Синтез белка элонгация

Возможно существование каких-то регуляторных белков или малых рибонуклеопротеидов, которые взаимодействуют с транслирующей рибосомой и избирательно останавливают или затрудняют элонгацию в определенных местах. Известен пример таких специфичных репрессоров элонгации в эукариотах это рибонуклеопротеид-ная частица, содержащая 7S РНК частица узнает особую N-концевую гидрофобную последовательность образующегося полипептида на транслирующей рибосоме, присоединяется к рибосомам и останавливает элонгацию до тех пор, пока рибосома не вступит во взаимодействие с мембраной эндоплазматического ретикулума (см. В.IX.2). Не исключено, что подобные механизмы используются для регуляции скорости элонгации на других стадиях синтеза белка, например, на определенных стадиях сворачивания белка или сборки белка на транслирующей рибосоме. [c.213]

Фундаментальный факт в наших знаниях по рибосомному синтезу белка состоит в том, что полипептидная цепь строится путем последовательного роста от Н-конца к С-концу. В течение элонгации растущий С-конец остается всегда ковалентно фиксированным в пептидилтрансферазном центре на рибосоме, а Н-конец свободен. Естественно допустить, что по мере синтеза белка на рибосоме должно происходить также его сворачивание, и что сворачивание должно начинаться с его Ы-концевой части. [c.272]

Многоступенчатый матричный синтез белка, или собственно трансляцию, протекающую в рибосоме, также условно делят на 3 стадии инициацию, элонгацию и терминацию. [c.524]

Количество определенного фермента в клетке может регулироваться на нескольких уровнях на этапе транскрипции, трансляции, а также в процессе сборки и разрушения ферментного белка (см. рис. 28). В иерархии регуляторных воздействий наиболее сложный механизм, контролирующий количество ферментов в клетке, связан с процессом транскрипции. Специфические химические сигналы могут инициировать или блокировать транскрипцию определенного участка ДНК в иРНК. В случае индукции образованная иРНК участвует в определенной последовательности реакций, называемой трансляцией и заканчивающейся синтезом полипеп-тидных цепей. Регуляция белкового синтеза на уровне трансляции может осуществляться на любом из ее этапов, например на этапе инициации, элонгации и др. Не исключена также возможность изменения времени жизни иРНК под воздействием разных эффекторов, в том числе конечных продуктов метаболических путей. Хотя механизмы регуляции синтеза белка на уровне трансляции еще точно не установлены, ясно, что на этом этапе имеются широкие возможности для регуляции скорости синтеза различных белков. [c.117]

Рассмотрим отдельные этапы работы рибосомы более детально. Удобно, подразделить процесс биосинтеза фермента или белка вообще на три стадии инициацию синтеза цепи, элонгацию цепи и терминацию синтеза, или освобождение цепи. Прежде всего мы рассмотрим этот процесс на бактериальной системе, которая изучена более полно. [c.52]

Только в сравнении со скоростью элонгации и можно считать, что стадии инициации и терминации происходят медленно. Синтез белка-это быстрый процесс (хотя скорость в большой степени зависит от температуры). У бактерий при 37°С скорость элонгации варьирует в растушую полипептидную цепь за 1 с включается от 12 до 17 аминокислот. Конкретная величина скорости элонгации зависит от условий роста клеток. Для синтеза среднего белка размером в 300 аминокислот требуется около 20 с. В синтезе белка одновременно участвует примерно 80% бактериальных рибосом следовательно, в свободном состоянии находится лишь небольшая их часть. В эукариотических клетках скорость белкового синтеза ниже так, в ретикулоцитах при 37°С скорость элонгации составляет 2 аминокислоты в 1 с. [c.72]

Язык жизни — генетический код—основан на использовании алфавита, состоящего всего из четырех букв А, О, Т и С. Эти буквы соответствуют нуклеотидам, найденным в ДНК. Они входят в состав трехбуквенных кодовых слов, называемых кодонами. Общий набор таких кодонов составляет генетический код. Последовательность серии кодонов, расположенных в цепи ДНК образует определенный ген, по которому как по матрице синтезируется молекула РНК. Большинство молекул РНК участвует в том или ином этапе синтеза белков. Синтез белка состоит из трех основных этапов инициации, элонгации и терминации. Этот процесс во многом напоминает репликацию и транскрипцию ДНК и так же протекает в направлении 5 -+ 3. [c.94]

Рис. 40.8. Схема процесса элонгации синтеза белка. Кружками с обозначениями п-1, п, п -н 1 и т. д. отмечены аминокислотные остатки синтезируемой белковой молекулы. ФЭ-1 и ФЭ-2 — факторы элонгации 1 и 2 соответственно.

Такова в общих чертах схема синтеза белка in vivo некоторые детали, например роль белковых факторов элонгации, опущены. Очевидно, что синтез белка — очень сложный процесс его основу составляет активация карбоксильной группы с последующим упорядоченным присоединением аминокислот на наирав-ляющей (организующей) матрице, которая делает практически невозможным образование неправильной последовательности или другие побочные реакции. Важное значение этих соображений станет ясным в дальнейшем, прн кратком рассмотрении проблем химического синтеза белков. Тем не менее, имея представление о синтезе белка in vivo, можно оценить фармакологическое действие лекарств или антибиотиков, которые нарушают белковый синтез. Такие антибиотики, вообще говоря, токсичные соединения, поскольку нарушают синтез белка и у болезнетворных бактерий, и у пациента, однако и ош1 могут оказаться весьма полезными терапевтическими препаратами. [c.60]

Образование полипептидных связей на рибосомах обычно подразделяют на три процесса инициацию, элонгацию и терминацию [98]. Синтез белка начинается с инициирующего кодоиа чаще всего им является кодон метионина AUG. Кодон GUG, расположенный надлежащим образом в цепи мРНК, также может служить инициирующим кодоном. В этом случае он детерминирует метионин, а не валин. Для распознавания стартового сигнала важную роль может играть также последовательность оснований, предшествующая инициирующему кодону. На это указывает тот факт, что кодоны AUG и GUG встречаются не только в точках инициации. [c.231]

Кроме секретируемых белков, растущие полипептидные цепи ряда встроенных в мембрану белков также характеризуются временной сигнальной N-концевой последовательностью. Одним из первых изученных примеров такого рода был гликопротеид вируса везикулярного стоматита, который вместе с хозяйской мембраной участвует в построении вирусной оболочки. Этот белок, как оказалось, синтезируется с N-концевой сигнальной последовательностью, очень похожей на таковую секретируемых пребелков сигнальная последовательность необходима для присоединения транслирующей рибосомы к мембране эндоплазматического ретикулума дальнейщий синтез белка идет, таким образом, на мембраносвязанных рибосомах в ходе элонгации N-концевая последовательность из 16 аминокислотных остатков отщепляется в мембране. Другими словами, все это не отличимо от ситуации в случае водорастворимых секретируемых белков. Однако, в отличие от секретируемых белков, здесь окончательный продукт после термина- [c.280]

Интересно, что дифтерийный и холерный токсины наделены энзиматической активностью, вызывая АДФ-рибозилирование (соответственно инактивацию) ключевых клеточных ферментов или белков. Дифтерийный токсин выключает синтез белкового фактора 2 стадии элонгации синтеза белка, а холерный-специфического О-белка и как следствие вызывает массивную потерю воды. [c.154]

Пептидил-пуромицин не несет на себе триплета антикодона и поэтому тормозит элонгацию пептидной цепи, вызывая обрыв реакции, т.е. преждевременную терминацию синтеза белка. При помощи пуромицина было доказано, например, что гормональный эффект в ряде случаев зависит от синтеза белка de novo. Укажем также, что пуромицин оказывает тормозящее действие на синтез белка как у прокариот, так и у эукариот. [c.541]

Пуромицин является структурным аналогом тирозинил-тРНК. Связываясь с аминоацильным центром рибосомы, он тормозит связывание новой аа-тРНК на стадии элонгации синтеза белка. [c.541]

Выяснены некоторые детали механизма действия ряда других антибиотиков, используемых при лечении тифозных инфекций. Так, хлорам-феникол оказывает ингибирующее влияние на пептидилтрансферазную реакцию (на стадии элонгации) синтеза белка в 70S рибосоме бактерий на этот процесс в 80S рибосоме он не действует. Тормозит синтез белка в 80S рибосоме (без поражения процесса в 70S рибосоме) циклогексимид-специфический ингибитор транслоказы. [c.542]

Весьма интересен молекулярный механизм действия дифтерийного токсина. Он оказался наделенным способностью катализировать реакцию АДФ-рибозилирования фактора элонгации эукариот (eEF-2), выключая тем самым его из участия в синтезе белка. Резистентность многих животных к дифтерийному токсину, вероятнее всего, обусловлена трудностью или полным отсутствием проникновения (транспорта) токсина через мембрану клеток. [c.542]

П экзотоксина А Pseudomonas. Затем экзотокси-новая часть химерного белка инактивирует фактор элонгации EF-2, участвующий в синтезе белка. Это препятствует дальнейшему синтезу белка, что в конце концов приводит к гибели клетки. Таким образом, СВ4-домен помечает ВИЧ-пораженные клетки, а экзотоксин выступает в роли наемного убийцы . [c.223]

Раств-сть р. EtOH, H I3, разб. кисл. и шел. Ингибирует синтез белка в бактериях и др. прокариотах. Ингибирует инициацию, но не влияет на элонгацию, так как не предотвращает разрушения полисом [ВВА 294, 118, (1973)]. При. 10 М на 88% ингибирует синтез белка в ретикуло-цитах. Неуст. [c.229]

KF или NaF ингибирует трансляцию в клетках млекопитающих и в бесклеточных системах. При 30 мМ KF ингибирует инициацию синтеза белка в лизатах ретикулоцитов, при этом лишь незначительно влияет иа элонгацию цепи [JB 250, 3443 (1971)]. Предполагается, что фторид препятствует присоединению 608-субъедини-цы к 408-инициаториому комплексу. Нет сведений об аналогичном действии в прокариотах. [c.231]

Ферменты, катализирующие матричный синтез нуклеиновых кислот, называются ДНК- или РНК-полимеразами. В некоторых случаях цепь мРНК может служить матрицей не только для синтеза белка, но и для синтеза ДНК. Этот процесс катализируется ферментом обратной транскриптазой. Каждый из трех синтезов биополимеров включает в себя три этапа инициацию — начало образования полимера из двух мономеров, элонгацию — наращивание полимерной цепи и терминацию — прекращение матричного синтеза. Механизмы синтеза ДНК одинаковы для прокариот и для эукариот. В их основе заложены принципы комплементарности азотистьгх оснований (А=Т и Г=Ц), обеспечивающие строгое соответствие нуклеотидной последовательности родительской и дочерней цепей ДНК. [c.450]

Синтез белка процесс, протекающий со значительной затратой энергии. Легко подсчитать число макроэргов, которые расходуются на образование одной полипептидной связи. При активации аминокислот АТФ гидролизуется до АМФ, что эквивалентно затрате двух макроэргов, а инициация трансляции требует один макроэрг ГТФ. В процессе элонгации затрачивается два макроэрга ГТФ один на доставку аминоацил-тРНК в А-центр рибосомы, а второй — на процесс транслокации. И наконец, на терминацию требуется один макроэрг 1ТФ. [c.468]

Транскрипция — это процесс переписывания закодированной в ДНК информации и перенос ее к месту синтеза белка (на рибосомы) Этап инициации при транскрипции заключается во взаимодействии РНК-полимеразы с ДНК-матрицей, элонгация - в ферментативном синтезе мРНК на матрице ДНК, терминация — в остановке синтеза мРНК благодаря "стоп-сигналу" от гена — терминатора [c.171]

Сегодня мы уже многое знаем о процессе белкового синтеза, однако не исключено, что это лишь малая часть того, что нам еще предстоит узнать. По всей вероятности, синтез белка представляет собой самый сложный из биосинтетических процессов он требует очень большого числа ферментов и других специфических макромолекул. В эукариотических клетках в белковом синтезе принимают участие свыше 70 различньк рибосомньк белков, не менее 20 ферментов, необходимых для активации аминокислот-пред-шественников, более десятка вспомогательных ферментов и других особых белковых факторов инициации, элонгации и терминации синтеза-полипептидов. [c.926]

Как мы уже видели (разд. 29.4), на ферментативное образование каждой ами-ноацил-тРНК из свободной аминокислоты затрачиваются две высокоэнергетические фосфатные группы. Для исправления ошибок, выявленных с помощью гидролитического действия аминоацил-тРНК-синтетазы, на этом этапе могут понадобиться добавочные молекулы АТР. Напомним, что одна молекула GTP расщепляется до GDP и фосфата на первой стадии элонгации и еще одна молекула GTP гидролизуется в процессе транслокации. Следовательно, в итоге для образования каждой пептидной связи необходимы по меньшей мере четыре высокоэнергетические связи. Это означает, что для поддержания процесса синтеза белка необходим большой термодинамический вклад, поскольку на образование пептидной связи затрачивается не менее 7,3 4 = 29,2 ккал энергии фосфатной группы, в то время как стандартная свободная энергия ее гидролиза составляет всего около — 5,0 ккал. Таким образом, чистая затрата энергии на синтез пептидной связи составляет — 24,2 ккал/мол. Хотя столь высокий расход энергии может показаться расточительным, он служит одним из важных факторов, обеспечивающим почти совершенную точность биологического перевода генетической информации мРНК на язык ами- [c.942]

Этапы синтеза белка и необходимые факторы. По А. Ленинджеру, выделяют пять этапов синтеза белковой молекулы 1) активация аминокислот с образованием аминоацил-тРНК 2) инициация полипептидной цепи 3) элонгация полипептидной цепи 4) терминация полипептидной цепи и освобождение 5) сворачивание полипептидной цепи и процессинг (созревание). [c.314]

Элонгация заканчивается тогда, когда в рибосому на мРНК приходят сигналы окончания синтеза белка. Ими являются один или несколько кодонов-терминаторов УАА, УАГ и УГА. Наличие их в любом участке мРНК приводит к окончанию белкового синтеза. В терминации участвуют различные белковые факторы. [c.370]

Синтез белков до некоторой степени напоминает сборочный конвейер, в котором рибосомы все время передвигаются относительно информационной РНК, доставляя аминоацил-тРНК - реальные строительные блоки для сборки белковых молекул. Рибосома представляет собой маленькую фабрику, в которой компактно упакованные белки и тРНК образуют несколько активных центров, способных осуществлять многочисленные каталитические функции. Различные группы дополнительных факторов участвуют в работе рибосомы на каждой из трех стадий белкового синтеза инициации, элонгации и терминации. Энергия для биосинтеза белка обеспечивается гидролизом GTP. [c.72]

Рис. 5-20. Фаза элонгации в синтезе белка, протекающая на рибосоме Представленный здесь трехэтапный цикл многократно повторяется во время синтеза белковой цепи. Па нервом этане молекула аминоацил-тРПК присоединяется к А-участку рибосомы, второй этан характеризуется образованием новой пептидной связи, на третьем этапе рибосома продвигается вдоль цепи мРПК на расстояние, соответствующее трем нуклеотидам, высвобождая предыдущую молекулу тРНК, т е. устанавливается в таком положении, чтобы цикл мог повториться сначала.

Синтез РНК на матрице ДНК представляет собой сложный процесс, в котором участвуют РНК-полимераза и другие ферменты. Образование первичного РНК-транскрипта включает несколько стадий инициацию, элонгацию и термннацию. Больше всего известно об инициации. Идентифицирован ряд последовательностей ДНК (как правило, предшествующих сайту инициации), а также белковых факторов, связывающихся с этими последовательностями и регулирующих инициацию транскрипции. Лучше всего этот процесс изучен для прокариот и вирусов, хотя в последние годы достигнуты большие успехи в расшифровке механизма транскрипции в клетках млекопитающих. Любые изменения, затрагивающие синтез РНК, немедленно отражаются на уровне синтеза белка и приводят к различным метаболическим сдвигам в клетке. Благодаря таким модуляциям синтеза РНК организм может приспосабливаться к меняющимся условиям окружающей среды. [c.82]

Процесс синтеза белка так же, как репликация ДНК и транскрипция генов, разбивается на три этапа инициацию, элонгацию и термннацию. Инициация (рис. 40.7) [c.102]

Рибосомный синтез белка заключается в росте полипептидной цепи путем последовательного присоединения очередной аминокислоты к карбоксильной группе предшествующего остатка. Отдельный цикл элонгации включает три этапа связывание аминоацил-тРНК, образование пептидной связи и транслокацию рибосомы — перемещение ее вдоль молекулы мРНК в направлении 5 3 от одного кодона к другому. И так до встречи с одним из трех стоп-кодонов. Рост белковой цепи заканчивается присоединением к стоп-кодону фактора освобождения, останавливающего трансляцию и вызывающего отделение завершенного полипептида от рибосомы. До этого растущий С-конец последовательности все время остается ковалентно фиксированным в пептидилтрансферазном центре, а N-конец — свободным. При отсутствии каких-либо регуляторных воздействий на биосинтез белка скорость считывания мРНК может достигать у прокариот около 50 нуклеотидов в секунду, а эукариот — около 30 [152], Следовательно, элонгация белковой цепи небольших размеров продолжается не менее 10—30 с. За это время совершается множество конформационных изменений растущего пептида, поскольку единичное изменение — поворот атомной группы вокруг одинарной связи, занимает всего 10 — 10 с. [c.406]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология