Цитохром эволюция

Установленная генеалогия цитохрома с, соответствующая филогенетическому дереву организмов, содержащих цитохром с, включает генетические расстояния (данные в единицах РАМ) без указаний на времена эволюции. Однако можно произвести калибровку путем [c.209]

Лучше всего изучен среди цитохромов цитохром с. Это небольшой белок (мол. масса 12 500) с железопорфириновой группой, ковалентно присоединенной к единственной полипептидной цепи (разд. 8.4). Установлена аминокислотная последовательность белка (рис. 6-14) и выяснены все детали трехмерной структуры его молекул (рис. 8-5). Цитохром с, легко экстрагируемый из митохондрий, был получен в кристаллической форме из многих источников. Ранее мы уже упоминали (рис. 6-14), что цитохром с-один из белков, возникших на заре эволюции. На это указывает сходство многих участков его аминокислотной последовательности у всех эукариот микроорганизмов, растений и животных. [c.521]

Гемоглобин и цитохром с представляют собой белки, характерные для животных разных видов. Рентгенографическое исследование и изучение аминокислотных последовательностей этих белков для различных-организмов позволяют проследить пу -ти их эволюции. [c.262]

Другим белком, для которого изучалась эволюция на молекулярном уровне, является цитохром с. Этот белок сравнительно небольшого молекулярного веса (около 12000) содержит железо и гем (этим он похож на гемоглобин). Цитохром с служит переносчиком электронов при энергетических превращениях (гл. 2). Обнаружен он во всех живых организмах. [c.264]

Как индивидуальное развитие организма, так и эволюционное развитие в целом, в конечном счете определяются сложными нелинейными молекулярными процессами. Мы вправе говорить о молекулярных основах эволюции. С одной стороны, эволюционные взаимосвязи между биологическими структурами прослеживаются вплоть до молекулярного уровня — устанавливаюг-ея закономерные гомологии в первичной структуре однотипных белков разных видов (цитохром с, гемоглобин и т. д.). С другой стороны, сделаны первые шаги в построении молекулярной теории эволюции. Эйген предложил теорию эволюции и самоорганизации макромолекул, дающую принципиальное модельцое истолкование естественного отбора в добиологической системе. Исходное понятие этой теории, имеющее, как уже сказано, фун- [c.610]

Марголиаш и его сотрудники провели сравнение аминокислотных последовательностей цитохрома с, выделенного из 35 различных организмов. Небольшие отличия в последовательностях аминокислот наблюдаются на поверхностных участках белка. Некоторые же последовательности аминокислот характерны для всех образцов цитохрома с. Это показывает, что мутации, затрагивающие эти участки, всегда легальны. Цитохром с, выделенный ,из одного источника, после очистки можно применять для проведения экспериментов т с цитохромными ферментами, цолученнэши из совершенно другого, источника (например, один из-Дрож кей, другой от лошади). Это показывает, что в основном функция цй-тохрома с осталась практически неизменной в процессе эволюции, продолжавшейся миллиарды лет.. [c.265]

Рис. 5-30. Сравнение частот аминокислотных замен в гемоглобине и цитохроме с с соответствующей величиной для фибринопептидов Гемоглобин и цитохром с изменяются в процессе эволюции гораздо медленнее, чем фибринопептиды. Определяя частоты замен (табл. 5-2) в расчете на год, важно помнить, что два организма, дивергировавшие от общего предка 100 млн. лет назад, отделены друг от друга 200 млн. лет эволюционного

Справочник химика 21

Химия и химическая технология