону водной среды. При этом, в отличие от простейших поверхностно активных веществ, гидрофильные цепи не являкзтся продолжением гидрофобных, так как в белковой молекуле к одной пептидной связи не могут присоединяться две боковые цепи. Таким образом, возникает пограничный мономолекулярный слой, состоящий из плоских (двухмерных) частии белка. Толщина такого слоя соизмерима с размером молекул и, [c.364]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология