Белковые токсины

Читатель теперь реально представляет, какой тщательной оценке подвергается безопасность белка — продукта трансгена, что делается как до начала экспериментов по созданию трансгенных сортов, так и после их получения. В частности, оценку потенциальной токсичности белка начинают со сравнения последовательности аминокислот в его молекуле и в молекулах известных белковых токсинов (для этого имеются соответствующие базы данных). Является глубоким заблуждением мнение о том, что превращение белка из полезного в болезнетворный может зависеть от малейшего изменения ами- [c.94]

Ионный канал, образованный белковым токсином [c.334]

По антигенной специфичности токсины делятся на ряд типов, к каждому можно получить гомологические антитела, однако в сыворотке можно обнаружить и гетерологичные антитела, которые свидетельствуют об общности некоторых антигенных детерминант у энтеротоксинов различных серотипов. По сравнению с другими белковыми токсинами стафилококковые энтеротоксины являются слабыми антигенами. [c.362]

Связанный с таннином альбумин (таннальбин), попадая в пищеварительный тракт, по мере переваривания альбумина высвобождает таннин, который связывает белковые токсины болезнетворных бактерий. [c.169]

Например, при исследовании седиментации дифтерийного белкового токсина были получены следующие данные при 20 °С 5 = 4,6 10 с, [c.81]

Каким же образом белковый токсин такого типа проникает в клетку Имеются основания считать, что структура одно.-го нз участков белковой молекулы обладает способностыб связываться с определенными участками клеточной, мембраны. Возможно, что связывание в этих участках стимулирует [c.305]

Каково происхождение гена tox и почему он переносите вирусом Паппенхеймер и Джил высказали предположение что этот ген каким-то образом образовался из гена эукариотической клетки, кодирующего функциональный белок. Этот ген внедрился в вирус и в ходе эволюции трансформировался в ген, детерминирующий синтез белкового токсина. Наличие в клеточном ядре поли (ADP-рибозы) (разд. И, 3) позволяет предложить одну из возможностей появления гена tox. NAD+ служит субстратом при синтезе этого ядерного полимера, а синтетаза катализирует разрыв рибозилникотинамидной связи с образованием новой гликозидной связи между 1-углеродом рибозы и 2-гидроксильной группой аденозина следующей мономерной единицы. Возможно, что именно ген синтетазы в результате модификации трансформировался в ген дифтерийного токсина. [c.306]

К белковым токсинам принадлежат самые сильнодействующие яды. Так, ботулиновый токсин вызывает гибель мелких животных в концентрации г, а столбнячный - только на два порядка слабее. Ботулиновый [c.26]

Имеется целый рад белковых токсинов бактериального и растительного происхождения, которые являются мощными ингибиторами эукариотической (животной) белоксинтезирующей системы. Эти токсины блокируют элонгационную фазу трансляции. Все они обладают каталитическим (энзиматическим) механизмом действия. Мишенью их действия оказалась стадия транслокации элонгационного цикла эукариотической рибосомы. Наиболее изученным примером является дифтерийный токсин. [c.214]

Искусственные химерные токсины. Таким образом, разнообразные белковые токсины бактериального и растительного происхождения используют один и тот же принцип цитотоксического действия, основанный на двухсубъединичном (или двухдоменном) строении белка одна субъединица (или фрагмент) взаимодействует с мембраной и ответственна за трансмембранный транспорт, а другая освобождается внутрь клетки и проявляет так энзиматическую активность, приводящую к ингибирующей модификации компонента белоксинтезирующей системы. Можно воспользоваться этим принципом живой природы для того, чтобы доставлять внутрь клетки любой энзиматический белок, искусственно сшив (конъюгировав) его с другим подходящим белком, способным взаимодействовать с мембраной. [c.218]

Как сообщалось, крапива содержит кремнезем в волосках. В высушенной крапиве (стебли и листья) найдено 3,3 масс. % 5102 [111]. На рис. 7.5 показаны два таких волоска при небольшом увеличении. В проходящем свете кончик волоска выглядит как прозрачное стекло, а в свежем образце кончик заполняется жидкостью, в которой просматривается несколько пузырьков. По представленным Страсбургером и др. [112а] данным, такой кончик представляет собой кремнеземистую трубочку, а основание волоска (в виде луковицы) содержит кальций. Жидкость, находящаяся на кончике, способна выделяться, когда кончик волоска проникает сквозь кожу человека и затем отламывается. Эта жидкость в значительной степени ядовита и содержит белковый токсин. Некоторые разновидности тропической крапивы не только причиняют боль, но и вызывают судороги. [c.1026]

После идентификации токсинового гена В. thuringiensis бьша определена первичная структура кодируемого им белка. Сравнение аминокислотных последовательностей разных белковых токсинов показало, что белки некоторых штаммов имеют одинаковый домен, ответственный за токсичность. Кроме того, был субклонирован сегмент полной кодирующей последовательности, с которого синтезировался укороченный белок, в полной мере сохранивший свою токсичность. Таким образом, при последующих генноинженерных манипуляциях могут использоваться интактный ген токсина, его фрагмент или химически синтезированный олигонуклеотид. [c.336]

Сообщалось, что в усиках крапивы есть крелшезем. Высушенное растение крапивы (стебли и листья) содержали 3,3 вес. 7о БЮг [61]. На рис. 61 показаны два усика при незначительном увеличении. В проходящем свете кончик был стеклянноясный. Если усик свежий, то кончик его наполнен жидкостью, содержащей немного пузырей. По утверждению Страсбургера и др. [62], верхушка трубки была кремнистой, в то вре.мя как основание (луковица) содержала кальций. Жидкость, содержащаяся в верхушке, освобождается, если верхушка проникает в кожу и отламывается. Жидкость весьма отравляюща и содержит белковый токсин. Некоторые виды тропической крапивы не только жалят болезненно, но они опасны, так как вызывают судороги. [c.272]

Технология рекомбинантных ДНК применялась для введения новых последовательностей в ген оболочечных белков, который потом использовался для синтеза новых белков. Эти новые белки могут включать белковые токсины Ba illus thuringiensis, таким образом потенциально усиливая токсические эффекты вируса. [c.316]

Для идентификации белков важную роль играют иммуно,иогические реакции. Введенный в кровяное русло животного чужеродный белок автоматически вызывает образование белкового же антитела, связывающего введенный белок. Антитело образуется из у-глобулиновой фракции белков крови. Иммунитет к новому заражению, вырабатываемый в результате заболевания некоторыми болезнями или в результате прививки, имеет в своей основе выработку антител к данным видам бактериальных или вирусных белковых токсинов. Антитело дает и видимую глазом реакцию с вызвавшим его появление белком (антигеном) — образование осадка при смешении растворов. Пользуясь иммунологиче- [c.706]

Почвенная бактерия Ba illus thuringiensis, которую некоторые биологи сокращенно называют Bt, образует белковый токсин, эффективный против многих вредных насекомых. Он в 80 ООО раз мощнее, чем фосфорорганические инсекти- [c.231]

Токсигенность бактерий фенотипически проявляется в образовании белковых токсинов, полностью или частично секрети руемых в окружающую среду. Эндотоксины, являющиеся компонентом липополисахаридного слоя клеточной стенки, [c.100]

Дифтерия представляет собой инфекционное заболевание, вызываемое у человека и некоторых млекопитающих патогенным микроорганизмом Согупе-ba terium diphtheriae. И хотя сам возбудитель остается на месте внедрения — в верхних дыхательных путях, многие внутренние органы оказываются пораженными. Это обусловлено тем, что С. diphtheriae секретирует специфический белковый токсин, который циркулирует в организме и вызывает патологические изменения. Для лабораторных морских свинок летальная доза токсина составляет всего 0,1 мкг на 1 кг веса тела гибель животных наступает через 4—5 дней. [c.124]

Еще один важнейший аспект получения белков для практических целей был обозначен акад. А. С. Спириным в докладе на юбилейной сессии Академии наук СССР (март 1987 г.). Он сводится к преодолению клеточного уровня биосинтеза белков и переходу к масштабированному их синтезу в бесклеточных системах трансляции непрерывного действия, работающих в проточном режиме. Это откроет возможность получать биологически значимые белки (интерферон, инсулин, ах-антитрипсин) и пептиды медицинского назначения, позволит конструировать и производить белки с любыми заданными свойствами, поднимет на новый уровень изучение закономерностей химической коэволюции белков и нуклеиновых кислот. Решающую роль здесь играет наработка необходимых количеств соответствующих мРНК в системах, содержащих РНК-зависимую РНК-полимеразу типа репликазы фага Qp. Уже создана и опробована на РНК-4 вируса мозаики костра, РНК фага М82 и мРНК кальцитонина установка для твердофазной трансляции типа реактора непрерывного действия. Указанные работы по внеклеточному синтезу белка ведутся в рамках Государственной научно-технической программы Новейшие методы биоинженерии . Уже сегодня в лабораторных условиях на небольших биореакторах этим методом можно получать достаточное для дальнейших исследований количество пептидных гормонов, антигенов для диагностических целей, белковых токсинов и антитоксинов, антивирусных защитных белков, некоторых ферментов. Революция в молекулярной биологии и биотехнологии продолжается. [c.305]

Перечисленные функции углеводов (структурная, энергетическая и метаболическая) рассматривают как канонические. Однако в последнее время выяснено, что углеводам присущи многие другие, нестандартные, неканонические функции. Многие углеводы и углеводсодержащие биополимеры обладают уникальным строением и специфичностью. Так, групповые вещества крови, являющиеся гликопротеинами, где 80% молекулы представлены углеводами, именно за счет ассимметрических центров, стереоизомеров, таутомеров и кон-формеров последних приобретают поразительную специфичность взаимодействия. Олигосахаридные фрагменты гликопротеинов и гликолипидов клеточных стенок выдвинуты как антенны за пределы клеточных оболочек и служат локаторами, выполняющими рецепторные функции. В частности, при их посредстве с клетками связываются белковые токсины (например, холерный, ботулический, столбнячный, дифтерийный, шигатоксины и др.), бактерии (например, кишечная палочка с олигосахаридами, составленными из остатков [c.306]

Уже изучено ПО глобо-, лакто- и ганглиосфинголипидов. Они регулируют рост клеток, являются маркерами трансформации нормальных клеток в раковые, обеспечивают компактизацию бластомеров во время дробления яйца, взаимодействуют с белковыми токсинами и вьшолняют ряд других важнейших функций. [c.386]

Факторы патогенности. В. pertussis — эндотоксин, вызывающий лихорадку, белковый токсин, обладающий антифагоцитарной активностью и стимулирующий лимфоцитоз, ферменты агрессии, повышающие сосудистую проницаемость, обладающие гистамин-сенсибилизирующим действием, вызывающие гибель эпителиальных клеток. В адгезии бактерий принимают участие гемагглюти-нин, пили и белки наружной мембраны. [c.238]

Другая группа векторов создана на основе плазмиды olEl, кодирующей колицин Е - белковый токсин, убивающий некоторые штаммы Е. соИ. Преимущество использования этих кол ици но ген ных плазмид в качестве [c.210]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология