Аллостерические ферменты

Аллостерические ферменты имеют каталитический и регуляторный (аллостерический) центры, пространственно разобщенные, но функционально тесно взаимосвязанные. Каталитическая активность фермента меняется в результате связывания с его регуляторным центром определенных метаболитов, называемых эффекторами. Кроме конечных продуктов данного пути, эффекторами могут быть субстраты ферментов, а также некоторые конеч- [c.115]

ИССЛЕДОВАНИЕ АЛЛОСТЕРИЧЕСКИХ ФЕРМЕНТОВ [c.214]

Особенностью аллостерических ферментов является то, что обычно это очень крупные молекулы, часто состоящие из нескольких субъединиц. [c.34]

В котором пн — коэффициент Хилла. Сигмоидный характер кинетической кривой "аллостерического фермента объясняют кооперативным взаимодействием между связывающими участками белка. Из уравнения Хилла видно, что величина Sos неэквивалентна Кт- При пя=1 (в отсутствие кооперативности) /Ст=[5]о,5, когда =5 1, то т = [5]о -Исходя из логарифмической формы уравнения Хилла [c.215]

Для них характерна большая зависимость между конформацией белковой молекулы и каталитической активностью. Их действие не подчиняется кинетике Михаэлиса-Ментен и описывается другими уравнениями, а графически зависимость скорости от концентрации субстрата имеет сигмоидный характер. Для аллостерических ферментов характерно проявление кооперативного эффекта, когда связывание одной молекулы субстрата усиливает способность присоединять следующую молекулу (активирующий кооперативный эффект), что видно на примере гемоглобина при связывании кислорода с одной субъединицей усиливается дальнейшее взаимодействие его с другими субъединицами. Тот факт, что аллостерический эффект проявляется часто на первой стадии процесса, объясняет выработанное в ходе эволюции экономное расходование веществ на последующих стадиях реакции. [c.35]

Для регуляторных биомолекулярных систем характерны нелинейные соотношения между обобщенными силами и потоками. Яркий пример нелинейного поведения — кооперативные свойства аллостерических ферментов. Именно вследствие нелинейности, присущей химико-диффузионным системам, далеким от равновесия, в клетках и организмах возникают колебательные и волновые процессы и оказываются возможными процессы развития. [c.610]

Отличительной особенностью ряда аллостерических ферментов является наличие в молекуле олигомерного фермента нескольких активных центров и нескольких аллостерических регуляторных центров, пространственно удаленных друг от друга. В аллостерическом ферменте каждый из двух симметрично построенных протомеров содержит один активный центр, связывающий субстрат 8, и один аллостерический центр, связывающий эффектор М т.е. 2 центра в одной молекуле фермента (рис. 4.4). Получены доказательства, что для субстрата аллостерические ферменты, помимо активного центра, содержат и так называемые эффекторные центры при связывании с эффекторным центром субстрат не подвергается каталитическому превращению, однако он влияет на каталитическую эффективность активного центра. Подобные взаимодействия между центрами, связывающими лиганды одного типа, принято называть гомотропными взаимодействиями, а взаимодействия между центрами, связывающими лиганды разных типов, —гетеротропными взаимодействиями. [c.126]

Фосфофруктокиназа — один из ключевых ферментов, регулирующих процесс гликолиза в целом. Активной формой фермента является тетрамер, состоящий из 4 субъединиц с молекулярной массой 83 000 Да каждая. В зависимости от условий тетрамеры могут превращаться в высокополимерные агрегаты или диссоциировать на неактивные димеры и мономеры. Фосфофруктокиназа является аллостерическим ферментом. К числу аллостерических эффекторов относятся субстраты (АТФ, фруктозо-6-фосфат) и продукты реакции (АДФ, фруктозо-1,6-дифосфат), а также такие метаболиты, как АМФ, цАМФ, цитрат, фруктозо-2,6-дифосфат, фосфокреатин, 3-фосфоглицерат, 2-фосфо-глицерат, фосфоенолпируват, ионы МН4+, К+, неорганический фосфат и др. [c.238]

Подобные типы ингибирования конечным продуктом и активирования первым продуктом свойственны аллостерическим (регуляторным) ферментам, когда эффектор, модулятор, структурно отличаясь от субстрата, связывается в особом (аллостерическом) центре молекулы фермента, пространственно удаленном от активного центра. Следует, однако, иметь в виду, что модуляторами аллостерических ферментов могут быть как активаторы, так и ингибиторы. Часто оказывается, что сам субстрат оказывает активирующий эффект. Ферменты, для которых и субстрат, и модулятор представлены идентичными структурами, носят название гомотропных в отличие от гетеротропных ферментов, для которых модулятор имеет отличную от субстрата структуру. Взаимопревращение активного и неактивного аллостерических ферментов в упрощенной форме, а также конформационные изменения, наблюдаемые при присоединении субстрата и эффекторов, представлены на рис. 4.25. Присоединение отрицательного эффектора к аллостерическому центру вызывает значительные изменения конфигурации активного центра молекулы фермента, в результате чего фермент теряет сродство к своему субстрату (образование неактивного комплекса). [c.156]

Фосфофруктокиназа относится к числу аллостерических ферментов. Она ингибируется АТФ и стимулируется АМФ . При значительных величинах отношения АТФ/АМФ активность фосфофруктокиназы угнетается и гликолиз замедляется. Напротив, при снижении этого коэффициента интенсивность гликолиза повышается. Так, в неработающей мышце активность фосфофруктокиназы низкая, а концентрация АТФ относительно высокая. Во время работы мышцы происходит интенсивное потребление АТФ и активность фосфофруктокиназы повышается, что приводит к усилению процесса гликолиза. [c.329]

Согласно теории МУШ (см. стр. 457) аллостерический фермент характеризуется тремя параметрами — константами связывания лиганда в и Г-состояниях и параметром, описывающим конформационный переход Соответственно система дол- [c.477]

Зачастую зависимость доза — ответ описывается не гиперболой, а сигмоидальной кривой. В основе теории занятости лежит простой закон действующих масс. При сигмоидальной кривой он, очевидно, не приложим, и следует искать более сложные зависимости между связыванием лиганда и биологическим действием. Первоначально для объяснения была предложена теория свободных рецепторов, которые, как предполагалось, работают только при высокой концентрации лиганда. Однако более многообещающей кажется здесь опять аналогия с фермент-субстратным взаимодействием, на этот раз — с аллостерическими ферментами. [c.247]

Определение кинетических параметров Кт и V) для ферментов с 5-образной кинетикой затруднено, так как кривые не линеаризуются в двойных обратных координатах. В случае положительной коопера-тивности кривые загибаются кверху, а при отрицательной — книзу. Экстраполяция прямого участка кривой до пересечения с осью абсцисс позволяет определить концентрацию субстрата, при которой скорость реакции равна половине максимальной. Эту величину принято обозначать 5о,б. Для описания зависимости скорости реакции от концентрации субстрата в случае аллостерических ферментов применяют преобразованное уравнение Хилла [c.215]

Реакция протекает с выделением энергии (ЛС = —7,5 ккал/моль). В тканях млекопитающих известны три изозима пируваткиназы, каждый состоит из четырех идентичных субъединиц. Изозимы имеют молекулярную массу от 200 000 до 250 000 Да молекулярная масса субъединицы — от 50000 до 61 000 Да. Фермент характеризуется высокой специфичностью по отнощению к фосфоенолпирувату, менее специфичен к нуклеотидному субстрату. Пируваткиназа относится к группе аллостерических ферментов. Изозимы пируваткиназы отличаются своими регуляторными свойствами. Ферментативная реакция, катализируемая высокоочищенной пируваткиназой из скелетных [c.269]

У аллостерических ферментов, состоящих из нескольких субъединиц (213 — 215], кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстрата имеет характерный сигмоидный вид. Такой фермент независимо от наличия субстрата имеет две различные конформащ1И, находящиеся в равновесии. Активность этого фермента контролируется аллостерическими эффекторами (обычно несложными органическими веществами). Связывание эффектора происходит на одной из субъединиц в аллостерическом центре, пространственно отделенном от места связывания субстрата, и вызывает конформационные изменения других субъединиц. Фермент активируется, если эффектор является активатором, и ингибируется, если с алло-стерическим центром связывается ингибитор. Аллостерические ферменты обычно участвуют в контроле первых ступеней мультиферментных цепей. [c.399]

Рис. 4.25. Взаимодействие аллостерического фермента с субстратом и эффекторами (схема), а-активный комплекс б-неактивный комплекс 1 - активный центр 2 - аллостеричесюгй центр 3 - субстрат 4-положительный эффектор 5 - отрицательный эффектор.

У прокариот в этой реакции используется преимущественно свободный аммиак, в то время как в клетках животных ЦТФ-синтетаза катализирует включение амидной группы глутамина в 4-е положение пиримидинового кольца УТФ. Следует отметить, что образующийся ЦТФ служит отрицательным эффектором регуляторного аллостерического фермента ас-партаткарбамоилтрансферазы, ингибируя по типу обратной связи начальную стадию биосинтеза пиридиновых нуклеотидов. АТФ предотвращает это ингибирование. [c.475]

Эту стадию катализирует специфический пиридоксальфосфатзависимый фермент б-аминолевулинатсинтаза - ключевой, аллостерический фермент синтеза тетрапирролов. [c.505]

Исследование МЬ и НЬ дает, однако, информацию, весьма ценную для понимания свойств обычных и аллостерических ферментов, для понимания электронио-конформациопных взаимодействий. Связывание Ог и других лигандов этими белками вполне сходно со связыванием субстрата ферментом. Молекулярный кислород проникает в полость молекул МЬ и НЬ, но, в отличие от субстрата, не подвергается химическому превращению. Иногда МЬ и НЬ называют почетными ферментами . [c.206]

О возможности молекулярного истолкования поведения подобных систем уже свидетельствуют некоторые результаты ис-следоаания молекулярных регуляторных систем, например опе-рона в молекулярной генетике или биохимических реакций, катализируемых аллостерическими ферментами (см. ниже гл. 7). [c.51]

Рнс. 7.30. Схема реакции по Наличие четвертичной структуры Рабнну. аллостерических ферментов опреде- [c.460]

Химия (1978) -- [ c.400 ]

Микробиология Издание 4 (2003) -- [ c.117 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.252 , c.253 , c.254 , c.255 , c.256 , c.257 , c.258 , c.259 , c.260 , c.261 , c.262 , c.338 , c.389 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.395 , c.412 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.218 , c.488 , c.498 ]

Метаболические пути (1973) -- [ c.58 , c.60 , c.75 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.164 , c.165 ]

Искусственные генетические системы Т.1 (2004) -- [ c.0 ]

Методы очистки белков (1995) -- [ c.281 ]

Структура и механизм действия ферментов (1980) -- [ c.253 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология