Фибринопептиды

Освобождение молекулы фибриногена от отрицательно заряженных фибринопептидов А и В и образование мономера фибрина. Превращение фибриногена (фактор 1) в фибрин (фактор 1а) катализирует фермент тромбин (фактор 11а). Тромбин является сериновой протеазой и разрывает 4 пептидные связи аргинил—глицил в фибриногене, [c.318]

Сначала от N-концов а- и (J-цепей отщепляются один за другим так называемые фибринопептиды А и В, причем отщепление всегда протекает по связи Arg — Gly. [c.428]

Фибринопептид А человека имеет последовательность Ala-Asp-Ser-Gly-Glu-Gly-Asp-Phe-Leu-Ala-Glu-Gly-Gly-Gly-Val-Arg дпя фибринопептида В человека определена последовательность Pyr-Glu-Gly-Val-Asn-Asp-Glu-Glu-Gly-Phe-Phe-Ser-Ala-Arg. Физиологическая функшм фибринопептидов, помимо прочего, заключается во временном связывании факторов свертывания крови на месте нх действия. [c.428]

Максимальная скорость замещений (фибринопептиды в табл. 17.2) близка к скорости таких мутаций в ДНК. [c.559]

В результате протеолитического действия тромбина от фибриногена отщепляются 4 пептида, названные фибринопептидами два А-пептида от двух аА-цепей и два В-пептида от двух рВ-цепей, Ниже показаны аминокислотные последовательности фибринопеп-тидоа А и В человека (а) и кролика (б) [c.235]

Таким образом, фибрин-мономер имеет субъедииичную структуру молекула фибрин-мономера спонтанно агрегирует, образуя фибрин, имеющий форму длинных нерастворимых нитей (фибрилл). Отщепление фибринопептидов, обладающих большим числом остатков полярных амииокислот, а также заряженными [c.235]

Другим примером ограниченного протеолиза является превращение фибриногена в фибрин, индуцируемое тромбином. При этом процессе в небелковой фракции обнаруживается около 2% общего азота фибриногена. В течение некоторого времени считали, что этот азот принадлежит гомогенному пептиду, названному фибринопептидом [475]. Однако сейчас кажется более вероятным, что при этом образуются четыре пептида [476], отщепление которых может оставить на молекуле фибрина четыре шрама (четыре N-концевых глициновых остатка, которых нет в фибриногене). Два из этих пептидов содержат N-концевую глутаминовую кислоту, которая, возможно, соответствует остаткам, теряемым фибриногеном при его превращении. [c.185]

Были проведены тщательные исследования природы образовавшихся фиб-ринонентидов (эти данные рассмотрены в обзоре Лаки и Гладнера [159], а также в приведенных выше работах, относящихся к исследованиям N-koh-цевых групп фибриногена), разбор которых выходит за рамки этой главы. Однако необходимо отметить, что тромбин обладает избирательной специфичностью, выражающейся в том, что образовавшиеся в реакции превращения пептиды всегда содержат С-концевой остаток аргинина, а фибрин — четыре N-концевых остатка глицина и два N-концевых остатка тирозина. Таким образом, специфичность действия тромбина ограничивается расщеплением аргинин-глициновой пептидной связи [183]. Каждый из образовавшихся фибринопептидов состоит примерно из 20 аминокислотных остатков и не содержит углеводов. [c.254]

Для разных белков характерны различные скорости эволюции. При анализе филогенетических различий между близкородственными организмами можно использовать аминокислотные последовательности быстро эволюционирующих белков, таких, как фибринопептиды млекопитающих (рис. 26.11). Карбоангидразы-это быстро эволюционирующие белки, играющие важную физиологическую роль при обратимой гидратации СО2, а также в некоторых секреторных процессах. На рис. 26.12 изображено филогенетическое древо некоторых приматов, построенное на основе данных об аминокислотной последовательности карбоангид-разы I с указанием минимально необходимого числа нуклеотидных замен в каждой ветви древа. Г енетические изменения, происходящие в ходе эволюции близкородственных видов, можно изучать также с помощью других методов, таких, как гибридизация ДНК, электрофорез в гелях и иммунологические методы. [c.228]

Такого рода определения дают нам всегда сильно заниженные оценки скорости мутирования, так как больщая часть мутаций нарушает функцию данного белка и исчезает из популяции под давлением отбора. Есть, однако, среди изученных белков одно семейство, для которого это возражение почти не имеет силы. Это так называемые фибринопептиды - фрагменты из 20 аминокислотных остатков, отщепляемые от белка фибриногена, когда он при свертывании крови, активируясь, превращается в фибрин. Фибринопептиды не выполняют никакой прямой функции, а потому они толерантны почти ко всем возможным аминокислотным заменам. Анализ фибринопептидов показывает, что белок среднего размера, состоящий из 400 аминокислот, изменяется случайным образом в результате одной аминокислотной замены приблизительно каждые 200000 лет. Позже с разработкой методов определения нуклеотидных последовательностей ДНК (см. разд. 4,6.6), появилась возможность выявить степень сходства нуклеотидных последовательностей ДНК в гомологичных некодирующих участках генома у разных вршов млекопитающих. Полученные таким путем оценки частоты мутаций прекрасно согласуются с теми, какие дает анализ фибронопептидов. [c.277]

Рис. 5-30. Сравнение частот аминокислотных замен в гемоглобине и цитохроме с с соответствующей величиной для фибринопептидов Гемоглобин и цитохром с изменяются в процессе эволюции гораздо медленнее, чем фибринопептиды. Определяя частоты замен (табл. 5-2) в расчете на год, важно помнить, что два организма, дивергировавшие от общего предка 100 млн. лет назад, отделены друг от друга 200 млн. лет эволюционного

Для выяснения последовательности аминокислот чаще всего используют цитохром с [477, 478, 588, 589, 1205— 1207, 1334]. Кроме того, для подобных целей использовали и другие белки, в том числе фибринопептид, гистон IV и гемоглобин [447, 477]. Прочитана также последовательность аминокислот и в некоторых белках из высщих растений [254—258, 1956]. [c.31]

Тромбин—это сериновая протеаза с мол. массой 34000, состоящая из двух полипептидных цепей. Тромбин гидролизует четыре пептидные связи Aгg-01у в фибриногене (рис. 55.6). Из этих четырех связей две соединяют области А и а, а другие две—области В и р в цепях Аа и Вр соответственно. Удаляемые из молекулы фибриногена фрагменты А и В являются отрицательно заряженными фибринопептидами, в результате образуется мономер фибрина, имеющий структуру (аРу)г. Длинные нерастворимые мономеры фибрина спонтанно ассоциируют в регулярные зигзагообразные структуры в результате образуется нерастворимый полимерный фибриновый сгусток. Он захватывает эритроциты, тромбоциты и другие компоненты крови, в результате чего образуется красный тромб или белый тромб (тромбоцитарная пробка). На ранней стадии фибриновый сгусток представляет собой весьма рыхлое образование, удерживающееся лищь нековалентносвязанной системой нерастворимых фибриновых мономеров. [c.326]

Темпы эволюции разных белков. Можно провести сравнение числа мутаций, зафиксированных в разных белках при прохождении определенного числа этапов видообразования. Оказывается, что некоторые белки эволюционируют с гораздо большей скоростью, чем другие (табл. 7.4). Гистоны, например, удивительно стабильны, тогда как эволюция фибринопептидов шла очень быстро. Учитывая, что в ходе эволюции фиксируется лишь незначительная часть всех мутаций-приблизительно одна на 3,5 миллиона [1914],-мы можем без колебаний отвергнуть объяснение, связы- [c.18]

Фибринопептиды Гормон роста [c.19]

Довольно подробно исследована кинетика гидролиза фибриногена и пептидов, моделирующих участки протеолиза этого белка тромбином [1866,1867,1938]. Было установлено, что тромбин сначала отщепляет фибринопептид А от а-цепи, после чего происходит полимеризация дез-А-фибриногена и лишь затем отщепляется фибринопептид В [1938]. Значение к. /К для отщепления фибринопептида [c.172]

Тот же самый подход был использован для определения числа коварионов в семействах других белков инсулине, а- и -цепях гемоглобина, рибонуклеазе, фибринопептиде Л. И в этих случаях лишь ограниченное число кодонов способно фиксировать нуклеотидные замены, приводящие к аминокислотным заменам. Об этом свидетельствуют и обширные данные по изучению белкового полиморфизма в природных популяциях дрозофилы. Сравнение популяций по наличию в них форм данного белка с различной электрофоретической подвижностью показало, что разнообразие популяций обеспечивается одними и теми же несколькими вариантами. Поскольку эти исследования были сделаны для большого числа белков, то можно, по-видимому, сделать вывод о том, что для каждого локуса существует небольшое число позиций, в которых происходит фиксация по крайней мере некоторых замен оснований. [c.487]

Полипептид С проинсулина Легкая цепь иммуноглобулина Фибринопептид А [c.236]

Какое значение имеют фибринопептиды А и В молекулы фибриногена д ля предотвращения агрегации и сохранения растворимости фибриногена [c.318]

A. Состоит из 6 полипептидных цепей. Б. Содержит фибринопептиды А и В. [c.438]

Освобождение фибриногена от фибринопептидов А и В. [c.438]

А. Фибринопептиды, которые отделяются от фибриногена при его [c.16]

Фибриноген, фибрин и фибринопептиды Плазминоген и плазмин Антигемофилический фактор [c.270]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.23 , c.24 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.277 ]

Генетика человека Т.3 (1990) -- [ c.18 ]

Химия протеолиза Изд.2 (1991) -- [ c.172 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.277 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.168 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология