Остатки аминокислотные гидрофильные

Толщина белковых монослоев составляет около 10 А (Гор-тер), что соответствует лишь толщине полипептидной цепи и указывает на развертывание белковых молекул в поверхностном слое, причем значительная часть гидрофильных групп белка обращается к воде, а гидрофобных групп — в воздух (Пчелин). Площадь на аминокислотный остаток [c.91]

Толщина белковых монослоев составляет около 10 А (Гортер), что соответствует лишь толщине полипептидной цепи, значительно меньше диаметра молекулы и указывает на развертывание белковых молекул в поверхностном слое, причем значительная часть гидрофильных групп белка обращается к воде, а гидрофобных групп — в воздух (В. А. Пчелин). Площадь на аминокислотный остаток составляет около 15—20 А . [c.82]

Гликофорин - первый мембранный белок, для которого была определена аминокислотная последовательность. Этот трансмембранный гликопротеин содержит 131 аминокислотный остаток и около 100 остатков сахара его молекулярная масса равна 30 кДа [241]. Из рис. 1.6 видно, что большая часть полипептидной цепи гликофорина находится на наружной поверхности мембраны, где локализован гидрофильный N-концевой фрагмент. С-Концевой участок цепи, также составленный преимущественно из гидрофильных остатков, погружен в цитоплазму, а гидрофобный фрагмент в форме единичной а-спирали из 20 аминокислотных остатков пронизывает неполярный липидный бислой. [c.58]

До 556 позиции С-концевые аминокислотные последовательности ц-цепей секретируемого и мембраносвязанного IgM идентичны. После 556 остатка ц-цепь секретируемого IgM насчитывает 20, а мембраносвязанного - 41 остаток. У секретируемой формы к остатку аспарагина в 563 позиции присоединена углеводная единица, а остаток цистеина в 575 позиции участвует в образовании межцепочечного дисульфид-ного мостика. Мембраносвязанная форма IgM содержит расположенный между заряженными (гидрофильными) остатками участок из 26 гидрофобных аминокислотных остатков (с 568 по 595), который способен двумя витками а-спирали проникать сквозь клеточную мембрану. Короткий положительно заряженный хвостовой сегмент тяжелой цепи погружен в цитоплазму. [c.143]

Статистический подход позволяет рассчитать относительную частоту появления каждого аминокислотного остатка в цепи и повторных появлений одних и тех же сочетаний аминокислотных остатков. Таким методом в некоторых белках выявляются многократно повторяющиеся регулярные последовательности. Так, например, в тропоколлагене каждый третий остаток — глицил, после которого следуют пролил или оксипролил. В а-цепи фибриногена 31% всех аминокислот — это серин, глицин и пролин в составе одних и тех же повторяющихся сочетаний. Регулярные последовательности, включающие глицин и пролин, характерны и для других белков, таких как склеропротеины, кератины, двухцепочечный фиброин шелка. С одной стороны, эти последовательности оптимальны для образования правой а-спиральной конформации цепи и упорядоченного расположения гидрофильных и гидрофобных участков на гранях этой спирали (см. рис. 4, раздел 1.2.3). С другой стороны, [c.76]

Роль структуры полимера-носителя была изучена на примере олигомерных монодисперсных пептидов (4.16), содержащих один остаток аналога изопротеренола, связанный с аминогруппой п-аминофенилаланина [34, 35]. Состав олигопептидов (от одного до пяти аминокислотных остатков) был подобран так, чтобы выяснить влияние гидрофильно-липофильного баланса, заряда и 7И на биологическую активность. [c.93]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология