Токсин дифтерийный холерный

Токсические белки представлены токсинами яда змей, скорпионов, пчел. Они характеризуются низкой молекулярной массой (до 10 kDa). Токсины растений и микроорганизмов более разнообразны по форме и молекулярной массе. Наиболее распространенные из них — дифтерийный и холерный токсины, рицин, абрин и др. [c.46]

Многие токсические вещества имеют пептидно-белковую природу. В частности, белками являются самые мощные из известных токсинов микробного происхождения — ботулинический. столбнячный, дифтерийный, холерный, такие фитотоксины, как рицин (из клещевины), а также многие зоотокснны змей, скорпионов и пауков. Среди пептидов наиболее известны токсины ядовитых грибов, пчел и морских беспозвоночных в то же время токсины змей и ракообразных по молекулярной массе относятся к пограничной области между пептидами и белками. [c.275]

Перечисленные функции углеводов (структурная, энергетическая и метаболическая) рассматривают как канонические. Однако в последнее время выяснено, что углеводам присущи многие другие, нестандартные, неканонические функции. Многие углеводы и углеводсодержащие биополимеры обладают уникальным строением и специфичностью. Так, групповые вещества крови, являющиеся гликопротеинами, где 80% молекулы представлены углеводами, именно за счет ассимметрических центров, стереоизомеров, таутомеров и кон-формеров последних приобретают поразительную специфичность взаимодействия. Олигосахаридные фрагменты гликопротеинов и гликолипидов клеточных стенок выдвинуты как антенны за пределы клеточных оболочек и служат локаторами, выполняющими рецепторные функции. В частности, при их посредстве с клетками связываются белковые токсины (например, холерный, ботулический, столбнячный, дифтерийный, шигатоксины и др.), бактерии (например, кишечная палочка с олигосахаридами, составленными из остатков [c.306]

Молекула дифтерийного тою ина состоит из двух частей. Ее можно расщепить на два фрагмента-с массой 21 1Да (фрагмент А) и 40 кДа (фрагмент В). Домен Б связывается с поверхностью чувствительных клеток, а домен А катализирует АВР-рибозилирова-ние транслоказы. Точнее, домен В связывается с ганглиозидом плазматической мембраны, что позволяет каталитическому домену проникнуть в клетку. При этом связанный тою ин расщепляется, так что фрагмент В остается на поверхности клетки, а гидрофильный фрагмент А переносится в цитозоль. Интересно отметить, что многие другие токсины, например холерный токсин (разд. 35.7), также состоят из домена, предназначенного для связывания с поверхностью клетки, и каталитического домена, который инактивирует какой-либо важный компонент клетки. [c.156]

Интересно, что дифтерийный и холерный токсины наделены энзиматической активностью, вызывая АДФ-рибозилирование (соответственно инактивацию) ключевых клеточных ферментов или белков. Дифтерийный токсин выключает синтез белкового фактора 2 стадии элонгации синтеза белка, а холерный-специфического О-белка и как следствие вызывает массивную потерю воды. [c.154]

В большинстве случаев патогенез инфекционных заболеваний связан с активностью бактериальных токсинов, которые повреждают и дезорганизуют функции соматических клеток. Например, дифтерийный токсин, подавляя синтез белка, приводит к гибели эпителиальных клеток и развитию миокардита. Холерный токсин активирует аденилатциклазу, увеличивает уровень цАМФ, что является причиной изменений в кишечном эпителии и нарушений водно-солевого обмена. [c.256]

В последнее время выдвинута гипотеза о полифункцио-нальной роли ганглиозидов и гликолипидов вообще. Предполагается, что ганглиозиды входят в состав ионных селективных пор мембран, являются рецепторами биологических аминов. Они инактивируют целый ряд токсинов (холерный, столбнячный, дифтерийный и т. д.) и образуют с ними неактивные молекулярные комплексы. Гликолипиды играют немаловажную роль во взаимодействиях клеток и проявлении их иммунологических свойств. [c.27]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология