Синтез фермента, генетический контроль

Четыре особенности отличают ферменты от всех прочих катализаторов. Во-первых, эти биокатализаторы исключительно эффективны. Нри оптимальных условиях большинство ферментативных реакций протекает в 10 —10 раз быстрее, чем те же реакции в отсутствие ферментов. Число оборотов (т. е. число молекул субстрата, превращаемых за одну минуту, на одну молекулу фермента) для большинства ферментов равно приблизительно 1000, а в некоторых случаях может превышать 10 . Следует при этом иметь в виду, что скорость отдельных стадий ферментативных реакций лимитируется диффузией реагирующих веществ или, во всяком случае, зависит от нее. Таким образом, многие химические реакции, которые обычно протекают только при высоких температурах или только в сильно кислой или сильно щелочной среде, в присутствии соответствующих ферментов могут идти быстро и количественно при комнатной температуре и при значениях pH, близких к нейтральному. Во-вторых, для большинства ферментативных реакций характерна высокая специфичность как в отношении природы катализируемой реакции, так и в отношении структуры используемого субстрата. В-третьих, круг реакций, катализируемых ферментами, необычайно широк. Ферменты катализируют реакции гидролиза, поликонденсации, окисления — восстановления, дегидрирования, альдольно11 конденсации, реакции переноса различных групп, а также ряд других реакций. Мы можем, таким образом, сказать, что белки — катализаторы с исключительно широким спектром действия. Наконец, в-четвертых, активность самих ферментов в клетке строго регулируется. Скорость синтеза ферментов, а также их конечная концентрация находятся под генетическим контролем и регулируются с помощью малых молекул эти малые молекулы часто являются субстратами или продуктами реакций, катализируемых теми н е ферментами. Кроме того, ферменты могут существовать как в активной, так и в неактивной форме, причем скорость и степень их превращения в каждом конкретном случае зависит от свойств окружающей среды. Почти все биоло- [c.189]

Основные механизмы регуляции метаболизма. Ключевые ферменты. Генетический контроль синтеза ферментов. Изоферменты. Компартментализация. [c.465]

Регуляция синтеза белка осуществляется также на стадии процессинга белка. Модификации новосинтезированных полипептидов осуществляются при помощи соответствующих ферментов, активность которых, в свою очередь, находится под генетическим контролем. К этим модификациям относятся метилирование, фосфорилирование, гликозилирование, а также ограниченный протеолиз. [c.475]

Генетический контроль синтеза ферментов [c.65]

Поскольку многие витамины группы В являются компонентами известных ферментных систем, а образование последних находится, как известно, под генетическим контролем, потребность в этих витаминах как в субстратах для синтеза ферментов неизбежно должна меняться от организма к организму в зависимости от генетической конституции. Выше уже отмечалось (стр. 20), что явление частичных генетических блоков было открыто в опытах с рибофлавином и что потребность организмов в витаминах группы В может сильно варьировать в зависимости от условий роста, особенно от температуры. Поэтому единственный вопрос, который нас интересует в данном случае, это вопрос о том, насколько велики упомянутые колебания у млекопитающих вообще и у человека в частности. Ниже мы приведем данные такого рода для некоторых витаминов группы В. Каждый из них, конечно, по-своему связан с ферментами и должен поэтому рассматриваться отдельно. [c.207]

В биологических системах реализуется несколько уровней регуляции метаболизма. Принципиально важны генетический контроль процессов и связанный с ним ферментный контроль. Генетический материал задает синтез биоспецифических катализаторов— ферментов, обеспечивающих проведение всех биохимических реакций в организме. [c.202]

Биосинтез белков является объектом генетического контроля. В бактериях, во всяком случае, он проявляется на уровне синтеза информационной РНК посредством взаимодействия особого ( регуляторного ) белка со специфическим участком ДНК (см. часть 22 и разд. 24.2.3). В тканях животных на механизмы, контролирующие уровень ферментов, влияют также ингибиторы синтеза РНК [149]. Детали этих механизмов контроля не важны в контексте данного раздела. Важным моментом является факт, что существуют механизмы регуляции концентрации ферментов на определенном метаболитическом пути посредством конечного продукта этого пути. Так, в бактериальных системах хорошо изучены индуцируемые ферменты. Пока субстраты этих ферментов присутствуют в среде, биосинтеза ферментов не происходит. Часто синтез нескольких ферментов какого-либо одного метаболи-тического пути индуцируется присутствием субстрата первого фермента этого пути. Индукция субстратом, таким образом, представляет собой механизм повышения концентрации системы ферментов по мере появления рабочей необходимости . Соответствующий механизм, понижающий избыточную концентрацию фермента, если последний или система ферментов производит слишком большие количества определенного метаболита, получил название репрессии по принципу обратной связи. Классическим примером этого механизма является ингибирование биосинтеза гистидина в Salmonella typhimurium высокими концентрациями гистидина. Концентрации всех десяти ферментов биосинтетической цепи в ответ на изменение концентрации гистидина изменяются совершенно одинаково [150]. [c.535]

Регуляция синтеза ферментов. В живых клетках на уровне генетического аппарата запрограммировано относительное постоянство количества белков, в том числе так называемых конституционных ферментов. Однако при изменении питания, длительном голодании, спортивных тренировках количество отдельных белков изменяется. Существует адаптивный контроль биосинтеза белка на уровне отдельных генов, вызывающий индукцию (усиление) или репрессию (уменьшение) скорости синтеза РНК. Индукторами или репрессорами могут быть субстраты ферментов либо продукты данной реакции. Индукция синтеза определенного фермента приводит к его накоплению при увеличении концентрации его субстрата либо при необходимости усиления скорости его обмена. Репрессия происходит в случаях, когда отсутствует субстрат и фермент уже не нужен или когда клетка экономит свои энергетические ресурсы. [c.271]

ГЕНЕТИЧЕСКИЙ КОНТРОЛЬ СИНТЕЗА ФЕРМЕНТОВ [c.480]

При биодеградации ксенобиотиков в природных средах за длительность лаг-фазы принимают время, необходимое микроорганизмам для разложения приблизительно 10% субстрата. В лаг-фазе при адаптации микробной популяции происходит синтез ферментов, осуществляющих биодеградацию или усвоение ксенобиотика. Лаг-фаза довольно продолжительна. Длительность ее зависит от физиологической активности и генетических особенностей микроорганизмов, так как ферменты, воздействующие на ксенобиотики, и их аналоги индуцибельны или находятся под контролем сложных регуляторных механизмов. При повторном попадании ксенобиотика в данное местообитание адаптационный период уменьшается. Адаптация популяции может сохраняться несколько месяцев после исчерпания субстрата. Например, почвенный биоценоз сохраняет способность быстро, без длительной лаг-фазы воздействовать на гербицид 2,4-Д в течение года с момента первого контакта с этим гербицидом. [c.361]

Ферменты совершенно необходимы для существования жизни на Земле. Поэтому неудивительно, что мы встречаемся с ними во многих областях биомедицинских наук. Многие болезни (врожденные нарушения метаболизма) определяются генетически обусловленными нарушениями в синтезе ферментов. При повреждении клеток (вызванном, например, недостатком кровоснабжения или воспалением) некоторые ферменты попадают в плазму крови. Измерение активности таких ферментов обычно используется для диагностики многих распространенных заболеваний (например, инфаркта миокарда). Диагностическая энзимология является областью медицины, использующей ферменты для диагностики и контроля за результатами лечения. Ферменты применяются и в терапии. [c.63]

До сих пор мы говорили о развитии как о процессе избирательной экспрессии генов , при которой происходит регуляция активности специфических групп генов, в свою очередь регулирующих синтез ферментов и структурных белков, характерных для специализированных клеток. Информация, закодированная в ДНК, определяет последовательность аминокислот в полипен-тидных цепях белков, т. е. их первичную структуру. Образование же структур более высоких порядков зависит от первичной структуры полипептидной цепи и не нуждается в регуляции со-стороны генома. Иными словами, генетический контроль первичной структуры определяет вторичную, третичную и четвертичную структуры белка. [c.492]

В общей форме можно говорить о двух видах генетической детерминации гомеостаза. Один из них — контроль элементарных проявлений гомеостаза организма (выделение гормона, синтез фермента и т.д.). Другая группа проявлений гомеостаза — системные проявления. Разумеется, границы между элементарными и системными проявлениями гомеостаза условны. Чем больше расшифровывается цепочек генетической детерминации элементарных проявлений гомеостаза, чем глубже познаются звенья каждой из них, тем полнее и предметнее становятся наши представления о генетике и физиологии гомеостаза в целом. В качестве примеров генетической обусловленности элементарной гомеостатической реакции можно привести генетический контроль свёртываемости крови. [c.50]

Международная подкомиссия по изоферментам рекомендует различать множественные формы ферментов как широкий термин, применяемый к белкам, обладающим одной и той же ферментативной активностью и встречающимся у одного и того же вида, и изозим (изофермент), применяемый лишь к множественным молекулярным формам ферментов с генетически детерминированными различиями в первичной структуре. Стаман и Деморест [Stahmann. Demorest. 1963] считают, что множественными формами представлены ферменты, осуществляющие контроль за общими стадиями синтеза и распада органических соединений. [c.22]

Апобелки выполняют не только структурную функцию, но и обеспечивают активное участие комплексов ЛП в транспорте липидов в токе крови от мест их синтеза к клеткам периферических тканей, а также обратный транспорт холестерина в печень для дальнейших метаболических превращений. Апобелки выполняют функцию лигандов во взаимодействии ЛП со специфическими рецепторами на клеточных мембранах, регулируя тем самым гомеостаз холестерина в клетках и в организме в целом. Не меньшее значение имеет также регуляция апобелками активности ряда основных ферментов липидного обмена лецитин-холестеролацилтрансферазы, липопротеинлипазы, печеночной триглицеридлипазы. Структура и концентрация в плазме крови каждого апобелка находится под генетическим контролем, в то время как содержание липидов в большей степени подвержено влиянию диетических и других факторов. [c.576]

Ферменты имеют белковую природу, и их синтез находится под генетическим контролем. Если патологический процесс обусловлен временным дефицитом соответствующего фермента, то показана заместительная энзимотера- [c.87]

Молекулярные и генетические связи между индукцией и репрессией ферментов прояснились в результате генетических исследований Франсуа Жакоба и Жака Моно из Пастеровского института в Париже. Их классическая работа по индукции Р-галактозидазной активности в клетках Е. oli привела авторов к формулированию гипотезы оперона для объяснения генетического контроля синтеза белка у прокариот. С тех пор эта гипотеза получила полное подтверждение в прямых биохимических экспериментах. Тип регуляции белкового синтеза, рассматриваемый в гипотезе оперона, представляет собой контроль на уровне транскрипции, поскольку регуляция здесь осуществляется главным образом за счет изменения скорости транскрипции генов, т. е. на стадии образования мРНК. Дру- [c.955]

Все рассмотренные выше методы селекции продуцентов биологически активных веществ сегодня, в период интенсивного развития методов генной инженерии, называют традиционными методами. Эти методы в прошедшие 30 лет в огромной мере содействовали созданию микробиологической промышленности антибиотиков, аминокислот, ферментов, витаминов и других практически важных веществ. Исчерпали ли традиционные методы свои возможности Нам кажется, думать так преждевременно, как и надеяться на то, что генная инженерия в ближайшее время сможет быть применена для создания и улучшения обширного круга принадлежащих к разным таксономическим группам продуцентов, которыми располагает сейчас микробиологическая промышленность. Даже более реальная возможность использовать иа основе генноинженерных методов в качестве продуцентов микроорганизмы, для которых эти методы наиболее отработаны, например E sheri hia oli, едва ли удовлетворит промышленность числом продуктов микробного синтеза. В связи с этим очень важно для старых перспективных в промышленном отношении микроорганизмов, помимо совершенствования методов отбора нужного типа мутантов, развивать методы генетического обмена на основе слияния протопластов, трансдукции, трансформации хромосомной и плазмидной ДНК, которые расширяют возможности традиционных методов селекции. Вместе с тем у промышленных микроорганизмов все шире проводится поиск плазмид и предпринимаются попытки их использования в качестве векторов при переносе генетического материала, его клонировании и амплификации. Эти исследования важны для понимания генетического контроля сложных процессов синтеза, таких, иапример, как синтез антибиотиков, для выявления узких мест в биосинтезе многих других продуктов. Одновременно они приближают промышленные микроорганизмы к объектам генной инженерии. Методология генной инженерии постоянно совершенствуется и расширяет свои возможности. В таком успешном встречном развитии разных методов и их слиянии на все большем числе продуцентов можно представить себе ближайшее будущее селекции микроорганизмов, призванной обеспечить промышленность высокопродуктивными штаммами. [c.95]

Сообщалось также о многих сложных локусах либо с общим количественным, либо с качественным видовым эффектом, например, у джута [85], риса [86] и у oleus [87]. Существование таких локусов делает возможным расширенные генетические исследования, которые могут осветить вопросы структуры генов или их функциональной организации. Но что столь же важно, эти локусы определяют фенотипическое выражение, которое частично может быть описано в биохимических терминах. Генетический контроль синтеза флавоноида может быть первичным, т. е. осуществляться посредством ферментов, которые непосредственно катализируют специфическую стадию в синтезе флавоноидов. Однако генетический контроль синтеза флавоноидов может быть и косвенным, т. е. через механизмы, аналогичные тем, которые, как можно предсказать априори, способны модифицировать проявления прямых факторов. Поэтому широкие биохимические исследования синтеза антоциана приведут, вероятно, к рассмотрению более фундаментальных проблем, чем просто определение точного биосинтетического пути специфичного антоциана, хотя и этот вопрос, очевидно, представляет значительный интерес. [c.163]

В той или иной ткани изменяется в зависимости от фазы развития и условий окружающей среды, однако ясно, что пределы этих изменений и типы накапливаемых кислот контролируются генетически. Так, плоды яблопи в зависимости от сорта могут быть кислее или слаще, но и в тех и в других случаях яблочная кислота всегда преобладает над лимонной в лимонах, напротив, преобладает лимонная кислота в ягодах ежевики в необычайно большом количестве присутствуют изолимонная кислота и ее лактон. Генетический контроль должен отчасти проявляться как контроль типа и количества ферментов, участвующих в обмене кислот. В некоторых клетках накапливается тартрат, малонат или оксалат, тогда как другие клетки их не накапливают. Таким образом, возможно, что лишь некоторые определенные клетки наделены ферментами, необходимыми для синтеза этих кислот. В равной мере возможно и такое предположение, что ферментами, необходимыми для синтеза и использования этих трех кислот, обладают все клетки, но вследствие обусловленных генетически количественных различий они накапливаются не во всех, а только в определенных клетках. [c.308]

Регулирование сложной цепи химических реакций, называемой клеточным метаболизмом, несомненно, является жизненно важным. В настоящее время известно, что для биосинтеза пуринов существует ряд возможных контрольных механизмов, которые включают подавление синтеза метаболитов самими же метаболитами, родственными с ними веществами или конечными продуктами. Так называемое ингибирование по принципу обратной связи может влиять либо на активность, либо на синтез фермента, ответственного за образование метаболита. Так, активность фосфорибозилпирофосфатами-дотрансферазы (которая катализирует синтез рибозиламин-5-фосфата из глутамина и рибозо-1-пирофосфат-5-фосфата) заметно подавляется АМФ, АДФ, АТФ, ГМФ, ГДФ и ИМФ, но не ингибируется большим числом других пуриновых или пиримидиновых производных, в случае некоторых мутантных штаммов бактерий с генетическим блоком, ведущим к накоплению предшественников аминоимида-зола, некоторые пурины могут вызывать аллостерическое торможение, если только генетический блок не препятствует взаимопревращению пуринов. Однако, когда это взаимопревращение затруднено, аденин становится специфическим ингибитором (препятствует накапливанию предшественников имидазола) и контроль по принципу обратной связи осуществляется на уровне аденина (или аденозина, или АМФ), а не с помощью других пуринов. Превращение гуанозин-5 -фосфата в производные аденина (через восстановительное дезаминирование ГМФ до инозин-5 -фосфата) заметно ингибируется АТФ, что свидетельствует о возможности контроля производными гуанина за синтезом адениновых нуклеотидов. Взаимоотношения между этими отрицательными типами контроля за скоростью синтеза и концентрацией нуклеотидов в клетке и положительными моментами взаимосвязи биосинтетических реакций, как, например, потребность АТФ для синтеза ГМФ и ГТФ для синтеза АМФ, представляются исключительно сложными. Как уже упоминалось выше, контроль за синтезом фермента также может быть установлен по принципу обратной связи примером может служить влияние гуанина на образование ИМФ-дегидрогеназы в мутантных штаммах бактерий с подавленным синтезом ксантозин-5 -фос-фатаминазы. [c.310]

Можно представить, что повреждение молекулы ДНК печеночной, костной или какой-либо другой клетки в области гена-регулятора или гена-оператора, ведающих ключевыми ферментами синтеза ДНК (тимидилатсинтетазы, тимидилаткиназы и полимеразы), приведет к нарушению генетического контроля над лроцесоом образования этих ферментов и обусловит значительное ускорение их синтеза. Активация ключевых ферментов синтеза ДНК создает условия для повышения скорости пролиферации клона мутировавшей клетки и, вероятно, исключает действие генов, определяющих синтез информацио>нных РНК, необходимых для дальнейшей дифференциации клеток. [c.117]

Третий уровень регуляции —генетический контроль, определяющий скорость синтеза ферментов. Скорость метаболического процесса зависит от концентрации активной формы каждого фермента, а она определяется соотношением скоростей синтеза и распада фермента. Скорость синтеза фермента сильно варьирует в зависимости от условий. Ферменты, которые всегда присутствуют в клетке в более или менее постоянных количествах, называются конститутивными. Ферменты, синтезирующиеся в ответ на появление в среде соответствующего субстрата, называются адаптивными, или индуцибельными. Гены, контролирующие синтез адаптивных ферментов, обычно находятся в состоянии репрессии и дерепреСсируются только при наличии индуктора. Иногда происходит репрессия или индукция одновременно целой группы, ферментов, что связано с закодированием этой группы ферментов в ДНК набором последовательно расположенных генов — опероном. Все гены, входящие в состав данного оперона, репрессируются и дерепрессируются одновременно, или координированно. [c.124]

Одна из интереснейших и фундаментальных проблем, связанных с синтезом белка в живой клетке, заключается в выяснении того, что заставляет аминокислоты, входящие в состав белка, соединяться между собой в последовательности, строго определенной для белка каждого типа. С этим тесно связан вопрос о том, каким образом информация о последовательности аминокислот воспроизводится в каждом новом поколении клеток. В настоящее время известно, что существуют вещества, содержащиеся в хромосомах клеточных ядер, ответственные за генетический контроль в растениях и н ивотных. Химический анализ хромосом показал, что они состоят из гигантских молекул дезоксирибонуклеопротеидов, которые представляют собой дезоксирибонуклеиновые кислоты (ДНК), связанные с белком. Установлено, что генетическую информацию при биосинтезе ферментов и других белков несет не белковая компонента нуклеопротеида, а ДНК поэтому в настоящем разделе основное внимание будет уделено ДНК и прежде всего ее структуре. Заметим, что участки ДНК представляют собой химический эквивалент генов Менделя — единиц наследственности. [c.86]

Первые исследования механизма генетического контроля были посвящены синтезу -галактозидазы, осуществляющей гидролиз дисахарида лактозы до моносахаридов глюкозы и галактозы в клетке Е. соИ. Опыты привели к открытию белка-репрессора лактозного оперона, включающего транскрипцию структурных генов (в данном случае, гена -галактозидазы, а также пермеазы и галактозид-транс-ацетилазы). Это достигается путем связывания репрессора с операторным участком ДНК длиной в 21 нуклеотид, перекрывающимся с последовательностью промотора. В результате блокируется доступ РНК-полимеразы к ее участку связывания и транскрипция цистронов делается невозможной. Для индукции и репрессии синтеза белка, т.е. изменения скорости процесса в противоположных направлениях, необходимо наличие в модели регуляторного механизма еще одного элемента индуктора, который должен, с одной стороны, контролировать действия белка-репрессора лактозного оперона, а с другой -быть связанным прямо или косвенно с функцией синтезируемого фермента. Такой индуктор действительно был обнаружен, и им оказался субстрат -галактозидазы лактоза, точнее, аллолактоза, близкая по строению и образующаяся в присутствии лактозы. [c.118]

А. Гарен, изучавший генетический контроль синтеза щелочной фосфатазы у Е. oli, сравнил аминокислотные остатки, находившиеся в молекуле фермента дикого типа и у внутригенных ревертантов по локусу, кодирующему щелочную фосфатазу. Полученный результат представлен на рис. 15.18. Показаны только те кодоны соответствующих аминокислот, которые связаны со структурой амбер-кодона заменой одного нуклеотида. На основе этих данных амбер-кодон был идентифицирован как UAG. Аналогичным образом другие исследователи (С. Бреннер, Ф. Крик) расшифровали структуру еще двух нонсенс-кодонов oxpa- Jhh и о/гал-UGA. [c.400]

Вторичная и третичная структуры белка формируются самопроизвольно и определяются первичной структурой его полипептидной цепи. Параллельно синтезу цепи происходят ее локальное свертывание (образование вторичной структуры) и специфическая агрегация свернутых участков (формирование третичной структуры). Эти процессы детерминируются химическими группами, отходящими от атомов а-углерода соответствующих остатков. Например, обработка мономерного фермента рибонуклеазы мягким восстанавливающим агентом (Р-меркап-тоэтанолом) и денатурирующим агентом (мочевиной или гуанидином см. ниже) приводит к инактивации белка и переходу его в неупорядоченную конформацию. Если медленно удалять денатурирующий агент и осуществлять постепенное реокисление, то вновь образуются 8—8-связи и практически восстанавливается ферментативная активность. Нет никаких оснований думать, что существует независимый генетический контроль за формированием уровней структурной организации белка вьние первичного, поскольку первичная структура специфически определяет и вторичную, и третичную, и четвертичную структуру (если она имеется)—т.е. конформацию белка. Нативной конформацией белка, в частности рибонуклеазы, по-видимому, является термодинамически наиболее устойчивая структура в данных условиях, т.е. при данных гидрофильных и гидрофобных свойствах среды. [c.48]

Известно, что синтез аминокислот в клетке ведется очень экономно и целенаправленно, под контролем специальных регулирующих систем. Регуляторный контроль обычна осуществляется по принципу обратной связи на уровне начального фермента или ферментов данного специфического пути образования метаболита. В случае значительного повьш1ения уровня конечного продукта (в данном случае лизина) включается механизм регуляции и один из ферментов в цепи последовательных превращений блокируется, синтез прекращается. Цель этого регулирования предотвратить избыточное образование и накопление данного метаболита, потребность в котором организма в настоящий момент полностью удовлетворяется. Но такая безупречная логика синтеза существует лишь у микроорганизмов, не имеющих нарушений и дефектов в этом. механизме. В природных условиях такие нарушения достаточно редки, но они все же встречаются. Например, найдено немало природных микроорганизмов, обладающих способностью к сверхсинтезу глутаминовой кислоты, аланина, валина. В то же время таких продуцентов по лизину, гомосерину, треонину и некоторым другим аминокислотам в природных условиях найдено не было. Для получения промышленных продуцентов пришлось пойти по пути получения мутантов, имеющих генетический дефект [c.26]

Как уже описано, предпосылкой деградации ксенобиотиков в природной среде является присутствие в ней структурно родственных соединений. Природные механизмы сначала могут быть не эффективными в трансформации ксенобиотиков вследствие кинетических ограничений, вызванных субстратной специфичностью ферментов. Со временем это может быть преодолено за счет сверхпродукции этого фермента (ферментов), благодаря снятию или изменению регуляторного контроля его синтеза, генной дупликации, приводящей к дозовому эффекту, или мутационной изменчивости, создающей фермент с измененной субстратной специфичностью. Дальнейшая адаптация может произойти благодаря адаптивной пластичности микроорганизмов с помощью генетической перестройки. [c.331]

Все взаимосвязанные реакции, которые, в сущности говоря, и составляют жизнь живой клетки, зависят от ферментов. Репликация генетической информации, ее преобразование в инструкции для синтеза специфических белков (транскрипция и трансляция), самый синтез этих белков — каждый из этих процессов зависит от специфических ферментов, которые в свою очередь образуются в результате этих процессов. Более того, все реакции промежуточного обмена веществ, поставляющие строительный материал и энергию для образования новых и жизнедеятельности старых клеток, катализируются ферментами, синтезированными под контролем ДНК ядер, хлоропластов и митохондрий. Б задачу этой книги не входит рассмотрение вопроса о том, возможна или не возможна жизнь. Ясно одно жизнь как самопро-являющееся, самовоспроизводящееся, метастабильное состояние невозможна без ферментов. Главное, чему учит нас энзимология, коротко состоит в следующем все явления жизни, начиная от самых простейших реакций до сложных процессов человеческого сознания и мышления, могут быть описаны с помощью понятий, определяющих химические и физические свойства атомов, ионов и молекул. [c.15]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология