Кератин содержанне цистина

Обычно используемые для обесцвечивания волос пероксид водорода и другие пероксидные соединения, а также некоторые кислые соли нарушают структуру волос. При окрашивании воздействию щелочного раствора окислителя подвергаются полипептидные цепи и дисульфидные связи кератина — белка, составляющего основную массу волос, а среди аминокислот, входящих в его состав, особенно чувствителен к окислению цистин, который превращается в цистиновую кислоту по содержанию цистиновой кислоты и определяют степень окисления. Ухудшается и физическое состояние волос, утрачивается эластичность и т. д. [c.118]

Склеропротеины — органические вещества, входящие в состав твердых тканей человека и животных (ногти, рога, копыта и т. д.). Нерастворимы в разбавленны. ( растворах кислот и щелочей, устойчивы к действию некоторых ферментов, механически прочные, К склеропротеинам относятся также коллагены и кератины. Коллагены содержатся в соединительных тканях и коже животных. При длительном нагревании в воде они образуют желатину. Кератины составляют основу рогового слоя волос, перьев и т. п., в них высоко содержание цистина и, следовательно, серы. [c.550]

Кератины отличаются большим содержанием серы, так как в состав молекулы кератина в большом количестве входит цистин [c.36]

Волокно шерсти состоит из одного или большего количества серусодержащих протеинов, относящихся к большой группе кератинов. Содержание серы колеблется от 2,5 до 4,5%. Сера находится в виде цистина, дисульфидная группа которого является одним из звеньев, соединяющих цепи параллельных кератиновых молекул [c.303]

Существуют некоторые виды насекомых, например термиты, чешуйницы и сверчки, способные прогрызать насквозь даже защищенные от моли шерстяные ткани, синтетические и стеклянные волокна однако переваривать кератин, являющийся составной частью волос, шерсти, роговых материалов, перьев и т. д., способны только питающиеся тканями насекомые. В кератиновой группе белков имеется цистин, серусодержащая аминокислота, в количестве от 7 до 16% [3]. Чем выше содержание цистина, тем больше сопротивление кератина биологическому разрушению. Примером этого является шерсть, содержащая цистин в количестве от 10 до 137о- [c.102]

Склеропротеины (альбуминоиды). Эта группа фибриллярных белков, выполняющих в организме животных роль опорных и покровных веществ. Они практически нерастворимы и весьма устойчивы к химическим и ферментативным воздействиям. Скле ропротеины характеризуются тем, что в них отсутствуют неко торые аминокислоты, но содержание других высокое. Например много глицина в коллагене и фиброине, цистина в кератине) К склеропротеинам относятся коллаген, эластин, ретикулин кератины, нейрокератин, фиброин шелка, конхиолин и спонгин [c.176]

Ответ. Состав белка кератина характеризуется сравнительно высоким содержанием цистина, ys-S y (до 8-12%). При воздействии на меж- и внутримолекулярные дисульфидные связи Н2О2 или другого окислителя происходит их разрыв с образованием сульфоцистеиновых групп [c.358]

Сера входит в состав почти всех белков тела. Особенно много серы находится в протеиноидах опорных тканей, например в кератине волос, рогах, шерсти и т. д., отличающихся высоким содержанием аминокислоты цистина. Сера встречается также в составе эфиросерных кислот, трипеп-тида глютатиона, витаминов, гормонов (например, в окситоцине) и ряде других органических соединений, играющих большую роль в обмене веществ. [c.391]

Сера является постоянной составной частью животного организма н Может быть представлена в нем почти всеми главнейшими неорганиче-с) ими и органическими серусодержащими соединениями. Много серы содержится в нервной ткани, хрящах, костях, желчи и особенно в белках с большим процентным содержанием цистина — в кератине волос. [c.70]

При механодеструкции полимеров преимущественно разрушаются наиболее лабильные званья в структуре, причем разрушение может сопровождаться изменением химического состава полимеров. Например [275], на)блюдалось резкое снижение содержания цистина при механодеструкции кератина, т. е. именно тех звеньев, пр которым о бразованы поперечные связи иространственной сетки белка и на которых, естественно, в первую очередь возникают критические напряжения, вызывающие механокрекинг. Одновременно в продуктах деструкции кератина содержание такой лабильной аминокислоты, как триптофан, понижается с 1,8% до нуля [276, 278], а содержание азота — с 15,37 до 14,51%. Кроме того, уменьшается содержание азотсодержащих компонентов, осаждаемых трихлоруксусной кислотой. [c.97]

Кератины представляют роговые вещества эпителиальных тканей животных организмов. Они образуют главную составную часть верхних слоев эпидермиса, а также волос, копыт, рогов, ногтей, перьев и других ороговевших тканей. Кератины нерастворимы в воде, разбавленных кислотах и щелочах медленно гидролизуются концентрированными кипящими кислотами, но легко расщепляются крепкими щелочами даже на холоду. Кератины не перевариваются пепсином, трипсином и протеиназами бактерий. Для них характерно большое содержание цистина. [c.328]

Ц и с т и н. В большинстве белков содержание цистина очень невелико (0—20 остатков), но иногда он встречается в весьма значительных количествах (кератин и инсулин). [c.259]

Физические свойства шерстяного волокна были описаны ранее (см, гл. VI). В химическом отношении шерсть представляет собой протеин, относящийся к обширной группе кератинов, характеризующихся тем, что в качестве продуктов их гидролиза образуется серу-содержащая аминокислота — цистин. В кератине шерсти содержится около 17% азота, а содержание серы колеблется в пределах [c.1476]

Кератины — белки эпидермы, волоса, перьев, ногтей, копыт и рогов — отличаются высоким содержанием серы (3% в волосе и шерсти), что соответствует 11—12% цистина. Кератины нерастворимы в холодной и горячей воде, а также в растворах солей. Поэтому кератины крайне инертны к действию химических агентов и ферментов. [c.450]

Рога, волосы, перья содержат другой прочный белок — кератин. В молекуле кератина много поперечных связей дисульфид-ного характера. Поэтому это очень прочный и нерастворимый белок. Особенно много в нем цистина (из волос человека можно получить кератин с содержанием до 12% цистина). [c.61]

Было изучено нитрование кератина шерсти кролика 1—5 М азотной кислотой при 20—40° [112, ИЗ]. В этих условиях тирозин подвергался монозамещению, триптофан полностью разрушался, а цистин совершенно не изменялся. Продукты реакции в этом случае анализировали на содержание цистина, тирозина, триптофана и 3-нитротирозина. Кислотный гидролизат нитрованного белка, как показал хроматографический анализ, не содержал триптофана, тирозина и 3,5-динитротирозина, но в нем был обнаружен 3-нитротирозин в количестве, эквивалентном содержанию тирозина в исходном кератине. [c.354]

Особый интерес представляет различие в содержании цистина и метионина в женском и коровьем молоке. Лактальбумин коровьего молока содержит несколько больше метионина, чем лактальбумин женского молока. Однако явно выраженный недостаток цистина в казеине коровьего молока делает белки коровьего молока менее полноценными в отношении серусодержащих аминокислот, чем белки женского молока. Эти аналитические наблюдения были подтверждены опытами на белых крысах. Если к коровьему молоку добавить цистин или метионин в таком соотношении, чтобы количество серусодержащих аминокислот было эквивалентно их содержанию в белках женского молока, то питательная ценность белков коровьего. молока за.метно повышается. Это вытекает из определений баланса азота, из опытов по росту и по питанию (см. таблицу Кератины. Серусодержащие аминокислоты в белках шерсти животных , стр. 236). [c.244]

Физические свойства шерстяного волокна были описаны ранее (см, гл. VI). В химическом отношении шерсть представляет собой протеин, относяшийся к обширной группе кератинов, характеризующихся тем, что в качестве продуктов их гидролиза образуется серу-содержащая аминокислота — цистин. В кератине шерсти содержится около 17% азота, а содержание серы колеблется в пределах 2,5—4,5%. Состав шерсти значительно менее постоянен, чем состав целлюлозных волокон, не только в пределах разных сортов шерсти, но и в разных частях одного и того же волокна. Однако во всех случаях основная химическая характеристика определяется кератином, являющимся представителем протеинов. Кислотные красители окрашивают наружный слой более интенсивно, чем внутренний, а основные красители оказывают противоположное действие. Как щерсть, так и шелк являются полипептидами общей формулы [c.1476]

Химический состав их хотя и различен, но все же в них следует отметить преобладание моноаминомонокарбоновых кислот, и притом в большом количестве. Так, например, в фиброине шелка почти половина молекулы приходится на долю гликоколла в эластине гликоколл составляет 26%. Для кератинов характерно большое содержание цистина, не встречающегося в таком количестве ни в каком-либо другом белке. [c.327]

Цистин выделен впервые в 1810 г. из нерастворимого в моче осадка -мочевого песка (отмытый мочегюн песок состоит из цистина), и только ЛИНИ) в 1899 г. он был получен из продуктов гидролиза белка — кератина волос, отличающегося высоким содержанием цистина. [c.22]

С химической точки зрения кератин состоит из полипептид-ных цепей, образованных 20 различными аминокислотами, относительное содержание которых меняется при переходе от одного вида кератина к другому. Некоторые разновидности содержат кислые боковые группы (12% которых принадлежат глутаминовой кислоте), другие — аминогруппы (30% из них относятся к лизину), третьи — гидроксилы (10% которых поставляет серии). Но все типы кератина характеризуются наличием значительных количеств серы, что обусловлено присутствием остатков цистина, которые образуют дисульфидные мостики между цепями. Именно они в основном определяют стабильность белков. В довершение всего цепи соединены различными видами связей водородными, ионными и ковалентными. [c.243]

Последние четыре белка, приведенные в табл. 42, — гормоны, но и здесь нет заметного. различия в содержании разных аминокислот, кроме тиреогло 5улина, в состав которого входят иодированные аминокислоты. В инсулине много цистеина и цистина, но их много и в кератине. Известно также, что аминокислотный состав высокоспецифичных белков зависит от источника выделения, что было показано, например, на инсулине (Хкрфенист, 1953). [c.656]

Волос и шерсть. Одной из давно установленных особенностей кератинов является высокое содержание в них серы и цистина. Интересно, что, в отличие от большого числа определений цистина в эукератинах, метионин в этой группе белков был определен только в нескольких случаях. В волосах человека метионин не определялся совсем. Однако найденная в волосах нецистино-вая сера заставляет предположить, что этот белок содержит некоторое количество метионина. [c.239]

Отмеченная выше оговорка имеет особое значение в случае кератинов. Это связано с тем, что белки кератинов содержат аномально большое количество одной из аминокислот—цистина. Пептидные остатки такой аминокислоты содержат дисульфидные связи, которые образуют сшивки между удаленнымн друг от друга остатками одной и той же или различных полипептидных цепей. (См., например, дисульфидные сшивки в инсулине, показанные на рис. 2). Если многие из этих поперечных связей существуют между участками одной и той же цепи, то в этом случае, очевидно, нельзя ожидать образования непрерывной а-спирали, однако рентгенограммы кератина, как правило, свидетельствуют об а-спиральной структуре. Этот факт, несомненно, объясняется составом кератинов. Недавно было открыто , что кератин шерсти состоит из нескольких различных по химическому составу белков и что некоторые из них (составляющие от 30 до 40% от общего количества белка) характеризуются очень низким содержанием серы в противоположность кератину как целому, который содержит много серы. Несомненно, что именно эти белки обусловливают а-спираль-ную структуру кератина шерсти. Вероятно, подобное положение имеет место и для других кератинов. [c.72]

При окислении, восстановлении или гидролизе происходит разрыв поперечных дисульфидных связей кератина, вследствие чего он становится растворимым. Кератин восстанавливается и переходит в растворимую форму под действием неорганических сульфидов кальция, бария, мышьяка и других металлов. Восстановленный кератин, содержащий вместо остатков цистина остатки цистеина, называют кератеином. Его можно окислить и снова получить кератин. Временное восстановление кератина волос тио-гликолем или тиогликолятом и последующее окисление кислородом воздуха используется при завивке волос (перманент). Подобно коллагену, кератин представляет собой гетерогенное вещество, состоящее из вытянутых пептидных цепей в виде волокон. Пептидные цепи имеют средний молекулярный вес 25 ООО— 28000 и содержат около 24% цистина. Длина волокон кератина зависит от содержания в них воды. Способность кератино-вого волоса удлиняться при поглощении влаги из воздуха и сокращаться при уменьшении влажности окружающего воздуха используется в гигрометре для измерения влажности воздуха. [c.55]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология