Взаимодействие субъединиц

Поразительная специфичность действия ферментов привела к созданию теории замка и ключа, согласно которой для протекания реакции необходимо точное структурное соответствие между субстратом и активным центром фермента. Проведенные эксперименты убедительно доказали адекватность этой идеи, однако сама теория претерпела существенное изменение. Считается, что если фермент — это замок , а субстрат — ключ , то введение ключа в замок часто индуцирует конформационные изменения в молекуле белка. Имеется множество работ, в которых показано, что фермент укладывается вокруг субстрата, обеспечивая более точное соответствие подгоняемых структур. В пользу этого говорят данные по изменению спектров кругового дихроизма, спектров поглощения в УФ-области и констант седиментации, а также результаты исследования структуры комплексов ферментов с ингибиторами методом рентгеноструктурного анализа. Как мы уже видели ранее (гл. 4, разд. Д, I), идея индуцированного соответствия оказывается весьма плодотворной и при обсуждении взаимодействий субъединиц. [c.42]

Как правило, эти особенности объясняются наличием у фермента четвертичной структуры и взаимодействием субъединиц. Тем самым, поведение фермента кооперативно — сродство к субстрату и каталитическая активность данной субъединицы (протомера) зависят от того, в каких состояниях находятся остальные субъединицы — связали они субстрат или нет. [c.199]

В работах [31—33] Пригожин рисует картину поведения систем с большим числом взаимодействующих субъединиц (например, молекул А и В) в одном случае вблизи состояния равновесия, а в другом— при достаточно большом удалении от равновесия. В первом случае система обладает определенной устойчивостью, иммунитетом к возмущениям, и если эти возмущения оказываются не очень сильными, она возвращается к состоянию равновесия, ее структура разрушается. Во втором случае, при удалении от равновесия, система теряет свой иммунитет к возмущениям , становится неустойчивой, и если эти возмущения (например, химические реакции с нелинейными стадиями, в частности автокатализ) оказываются достаточно сильными, то система достигает точки бифуркации (разветвления), в которой отклик системы на возмущение становится неоднозначным, возврат к начальным условиям не обязательным. В таком случае происходит необратимый переход системы в новое, когерентное, состояние система приобретает устойчивую диссипативную структуру (т. е. структуру, образованную за счет диссипации, рассеяния энергии). Суть когерентности здесь выражается все в той же коллективной стратегии поведения субъединиц системы. Система может далее пройти вторую точку бифуркации, третью и т. д. [c.215]

Энергия взаимодействия субъединиц составляет примерно [c.429]

ЭПР рассмотрено в [250—252]. Изучение зависимости Ж от t позволяет исследовать конформацнонные изменения в макромолекулах. Подробно изучался НЬ в растворе [253, 254]. Установлено, что метка чувствует две конформации белка при его оксигена-ции. Варьируя метки, удалось показать наличие локальной области в молекуле НЬ, имеющей структуру, которая зависит от состояния оксигенации более чем одного гема. Следовательно, обнаружены взаимодействия субъединиц НЬ (см. 7.1). [c.345]

Энергия взаимодействия субъединиц составляет около 50 кДж/моль, что соответствует энергии шести солевых мостиков, образующих контакты. [c.211]

В этой главе рассматриваются специфические свойства ферментов с четвертичной структурой, определяемые взаимодействием субъединиц в молекуле белка. [c.421]

Кошланд и сотр. [17] рассмотрели четыре из возможных способов взаимодействия четырех субъединиц, каждая из которых имеет один центр связывания субстрата. Предполагалось, что субъединицы могут сушествовать в двух формах — связываюшей и не связывающей субстрат. При этом рассмотрении предшествующие выводы Моно [8] и Аткинсона [3] умышленно не принимались во внимание. В результате тщательного сравнения кинетических следствий, проистекающих из постулируемых схем взаимодействия, было установлено два весьма важных общих положения а) системы с взаимодействующими субъединицами могут давать нормальные гиперболические кривые насыщения (это следует сопоставить с приведенными в начале этой главы данными о том, что сигмоидные кривые могут быть получены при разных условиях, не обязательно связанных с субъединицами или с взаимодействием субстратных центров) б) для объяснения одних и тех же опытных данных (одной кривой насыщения) пригодны почти в равной мере многие разные модели следовательно, кинетический анализ сам по себе не позволяет сделать выбор среди возможных формальных механизмов регуляции активности ферментов. [c.242]

Установлено, что многие лекарственные вещества влияют на конформации мембран и мембранных липидов. Шанжё и соавторы рассматривали мембрану как упорядоченную кооперативную систему, построенную из взаимодействующих субъединиц. В этих работах триггерные свойства мембраны трактуются на основе теории, аналогичной теории косвенной кооперативности ферментов, развитой Моно, Уайменом и Шанжё (см. 6.7). Каждая субъединица имеет рецепторный центр для данного специфического лиганда, сродство к которому меняется при изменении ее конформации. В упорядоченной решетке мембраны субъединицы (протомеры) взаимодействуют со своими соседями, чем и определяются кооперативные свойства. В зависимости от активности лиганда и энергии взаимодействия протомеров ответ мембраны на присоединение лиганда может быть постепенным или S-образным, становясь в пределе переходом все или ничего — фазовым переходом. Формальная модель описывает действие колицинов, дает качественное объяснение ряду фактов, в частности, тому, что различные родственные лекарственные вещества вызывают различные максимальные ответы мембраны. Первичное действие многих лекарств локализовано в мембранах и имеет кооперативный характер. Многие лекарства действуют в очень малых концентрациях (вплоть до 10 М) и обладают высокой специфичностью. Воздействие лекарства иа мембранный рецептор определяется молекулярным узнаванием, но о природе этих рецепторов мы еще мало знаем (см. 11.7). [c.340]

В связи с тем что существуют межвидовые различия в лабильности четвертичной структуры гомологичных ферментов при воздействии низких температур, интересно было бы исследовать т кие ферменты у организмов, адаптированных к теплу и к холоду, и выяснить, не зависит ли стабильность их четвертичной структуры от связей разного типа. Сравнительные данные об аминокислотном составе (особенно для тех участков, где происходит взаимодействие субъединиц) пока еще слишком скудны, чтобы можно было ответить на этот вопрос. [c.219]

Взаимодействие субъединиц репрессора [c.184]

По современным данным существенной разницы при упаковке взаимодействующих субъединиц, по сравнению с упаковкой белковых глобул, не обнаруживается. Показано, что плотность упаковки области контакта белковых субъединиц столь Же велика, как и при упаковке белка [30, 39]. При этом часто образуются водородные связи между противоположно заряженными группами [39], а также системы водородных связей [c.37]

Рибосомы испытывают три вида структурных превращений обратимую диссоциацию на две субъединицы, разворачивание субъединиц, разборку субъединиц. Как уже сказано, диссоциация может быть вызвана понижением концентрации ионов Mg Электронная микроскопия показывает, что ассоциирующие субъединицы взаимодействуют определенными участками своих поверхностей. Роль ионов Mgf + (или Са ), вероятно, сводится к экранировке отрицательных зарядов фосфатных и карбоксильных групп. Взаимодействие субъединиц в рибосоме до сих пор детально не изучено. Имеются данные, указывающие на существование в клетке фонда свободных субъединиц, находящихся в равновесии с нефункционирующими рибосомами, в которых связь между субъединицами недостаточно стабильна. Эта связь стабилизуется при взаимодействии с компонентами белок-синтезирующей системы, в частности тРНК [92]. Спирин и Гаврилова подчеркивают значение лабильной ассоциации двух неравных субчастиц в рибосоме [87]. [c.579]

Однако не будет удивительным, если подобные взаимосвязи вскоре будут найдены между активными центрами взаимодействующих субъединиц белков-ферментов. [c.73]

Глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназа (ГАФД) представляет собой тетрамер, состоящий из химически идентичных субъединиц, каж- дая из которых формирует один активный центр. Тетрамерная молекула фермента построена по типу димера димеров, т. е. в определенных условиях молекула фермента диссоциирует на два равноценных димера. Это обусловлено тем, что прочность контактов между субъединицами по одной из трех осей симметрии существенно ниже, чем по двум другим, и диссоциация происходит в первую очередь в результате нарушения взаимодействия субъединиц именно по этой оси. При инкубации фермента в растворе в присутствии моновалентных анионов и адениловых нуклеотидов при низкой температуре тетрамерная молекула ГАФД диссоциирует на димеры, которые в растворе достаточно быстро теряют активность. Дальнейшей диссоциации димеров на мономеры в этих условиях не происходит. Своевременное удаление факторов диссоциации ведет к восстановлению тетрамерной структуры ГАФД и ее активности. [c.383]

Какие химические процессы лежат в основе супрессии (подавления) одной мутации другой мутацией, локализованной в иной точке хромосомы Однозначного ответа на этот вопрос дать нельзя. Редко мутация супрессируется другой мутацией, локализованной в пределах того же самого гена. Такой эффект может быть назван внутригенной комплементацией. Предположим, что мутация приводит к такой аминокислотной замене, которая нарушает стабильность структуры или функцию белка. Возможно, что мутация в другом сайте, захватывая остаток, взаимодействующий с замещенной аминокислотой, меняет характер взаимодействия двух остатков, что приводит к восстановлению функциональной активности белка. Так, например, если боковая цепь первой аминокислоты мала, а в результате мутации она замещается на более длинную боковую цепь, то вторая мутация, приводящая к уменьшению размера другой боковой цепи, может позволить образующемуся белку свертываться и функционировать подобно нормальному белку. Такой случай был обнаружен среди мутантов триптофансинтетазы [144]. Мутанты этого белка, у которых Gly-211 был заменен на Glu нли Туг-175— на ys, синтезировали неактивные ферменты, тогда как двойной мутант, т. е. мутант, в котором имели место обе эти замены, синтезировал активную триптофансинтетазу. Считают, что в большинстве случаев внутригенной супрессии происходят изменения во взаимодействии субъединиц олигомерных белков. [c.255]

Многие белки состоят из субъединиц, одинакоаых или различных, образующих трехмерные ассоциаты или более сложные ансамбли. В этом случае принято говорить о четвертичной структуре белков. Специфичность четвертичной структуры данного белка обусловливается выполняемой им биологической функцией, а взаимодействие субъединиц обеспечивает дополнительный механизм ее регуляции. [c.117]

Пару субъединиц, которые удерживаются вместе за счет контактов типа ау и связаны осью симметрии второго порядка (рис. 4-9, А), мы буде.м называть изологическим димером. Каждая точка одной субъединицы (например, а) может быть совмещена с такой же точкой другой субъединицы при повороте вокруг оси симметрии на 180°. Точки с я с одной субъединицы (см. рис. 4-9, А) расположены точно напротив соответствующих точек другой субъединицы. В центре структуры, изображенной на рпс. 4-9, А, имеется полость, поэтому группы с я с в действительности нг соприкасаются и основной вклад в связывание между субъединицами вносят парные взаимодействия типа a между группами, удаленными от оси симметрии. Однако реальный -белковый димер может и не иметь такой лолости. Пара идентичных связей в изологи-ческом димере называется обычно одиночной изологической связью. Такого рода связь включает парные взаимодействия между комплемен-тарны.ми группами (а/) и образуется за счет наличия пар идентичных групп, расположенных вдоль оси. Изологическое связывание играет исключительно большую роль в олигомерных ферментах, причем высказывалось даже предположение, что оно возникло на самых ранних стадиях эволюции ферментов. Вполне возможно, что сначала практически никакой комплементарности между взаимодействующими субъединицами не существовало и они соединялись за счет неапецифических взаимодействий в результате контактирования двух гидрофобных участков [42], однако в дальнейшем эволюция привела к появлению более специфических парных взаимодействий. [c.279]

С прикладной точки зрения эти физико-химические характеристики, которые весьма специфичны и очень четко отличают их от белков зерновых культур, придают им многие функциональные свойства, обусловливающие пригодность для агропищевой отрасли. Изучение характера взаимодействий субъединиц между собой или олигомеров, которые они образуют в зависимости от свойств среды (pH, ионная сила), должно обеспечить более выгодное использование этих свойств. [c.168]

Конечно, сам термин гем-гем-взаимодействие условен. Речь идет не о взаимодействии групп гема друг с другом — расстояние между ними слишком велико для этого. Взаимодействие субъединиц определяется конформационными событиями, триггером которых служит перемещение атома Fe в плоскость порфиринового кольца и соответствующая передвижка проксимального Гис на 0,075—0,095 нм. Спираль F перемещается к центру молекулы и выталкивает Тир (140) из полости между спиралями и Я. Вытолкнутый Тир тянет за собой Арг (141) и ра.э-рывает поэтому солевые мостики с противолежащей с -цепью Ситуация в Р-цепях иная. Прежде чем лиганд доберется до атома Fe, он должен открыть полость вблизи гема. Образуется связь Fe — лиганд, атом Fe перемещается в плоскость гема, спираль F сдвигается к центру молекулы и выталкивает Тир (145) из его кармана . Этот остаток тянет Гис (146) и разрывает его, солевой мостик с Асп (94). [c.211]

Образование хаотично сформированных агрегатов является ошибкой, которая приводит к появлению функционально неактивных белков, поэтому в клетках предусмотрены механизмы быстрой их деградации и распада на отдельные аминокислоты. Однако в природе существует немало генетически детерминированных агрегатов, включающих в себя несколько полипептидных цепей, образующих большие белковые макромолекулы. Четвертичной структурой называют ассоциированные между собой две или более субъединиц, ориентированных в пространстве. По-видимому, более правильно применительно к четвертичной структуре белков говорить не об агрегатах, а об ансамблях глобул. Характеризуя четвертичную структуру белков, следует исключать ее псевдоварианты. Так, белковый гормон инсулин состоит из двух полипептидных цепей, но они не являются полноправными глобулами, а образуются в результате ограниченного протеолиза единой полипептидной цепи. Не являются белками с истинной четвертичной структурой и мультиферментные комплексы (гл. 6). Они представляют собой типичные надмолекулярные структуры. При образовании четвертичной структуры отдельные субъединицы взаимодействуют друг с другом исключительно при помощи нековалентных связей, в первую очередь водородных и гидрофобных. Весьма существенным является тот факт, что контактные поверхности взаимодействующих субъединиц комплементарны друг другу В контактных участках расположены гидрофобные группировки, которые получили название липкие пятна . [c.39]

В принципе особенности на кривой у(5) могут возникать не в результате кооперативного взаимодействия субъединиц, но вследствие неравновесных конформационных свойств фермента. Допустим, что молекула фермента, переработавшая субстрат в продукт, выходит из реакции в активном конформационно измененном состоянии. Если время возвращения в исходное невозмущенное состояние превышает время между встречами фермента с субстратом или того же порядка, то кинетика будет имитировать кооперативную. Соответствующая модель была предложена Рабином [82] (см. также более позднюю работу [83]). Схема процесса показана на рис. 7.30. Здесь Ро — свободная от субстрата молекула фермента в исходной конформации, Р, — [c.460]

Природа и детальная организация взаимодействий между субъединицами уникальна для каждой пары взаимодействующих субъединиц. В качестве иллюс- [c.103]

Все наше изложение основано на физическом группировании в субъединицы. Такой подход удобен с педагогической точки зрения, но страдает определенными недостатками. Например, если новая константа связи и определена, как показано на рис. 11.2,6, через взаимодействие субъединиц, которые далеко отстоят друг от друга вдоль химической последовательности, то взаимодействие соседних субъединиц (рис. 11.3) учитывается не надлежащим образом. Этот недостаток может быть исправлен, если оперировать не с последовательностью мономеров 1,2,. ..,п, нос преобразованиями Фурье по отношению к п. Детали этой процедуры можно найти в обзоре Вильсона и Когута [1]. [c.337]

Иммобилизация может быть использована также для предотвращения спонтанной ассоциации между субъединицами олигомерных белков. Она позволяет, например, определить, является ли субъединичная форма фермента каталитически активной. Если да, то сравнение свойств фер мента со свойствами соответствующего иммобилизованного олигомера может дать ценную информацию о влиянии взаимодействий субъединиц на ферментативные функции. Примером может служить работа Чена и др. [6], иммобилизовавших мышечную альдолазу в условиях, когда присоединяется только одна из четырех субъединиц. С помощью гуанидинхлорида. молекулы фермента, связанного с нерастворимым носителем, были диссоциированы и элюированы с колонки таким образом, что на колонке остались только ковалентно связанные развернутые субъединицы. Удаление диссоциирующего реагента приводило к свертыванию в нативную конформацию иммобилизованных субъединиц. При использовании мягких диссоциирующих реагентов было показано, что иммобилизованный мономер обладает той же активностью, что и тетрамер. [c.438]

НЬН является тетрамером р-субъединиц и не проявляет кооперативного взаииодействня субъединиц, о чем свидетельствует гиперболический характер кривой титрования. НЬА — один из тетрамерных гемоглобйнов млекопитающих, проявляющих кооперативное взаимодействие субъединиц, что находит свое отражение в 5-образном характере кривой титрования. Эффект Бора (сдвиг положения кривой титрования вдоль горизонтальной осн при нз-иеиении pH, который указывает на ионизацию аминокислотных остатков, участвующих в оксигенации) представлен двумя кривыми титрования для НЬА. Данные получены в 0,1 М фосфатном буфере при pH 7,30 (О) и pH 6,88 (ф). У — доля оксигенированных гемов (Бенеш и сотр. [319]). [c.36]

Наличие такого равновесия спиновых состояний свидетельствует о том, что увеличение кооперативного взаимодействия субъединиц гемоглобина в окислительно-восстановительной реакции в щелочных условиях обусловлено восстановлением низкоспинового гидроксометгемоглобина в дезоксигемоглобин. Из зависимости изменения ориентации порфирина от спинового состояния, показанной на рис. И, следует, что при переходе от высоко- к низко-спиновому состоянию ферригемопротеина происходит поворот порфиринового кольца приблизительно на 2 , сопровождающийся размещением атома железа в плоскости пиррольных атомов азота. Это приведет к поступательному движению порфиринового кольца относительно атома железа на 30 пм. Незначительное изменение ориентации порфиринового кольца, происходящее в результате его поступательного движения и поворота, подчеркивает важную роль малых конформационных изменений третичной структуры белка, сопровождающих изменение стереохимии железопорфирина. [c.59]

Однако отсутствие кооперативного взаимодействия субьединиц в окислительно-восстановительной реакции при pH 6 не может быть обусловлено только различной ориентацией порфирина относительно ближайшего белкового окружения гемовых групп. Кооперативное взаимодействие является следствием передачи структурных изменений, берущих начало с изменения ионного радиуса железа и завершающихся при передаче структурных изменений через поверхностные области субъединиц. Как указывалось выше, ответственными за передачу эффекта изменения ионного радиуса оказываются несвязывающие взаимодействия каркаса порфирина с белковым окружением. Увеличение pH не только вызывает увеличение доли низкоспиновых окисленных производных предположительно с копланарной конфигурацией железопорфирина, но также может приводить к ионизации боковых цепей аминокислот, переводя их в форму, благоприятную для несвязывающих взаимодействий с порфирииовым кольцом низкоспинового производного. Тем не менее эти малые изменения необходимы для полного проявления кооперативного взаимодействия субъединиц гемоглобина. Они не могут рассматриваться как структурные по сравнению с [c.59]

Все это показывает, как широко используется ультрацентрифугирование при изучении нуклеиновых кислот и биосинтеза белка. Ультрацентрифугирование незаменимо также при все более расширяющемся изучении смежных проблем — в частности при изучении механизмов регуляции ферментативных реакций. Метаболические потребности клетки удовлетворяются, как известно, благодаря тонкой согласованности скоростей различных биохимических последовательностей. Такая согласованность возможна благодаря чувствительности аллостерических ферментов к изменениям концентраций отдельных метаболитов, что в свою очередь зависит от конформационных изменений, вызываемых соответствующим метаболитом и, очевидно, передающихся путем взаимодействия субъединиц ферментного белка. Успехи, достигнутые в изучении свойств аллостериче-ского фермента — аспартат-карбамоилтрансферазы, хорошо иллюстрируют большое значение ультрацентрифугирования — особенно когда оно используется в сочетании с другими методами анализа. Так, Герхарт и Шахман [5] показали, что этот фермент, представляющий собой глобулярный белок с молекулярной массой около 3-10 , после обработки соединениями ртути распадается на субъединицы двух типов. Каталитической активностью обладают лишь субъединицы одного типа, в субъединицах же другого типа, не обладающих каталитической активностью, находится центр по которому происходит присоединение цитидинтрифосфата. С этой регуляторной субъединицей связывается 5-бромцитидин-трифосфат, о чем свидетельствует соответствующая картина седиментации. Позже Вебер [6] определил аминокислотный состав и Ы-концевые остатки субъединиц обоих типов и установил, что одна молекула фермента содержит четыре регуляторных и четыре каталитических субъединицы. [c.9]

Таким образом в основе гипотезы Льюиса лежит объяснение меж-ишельного взаимодействия через взаимодействие субъединиц молекул рмента. Какова бы ни была истинная природа эффектов взаимодейст->ия, нам представлялось интересным исследовать самонесовместимость N.8 13 на тетраплоидном уровне для изучения взаимодействия алле-1ей в локусе 8 с целью построения карты взаимодействия по этому юкусу. Подобные исследования позволят лучше представить механизм >еализации самонесовместимости у диплоидных и тетраплоидных расте-шй. Молекулярная интерпретация карты по локусу 8, полученной в на-дих опытах, - дело будущих исследований. [c.85]

Различные связывающие центры обычно расположены на разных субъединицах фермента, так что это взаимодействие отражает взаимодействие субъединиц. Это взаимодействие может приводить к изменениям либо в максимальной скорости, либо в связывании субстрата с ферментом, либо в том и в другом, и не всегда из кинетики реакции очевидно, какое изменение происходит. Были предложены различной сложности математические модели, объясняющие этот тип кинетического поведения [71, 72]. Однако число переменных в этих моделях так велико, что трудно или даже невозможно сделать между ними выбор из кинетики данной реакции, и механизм этих эффектов может быть более успешно понят путем изучения физических или химических свойств системы. Так, изучение физических свойств аспартаттранскарбамилазы показало, что фермент состоит из двух каталитически активных субъединиц, которые можно отделить от четырех меньших размером ингибиторных субъединиц. Ингибиторные субъединицы могут связывать молекулы ингибитора даже после того, как они отделены от каталитических субъединиц [73]. [c.250]

МЕЖАЛЛЕЛЬНАЯ КОМПЛЕМЕНТАЦИЯ. Изменение свойств гетеромультимерного белка в результате взаимодействия субъединиц, кодируемых двумя различными мутантными аллелями гибридный белок может быть более или менее активен по сравнению с белком, состоящим из субъединиц только одного типа. [c.523]

Высокая степень кооперативных взаимодействий субъединиц в молекуле гемоглобина приводит к тому, что у гетерози- [c.120]

При взаимодействии субъединиц конканавалина А (белка, специфически связывающегося с мембранами микроорганизмов) в области контакта субъединиц возникает 14 водородных связей, больщая часть которых входит в состав антинарал-лельной р-структуры, переходящей из одной субъединицы в другую [110]. Аналогичная р-структура возникает, например, при димеризации ферментов цитратсинтетазы [111] и ухимо-трипсина [40]. Во многих других ферментах наблюдается переход р-структур из одной субъединицы в другую. В частности, в обзоре [81] проанализированы контакты дегидрогеназ, представленные именно антинараллельной р-структурой. [c.38]

Наличие центра симметрии в области контакта связано с еще одной особенностью протомеров — самокомплементарно-стью поверхностей контактов в каждой из взаимодействующих субъединиц. Впервые вопрос о самокомнлементарности этих участков был поставлен Моно и сотр. [96]. В последующие годы эта проблема снова стала предметом обсуждения в работе [97]. Самокомплементарность проанализирована авторами в химотринсине и конканавалине А. Отмечается исключительно важное значение того, что такие сложные структуры как белки обладают поверхностной симметрией. Ее нарушение приводит к невозможности димеризации, например, а,р-ценей гемоглобина человека. [c.38]

Контакты субъединиц белков. При взаимодействии субъединиц белков возможны контакты как между полипептидны-ми цепями, так и между аминокислотными остатками. В обоих случаях можно привести примеры возникновения непрерывных ССИВС. Как мы уже упоминали в разд. 3.1.4., наиболее распространенным контактом полипептидных цепей является образование антинараллельной р-структуры, где наблюдается вращательная симметрия и самокомплементарность области контакта каждой из субъединиц. При этом, очевидно, что системы попеременно меняющих направление НЫ—С=0-групп будет переходить из одной субъединицы в другую. Это создает предпосылки к тому, что если в каждой из субъединиц имеется связь между системой из НЫ—С=0-групп и кластером аминокислот, то через систему НЫ—С=0-групп такая связь между кластерами отдельных субъединиц может осуществляться. Мы обнаружили такую связь при анализе структуры конканавалина А, изученной детально методом РСА [69]. [c.72]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология