Белковые вещества пептидная связь

Аминокислоты имеют исключительно важное значение, выполняя роль структурных единиц, из которых состоят все животные и растительные белки. Однако из 150 известных аминокислот только около 20 входят в белковые вещества в качестве постоянных и незаменимых составных частей. Таким образом, белки — это природные высокомолекулярные органические вещества, макромолекулы которых построены из огромного количества остатков аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. [c.225]

Впервые А.Я. Данилевский (1888), изучая биуретовую реакцию, высказал предположение о существовании во всех белковых веществах одинаковых групп атомов и связей, аналогичных биурету МН,—СО—КН—СО—КН,. Тем самым А.Я. Данилевский первый указал на связь —КН—СО— (позднее получившую название пептидной связи) как на наиболее вероятный способ соединения аминокислот в белковой молекуле. [c.49]

Пептидная связь играет особую роль в полипептидах и белковых веществах. На свойстве многоосновных кислот реагировать с диаминами и образовывать высокомолекулярные цепные полимеры с пептидными связями основано получение полиамидной смолы найлона, успешно конкурирующего с натуральным и искусственным шелком. [c.502]

Протеолитические ферменты катализируют расщепление белковых веществ до пептидов и дальнейший гидролиз этих продуктов до аминокислот. Распад белков и продуктов их гидролиза происходит по месту пептидных связей по следующей схеме [c.145]

Группа СОЫН называется пептидной связью. Благодаря ее многократному повторению в структуре молекулы, белковые вещества получили название полипептидов. Аналогичные группы входят в состав молекул синтетических полимеров (полиамидов, стр. 232). [c.287]

Белками называют природные полимерные вещества, состоящие из остатков а-аминокислот (см. табл. 29.1). Аминокислоты в белках связаны пептидными связями С—N. Структуру цепи такого белкового [c.447]

Строение веществ, вовлеченных в химические реакции, определяет скорость каталитического процесса. Например, гидролиз пептидной связи под действием протеиназ происходит с различной скоростью, зависящей от строения конкретной белковой макромолекулы, вовлеченной в реакцию. [c.72]

При конденсации двух молекул аминокислот с отщеплением гидроксила ОН от карбоксильной группы одной молекулы и атома Н аминогруппы другой молекулы (ОН и Н объединяются в HjO) происходит образование пептидной связи С—N, входящей в состав пептидной группы —СО—NH— (см. 40.1). При конденсации двух, трех и нескольких молекул аминокислот получаются дипептиды, трипептиды и т. д. Все белковые вещества содержат такие полипептидные цепи. [c.500]

По современным данным, в природных белках встречается примерно около 20 различных а-аминокислот. Строение белковых веществ полностью не изучено, но известно, что аминокислоты в молекуле белка соединены между собой так называемой пептидной связью. [c.8]

Однако / нс-форма не имеет, по-видимому, широкого распространения в белках вследствие стерических (пространственных) препятствий. Число и последовательность аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями, характеризуют первичную структуру белка. Молекулярные веса белковых молекул колеблются от 6000 для инсулина до более миллиона. Инсулин представляет собой белок с крайне низким молекулярным весом однако его молекула содержит 51 аминокислотный остаток. Белок с молекулярным весом 100 ООО содержит приблизительно 900 аминокислотных остатков. Выяснение первичной структуры белка представляет, таким образом, очень трудную задачу. Но это не испугало Сенгера, который в конце второй мировой войны начал серию исследований, успешно завершившихся в 1954 г. полной расшифровкой первичной структуры инсулина. Успех Сенгера и его сотрудников был обусловлен тем, что сам Сенгер разработал метод анализа концевых амин-ных групп, а Мартин и Синг — методы выделения веществ с помощью распределительной хроматографии на бумаге. [c.27]

Функциональные группы, расположенные в боковых отростках пептидной цепи (ОН, NH2, СООН и т. д.), могут взаимодействовать между собой и с другими органическими и неорганическими соединениями (сложные белки). Эти функциональные группы обусловливают огромные возможности белка вступать в различные реакции, его большую химическую и биологическую лабильность. Взаимодействуя между собою, эти группировки влияют на структуру полипептидной цепи, заставляя ее вытягиваться в длинные нити или скручиваться в клубки. Вследствие этого белковые вещества отличаются друг от друга не только по аминокислотному составу, не только по последовательности расположения аминокислотных остатков в пептидной цепи и по характеру связей, но и по форме молекулы. К таким же выводам привели исследования структуры белков физическими методами рентгенографическим, ультрацентрифугированием и т. п. [c.709]

Сами белковые вещества представляют собой высокомолекулярные соединения подробнее мы с ними познакомимся позднее в специальном разделе. Сейчас отметим лишь, что молекулы аминокислот связаны в белках по амидному типу. В данном случае, эта связь называется пептидной, а соединения амидного типа, образованные несколькими молекулами аминокислот, называют пептидами [c.401]

Такие природные волокнистые материалы, как шелк и шерсть, являются белковыми веществами. Их молекулы построены из длинных цепей аминокислот, которые связаны между собой амидными (пептидными) связями. [c.267]

Большая часть молекул аминокислот, если не все аминокислоты, связаны друг с другом при посредстве пептидной связи, т. е. белки представляют собой сложные полипептиды. Значит, белковые вещества построены из аминокислот подобно тому, как целлюлоза (полиоза) построена из глюкоз. Разница заключается только в том, что полиозы построены из одной глюкозы (редко из двух-трех), тогда как белки в своем составе имеют до 30 и более различных аминокислот. [c.91]

Как уже говорилось, гидратация белковых веществ обусловлена специфической природой белковой молекулы, наличием большого числа пептидных связей, а также аминных и карбоксильных групп. На стр. 283 приведены данные о числе молекул воды, связанной той или иной гидрофильной группой. Однако природа этих связей неодинакова. В то время как пептидные группировки — СО НН —), вероятно, связывают воду посредством водородных связей, аминные и карбоксильные группы, ионизируясь, связывают воду путем образования гидратационных оболочек из ориентированных диполей воды. Следовательно, в случае вытянутой полипептидной цепи возникновение гидратационной оболочки идет не на всей поверхности белковой молекулы, а только вокруг гидратационных центров. [c.289]

Банными. Иная картина наблюдается в отношении неполярных радикалов. Их силовое поле в полярном растворителе остается ненасыщенным. Это создает тенденцию к агрегации — к образованию более или менее прочных молекулярных комплексов. Указанному процессу способствует также водородная связь, возможная между макромолекулами, а также взаимодействие групп противоположной химической активности. Например, расположенные в различных молекулах радикалы — ЫНа и — СООН, взаимодействуя между еобой, образуют между макромолекулами мостик вида—ЫН—СО—. Это — пептидная связь, характерная для белковых веществ и полиамидных полимеров (стр. 237, 254). [c.279]

Получающиеся соединения называются пептидами, а группа СО—ЫН, соединяющая две молекулы аминоуксусной кислоты, пептидной связью. Подобные вещества являются простейшей моделью белковых веществ. [c.330]

Эмиль Фишер, установив пептидную связь в белковой молекуле, оказал синтезом близких протеинам соединений наличие такой связи в белковых веществах. При синтезе он исходил из сложных эфиров аминокислот, например ЫН2СН2СООС2Н5- Из двух молекул такого эфира с отнятием одной молекулы алкоголя получается соеди- ение по уравнению [c.16]

Гидролитическое расщепление белковых веществ катализируют по месту пептидных связей. Реакция ферментативного гидролиза рб-ратимая. [c.67]

Ферментативный синтез пептидов и белков. Сложность и трудоемкость синтеза пептидов с помощью химических методов настоятельно побуждают искать принципиально иные подходы к синтезу пептидно-белковых веществ. Одним из таких подходов является синтез пептидов с использованием в качестве катализаторов ферментов. Еще в 1937 г. М. бергманн. Г. Френкель-Конрат и Дж. Фру-тон впервые сообщили о возможности обращения протеолитической реакции в сторону образования пептидной связи, однако лишь недавно были проведены пераые исследования по ферментативному синтезу пептидов. [c.149]

Подобно пептонам, полипептиды дают с водой коллоидные растворы они способны при некоторых условиях свертываться и выпадать в осадок, давать биуретовую реакцию и ряд других цветных реакций, характерных для белков. Некоторые синтетические полипептиды оказались тождественными полипептидам, полученным при неполном гидролизе белковых веществ. Так, синтетические полипептиды расщепляются на отдельные аминокислоты при действии пищеварительных ферментов кишечного сока. Ферменты же отличаются специфичностью действия. Достаточно незначительного изменения в структуре соединения, чтобы оно стало недоступным действию фермента. Расш пление синтетических полипептидов на аминокислоты теми же ферментами кишечного сока, которые заканчивают в организме переваривание белков с образованием аминокислот, является весьма важным подтверждением взгляда, что и в белках аминокислоты связаны между собой пептидной связью. Все сказанное послужило основанием к признанию пептидной связи основной формой с о е д и н е н и я между отдельными аминокислотами в молекуле белка. [c.39]

Грамицидин S и родственные антибиотики относятся к той группе пептидно-белковых веществ, биосинтез которых протекает без участия рибосомного аппарата, а осуществляется с помощыо ферментных систем. В частности, в построении пептидной цепи грамицидина S принимает участие ферментативный комплекс, названный грамицидии-8-синтетазой аминокислоты активируются в активных центрах ферментов и последовательно соединяются пептидными связями, как это показано на рисунке 170. [c.286]

Если исследовать действие пепсина на простые белки, то нетрудно заметить, что одни из них поддаются действию ферменга весьма легко, другие— труднее, а третьи совсем не поддаются. К последним принадлежат, например, кератни волос и шерсти. Не изменяются под влиянием пепсина и наиболее просто построенные белки — протамины. Что касается коллагена, эластина и некоторых других белковых веществ опорных тканей, то опи изменяются только при длительном воздействии пенсина. Легко расщепляются пепсином мышечные белки (миозин и миоген), а также альбумины и глобулины как животного, так и растительного происхождения. Под влиянием пепсина происходит распад молекулы белка, который характеризуется расщепле1шем пептидных связей между определенными аминокислотами и соответственно увеличением количества свободных карбоксильных и аминных групп. Этому, по-видимому, предшествует разрыв ассоциативных или межмицеллярных связей в белке. Следовательно, пенсии осуществляет гидролитическое расщепление белка. [c.313]

Трипсин — протеаза, ускоряющая гидролиз белков, находящихся в состоянии амфанионов, с оптимумом активности при pH 8,0. Трипсин —белковое вещество с молекулярным весом- 23 ООО. В панкреатической железе образуется неактивный трипсиноген, который при действии специфического активатора— энтерокиназы, выделяемой слизистой двенадцатиперстной кишки и тонкого отдела кишечника, превращается в трипсин (см. работу 30). Трипсин ускоряет гидролиз пептидных связей белков, альбумоз и пептонов. Многие нативные белки лишь с трудом расщепляются трипсином. Триптический гидролиз таких белков идет значительно быстрее после их денатурации или после предварительного расщепления пепсином. Продуктами триптического гидролиза являются поли- и Дипептиды и аминокислоты. Трипсину свойственно и коагулазное действие. [c.186]

Подавляющее большинство высокомолекулярных белковых молекул состоит более чем из одной полипептидной цепи. Хотя ЭТИ белки при физиологических условиях ведут себя обычно как монодисперсные вещества с определенными молекулярными весами, фактически же они являются комплексами из нескольких полипептидных цепей, не связанных пептидными связями . Для этого феномена Бернал [13], расширяя терминологию Линдер-штрем-Ланга [12], предложил название четвертичная структура. [c.387]

Распад белков в растениях начинается с воздействия на них растительных протеиназ. Наиболее хорошо изучено действие этих ферментов на белки семян растений. Особенно большое число исследо ваний в этом направлении выполнено А. В. Благовещенским и его сотрудниками. Было показано, что под действием растительных протеиназ белки не расщепляются полностью, а превращаются в соединения, не осаждаемые трн-хлоруксусной кислотой 1и другими осадителями белков, но имеющими довольно большой молекулярный вес. Такими веществами являются соединения типа полипептидов. Увеличения свободных аминогрупп на первых стадиях распада белковой молекулы почти не происходит, т. е. расщепляется очень небольшое число пептидных связей. Предполагается, что под действием протеиназ молекулы белков не гидролизуются, а только дезагрегируются, переходят в более растворимое состояние. Это явление имеет большое практическое значение. Наиример, если в муке присутствуют активные протеолитические ферменты или в. значительном количестве содержатся соединения, активирующие эти ферменты, то в процессе приготовления теста и выпечки хлеба значительная часть белков муки переходит в более растворимое состояние или даже распадается до полипептидов, в результате чего тесто расплывается, разжижается, и качество хлеба резко ухудшается. [c.300]

Ферменты, подобно белковым веществам, термолабильны, т. е. неустойчивы при высокой температуре. Каждый отдельный фермент проявляет способность ускорять реакцию только при определенном значении pH. Характерное свойство ферментов — их специфичность, т. е. способность ускорять реакцию превращения только одного вещества или близких ему по природе веществ. Различают три вида специфичности ферментов абсолютную, когда фермент действует только на одно определенное вещество, например, фермент уреаза разрушает только мочевину, фермент инвер-таза расщепляет только дисахарид сахарозу, не затрагивая мальтозу, лактозу и другие дисахариды относительную, когда фермент обладает более широким диапазоном действия, как, например, фермент пепсин, действуя на пептидные связи, способен расщеплять разнообразные белковые вещества, а фермент трипсин гидролизует не только пептидные, но и эфирные связи оптическую, или стереохимическую, когда действие фермента проявляется только на одном стереоизомере, например, а-глюкозидаза действует только на а-глюкознды, но не на р-глюкозиды. [c.61]

Водородная связь встречается весьма часто. Она связывает между собою молекулы воды и ряд других веществ. Для биохимии особенно важно образование этой связи между атомами азота и кислорода в молекулах белка. Известно, что белковая молекула является соединением из многих аминокислот, которые, реагируя своими карбоксильными и амииными группами, образуют так называемые пептидные связи (—СО НЫ—). Эти связи ковалентного характера. Белковые молекулы являются длинными пептидными цепями. Цепи, укладываясь по длиннику, например, в фиброине [c.72]

Денатурация является весьма характерным свойством белков и представляет собой сложное явление, в основе которого лежит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой молекулы. Известно, что синтетические и природные полипептиды не подвергаются денатурации. Полимерные углеводы и другие высокомолекулярные вещества также не обладают способностью к денатурации. Отсюда следует, что ни макромолекулярность, ни химический состав не являются достаточными для объяснения этого свойства белков. Все известные данные указывают, что денатурация белка представляет собой внутримолекулярную перегруппировку, не связанную с расщеплением пептидных связей, в результате которой утрачиваются уникальное пространственное расположение и форма полипептидных цепочек при этом теряется, как правило, специфическая биологическая активность данного белка. К денатурации не относятся ни процессы, связанные с гидролитическим (протеолитическим) расщеплением пептидных связей, ни многие другие обратимые и необратимые изменения белка, если они обусловлены реакциями отдельных группировок и не затрагивают белковую молекулу в целом (например, взаимодействие с многими ионами, включение некотсфых органических заместителей и др.). [c.183]

Сущность процесса денатурации недостаточно еще выяснена. Предполагается, что денатурация связана с определенными структурными изменениями самой молекулы белка, протекающими без разрыва внутренних пептидных связей. Внутримолекулярные связи ослабляются, гидрофобные участки, которые были ранее спрятаны в ядре, приходят в соприкосновении с водой. Вследствие этого поверхность белковой частицы гидрофибизируется и растворимость белка понижается. Возможно, что в белке при его денатурации появляются некоторые новые радикалы, нехарактерные для природного (нативного белка). Нативный белок, состоящий из скручивающихся пептидных цепей, подчиняется каким-то еще неустановленным закономерностям. При денатурации происходит раскручивание цепей. Освобождающиеся концевые группы образуют межмолекулярные связи, вследствие чего происходит коагуляция белка. Тепловая денатурация происходит только в присутствии воды. При нагревании сухого яичного белка до 100 °С денатурации не происходит. Добавление к раствору белков некоторых веществ, например сахарозы, в значительной мере предохраняет их от денатурации. [c.361]

В своей работе Биолого-химические сообщения о белковых веществах (материалы для химической конституции и биогенеза их) , опубликованной в 1888 г. в Физиологическом сборнике (т. I, 289, 1888), и в других работах ( Физиологический сборник , т. 2, 281, 291, 1891) А. Я. Данилевский, задолго до Гофмейстера и Э. Фишера, высказал положение о наличии в бел-) ах пептидной связи. Исходя из данных, полу шиных им при изучении биуре- [c.121]

Основную массу белка хрящей составляет коллаген, нерастворимый фибриллярный склеропротеин (см. гл. IX), построенный из длинных пептидных цепей. Поливалентные анионы хон- дроитинсерной кислоты соединяются, повидимому, с щелочными группами белковых нитей, образуя сетку из фибриллярных анионов полисахарида и катионов белка [46]. При кипячении хряща в воде коллаген превращается в водорастворимую желатину, которая, соединяясь с хондроитинсерной кислотой, образует так называемый хондромукоид. Это соединение, очевидно, представляет собой продукт распада нативного коллагена [46]. Поскольку коллаген при обычном значении pH тканей организма содержит избыток отрицательных групп, весьма вероятно, что не только солеобразные связи, но и вандерваальсовские силы участвуют в образовании соединения между коллагеном и хондроитинсерной кислотой [46]. Коллаген, как и хондроитинсерная кислота, кроме хрящей, находится также в коже и костях, которые, вероятно, содержат тот же глюкопротеид, что и хрящи. До сих пор окончательно не разрешен вопрос, принадлежит ли амилоид к категории глюкопротеидов, содержащих хондроитинсерную кислоту. Амилоид образуется в печени и других органах при хронических воспалительных процессах. При реакции с иодом он дает пурпурную окраску. Название амилоид дано этому веществу в связи с его сходством с крахмалом. В состав амилоида входят эфиры серной кислоты [47]. [c.234]

Блестящие исследования английского химика Ф. Зан-гера, о которых будет идти речь ниже в статье Э. Томпсона, подтверждают эффективность этих методов. Зан-геру удалось установить полностью строение важного белкового гормона — инсулина. В основе его исследования лежало применение химического реактива — дини-трофторбензола. Это вещество легко присоединяется к альфа-аминогруппам на концах пептидных цепей инсулина. В результате этого присоединения образуется вещество, называемое динитрофенил-инсулином (ДНФ-инсулин). Все концевые альфа-аминогруппы в этом соединении заняты динигрофенильными (ДНФ-) группами. Если белок подвергнуть гидролизу с помощью сильной кислоты, то все пептидные связи разрываются, только связи между ДНФ-группой и альфа-аминогруппами концевых аминокислот остаются в основном ненарушенными. Другими словами, каждая концевая аминокислота остается связанной с ДНФ-группой. Так как любое вещество, в котором присутствует ДНФ-группа, окрашено в отчетливо желтый цвет, то Зангеру удалось разделить ДНФ-аминокислоты путем хроматографии и определить последовательность, в которой они связаны в пептидных цепях молекулы инсулина. [c.72]

Согласно В. А. Пчелину в пограничном слое (по поверхности раздела фаз) имеет место самопроизвольный необратимый процесс глубокой структурной перестройки белковой молекулы, имеющий денатурационный характер глобула белка развертывается, превращаясь при этом в двухмерную плоскую фигуру, площадь которой в сотни раз превышает площади, приходящиеся В поверхностном слое а молекулу таких простейших органических соединений, как жирные кислоты, спирты и т. п. При этом полипептидная цепь располагается в плоскости поверхностного слоя. Неполярные боковые цепи, оянее скрытые внутри глобулы, теперь обнажаются, ориентируясь в направлении неполярной, в частности газовой, фазы гидрофильные же боковые цепи направлены в сторону водной среды. При этом, в отличие от простейших поверхностно активных веществ, гидрофильные цепи не являкзтся продолжением гидрофобных, так как в белковой молекуле к одной пептидной связи не могут присоединяться две боковые цепи. Таким образом, возникает пограничный мономолекулярный слой, состоящий из плоских (двухмерных) частии белка. Толщина такого слоя соизмерима с размером молекул и, [c.364]