Карбамоилфосфатсинтаза

Как уже отмечалось выше, при ассимиляции молекулярного азота и нитратов главных источников минерального азота — в качестве первого продукта реакции образуется аммиак. Каким же образом аммиак включается в органические азотистые соединения Это включение может происходить многими различными путями. Однако у большинства видов наиболее важными в количественном отношении являются, по-видимому, реакции, катализируемые тремя ферментами — глутаматдегидрогеназой, глутаминсинтетазой и карбамоилфосфатсинтазой. [c.432]

Наконец, больпгое значение имеет реакция, катализируемая карбамоилфосфатсинтазой и приводящая к включению аммиака в некоторые биосинтетические продукты, особенно в пиримидины и мочевину. Стехиометрия этой реакции (с участием фермента млекопитающих) описывается уравнением (XVn.5) [c.433]

В отличие от этого синтез карбамоилфосфата, катализируемый карбамоилфосфатсинтазой (единственный путь синтеза у млекопитающих), протекает согласно следующему уравнению [c.467]

Синтез пиримидинового кольца (рис. 35.15) начинается с образования карбамоилфосфата из глутамина, АТР и СО7 в реакции, катализируемой в цитозоле карбамоилфосфатсинтазой реакция 1). Отметим, что карбамоилфосфатсинтаза, ответственная за ранние стадии синтеза мочевины, локализована в митохондриях. [c.25]

Скорость биосинтеза пиримидинов коррелирует со скоростью биосинтеза пуринов, что указывает на координированный контроль синтеза нуклеотидов обоих типов. ФРПФ-синтетаза—фермент, катализирующий образование предшественника обоих путей биосинтеза,—ингибируется по принципу обратной связи как пуриновыми, так и пиримидиновыми нуклеотидами. Карбамоилфосфатсинтаза также подвержена ингибированию по принципу обратной связи нуклеотидами обоих типов, а ФРПФ активирует этот фермент. Таким образом, на нескольких этапах биосинтеза пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов осуществляется перекрестная регуляция. [c.28]

Карбамоилфосфатсинтаза вместе с митохондриальной глутаматдегидрогеназой направляет азот глутамата (и, следовательно, вообще всех аминокислот, см. рис. 30.2) в карбамоилфосфат и далее в мочевину. Хотя константа равновесия реакции, катализируемой глутаматдегидрогеназой, благоприятствует образованию глутамата, а не аммиака, удаление аммиака карбамоилфосфатсинтазой и окисление а-кетоглутарата в цикле лимонной кислоты способствуют катаболизму глутамата. [c.315]

Известны метаболические нарущения, обусловленные недостатком каждого из 5 ферментов, катализирующих в печени реакции синтеза мочевины (рис. 30.13). Лимитирующими скорость стадиями, вероятно, являются реакции, катализируемые карбамоилфосфатсинтазой (реакция 1), орнитин-карбамоилтрансферазой (реакция 2) и аргиназой (реакция 5). Поскольку в цикле мочевины аммиак превращается в нетоксичную мочевину, все нарущения синтеза мочевины вызывают аммиачное отравление. Последнее более сильно выражено при блокировании реакции 1 или 2, так как при синтезе цитруллина аммиак уже связан ковалентно с атомом углерода. Клиническими симптомами, общими для всех нарущений цикла мочевины, являются рвота (у детей), отвращение к богатым белками продуктам, нарушение координации движений, раздражительность, сонливость и умственная отсталость. [c.315]

Описан случай заболевания, связанного с недостатком карбамоилфосфатсинтазы (реакция 1, рис. [c.315]

Биохимия (2004) -- [ c.397 , c.430 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.25 , c.26 , c.28 , c.313 , c.314 , c.315 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.25 , c.26 , c.28 , c.313 , c.314 , c.315 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.165 , c.263 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология