Транслокация биосинтез белка

КОНЦОМ растущей цепи, который в результате занимает участок отбора мономера. Кроме того, при правильном протекании процесса каждый кодирующий элемент должен участвовать в одном акте роста цепи и затем уступить свою роль непосредственно следующему за ним кодирующему элементу. Поэтому после присоединения мономера в участке связывания кодирующего элемента оказывается уже прочитанный фрагмент матрицы. Иными словами, система оказывается не готовой для следующего акта элонгации. Чтобы сделать его возможным, необходимо перемещение растущей цепи с освобождением участка отбора мономера и одновременно перемещение матрицы на один кодирующий элемент. Такое перемещение матрицы и продукта называется транслокацией. Таким образом, каждый акт элонгации складывается из трех основных элементов отбора мономера, химического превращения и транслокации. Фактически, по крайней мере в случае биосинтеза белков, элонгация является еще более сложным событием, требующим участия специальных белковых факторов и расходования энергии. Несколько подробнее этот вопрос рассмотрен в 5.6. [c.176]

Рибосомный синтез белка заключается в росте полипептидной цепи путем последовательного присоединения очередной аминокислоты к карбоксильной группе предшествующего остатка. Отдельный цикл элонгации включает три этапа связывание аминоацил-тРНК, образование пептидной связи и транслокацию рибосомы — перемещение ее вдоль молекулы мРНК в направлении 5 3 от одного кодона к другому. И так до встречи с одним из трех стоп-кодонов. Рост белковой цепи заканчивается присоединением к стоп-кодону фактора освобождения, останавливающего трансляцию и вызывающего отделение завершенного полипептида от рибосомы. До этого растущий С-конец последовательности все время остается ковалентно фиксированным в пептидилтрансферазном центре, а N-конец — свободным. При отсутствии каких-либо регуляторных воздействий на биосинтез белка скорость считывания мРНК может достигать у прокариот около 50 нуклеотидов в секунду, а эукариот — около 30 [152], Следовательно, элонгация белковой цепи небольших размеров продолжается не менее 10—30 с. За это время совершается множество конформационных изменений растущего пептида, поскольку единичное изменение — поворот атомной группы вокруг одинарной связи, занимает всего 10 — 10 с. [c.406]

К числу антибиотиков, подавляющих синтез белка, относятся также циклогексамид (подавляет пептидилтрансферазную активность 50 S рибосомальных субъединиц), эритромицин (связывает 50 S субъединицы и ингибирует транслокацию), пуромицин (этот антибиотик — аналог тРНК, подавляет образование пептидных связей в процессе биосинтеза белка) и некоторые другие антибиотики. [c.438]

Аллостерический ингибитор, по-виднмс му, вызывает направленный конформационный пере.чод, приводящий к нарушению структуры активного центра фермента и тем самым к его частичной или полной инактивации. В-третьих, это процесс транслокации, т.е. направленного перемещения матрицы и сиитезиру-емого белка или нуклеиновой кислоты на каждом звене элонгации матричного биосинтеза (см. 5.3). К этому можно добавить некоторые другие проблемы. [c.224]

Поступление секреторных и мембранных белков в просвет ЭР, как правило, прочно сопряжено с белковым синтезом. Котрансляцион-ный характер переноса (транслокации) у эукариот дает возможность применять чувствительный и специфический способ изучения ранних этапов биосинтеза этих белков. Однако это же создает серьезную трудность при выяснении механизма переноса. Например, в такой сопряженной системе трудно определить, проталкивают ли рибосомы белок сквозь мембрану, или он протягивается через нее за счет механизма переноса. [c.113]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология