Конформационная подстройка

Исключительное значение имеет К. а. в биохимии и биофизике. Хим. и биол. св-ва биополимеров (белков, углеводов, нуклеиновых к-т и т. д.) в большой степени зависят от их конформац. св-в. Так, при сильном изменении нативной конформации белков (денатурашш) они полностью теряют свою биол. активность. Конформац. изменения являются обязательной составной частью практически всех биохим. процессов. Напр., в ферментативных р-циях опознавание субстрата ферментом, характер взаимод. и структура образующихся продуктов определяются пространств, строением и возможностями взаимной подстройки (в т. ч. конформационной) участвующих молекул. Часто связывание фермента с субстратом вызывает в последнем такие конформац. изменения, к-рые и делают возможным его дальнейшее строго регио- и стереоспецифичное реагирование. [c.461]

Затем при развертке 250 Гц или менее записывают область протонов, находящихся в кольце или в цепи, чтобы более точно измерить константы снин-спинового взаимодействия или расщепление сигналов. В конформационном анализе углеводов определенный интерес представляет измерение малых расщеплений (возможно, констант дальнего спин-спинового взаимодействия). Для этого необходимо поддерживать хорошую однородность поля, что достигается использованием чистых образцов и тщательной подстройкой градиентов поля. [c.390]

Поскольку взаимодействие макромолекул с иммобилизованным аффинантом — процесс, зависящий от времени, на него влияет скорость потока в колонке и время установления равновесия. Во многих случаях адсорбционное равновесие достигается очень медленно. Для взаимодействия макромолекул с иммобилизованным аффинантом недостаточно простых столкновений молекул, а необходимы также точная ориентация связывающих участков или их конформационная подстройка. В табл. 5.3 показано влияние времени уравновешивания на эффективность колонки с №-(6-аминогексил)-б -АМР — сефарозой [21]. Если глицерокииаза и лактатдегидрогеназа уравновешены с сорбентом, то обе величины, [c.82]

В биосистеме молекула Н2П находится преимущественно в неполярном окружении (коллоидный раствор). Модельные исследования [98, 100] показали, что в растворах ПАВ порфирины являются центрами образования неполярной части мицеллы. Взаимодействие первой и второй экранирующих сфер белкового комплекса осуществляется за счет гидрофобного взаимодействия периферических заместителей с неполярным белковым окружением (псевдо-сольватная оболочка [10]) и обеспечивается пространственной "подстройкой" сольватационных центров. В этом состоит роль Н2П в поддержании третичной структуры белка в белковых комплексах. Можно полагать, что происходящие при этом сильные конформационные изменения связаны в первую очередь с перестройкой периферии молекулы биопорфирина, а не с искажением самого макроцикла [101]. Существует иная точка зрения, касающаяся наличия у металлокомплексов порфиринов некоторой конформационной гибкости. Согласно ей, именно изменение степени искажения макроцикла в комплексе, а значит, и его физикохимических свойств, вызываемое конформационной перестройкой третичной структуры белка, является залогом их биологической активности in vivo [102-104]. [c.357]

Во ВСЯКОМ случае, первый этап взаимодействия - это неполная "подстройка" фермента и лиганда. Для истишшх субстратов амидгидролаз, очевидно, конечный комплекс (ЕЪ или ЕЗ ) должен быть продуктивным фермент-субстратным комплексом. Первый же комплекс может быть результатом "заякоривания" субстрата ферментом по участку наибольшей специфичности, например участку первичной специфичности. Тогда можно себе представить, что вторая стадия заключается в реализации вторичных взаимодействий (вторичной специфичности) и она может сбпровождаться конформационными перестройками, вызывающими изменение структуры фермент-субстратного комплекса. Следствия таких представлений для понимания специфичности и эффективности катализа амидгидролазами будут изложены в разд.В.9. [c.278]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология