Сайзер

Рис. 1У-37. Многокамерный классификатор Джет Сайзер

Значительно более эффективной и надежной системой разгрузки является сифонная, применяемая в гидравлических классификаторах с сифонной разгрузкой (за рубежом такие классификаторы назьшают сифон-сайзерами). [c.43]

Идеи Эйгена модифицированы и дополнены в моделях сайзе-ров (Ратнер и Шамин, 1982). В гиперцикле фигурируют иеуни-версальные процессы репликации, идущие с участием специализированных ферментов. В сайзерах единым образом учитываются возможности участия белков в репликации, транскрипции и трансляции, что показано схематически на рис. 17.6. Сайзеры обладают рядом преимуществ перед гиперциклами, совмещая одновременное выполнение следующих требований способность к воспроизведению, замкнутость генетических процессов коллектива, структурная устойчивость, наличие широкого спектра дина- [c.552]

Наиболее широкие исследования по действию перекиси водорода на вещества, представляющие биологический интерес, проведены с белками. Природа таких реакций может сильно колебаться. Более или менее энергичная обработка перекисью водорода может вызвать агрегапию [407] или желатинирование [408] альбумина, желатины или тканевых экстрактов или даже разложение их до аммиака, кетонов и альдегидов [409]. В менее жестких условиях влияние перекиси водорода слабее, что позволяет говорить о фактическом физиологическом действии. Такого рода исследовапия были проведены с фибрином и фибриногеном [410] (белками, участвующими в свертывании крови), глобулином [411] (имеющим значенрш для иммунитета) и миозином [412] (белком мышцы, обусловливающим ее способность к сокращению) для этой темы имеют интерес и работы Сайзера [389] по действию пероксидазы на белки. Этот уровень реакции обладает известной специфичностью так, сделано наблюдение [413], что обработка казеина перекисью водорода лишает питательной ценности только содержащиеся в нем метионин и триптофан. Эти белко- [c.354]

Сайзер и Гирер [56] приводят доказательства того, что молекула фермента присоединяет протон, а не молекулу воды. Веннесланд [57] установил, что как дрожже- сор" сн вой, так и печеночный фермент передают Н к одной и той же стороне пиридинового кольца в дифосфопиридин-нуклеотиде. Этот атом водорода передается непосредственно, причем, как показано, молекулы жестко удерживаются на поверхности фермента. [c.321]

Число общепризнанных примеров изменения боковых цепей нативных белков под действием ферментов очень невелико . Ферментативное окисление боковых цепей белка (в противоположность окислению проететических групп) является спорным. В ряде статей Сайзер [60, 61] утверждал, что разнообразные белки, в состав которых входит тирозин, -могут быть окислены тирозинаэой либо непосредственно, либо после предварительной обработки их кристаллическим трипсином. Доказательство, выдвинутое Сайзером, основывалось на следующих фактах 1) в ходе реакции происходило заметное поглощение кислорода, измерявшееся манометрически 2) наблюдалось образование пиг- [c.287]

При изучении инактивирования инвертазы дрожжей при помощи тирозиназы Сайзер [65в] обнаружил, что препараты тиро-зиназы, полученные из различных источников, сильно различались по своей активности независимо от степени чистоты, что является труднообъяснимым. Дальнейшее исследование показало, что инактивирование инвертазы тирозиназой можно значительно ускорить добавлением определенных соединений типа фенола, превращающихся под действием тирозиназы в хиноны, которые, в свою очередь, инактивируют инвертазу [65г]. В этой системе тирозиназа может быть заменена РеСЬ. Кроме того, окисление в присутствии фенолов не было специфическим, так как оно затрагивало первичные амино- и сульфгидрильные группы, а также тирозильные остатки, а пепсин, трипсин, химотрипсин и инсулин легко можно было инактивировать совместным действием тирозиназы и этих фенольных соединений. [c.289]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология