Аланин в белках мышц

Печень участвует также в метаболизме аминокислот, поступающих время от времени из периферических тканей. Спустя несколько часов после каждого приема пищи из мышц в печень поступает аланин в печени он подвергается дезаминированию, а образующийся пируват в результате глюконеогенеза превращается в глюкозу крови (разд. 19.12). Глюкоза возвращается в скелетные мышцы для восполнения в них запасов гликогена. Одна из функций этого циклического процесса, называемого циклом глюкоза-аланин, состоит в том, что он смягчает колебания уровня глюкозы в крови в период между приемами пищи. Сразу после переваривания и всасывания углеводов пищи, а также после превращения части гликогена печени в глюкозу в кровь поступает достаточное количество глюкозы. Но в период, предшествующий очередному приему пищи, происходит частичный распад мышечных белков до аминокислот, которые путем переаминирования передают свои аминогруппы на продукт гликолиза пируват с образованием аланина. Таким образом, в виде аланина в печень доставляется и пируват, и КНз. В печени аланин подвергается дезаминированию, образующийся пируват превращается в глюкозу, поступающую в кровь, а КНз включается в состав мочевины и выводится из организма. Возникший в мышцах дефицит аминокислот в дальнейшем после еды восполняется за счет всасываемых аминокислот пищи. [c.754]

Аминопропионовые кислоты. а-Аминопропионовая кислота, или а-аланин, СНз—СН(ННг)—СООН в виде L-формы входит в состав большинства белков. В знз11ительных количествах он содержится в фиброине шелка (25%). -Аминопропионовая кислота, или -аланин, НгМ—СНг—СНг—СООН входит в состав витамина — пантотеновой кислоты (см. том И), являющейся факторо.м роста. Кроме того, -аланин содержится в экстрактивном веществе мышц — карнозине. В белках 0-аланин не обнаружен. [c.787]

Синтез незаменимых аминокислот из продуктов обмена углеводов и жиров в организме животных отсутствует. Клетки животных не содержат ферментных систем, катализирующих синтез углеродных скелетов этих аминокислот. В то же время организм может нормально развиваться исключительно при белковом питании, что также свидетельствует о возможности синтеза углеводов из белков. Процесс синтеза углеводов из аминокислот получил название глюконеогенеза. Он доказан прямым путем в опытах на животных с экспериментальным диабетом более 50% введенного белка превращается в глюкозу. Как известно, при диабете организм теряет способность утилизировать глюкозу, и энергетические потребности покрываются за счет окисления аминокислот и жирных кислот. Доказано также, что исходными субстратами для глюконеогенеза являются те аминокислоты, распад которых сопровождается образованием прямо или опосредованно пировиноградной кислоты (например, аланин, серин, треонин и цистеин). Более того, имеются доказательства существования в организме своеобразного циклического процесса—глюкозо-аланинового цикла, участвующего в тонкой регуляции концентрации глюкозы в крови в тех условиях, когда в период между приемами пищи организм испытывает дефицит глюкозы. Источниками пирувата при этом являются указанные аминокислоты, образующиеся в мышцах при распаде белков и поступающие в печень, в которой они подвергаются дезаминированию. Образовавшийся аммиак в печени обезвреживается, участвуя в синтезе мочевины, которая выделяется из организма. Дефицит мышечных белков затем восполняется за счет поступления аминокислот пищи. [c.548]

ГЛЮКОЗЫ. Наступившее неустойчивое равновесие может нарушаться в результате роста потребности в глюкозе или при нарушении процессов утилизации в таком случае происходит дальнейшая мобилизация жиров. Обеспечение организма глицеролом является важной функцией жировой ткани, поскольку только этот источник углеводов (наряду с углеводами, образующимися из белков при глюконеогенезе) может обеспечить голодающий организм глюкозой, необходимой для тех процессов, при осуществлении которых субстратом может служить только глюкоза. У человека при длительном голодании глюконеогенез из белков снижается из-за уменьшения высвобождения аминокислот, особенно аланина, из мышц. Это совпадает по времени с адаптацией мозга, в результате которой он оказывается способным компенсировать окисление глюкозы примерно на 50% за счет окисления кетонов. [c.298]

После того как в мыщцах истощается запас гликогена, основным источником пирувата становятся аминокислоты, образующиеся после деградации белков. При этом более 30% аминокислот, поступающих из крови в печень, приходится на аланин — одну из гликогенных аминокислот, углеродный скелет которой используется в печени как предшественник для синтеза глюкозы. Механизм превращения мышечных аминокислот в аланин, схема его участия в глюконеогенезе представлены в гл. 24. Другим источником пирувата является лактат, который накапливается в интенсивно работающих мышцах в процессе анаэробного гликолиза, когда митохондрии не успевают реокислить накапливающийся НАДН. Лактат транспортируется в печень, где снова превращается в пируват, а затем в глюкозу и гликоген. Этот физиологический цикл (рис. 20.2) называют циклом Кори (по имени его первооткрывателя). У цикла Кори две функции — сберечь лактат для последующего синтеза глюкозы в печени и предотвратить развитие ацидоза. [c.273]

Р-Аланин входит в состав витамина — пантотеновой кислоты (см. том II), являющийся фактором роста. Кроме того, он содержится в экстрактивном веществе мышц — карнозине . В белках -ала НИН не обнаружен. Он образует бесцветные кристаллы, растворимые в воде, плохо растворимые в спирте и плавящиеся около 200°. [c.677]

Найдено, что скорости включения меченых аминокислот в различные белки мышц кролика не одинаковы [608]. Эти данные можно объяснить либо различиями в скорости оборота белков, либо различной скоростью их синтеза. Поэтому такие опыты не позволяют решить вопрос о наличии внутриклеточного оборота белков. Результаты недавних исследований на животных объектах подтверждают гипотезу о динамическом состоянии внутриклеточных белков. Так, например, при инкубировании клеток асцитного рака Эрлиха, меченных in vivo С -аланином, лизином или глицином, наблюдался выход аминокислот из клеток без сопутствующей общей убыли белка [711, 712]. [c.276]

На следующей стадии (стадия г) пептидная цепь переносится к. аминогруппе аминоацил-тРНК, занимающей А-участок, путем простой реакции замещения. Однако на. деле эта реакция протекает сложнее, чем это показано на рисунке. Она сопровождается расщеплением связанного GTP и освобождением Pi и комплекса Ти—GTP. Последний, как показано на рисунке, взаимодействует с Ts при этом вновь образуется димер Tu-Ts и освобождается GDP. Таким образом, суммарная реакция состоит в расщеплении GTP, сопряженном с синтезом пептидной связи. Химия реакции не требует гидролиза GTP. Мы, однако, ле знаем, насколько близко друг к другу располагаются концы двух соседних молекул тРНК. Расстояние между ними может быть достаточно большим. Белки L7 и L12 содержат необычайно много аланина и характеризуются высоким относительным содержанием а-спи-ральных участков. В этом отношении они напоминают мышечный белок миозин. В связи с этим было высказано предположение, что эти белки служат частью мини-мышцы , которая, используя энергию, освобождающуюся при гидролизе GTP, перемещает определенные участки рнбосомного комплекса, сближая между собой аминогруппу и пептидильную группу в пептидилтрансферазной реакции. [c.235]

В 1909 г. Осборн и Джоке [489] выделили из самых низко-кипящих (100° водяной бани, 18 мм давления) фракций эфиров, полученных из 500 г гидролизата мышц быка, 1,9 г гликоколя, но в обыкновенном эфире, отогнанном из аминокислотной смеси при атмосферном давлении, им удалось обнаружить еще 8,5 г гликоколя. До того времени было принято считать, что в эфирный отгон, летящий при 35° и 760 мм давления, не могут попадать сравнительно высококипящие эфиры аминокислот, и этот отгон выбрасывали. Через год Осборн и Лидл [500] выделили значительные количества гликоколя, аланина и лейцина из подкисленного эфира, отогнанного от гидролизатной смеси. Они писали по этому поводу Эти результаты показывают, что в прежних анализах белков происходили серьезные потери аминокислот вследствие того, что не собиралась та часть их, которая перешла в отгон вместе с эфиром. Ввиду такого заключения и прочих известных трудностей эфирного метода все цифры, полученные для гликоколя и аланина по этому способу, сохраняют лишь качественный интерес . [c.323]

Изучены биохимические свойства многочисленных низкомолекулярных альбуминов, встречающихся в мышцах рыб [283, 284]. Хотя физиологическая функция этих белков молекулярного веса около 11 ООО неизвестна, они отличаются необычным аминокислотным составом — содержанием около 10% фенилаланина, 20% аланина и малым содержанием или отсутствием триптофана, тирозина, метионина, гистидина, цистеина и аргинина. Кроме того, они характеризуются высоким сродством к кальцию. Все это наводит на мысль, что альбумин карпа, возможно, аналогичен тро-понину А млекопитающих и мышц птиц [285] и, следовательно, может служить посредником участия кальция в мышечном сокращении [286]. [c.113]

Особенно убедительный аргумент в пользу лечения наследственных болезней с помощью диетического добавления даёт лечение гликогеноза 111 степени (амило-1,6-глюкозидазная недостаточность). Данное заболевание сопровождается гепатоспленомегалией, гипогликемией натощак, прогрессирующей миопатией, мыщечной атрофией, кардиомиопатией, что обусловлено нарушением аланиноглюкозного цикла (низкая концентрация аланина), а это приводит к распаду аминокислот в мышцах при глюконеогенезе. У большинства больных детей наступает улучшение, если в диете белки обеспечивают 20—25% энергетической ценности, а углеводы — не более 40—50%. [c.282]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология