Элонгация в белковом синтезе

Количество определенного фермента в клетке может регулироваться на нескольких уровнях на этапе транскрипции, трансляции, а также в процессе сборки и разрушения ферментного белка (см. рис. 28). В иерархии регуляторных воздействий наиболее сложный механизм, контролирующий количество ферментов в клетке, связан с процессом транскрипции. Специфические химические сигналы могут инициировать или блокировать транскрипцию определенного участка ДНК в иРНК. В случае индукции образованная иРНК участвует в определенной последовательности реакций, называемой трансляцией и заканчивающейся синтезом полипеп-тидных цепей. Регуляция белкового синтеза на уровне трансляции может осуществляться на любом из ее этапов, например на этапе инициации, элонгации и др. Не исключена также возможность изменения времени жизни иРНК под воздействием разных эффекторов, в том числе конечных продуктов метаболических путей. Хотя механизмы регуляции синтеза белка на уровне трансляции еще точно не установлены, ясно, что на этом этапе имеются широкие возможности для регуляции скорости синтеза различных белков. [c.117]

К другим ингибиторам белкового синтеза относятся дифтерийный токсин, инактивирующий один из факторов элонгации, и рицин, чрезвычайно токсичный белок из клещевины обыкновенной, который инактивирует 608-суб-частицу эукариотических рибосом. [c.947]

Этапы инициации, элонгации и терминации белкового синтеза [c.961]

Элонгация включает в себя все реакции-от образования первой пептидной связи до присоединения последней аминокислоты к белковой молекуле. Это наиболее быстрая стадия белкового синтеза, во время которой рибосома перемещается от первого до последнего кодона на информационной РНК. [c.72]

Только в сравнении со скоростью элонгации и можно считать, что стадии инициации и терминации происходят медленно. Синтез белка-это быстрый процесс (хотя скорость в большой степени зависит от температуры). У бактерий при 37°С скорость элонгации варьирует в растушую полипептидную цепь за 1 с включается от 12 до 17 аминокислот. Конкретная величина скорости элонгации зависит от условий роста клеток. Для синтеза среднего белка размером в 300 аминокислот требуется около 20 с. В синтезе белка одновременно участвует примерно 80% бактериальных рибосом следовательно, в свободном состоянии находится лишь небольшая их часть. В эукариотических клетках скорость белкового синтеза ниже так, в ретикулоцитах при 37°С скорость элонгации составляет 2 аминокислоты в 1 с. [c.72]

Окончание белкового синтеза-это необычная реакция, так как при этом происходит непосредственное узнавание терминирующего кодона белковым фактором. Поскольку эта реакция совершенно отличается от взаимодействия кодон-антикодон, характерного для инициации и элонгации, то, по-видимому, совсем не обязательно, чтобы и в терминации участвовала последовательность, состоящая из трех нуклеотидов. Очевидно, этот факт отражает некоторые аспекты эволюции генетического кода. [c.85]

Кислый аминополисахарид гепарин [М> 10 ООО) известен в качестве антикоагулянта крови. Кроме того, он применяется в биохимии как ингибитор рибонуклеаз. Это его качество, по-видимому-отражает некоторое сходство полимера, содержащего две-три суль, фогруппы на каждую дисахаридную структурную единицу, с РНК-Две эти особенности определили использование гепарина в качеств, лиганда для аффинной хроматографии факторов коагуляции крове и (особенно широко) для очистки белков, взаимодействующих и нуклеиновыми кислотами (полимераз, обратной транскриптазы, рес стриктаз, факторов инициации и элонгации белкового синтеза и др.). Кроме того, иммобилизованный гепарин связывает липопротеид-липазы и некоторые липопротеиды. Гепарин-агароза выпускается всеми упомянутыми фирмами-поставщиками аффинных сорбентов, кроме Bio-Rad . [c.370]

Такова в общих чертах схема синтеза белка in vivo некоторые детали, например роль белковых факторов элонгации, опущены. Очевидно, что синтез белка — очень сложный процесс его основу составляет активация карбоксильной группы с последующим упорядоченным присоединением аминокислот на наирав-ляющей (организующей) матрице, которая делает практически невозможным образование неправильной последовательности или другие побочные реакции. Важное значение этих соображений станет ясным в дальнейшем, прн кратком рассмотрении проблем химического синтеза белков. Тем не менее, имея представление о синтезе белка in vivo, можно оценить фармакологическое действие лекарств или антибиотиков, которые нарушают белковый синтез. Такие антибиотики, вообще говоря, токсичные соединения, поскольку нарушают синтез белка и у болезнетворных бактерий, и у пациента, однако и ош1 могут оказаться весьма полезными терапевтическими препаратами. [c.60]

Сегодня мы уже многое знаем о процессе белкового синтеза, однако не исключено, что это лишь малая часть того, что нам еще предстоит узнать. По всей вероятности, синтез белка представляет собой самый сложный из биосинтетических процессов он требует очень большого числа ферментов и других специфических макромолекул. В эукариотических клетках в белковом синтезе принимают участие свыше 70 различньк рибосомньк белков, не менее 20 ферментов, необходимых для активации аминокислот-пред-шественников, более десятка вспомогательных ферментов и других особых белковых факторов инициации, элонгации и терминации синтеза-полипептидов. [c.926]

Элонгация заканчивается тогда, когда в рибосому на мРНК приходят сигналы окончания синтеза белка. Ими являются один или несколько кодонов-терминаторов УАА, УАГ и УГА. Наличие их в любом участке мРНК приводит к окончанию белкового синтеза. В терминации участвуют различные белковые факторы. [c.370]

Синтез белков до некоторой степени напоминает сборочный конвейер, в котором рибосомы все время передвигаются относительно информационной РНК, доставляя аминоацил-тРНК - реальные строительные блоки для сборки белковых молекул. Рибосома представляет собой маленькую фабрику, в которой компактно упакованные белки и тРНК образуют несколько активных центров, способных осуществлять многочисленные каталитические функции. Различные группы дополнительных факторов участвуют в работе рибосомы на каждой из трех стадий белкового синтеза инициации, элонгации и терминации. Энергия для биосинтеза белка обеспечивается гидролизом GTP. [c.72]

Нам не известно, чем определяется взаимоисключающее взаимодействие факторов элонгации между собой. Возможно, что оно обусловлено только конформа-цинным эффектом рибосомы или же непосредственной конкуренцией за одни и те же или частично перекрывающиеся участки связывания (лекарственное вещество тио-стрептон препятствует связыванию как EF-Tu, так и EF-G). Таким образом, необходимость того, чтобы каждый фактор удалился из рибосомы, с тем чтобы следующий мог войти в нее, убеждает нас в существовании строго установленной очередности событий в процессе белкового синтеза. [c.83]

Первоначально рибосомы выделяли в виде нескольких различных структур их описывали по-разному-как клеточные органеллы, как микросомные частицы, как рибону-клеопротеины или просто как белоксинтезирующие машины. На деле же это макромолекулярные комплексы с определенной структурой, которые совместно с некоторыми вспомогательными факторами обладают определенными ферментативными активностями, необходимыми для различных этапов белкового синтеза. Вкратце рибосому можно представить как маленькую передвижную фабрику, которая, передвигаясь вдоль матрицы, осуществляет синтез пептидных связей. При этом с необычайно большой скоростью в рибосому входят (и выходят из нее) молекулы тРНК, несущие аминокислоты кроме того, с рибосомой циклически связываются (и отделяются от нее) факторы элонгации. [c.102]

Рис. 5-20. Фаза элонгации в синтезе белка, протекающая на рибосоме Представленный здесь трехэтапный цикл многократно повторяется во время синтеза белковой цепи. Па нервом этане молекула аминоацил-тРПК присоединяется к А-участку рибосомы, второй этан характеризуется образованием новой пептидной связи, на третьем этапе рибосома продвигается вдоль цепи мРПК на расстояние, соответствующее трем нуклеотидам, высвобождая предыдущую молекулу тРНК, т е. устанавливается в таком положении, чтобы цикл мог повториться сначала.

Рибосомный синтез белка заключается в росте полипептидной цепи путем последовательного присоединения очередной аминокислоты к карбоксильной группе предшествующего остатка. Отдельный цикл элонгации включает три этапа связывание аминоацил-тРНК, образование пептидной связи и транслокацию рибосомы — перемещение ее вдоль молекулы мРНК в направлении 5 3 от одного кодона к другому. И так до встречи с одним из трех стоп-кодонов. Рост белковой цепи заканчивается присоединением к стоп-кодону фактора освобождения, останавливающего трансляцию и вызывающего отделение завершенного полипептида от рибосомы. До этого растущий С-конец последовательности все время остается ковалентно фиксированным в пептидилтрансферазном центре, а N-конец — свободным. При отсутствии каких-либо регуляторных воздействий на биосинтез белка скорость считывания мРНК может достигать у прокариот около 50 нуклеотидов в секунду, а эукариот — около 30 [152], Следовательно, элонгация белковой цепи небольших размеров продолжается не менее 10—30 с. За это время совершается множество конформационных изменений растущего пептида, поскольку единичное изменение — поворот атомной группы вокруг одинарной связи, занимает всего 10 — 10 с. [c.406]

Показано, что механизм действия токсина заключается в подавлении белкового синтеза в культуре клеток оно наступает через 1—2 ч [41]. В бесклеточных сис,темах подавление имеет место только в том случае, если в систему наряду с токсином вводили NAD. Оказалось, что происходит модификация одного из компонентов системы синтеза белка, а именно фактора элонгации 2(ФЭ-2), который необходим для GTP-зависимой транслокации пептидил-тРНК с акцепторно- [c.124]

Белоксинтезирующая система всех клеток является Многокомпонентной. Рибосомы играют в этой системе центральную роль, поскольку они организуют весь процесс в целом и катализируют отдельные реакции. Трансляция (собственно синтез белка) подразделяется на три стадии инициацию — начало белкового синтеза, элонгацию— процесс роста полипептидной цепи и стадию тер-минации — освобождение готового полипептида из поли-рибосомного комплекса. [c.285]

При повреждении тРНК и факторов белкового синтеза, находящихся в клеточном соке, может замедлиться процесс элонгации белковой цепи, что при нормальной инициации приведет к увеличению количества рибосом, [c.286]

Устойчивость к ингибиторам белкового синтеза. Устойчивость эметину и дифтерийному токсину — веществам, специфически по-звляющим белковый синтез, возникает благодаря изменению рибосомальной 40S субъединице и в факторе элонгации-2 соответ- венно [28, 29]. Пактамицин, как и эметин, взаимодействует 40S субъединицей рибосом. Устойчивость к этому агенту обуслов- вaeт я, однако, сниженным поступлением агента в клетку [30]. [c.155]

Ингибирование белкового синтеза. АДФ рибозилирование фактора элонгации 2 [c.156]

Отметим, что с помощью набора разных антибиотиков удается останавливать белковый синтез на самых разных этапах, что, в частности, позволяет точно локализовать место действия того или иного регулятора. Пактамицин ингибирует инициацию белкового синтеза, тетрациклин и стрептомицин подавляет процессы элонгации пептидной цепи, хлорамфеникол ингибирует пеп-тидилтрансферазу, а эритромицин — рибосомальную транслоказу. [c.55]

НОЙ ТОЧКИ [249]. Его инициация (но не элонгация) зависит от белкового синтеза [154, 262, 332, 333]. Синтезированная минус-цепь остается связанной с комплементарной плюс-цепью [249]. -Вирусная репликаза обеспечивает лишь один раунд синтеза минус-цепи [351]. [c.288]

Смотреть страницы где упоминается термин Элонгация в белковом синтезе: [c.269] [c.273] [c.276] [c.286] [c.287] [c.290] [c.292] [c.273] [c.276] [c.102] [c.103] [c.158] [c.233] [c.216] [c.218] [c.533] [c.947] [c.319] [c.86] [c.115] [c.124] [c.274] [c.275] [c.264] [c.292]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология