Цитохромные Р фермент

Калий играет существенную роль в превращениях углеводов. Лучший источник калия — соли ортофосфорной кислоты. Магний необходим для зеленых и пурпурных серобактерий, у которых входит в состав хлорофилла. У других бактерий магний является активатором ферментов и находится в ионном состоянии. Источником магния могут служить сернокислые и другие его соли. Кальций усваивается из растворимых солей. Роль его в клетке, как и роль натрия, не выяснена. Железо входит в состав простетических групп цитохромных ферментов. Без железа резко падает окислительная активность аэробных организмов. Микроэлементы 2п, Мп, Со, Сс1, Л, Вг, В участвуют в синтезе ферментных белков. Поэтому микроэлементы резко стимулируют жизнедеятельность микроорганизмов [c.92]

Представляет интерес вопрос о роли пигмента и ферментных систем в процессе разложения воды. Из ферментов цитохром и флавин рассматриваются как возможные участники этого процесса [345, 346]. При этом цитохромная система либо осуществляет электронный перенос между системами хлоропластов, либо непосредственно участвует в окислении воды. [c.138]

С ингибированием ферментов связан механизм действия многих токсинов и ядов на организм. Известно, что при отравлениях солями сенильной кислоты смерть наступает вследствие полного торможения и выключения дыхательных ферментов (цитохромная система) тканей, особенно клеток мозга. Токсическое влияние на организм человека и животных некоторых инсектицидов обусловлено торможением активности холинэстеразы — фермента, играющего ключевую роль в деятельности нервной системы. [c.148]

Аминокислота в присутствии тканевого фермента окисляется путем дегидрирования в соответствующую иминокислоту. Отщепляющийся водород соединяется через цитохромную систему с кислородом с образованием воды, т. е. физиологическим акцептором водорода является в конечном счете кислород. Что касается иминокислоты, то она без вмешательства ферментов легко присоединяет воду, распадаясь на NHs и кетокислоту [c.330]

Железо. Без Ге в листьях не образуется хлорофилл, они заболевают хлорозом. При недостатке железа уменьшается образование этого пигмента и падает интенсивность зеленой окраски. Однако железо не входит в хлорофилл. Долгое время роль его в синтезе этого вещества признавалась косвенной. Полагали, что железо регулирует течение окислительно-восстано-вительных процессов в синтезе хлорофилла. Недавно в эти представления внесена ясность. Оказалось, что ферменты, принимающие участие в образовании хлорофилла, содержат железо. Известна цитохромная система их, ускоряющая реакции окислительного фосфорилирования. В ее составе имеются железо-порфирины, которые переносят электроны при окислении и восстановлении. Принимая электрон, трехвалентное железо превращается в двухвалентное отдавая электрон, двухвалентное железо переходит в трехвалентное. Недостаток железа задерживает и синтез ауксинов в растении. [c.312]

Образовавшиеся коды способствуют стабилизации системы в том случае, если с их помощью организуются обратные связи и если возникший таким образом аппарат регулирования может быть в дальнейшем ходе эволюции повторен на более высоком уровне. Так, способность к деформациям, которая сыграла столь важную роль в образовании активных центров ферментов из полипептидных белковых молекул, снова выполняет важнейшую роль, когда речь идет о мышечном сокращении способность передавать электроны обнаруживается уже в простых окислительно-восстановительных реакциях, но она же на более высоком уровне проявляется в цепи, связывающей НАД, флавопротеиды и цитохромную систему небольшая вариация процесса переноса, в которой переносимой частицей является ион, лежит в основе работы [c.236]

Акцептором водорода у флавиновых ферментов может быть кислород или другое соединение, например цитохромная система, которую образуют несколько ферментов, имеющих в составе кофермента железосодержащую группировку. Различают цитохромы а, Ь. с, й. [c.16]

Этот класс соединений, по-видимому, включает большинство порфириновых комплексов с ионами металлов переменной валентности и, следовательно, включает также биологически важные геминовые соединения, такие, как железопорфирипы. Последние играют роль простетических групп цитохромных ферментов, а также и ферментов пероксидазы и каталазы [36]. [c.101]

Марголиаш и его сотрудники провели сравнение аминокислотных последовательностей цитохрома с, выделенного из 35 различных организмов. Небольшие отличия в последовательностях аминокислот наблюдаются на поверхностных участках белка. Некоторые же последовательности аминокислот характерны для всех образцов цитохрома с. Это показывает, что мутации, затрагивающие эти участки, всегда легальны. Цитохром с, выделенный ,из одного источника, после очистки можно применять для проведения экспериментов т с цитохромными ферментами, цолученнэши из совершенно другого, источника (например, один из-Дрож кей, другой от лошади). Это показывает, что в основном функция цй-тохрома с осталась практически неизменной в процессе эволюции, продолжавшейся миллиарды лет.. [c.265]

Р. осуществляет важнейшую биокаталитич. функцию в окислительных реакциях расщепления белков, жиров и углеводов, непосредственном окислении гидроксильных групп в альдегидные и кетогруппы, альдегидных групп в карбоксильные и др. или в качестве промежуточного акцептора водорода от ферментов, содержащих НАД-На и НАДФ-Нг, передавая электроны цитохромным ферментам. [c.338]

СНа — СНа — СООН превращается при дегидрировании в фумаровую кислоту СООН—СН = СН—СООН. Освобожденные атомы водорода используются для восстановления ряда коферментных групп и передаются по окислительно-восстановительной цепи реакций с постепенным понижением потенциала. Таким образом, первые этапы окисления субстрата связаны с отщеплением и переносом двух атомов водорода. С другой стороны, заключительные этапы биологического окисления, в которых принимают участие цитохромные ферменты, осуществляются путем одноэлектронного переноса между железо-порфириновыми комплексами — активными центрами цитохромов. Отсюда ясно, что в главной цепи реакций, биологического окисления должны быть звенья, в которых появляются свободные радикалы типа семихинонов. Как мы увидим далее, применение метода ЭПР к биологическому катализу не ограничивается прямым экспериментальным подтверждением теории Михаэлиса, не вызывавшей сомнений и без дополнительных подтверждений. Эти исследования позволили найти новые пути подхода к решению проблемы принципиальных механизмов биокаталити-ческих процессов. [c.213]

При наблюдении в световой микроскоп ткань благодаря контрастирующему красителю выглядит красной, а включения железа - интенсивно синими. Если все операции проводят очень тщательно (используют бидистиллят, очищают все стекла, сосуды для окрашивания и т.д.), то поверхностных артефактов мало. Поскольку железо-широко распространенный элемент и у позвоночных оно участвует в дыхании, его выявление в данной ткани еще не означает, что оно всегда в ней имеется. Очевидно, если железо участвует в сенсорном процессе, то оно должно всегда присутствовать в магниторецепторной системе. Исходя из этого, мы установили следующий критерий положительного окрашивания на железо. Окрашивание должно обнаруживаться в одних и тех же клетках, по крайней мере в десяти последовательных срезах, и в одних и тех же клетках определенной ткани по меньшей мере у пяти различных животных. Позитивное окрашивание при использовании этой методики не доказывает, что обнаружен магнетит, но оно свидетельствует о присутствии железа и его локализации в ткани. Железо, связанное с белками, например в гемоглобине или цитохромных ферментах, никогда не окрашивается. Этот вывод был сделан при попытке окрасить эритроциты голубя или митохондрии в исследуемых тканях. Частицы магнетита окрашиваются так же, как и любые сплавы металлического железа, поэтому в процессе препарирования и окрашивания тканей нельзя использовать никакие инструменты, содержащие железо. Мы наблюдали окрашивание селезенки голубя, которая содержит железо, отщепившееся от гемоглобина. У пчелы (Kuterba h et al., 1982), большая часть железных гранул представлена гидратом оксида железа, например в составе ферритина, и интенсивно окрашивается. Итак, окрашивание ферроцианидом калия является первым шагом при изучении железосодержащих тканей. Эта методика показывает, какие ткани и клетки содержат железо, а также позволяет установить, распределено ли оно диффузно или присутствует в виде гранул. [c.249]

Первая стадия окисления глутаминовой кислоты аналогична реакции окислительного дезаминирования. Восстановленный НАДН далее окисляется при участии флавиновых ферментов и цитохромной системы (см. главу 9) с образованием конечного продукта воды. Образовавшийся аммиак благодаря обратимости ферментативной реакции, но обязательно в присутствии восстановленного НАДФН может участвовать в синтезе глутамата из а-кетоглутаровой кислоты. Различают три разных типа глу- [c.433]

Известно, что биологическая активность 1ЦнанИ Д0в реализуется благодаря угнетению многих ферментов цепи траншорта электронов (но в большей степени — цитохромной системы). На уровне цитохром-оксидазы происходит прерывание транспорта электронов к кислороду. В результате почти полностью прекращается поступление кислорода и нарушается процесс дыхания, что может привести к ослаблению роста яли гибели живого О рганиэмл [4]. [c.33]

Ацил-КоА-дегидрогеназа является флавопротеидом, действует на жирные кислоты с длинной цепью углеродных атомов при окислениг ацилкоэнзима А. Простетическая группа фермента ФАД восстанавливается в ФАД Нг дальнейшее окисление ФАД Нг происходит при участии цитохромной системы (см. стр. 132). [c.151]

Этот фермент найден у ряда растений, хотя и не широко распространен. Лактатдегидрогеназа из растений напоминает лактатде-гидрогеназу из мышцы, будучи специфичной по отношению к L-мо-лочной кислоте однако фермент, выделенный из hlorella, образует D-молочную кислоту. Фермент из животных тканей функционирует как с НАД, так и с НАДФ, но фермент из растений, как обнаружено, функционирует только с НАД. Фермент из дрожжей связан непосредственно с цитохромной системой. [c.129]

Кроме первичных дегидрогеназ в дыхательную цепь входят вторичные дегидрогеназы (флавиновые ферменты — ФАД) и цитохромная система, включающая несколько ферментов — цитохромов, в состав простетической группы которых входят атомы железа. Цит.охром-ная система не принимает атомов водорода с ФАДНо, но способна принимать электроны, снятые с атомов водорода. Электрон передается по цепи цитохромов за счет изменения валентности атома железа. Последний фермент в цитохромной системе носит название цитохромок-сидазы. Только он способен передавать электрон его конечному акцептору кислороду. Одновременно через раствор передается кислороду ионизированный атом водорода. [c.56]

Некоторые виды микроорганизмов могут развиваться как в присутствии кислорода, так и без него, т. е. в анаэробных условиях. Такие микробы относят к группе условных (факультативных) анаэробов. Если в среде есть кислород, они используют его в качестве конечного акцептора аналогично аэробам. В анаэробных условиях конечными акцепторами для них служат соединения типа нитратов. Использование нитратов в процессе дыхания присуще многим видам денитрифицирующих бактерий. Предполагают, что денитрификаторы имеют ту же цепь переноса водорода, что и аэробы, с той лишь разницей, что в цитохромной системе вместо цитохромоксида-зы присутствует фермент нитратредуктаза. В общем виде процесс анаэробного дыхания за счет нитратов может быть записан так [c.65]

Лишь сравнительно немногие восстановленные флавиновые ферменты способны передавать воспринятый ими водород непосредственно на кислород воздуха. Как правило, между фла-виновыми ферментами и кислородом воздуха есть еще одно промежуточное звено — цитохромная система. В состав ее входят несколько цитохромов и фермент цитохромо кс ид аз а. Известно свыше 20 цитохромов, которые выполняют различные биологические функции. Роль некоторых цитохромов все еще [c.58]

Рибофлавин в соединении с фосфорной кислотой входит в состав окислительно-восстановительных, так называемых флавиновых ферментов (стр. 57). За счет рибофлавина образуются, в частности, флавинмононуклеотид (ФМН) и флавинадениндинуклеотид (ФАД). С участием флавиновых ферментов происходит окисление аминокислот, органических кислот и других соединений, а также перенос водорода от восстановленных НАД Нг и НАДФ На на цитохромную систему. Поэтому очевидно, что при недостатке витамина Вг нарушения в обмене веществ объясняются прежде всего недостаточной скоростью протекания окислительно-восстановительных процессов в организмах. [c.90]

При изучении дыхательных ферментов отмечалось, что обычно окисление органических веществ происходит отщеплением от них водорода и что перенос водорода на кислород воздуха идет не сразу, а ступенчато, через промежуточные переносчики водорода никотинамид-аденин-динуклеотиды, флавиновые ферменты и цитохромную систему. Белицер предположил, что окислительное фосфорилирование происходит не в самом цикле ди- и трикарбоновых кислот, а при переносе электронов от окисляющегося вещества на кислород через промежуточные переносчики электронов, входящих в дыхательную цепь. Белицер показал, что изменение свободной энергии для переноса пары электронов от восстановленного никотинамида на кислород составляет приблизительно 55 ккал АР = —55 ккал). В связи с тем, что для образования 1 моля АТФ из АДФ требуется затрата 12 ккал, то, очевидно, при наличии соответствующего ферментативного механизма перенос каждой пары электронов от НАД или НАДФ на кислород теоретически может сопровождаться образованием около четырех молей АТФ (12X4 = 48 ккал). [c.172]

В практике очистки сточных вод для характеристики напряженности окисления применяют определение дегидрогеназной активности микроорганизмов. Процесс биологического окисления, схематично показанный реакциями (4.140) и (4.141), состоит из множества ступеней и начинается с расщепления органического вещества с выделением активного водорода. Этот вид окисления называется непрямым. Водород передается ферментами дегидрогеназами на цитохромную систему дыхательной цепи ферментов, где соединяется с кислородом, образуя воду (частично перекись водорода). Количественное определение ферментов дегидрогеназ в ряде случаев позволяет получать быструю характеристику условий процесса и его особенностей и используется в качестве одного из технологических параметров управления процессом. [c.333]

Большая часть гемоглобйнов, каталаз и пероксидаз представляет собой сравнительно простые и хорошо охарактеризованные белки. Они содержат один железопротопорфирин IX (рис. 29) на каждую полипептидную цепь, а каждая молекула белка состоит из одной или из четырех полипептидных цепей. Структуры нескольких гемоглобинов и миоглобинов установлены методом рентгеноструктурного анализа. Другие металлопротеины могут содержать несколько полипептидных субъединиц (свыше ста в случае некоторых гемоцианинов, разд. 7.1), а каждая полипептидная цепь может содержать большое число ионов металла (например, 40 ионов железа и 2 иона молибдена в некоторых нитрогеназах, разд. 9.2). Кроме того, ферменты (или ферментные системы) могут содержать только один белок (как в случае пероксидазы, разд. 8.1), два белка (нитрогеназа, разд. 9.2) или набор белков (цитохромная цепь переноса электронов). Мы пока не знаем, какова природа лигандов в ферментах, содержащих медь или молибден. Отсюда видно, насколько непроста ситуация в этой области исследований и насколько ограничены наши знания. Ясно, что любые заключения общего характера, которые можно будет сделать в этом обзоре, будут в лучшем случае лишь частично отражать истинное положение вещей. [c.137]

При окислении изолимонной, а-кетоглютаровой и яблочной кислот протоны и электроны передаются на НАД, затем на флавиновые ферменты, а с флавиновых ферментов — на кислород (электроны передаются на кислород через цитохромную систему). [c.159]

В большинстве случаев флавиновые ферменты передают водород не сразу молекулярному кислороду, а ферментам еще одной группы — полифенолоксидазной и цитохромной системам, которые играют важнейшую роль на заключительных стадиях биологического окисления (терминальное окисление). [c.209]

Взаимодействие флавопротеидной системы с цитохромной является весьма тесным, и обе эти системы образуют в клетках комплексы высокой химической организации. Например, редуктаза, которая реагирует только с цитохромом с, состоит из флавопротеина с простетической группой ФАД, из 3—5 атомов железа, связанных с цитохромом Ь, и цитохромоксидазы. Это пример сложного фермента, представляющего собой один из фрагментов полиферментной системы биологического окисления, находящейся в структурах клетки. [c.264]

Переход электронов к цитохромной системе связан с переходом по щкале о-в потенциалов от уровня E =0,60 в для флавиновых ферментов через убихинон ( о = +0,122 в) к уровню Е для цитохромов, что составляет - - 0,26 — 0,29 в. Вполне возможно, что переход электронов от флавопротеидов к цитохромам может осуществляться и через другой кофермент, например цитохром Ь. [c.266]

Однако в большинстве случаев регенерация ФАД происходит в результате взаимодействия с ферментами цитохромной системы, состоящей из нескольких ферментов — цитохромов, в состав простетической группы кбторых входят атомы железа. Цитохромная система не принимает атомов водорода с ФАД Н , но способна принимать электроны, снятые с атомов водорода. Электрон передается по цепп цитохромов за счет изменения валентности атомов железа. Последний фермент в цитохромной системе носит название цитохромокси- [c.53]

Использование нитратов в процессе дыхания присуще многим видам денитрифицирующих бактерий. Пути превращения веществ в процессе нитратного дыхания те же, что и при аэробном дыхании. Денитрификаторы имеют две ферментные системы, одна из которых позволяет им в присутствии кислорода осуществлять процесс аэробного дыхания. Вторая ферментная система имеет ту же самую цепь переноса водорода, как и первая, с той лишь разницей, что в цитохромной системе вместо цитохромоксидазы присутствует фермент ннтратредуктаза. Микроорганизмы, способные развиваться как в присутствии кислорода, так и без него, называются факультативными анаэробами. В общем виде процесс анаэробного дь1хания за счет нитратов может быть записан так [c.64]

Главный путь биологического окисления (дыхательная цепь) включает ряд следующих одна за другой окислительно-восстановительных реакций, сопряженных с фосфорилированием аденозиндифосфата (окислительное фосфорилирование). Основными компонентами дыхательной цепи являются высокомолекулярные белки, содержащие в качестве коферментов и простетических групп вещества нуклеотидной и порфириновой природы — никотинамидные ферменты, флавопротеиды и цитохромы. Наиболее важной особенностью кофакторов этих ферментов является их снособность восстанавливаться, принимая на себя протоны субстратов, и существовать в восстановленной форме (таковы, например, никотинамиднуклеотидные коферменты и флавиннуклеотиды), либо передавать электроны от одного кофактора к другому за счет разности потенциалов (цитохромный участок дыхательной цепи). Кроме того, как показали исследования последних лет, в дыхательной цени могут принимать участие дополнительные промежуточные переносчики электронов, например хиноны (убихиноны, витамины Е и К) или производные аскорбиновой кислоты (витамин С). [c.250]

Для высших растений на примере завершающих оксидаз показано, что изменения условий среды (температура, парциальное давление кислорода) могут вызывать изменения ферментативного-аппарата. Рубин, Арциховская и Иванова (1951), Арциховская и Рубин (1955) нашли, что активирование молекулярного кислорода в тканях цитрусовых плодов и яблок катализируется одновременно несколькими оксидазами, обладающими различной зависимостью-от факторов среды. В процессе развития плодов, происходящего на фоне закономерно изменяющихся температурных условий, изменяется и соотношение активности отдельных оксидаз. У зеленых растущих плодов основная роль в дыхании принадлежит оксидазам, способным развивать максимальную активность в условиях высоких температур воздуха, характерных для данного периода развития этих органов. К осени ведущая роль переходит к оксидазам, активность которых менее чувствительна к понижению температуры воздуха. Аналогичные соотношения наблюдаются и между тканями, находящимися в различных условиях снабжения кислородом. Чем больший недостаток кислорода испытывают клетки ткани, тем большую роль играют оксидазы, способные насыщаться кислородом при низких парциальных давлениях кислорода. На цитрусовых плодах экспериментально вызваны изменения в системе завершающих оксидаз путем воздействия температурой и изменением концентрации кислорода в окружающей плод атмосфере. Эти данные показывают, что в приспособлении дыхательного процесса к окружающим условиям существенное значение имеют изменения ферментативного аппарата. Данные о роли ферментативного аппарата в приспособлении организма к температуре и парциальному давлению кислорода получены также и для животных. Так, например, возрастные изменения в системе катализаторов дыхания у мясной мухи наблюдали Карлсон и Векер (Karlson а. Weker, 1955). Интересные данные приводятся в работе Вержбин-ской (1954), которая показала, что переход животных от водного образа жизни к наземному, совершившийся в процессе эволюции, привел к существенным изменениям в окислительно -восстанови-тельной системе мозга. При этом значительно снизилась активность ферментов, катализирующих анаэробные процессы, и одновременно существенно возросла активность цитохромной системы, активирующей кислород, поглощаемый в процессе аэробного дыхания. [c.89]