Ферменты гликолиза

Таблица 18.1. Ферменты гликолиза

Сахарный диабет. В регуляции гликолиза и глюконеогенеза большую роль играет инсулин. При недостаточности содержания инсулина возникает заболевание, которое носит название сахарный диабет повышается концентрация глюкозы в крови (гипергликемия), появляется глюкоза в моче (глюкозурия) и уменьшается содержание гликогена в печени. Мышечная ткань при этом утрачивает способность утилизировать глюкозу крови. В печени при общем снижении интенсивности биосинтетических процессов биосинтеза белков, синтеза жирных кислот из продуктов распада глюкозы—наблюдается усиленный синтез ферментов глюконеогенеза. При введении инсулина больным диабетом происходит коррекция метаболических сдвигов нормализуется проницаемость мембран мышечных клеток для глюкозы, восстанавливается соотношение между гликолизом и глюконеогенезом. Инсулин контролирует эти процессы на генетическом уровне как индуктор синтеза ключевых ферментов гликолиза гексокиназы, фосфофруктокиназы и пируваткиназы. Инсулин также индуцирует синтез гликогенсинтазы. Одновременно инсулин действует как репрессор синтеза ключевых ферментов глюконеогенеза. Следует отметить, что индукторами [c.359]

Ферменты, идентичные ферментам гликолиза (см. рис. 53) [c.260]

Согласованно действуют также регуляторные ферменты гликолиза и цикла лимонной кислоты. Когда АТР (образующийся в результате окислительного фосфорилирования) и цитрат (первый промежуточный продукт цикла лимонной кислоты) накапливаются в количествах, превышающих их обычный уровень, они, действуя согласованно, вызывают аллостерическое ингибирование фосфофруктокиназы (рис. 17-29), причем эффект от такого двойного ингибирования оказывается большим, чем сумма индивидуальных эффектов. Таким образом, гликолиз контролируется целой сетью [c.543]

На проведении реакций, катализируемых системами ферментов основаны многие крупномасштабные процессы в пищевой промышленности. Классическим примером является получение этанола и содержащих его продуктов винно-водочной промышленности, в ходе которого дрожжи с помощью набора ферментов гликолиза (см. 8.2) превращают сахар в пируват и далее при действии пируват декарбоксилазы и алкогольдегидрогеназы — в этиловый спирт. В основе применения различных видов молочнокислых бактерий в молочной промышленности лежит их способность осуществлять гликолиз и восстановление пирувата с по- мощью лактатдегидрогеназы. [c.159]

У разных представителей этой группы, способных расти, используя органические соединения, обнаружены активности ферментов гликолиза, окислительного пентозофосфатного пути, пути Энтнера—Дудорова. Описано функционирование замкнутого и разорванного ЦТК, а у некоторых тиобацилл — глиоксилатного шунта. [c.372]

Молекула Т. (мол. м. 56 тыс.) состоит из двух идентичных субъединиц, каждая из к-рых формирует активный центр активностью обладает только димерная форма фермента. Оптимальная каталитич. активность фермента при pH 7-9,5. Т. выделяется среди др. ферментов гликолиза очень высокой активностью. Константа Михаэлиса (см. Ферментативных реакций кинетика) для D-глицеральдегид-З-фос-фата составляет 1,3 мМ, для дигидроксиацетонфосфата-1,2 мМ. Известна полная аминокислотная последовательность субъединицы фермента. [c.638]

ТОГО, что ферменты гликолиза сосредоточены преимущественно в растворимой фракции цитоплазмы, в то время как цитохромоксидаза и ферменты цикла Кребса локализованы во фракции митохондрий. С митохондриями связаны также ферменты, катализирующие окислительное фосфорилирование и распад жирных кислот. Ферменты, катализирующие биосинтез жирных кислот, наоборот, содержатся в растворимой фракции цитоплазмы. [c.159]

Триозофосфатизомераза — фермент гликолиза, катализирует обратимую реакцию превращения -глицеральдегид-З-фосфата в диоксиацетонфосфат [c.249]

Фермент является тетрамером и в тканях млекопитающих представлен тремя изоформами, среди которых наиболее распространены L-пируваткиназа, или печеночный изозим, и М пируваткиназа, иначе мышечный изозим. Общепризнанным является представление о L-пи-руваткиназе печени как об одном из ключевых ферментов гликолиза. Проблема регуляторной роли jWi-пируваткиназы в контролировании гликолиза в скелетной мышце остается нерешенной. Отчасти это связано с тем, что к пируваткиназе мышечной ткани применимы не все критерии, согласно которым, по современным представлениям, фермент может выдвигаться на роль ключевого. В частности, является спорным вопрос об аллостерической природе фермента, а также о проявлении им кооперативных свойств при взаимодействии с субстратами. Возможная причина противоречий связана, по-видимому, с выраженной конформационной подвижностью [-изозима пируваткиназы, вследствие чего фермент утрачивает кооперативные свойства при изменении pH или ионного состава среды. [c.333]

Ход работы. 1. Приготовление инкубационной смеси. В две пробирки (опытную и контрольную) приливают по 3 мл фосфатного буфера pH 8,0 и по I мл 1 %-ного раствора глюкозы. В контрольную пробирку приливают 1 мл 10%-ного раствора ТХУ для предотвращения действия ферментов гликолиза. Содержимое пробирок хорошо перемешивают. [c.124]

Субстрат Источник ферментов гликолиза Интенсивность окраски проб [c.125]

Из тканей и органов животных и растительных организмов многие ферменты, находящиеся в плазме клеток в растворенном состоянии, легко извлекаются водой, растворами солей, очень слабыми кислотами или щелочами, водными растворами глицерина и др. Органы животных (печень, мозг, слизистая оболочка желудка и т. п.), предназначенные для получения того или иного фермента, отмывают от крови и измельчают обычно на холоду для предотвращения разрушения части ферментов другими (протеолитическими) ферментами. После измельчения ткань экстрагируют той или иной жидкостью. Таким путем можно легко получить, например из мышечной ткани, весь комплекс ферментов гликолиза (см. стр. 265). Хорошим растворителем для большинства ферментов является глицерин. Глицериновые экстракты отличаются стойкостью, представляю Г Нало подходящую для развития бактерий среду и содержат лишь небольшое количество посторонних белковых примесей. Полученные путем настаивания с измельченными органами водные или глицериновые вытяжки отделяют затем от частиц ткани фильтрованием или центрифугированием. [c.133]

В настоящее время известно, что система ферментов гликолиза и спиртового брожения находится в гиалоплазме клеток и поэтому может быть выделена из дрожжей и мышечной кашицы сравнительно просто в форме водного раствора. [c.264]

Таким образом, очевидно, что кислород может прямо оказывать угнетающее влияние на активность ряда ферментов гликолиза. Механизм этого действия, однако, еще недостаточно изучен. [c.273]

Н е й ф а X С. А. Динамическая структура внутриклеточных механизмов и регуляция активности ферментов гликолиза в клетке. В кн. Механизм и кинетика ферментативного катализа. Изд-во Наука М., 1964. [c.290]

Ферменты могут работать согласованно, не будучи связанными друг с другом, например ферменты гликолиза иногда образуются ферментные комплексы, в которых ферменты ассоциированы и работают взаимозависимо. Так, в синтетазе жирных кислот семь ферментов объединены в один активный комплекс, при распаде его активность исчезает. К надмолекулярным активным комплексам относятся также мембранные ферменты (транспортные ферменты, ферменты дыхательной цепи), которые иногда называют мультиферментами или ферментами с несколькими активными центрами. [c.36]

Среди различных типов белок-белковых взаимодействий можно выделить несколько групп. Во-первых, взаимодействие химически идентичных мономеров, ведущее к образованию олигомерной молекулы фермента. Таким образом построены молекулы альдолазы и ГАФД из мышц кролика и многие другие ферменты. К другому типу взаимодействия относится формирование олигомерной молекулы из различных субъединиц, как это имеет место, например, в случае протеинкиназы из мышц. Третий тип белок-белковых взаимодействий — образование надмолекулярных комплексов, т. е. комплексов между различными белками. В частности, подобные взаимодействия имеют место между некоторыми ферментами гликолиза, между ферментами и структурными белками, между ферментами и мембранами. [c.389]

Среди тысяч энзимов, присущих микроорганизмам, одни, например ферменты гликолиза, синтезируются постоянно и их образование не зависит от состава питательной среды. Такие ферменты называют конститутивными. Другие энзимы, адаптивные или инду-цибельные, возникают только в ответ на появление в питательной среде индукторов — субстратов или их структурных аналогов. Так, добавление -галакгозида — лактозы к питательной среде, на которой культивируются клетки кишечной палочки Е. соН, вызывает мгновенное появление -галактозидазы в них, биосинтез которой в последующий период времени возрастает в 10 ООО раз. Установлено, что регуляция объема биосинтеза ферментов осуществляет- [c.35]

Пентозофосфатный цикл часто рассматривают как процесс полного окисления гексоз в СОг. Чтобы осуществить такое окисление, Сз-моле-кулы, рассматриваемые на рис. 9-8, Л как продукты, должны быть превращены обратно в глюкозо-6-фосфат (под действием альдолазы, фосфатазы и гексофосфат-изомеразы), который снова вступает в цикл. Однако имеются и другие пути расщепления Сз-продукта — фосфоглн-церинового альдегида. Например, под действием ферментов гликолиза он может быть окислен до пирувата, а далее в цикле трикарбоновых кислот до СОг. [c.343]

Показано, что глюконеогенез может регулироваться и непрямым путем, т.е. через изменение активности фермента, непосредственно не участвующего в синтезе глюкозы. Так, установлено, что фермент гликолиза пируваткиназа существует в 2 формах—L и М. Форма L (от англ. liver—печень) преобладает в тканях, способных к глюконеогенезу. Эта форма ингибируется избытком АТФ и некоторыми аминокислотами, в частности аланином. М-форма (от англ. mus le—мыщцы) такой регуляции не подвержена. В условиях достаточного обеспечения клетки энергией происходит ингибирование L-формы пируваткиназы. Как следствие ингибирования замедляется гликолиз и создаются условия, благоприятствующие глюконеогенезу. [c.343]

Белки, входящие в состав саркоплазмы, относятся к протеинам, растворимым в солевых средах с низкой ионной силой. Принятое ранее подразделение саркоплазматических белков на миоген, глобулин X, миоальбумин и белки-пигменты в значительной мере утратило смысл, поскольку существование глобулина X и миогена как индивидуальных белков в настоящее время отрицается. Установлено, что глобулин X представляет собой смесь различных белковых веществ со свойствами глобулинов. Термин миоген также является собирательным понятием. В частности, в состав белков группы миогена входит ряд протеинов, наделенных ферментативной активностью например, ферменты гликолиза. К числу саркоплазматических белков относятся также дыхательный пигмент миоглобин и разнообразные белки-ферменты, локализованные главным образом в митохондриях и катализирующие процессы тканевого дыхания, окислительного фосфорилирования, а также многие стороны азотистого и липидного обмена. Недавно была открыта группа саркоплазматических белков —пар-вальбумины, которые способны связывать ионы Са . Их физиологическая роль остается еще неясной. [c.648]

Нарушение метаболизма сердечной мышцы при ишемической болезни сердца. Для ишемизированного миокарда характерны сниженное окислительное фосфорилирование и повышенный анаэробный обмен. Раннее увеличение гликогенолиза и гликолиза за счет имеющегося в сердечной мышце гликогена и глюкозы, усиленно поглощаемой миокардом в начальной стадии ишемии, происходит в результате повышения внутриклеточной концентрации катехоламинов и цАМФ, что в свою очередь стимулирует образование активной формы фосфорилазы —фосфорилазы а и активацию фосфофруктокиназы—ключевого фермента гликолиза. Однако даже максимально усиленный анаэробный метаболизм не способен длительно защищать уже поврежденный гипоксический миокард. Очень скоро запасы гликогена истощаются, гликолиз замедляется вследствие внутриклеточного ацидоза, который ингибирует фосфофруктокиназу. [c.660]

Кроме того, инсулин стимулирует ряд биосинтетических процессов синтез нуклеотидов, нуклеиновых кислот, ферментов гликолиза и пентозофосфатного цикла, гликогена. В жировой ткани инсулин активирует процесс образования ацетил КоА и жирных кислот. Он является одним из индукторов синтеза холестерина, а также глицерина и глицераткиназы. [c.166]

Реакции (2) — (8) цикла Кальвина совпадают с таковыми в процессе глюконеогенеза в животных тканях (гл. 20), за исключением того, что донором восстановительных эквивалентов в реакции (3) выступает НАДФН, а не НАДН. В ходе этих реакций 6 молекул Oj включаются в глюкозу. Реакции (9)—(14) направлены на регенерацию 6 молекул рибулозо-1,5-дифосфата, который необходим для того, чтобы мог начаться новый оборот цикла Кальвина. Этот процесс достаточно сложен и включает реакции, катализируемые ферментом гликолиза альдолазой и ферментами пентозофосфатного пути окисления глюкозы транскетолазой, эпимеразой и изомеразой. Химизм реакций приведен в гл. 18, схематически их можно описать следующим образом [c.218]

Кроме того, скорость процесса гликолиза зависит от поступления в клетку исходньгх продуктов и накопления ряда промежуточных метаболитов. Так, гексокиназа ингибируется также продуктом этой реакции глюкозо-6-фосфа-том. Роль главного регуляторного фермента гликолиза играет фосфофруктокиназа, которая, кроме АТФ, ингибируется цитратом — центральным метаболитом цикла трикарбоновых кислот. [c.251]

При реализации инженерно-энзимологических процессов важно знать и, следовательно, применять эффекторы на практике Вследствие компартментализации клеточных процессов у эукариот остаются неизвестными концентрации эффекторов (а нередко — и сами эффекторы) в клетках Ярким примером здесь служит фосфофруктокиназа - давно и хорошо изученный фермент гликолиза Оказалось, что она имеет эффектор — фруктоз6-2,6-дифосфат, открытый лишь 10 лет назад X Г Херсон, Л Хью и Е Ван Шафтингеном [c.78]

Гликосомы - окружены однослойной мембраной и содержат ферменты гликолиза (у некоторых протозойных микроорганизмов, в частности у возбудителей сонной болезни). [c.42]

Фосфофруктокиназная реакция-второй важный контрольный пункт гликолиза. Подобно гексокиназе, фосфофруктокиназа представляет собой регуляторный фермент (гл. 9) среди известных регуляторных ферментов это один из наиболее сложных. Фосфофруктокиназа-главный регуляторный фермент гликолиза в мышцах. Всякий раз, когда в клетке начинает иссякать запас АТР или же накапливается избыток продуктов его распада, т.е. ADP и АМР (особенно АМР), активность фосфофруктокиназы возрастает. И, напротив, фосфофруктокиназа ингибируется, когда в клетке оказывается достаточно АТР и другого клеточного топлива , например цитрата или жирных кислот. О регуляторном действии фосфофруктокиназы мы еще будем говорить ниже. [c.448]

Другие авторы пользовались моделью оперона для объяснения изменений концентраций ферментов в организме млекопитающих при разных метаболических состояниях. Г. Вебер и сотрудники [611 показали, что у голодных крыс наблюдалось значительное уменьшение концентраций трех ключевых ферментов гликолиза, а именно ферментов 1, 2 н 3 (фиг. 23). Количества этих ферментов возрастали, ког./щ животных начинали кормить, о/днако если сначала в пищу животных добавляли ингибитор ы биосинтеза белка, то увеличения количества , )ерментов не наблюдалось. Это дает основание ду мать, что увеличение активности трех ферментов — глюко-киназы, фосфофруктокиназы и пируваткиназы — связано с биосинтезом этих ферментов de novo. В отличие от ферментов гликолиза количество ключевых ферментов глюконеогенеза (4, 5, 6, 7 на фиг. 23) у голодных крыс или совсем не менялось, [c.76]

ИЛИ возрастало очень незначительно. Авторы предположили, что синтез этих двух гру1ш ключевых ферментов гликолиза и глюкогенеза соответственно может контролироваться генами, расположенными в одном опероне. Это позволило им объяснить, почему нри действии инсулина наблюдалось увеличение коицентрацик ферментов 2 я 3 я уменьшение концентрации ферментов 4, 5, 6 я 7 (фиг. 23). Согласно теории оперона, инсулин активирует репрессор оперона второй группы ферментов и инактивирует репрессор первой группы. [c.76]

Т.— важнейший фермент гликолиза, играет важную роль в энергетич. обеспечении процессов жизнедеятельности. В результате ее действия энергия окисления альдегидной группы )3-глицеральдегид-3-фосфата аккумулируется в виде макроэргич. фосфоангидрид-ной связи в молекуле 1,3-дифосфоглицериновой к-ты. Перенос образующегося макроэргич. фосфата на аденозиндифосфорную к-ту приводит к генерации аденозинтрифосфорпой к-ты (АТФ). В реакции, катализируемой Т., происходит также восстановление молекулы НАД-Из. Перенос электронов от НАД-Нд но дыхательной цени к кислороду (см. Окисление биологическое и Оксидоредуктазы) сопровождается генерированием еще 3 молекул АТФ. [c.132]

Каков же механизм регуляторного переключения обмена, как осуществляется повышение скорости аэробного гликолиза и каким образом происходит его торможение Существующие представления о механизме П. Э. не отвечают на поставленные вопросы. В 1941 г. Линен [3] и Джонсон [4] независимо друг от друга выдвинули гипотезу о механизме П. Э. Эту гипотезу затем дополнили Линен [5] и другие авторы [6, 7], и в настоящее время она наиболее популярна, как это видно из дискуссии на симпозиуме по регуляции клеточного метаболизма, происходившем в Кембридже в 1958 г. Гипотеза связывает П. Э. с дыхательным фосфорилированием и с кругооборотом фосфата в клетке. Скорость гликолиза и дыхания лимитируется одним и тем же фактором — концентрацией неорганического фосфата и адениннуклеотидов. Химическое сродство ферментов дыхательного фосфорилирования ставит их при конкуренции за эти вещества в преимущественное положение по сравнению с ферментами гликолиза. В результате этого адениннуклеотиды и неорганический фосфат оказываются сосредоточенными на митохондриях (М), по месту локализации ферментов дыхательного фосфорилирования, и, следовательно, пространственно обособлены от ферментов гликолиза, локализованных в гиалоплазме [6, 7]. [c.107]

Итак, мышечная ткань сердца отличается от скелетной более вялым течением гликолитической оксидоредукции. Причиной этого является меньшая активность ферментов гликолиза в мышце сердца [c.126]

Результатом проведенных нами совместно с А. Л. Курсановым и Т. П. Афанасьевой исследований [17] было обнаружение в проводящих пучках сахарной свеклы ферментов гликолиза гексокиназы, фосфогексоизомеразы, альдолазы, а также апиразы. Не была найдена фосфоглюкомутаза (табл. 1). [c.248]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология