Аспартаттранскарбамилаза

В некоторых случаях действие того или иного фермента регулируется не субстратом или продуктами ферментативной реакции, а веществом, отличным от них. Такие ферменты называют аллостертескими ферментами. Участок в молекуле фермента, который реагирует с алло-стерически действующей молекулой, не совпадает с активным центром фермента. Несовпадение места присоединения аллостерических молекул и активного центра фермента удалось наблюдать при рентгеноструктурном анализе аспартаттранскарбамилазы— фермента, молекула которого состоит из шести субъединиц и имеет массу 310000. [c.400]

Аспартаттранскарбамилаза катализирует перенос карбамиль-ной группы от карбамилфосфата к L-аспарагиновой кислоте (начальная стадия синтеза цитидинтрифосфата) [c.392]

По данным рентгеноструктурного анализа даже при относительно низком разрешении может быть выявлено взаимное расположение и общее очертание отдельных субъединиц или полипептидных цепей (например, были анализированы гемоглобин [16, 35], аспартаттранскарбамилаза [58], алкогольдегидрогеназа печени лошади [39], лактатдегидрогеназа акулы [44], вирус табачной мозаики [64]). Однако этот метод очень сложен и дорог и не может использоваться в обычной аналитической практике. [c.397]

В некоторых случаях аллостерические ферменты могут быть сделаны нечувствительными к регуляторам. Например, воздействие теплом или обработка соединениями ртути вызывала потерю аллостерической способности у аспартаттранскарбамилазы с параллельной диссоциацией на С- и R-полипептидные цепи. Однако полипептидные цепи сохраняли свои функциональные свойства, а именно каталитическую активность и сродство к регуляторному метаболиту и цитидинтрифосфату соответственно [57, 130, 131]. [c.412]

Недавно, однако, вышли три работы, в которых показана возможность преодолеть это затруднение путем пересмотра модели механизма действия аспартаттранскарбамилазы [12—14]. [c.241]

Различные связывающие центры обычно расположены на разных субъединицах фермента, так что это взаимодействие отражает взаимодействие субъединиц. Это взаимодействие может приводить к изменениям либо в максимальной скорости, либо в связывании субстрата с ферментом, либо в том и в другом, и не всегда из кинетики реакции очевидно, какое изменение происходит. Были предложены различной сложности математические модели, объясняющие этот тип кинетического поведения [71, 72]. Однако число переменных в этих моделях так велико, что трудно или даже невозможно сделать между ними выбор из кинетики данной реакции, и механизм этих эффектов может быть более успешно понят путем изучения физических или химических свойств системы. Так, изучение физических свойств аспартаттранскарбамилазы показало, что фермент состоит из двух каталитически активных субъединиц, которые можно отделить от четырех меньших размером ингибиторных субъединиц. Ингибиторные субъединицы могут связывать молекулы ингибитора даже после того, как они отделены от каталитических субъединиц [73]. [c.250]

В прошлом исследователи не всегда проводили четкие разграничения между действием солей на активность и стабильность ферментов тем не менее это необходимо делать, чтобы интерпретировать влияние соли на активность фермента, особенно если опыт проводится в течение длительного времени. Иногда стабильность зависит от высоких концентраций солей в значительно большей мере, чем активность. Приведем один пример активность аспартаттранскарбамилазы (АТКазы) Я. utirubrum в [c.383]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология