Нитротирозин

Можно поступить и по-другому к исходному препарату белка добавить известное количество аминокислоты, заведомо не встречающейся в белках и устойчивой в условиях кислотного гидролиза. Для этой цели часто пспользуют норлейцин (выходит между Leu и Туг), реже — норвалин и 3-нитротирозин. Применяют и другие стандарты [Riordan, Giese, 1977]. [c.527]

Во второй стадии продукты нитроваиия ткронииа (ди-иитро- и нитротирозин) реагируют с едким натром или г идроокисью аммония с образованием натриевой или аммонийной соли, имеющей желто-оранжевое окраптинаннс. [c.11]

Пептиды из нитрованного лизоцима, содержащие остатки нитротирозина, выделяли на сефарозе (Sepharose) с иммобилизованными антителами [45] (рис. 34.16). Антитела получали иммунизацией кроликов и коз комплексом нитротирозин—белок. Антитела выделяли из сыворотки методом аффинной хроматографии на сефарозе с фиксированным нитро-у-глобулином [46]. После десорбции 0,1 М уксусной кислотой антитела конденсировали с сефарозой, получая, таким образом, иммуносорбент. Последний использовали для выделения в одну стадию пептидов с остатком нитротирозина. [c.415]

Аналогичным образом выделяли пептиды с остатками нитротирозина из карбоксипептидазы В свиньи [47]. [c.415]

Рис. 34.16. Выделение пептидов, содержащих остатки нитротирозина, из нитрованного лизоцима [45].

Полоса поглощения 360 нм (s=2790 М- см ) неионизован-ной формы N-ацетил-З-нитротирозина смещается в слабо кислой среде в область 427 нм (е = 4100 М см" ), становясь при ионизации более интенсивной (рК = 7,0) изобестическая точка находится при 381 нм (б = 2200 М см" ). При обработке карбоксипептидазы 64-кратным молярным избытком ТНМ нитруются 6,7—7,1 из 19 остатков тирозина. Однако при 4-кратном молярном избытке нитрование идет лишь по одному остатку, при этом пептидазная активность снижается до 10%, а эстеразная возрастает до 170% [49]. При действии ТНМ в присутствии р-фенил-пропионата, ингибитора карбоксипептидазы, ферментативная активность не изменяется. На основании этого было сделано предположение об участии остатка тирозина в работе активного центра. [c.354]

Было изучено нитрование кератина шерсти кролика 1—5 М азотной кислотой при 20—40° [112, ИЗ]. В этих условиях тирозин подвергался монозамещению, триптофан полностью разрушался, а цистин совершенно не изменялся. Продукты реакции в этом случае анализировали на содержание цистина, тирозина, триптофана и 3-нитротирозина. Кислотный гидролизат нитрованного белка, как показал хроматографический анализ, не содержал триптофана, тирозина и 3,5-динитротирозина, но в нем был обнаружен 3-нитротирозин в количестве, эквивалентном содержанию тирозина в исходном кератине. [c.354]

Более существенный вопрос, однако, заключается в том, какова связь между относительными изменениями конформации и степенью насыщения для сукцината. Ответ на этот вопрос искали путем введения в К-цепи маркера, спектральные свойства которого изменяются при связывании сукцината. Для этой цели каталитические тримеры обрабатывали тетранитрометаном таким образом, чтобы получить приблизигельно один остаток нитротирозина на К-цепь. Максимум поглощения этого остатка находится при 430 нм, т.е. достаточно сильно удален от полосы поглощения белка, которая расположена при длинах волн, меньщих 300 нм. [c.100]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология