Фруктозобисфосфат-альдолаза

Известны также случаи конвергентной эволюции, хотя, по-видимому, они встречаются значительно реже. Бактериальная протеиназа субтилизин имеет совершенно отличную от протеи-наз млекопитающих трехмерную структуру, однако активный центр у этих ферментов одинаков —в него входит сериновая система с переносом заряда, от которой зависит катализ (см. также с. 750). Фруктозобисфосфат-альдолаза, по-видимому,, представлена двумя разными классами белков, имеющих в. Списке ферментов один и тот же номер — 4.1.2.13. Фермент класса I катализирует альдольное расщепление, которое протекает с образованием в качестве промежуточного продукта шиффова основания с остатком лизина активного центра, в то-время как фермент класса II нечувствителен к боргидриду (реагенту на присутствие шиффова основания), а в качестве-простетической группы содержит металл. Ферменты класса I распространены у высших организмов, а класса II —у бактерий и грибов, но имеются данные, что Е. oli и некоторые одноклеточные зеленые водоросли содержат ферменты обоих типов. Оба этих класса ферментов сходны только специфичностью, а в остальном они мало похожи друг на друга более того, метал-лоферменты бактерий и грибов тоже различаются [1952, 2042]. [c.105]

Известно, что 6-фосфофруктокиназа эритроцитов способна к самоассоциации, ведущей к образованию ассоциатов неограниченной длины [76, 77]. Остальные ферменты гликолиза склонности к самоассоциации не проявляют. Можно полагать, что центры ассоциации в молекуле 6-фосфофруктокиназы в физиологических условиях насыщаются следующим образом один из центров ассоциации участвует в посадке на димер белка полосы 3, а другой насыщается фруктозобисфосфат-альдолазой, то есть ферментом, катализирующим стадию гликолиза, следующую за фосфофруктокиназной реакцией. Тример 6-фосфофруктокиназы, фиксированный на тримере димеров белка полосы 3, должен присоединить три молекулы фруктозобисфосфат-альдолазы. Посадка молекул 6-фосфофруктокиназы и фруктозобисфосфат-альдолазы на якорный белок мембраны эритроцитов показана схематически на рисунке 20. [c.179]

Рис. 20. Адсорбция 6-фосфофруктокиназы (2) и фруктозобисфосфат-альдолазы (3) на внутренней поверхности мембраны эритроцитов (три проекции) Q — димер белка полосы 3

Один из путей проверки этого предположения состоит в определении адсорбционной емкости актина в отношении гликолитических ферментов. Число молекул фермента, которые связываются мономерами актина, укладывающимися в пределах одного периода спирали, должно быть кратно трем. В работе [20] была определена адсорбционная емкость актина в отношении лактатдегидрогеназы (1,0 0,1) ХЮ моль фермента на 1 г Р-актина. Принимая молекулярную массу мономера актина равной 42 кДа и число мономеров актина, приходящихся на период спирали, равным 14, получаем, что в пределах одного периода спирали связываются 5,9 0,6 молекул лактатдегидрогеназы, то есть приблизительно 6 молекул фермента. Близкие значения (6,1 и 6,6 связанных молекул фермента на 14 мономеров актина) были рассчитаны нами для глицеральде-гидфосфатдегидрогеназы и фруктозобисфосфат-альдолазы на основании данных, представленных в работе [23]. Согласно данным Кларка и соавторов [74], комплекс Р-актин-тропомиозин- [c.182]

Уровень фруктозобисфосфат-альдолазы (гл. 6) в клетках обкладки проводящих пучков у некоторых С4-растений пример- [c.393]

Фруктозобисфосфат-альдолаза, КФ 4.1.2.13 (зимогексаза), О-фруктозо-1,6-бисфосфат D-глицеральдегид-З-фосфат-лиаза. [c.563]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология