Декарбоксилазы аминокислотные ферментов

Пиридоксаль-5а-фосфат входит в состав различных ферментов аминокислотного обмена декарбоксилаз, аминотрансфераз (трансаминаз), кинурениназы, триптофансинтетазы, цистеиндесульфгидразы, а также в состав ферментов, осуществляющих пересульфирование аминокислот, [c.361]

Гиорги витамин Вд в соответствии с его химической структурой был назван пиридоксином. Позднее было установлено, что пиридоксин в животных тканях и дрожжах содержится в весьма активной форме повышение его активности обусловлено превращением пиридоксина в пиридоксамин к пиридоксаль [7, 8, 9, 10]. На долю пиридоксина приходится 20%, а пиридоксаля и пиридоксамина — 80% от общего содержания витаминов группы Ве- Витамин Ве в виде кофермента пиридоксаль-фосфорного эфира (кодекарбоксилазы) входит в состав различных ферментов аминокислотного обмена декарбоксилаз, аминофераз и др. Разнообразные биохимические функции витаминов группы Ве нашли широкое освещение в литературе [11—16]. Ряд работ посвящен содержанию пиридоксина в пищевых продуктах [17—20]. [c.153]

Число катаболических систем в живом организме, по-видимому, невелико, но существует большое число отдельных ферментов с катаболической функцией. Сюда относятся, например, аминокислотные оксидазы и декарбоксилазы и некоторые другие ферменты, разрушающие аминокислоты с образованием соответствующих продуктов, используемых далее клетками в качестве источников вещества и энергии. [c.237]

Гидрохлорид крист. 156. Общий ингибитор пирндоксальфосфатзависи-мых ферментов (аминокислотные трансаминазы и декарбоксилазы) [BJ 171, 771 (1978)]. При 0,5 мМ ингибирует продуцирование антоцианина у растений [Phyto hem. 18, 585 (1979)]. [c.264]

Ферменты, обусловливающие эти реакции, — аминокислотные декарбоксилазы— являются специфическими для каждой отдельной аминокислоты (Гале). Декарбоксилазы бактерий, действующие на глутаминовую кислоту, тирозин, орнитин, аргинин и лизин, требуют наличия кофермента, а именно кодекарбоксилазы (ниридоксальфосфата) однако другие декарбоксилазы, среди которых декарбоксилаза гистидина, не нуждаются в этом коферменте. [c.390]

Некоторые L-аминокислоты, в том числе гистидин, цистеиновая кислота, цистеинсульфиновая кислота, 3,4-диоксифенилала-нин, глутаминовая кислота и 5-окситриптофан, декарбоксилируются ферментами, обнаруженными в тканях млекопитающих. Реакции декарбоксилирования в общем не играют в количественном отнощении существенной роли в превращении аминокислот в организме животных вместе с тем некоторые реакции декарбоксилирования, например те, которые ведут к образованию серотонина и гистамина, имеют большое биологическое значение. У млекопитающих первая аминокислотная декарбоксилаза была открыта в 1936 г. Верле, который обнаружил, что при инкубировании гистидина с ферментными препаратами из почек кролика образуется вещество, обладающее физиологическими свойствами гистамина [200]. Фермент, в дальнейшем полученный в очищенном виде, катализирует следующую реакцию [201, 202] [c.200]

Образование и распространение бактериальных декарбоксилаз лизина, орнитина, тирозина, гистидина, аргинина и глутаминовой кислоты изучены довольно подробно исследована также кинетика реакций, катализируемых декарбоксилазами, и описана частичная очистка некоторых из- них. Эти исследования позволили использовать аминокислотные декарбоксилазы для целей количественного определения аминокислот. Такие определения основаны на измерении количества углекислоты, выделяющейся при действии специфической декарбоксилазы [197], или количества образующегося амина [228]. Поскольку аминокислотные декарбоксилазы обладают строгой стереоспецифичностью, они применяются также для обнаружения примеси следов L-изомеров в препаратах D-аминокислот. Кроме того, эти ферменты применяют и для получения D-аминокислот (например, D-лизина или D-глутаминовой кислоты) путем избирательного разрушения L-изомера в рацемических препаратах аминокислот (стр. 94, 95). [c.206]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология