Цистеиновая кислота

Глутаминовая кислота представляет собой один из основных компонентов всех животных тканей, но в мозге ее концентрация особенно высока, причем в нейронах выше, чем в глии. Введение глутамата в кору мозга методом микроинофореза вызывает очень сильную реакцию возбуждения. Следовательно, это вещество, как полагают, может оказаться основным медиатором возбуждения в центральной нервной системе. (Необходимо, однако, отметить, что введенные таким же образом аспарагиновая и цистеиновая кислоты также обладают мощным возбуждающим действием, но продукты их декарбоксилирования — -аланин и таурин — оказывают тормозящий эффект.) [c.340]

Наиболее удобным окислителем для получения цистеиновой кислоты из цистина является водный раствор брома . Иод и перекись водорода также вызывают эту реакцию, однако при их применении некоторое количество серы отщепляется в виде серной кислоты, [c.499]

Выше указано (стр. 132), что превращение цистина или цистеипа в таурин можно осуществить путем окисления и декарбоксйлиро-вания [154, 155а,б]. Образующаяся в качестве промежуточного, продукта цистеиновая кислота (а-амино-Р-сульфопропионовая кислота) может быть получена различными путями. Цистин окисляется кислородом в присутствии соляной, но не серной кислоты [388]. Медные соли ускоряют реакцию [389]. Перекись водорода является удовлетворительным окислителем, особенно в присутствии ванадиевой, вольфрамовой или молибденовой кислот [390] или сернокислой соли двухвалентного железа [391]. Окисление иодом в кислом растворе протекает практически количественно. [392] [c.169]

ЦИСТЕИНОВАЯ КИСЛОТА (МОНОГИДРАТ) [c.498]

В ЭТОЙ форме они связываются с анионной группой сульфированной смолы. Элюция аминокислоты достигается либо повышением pH и, таким образом, смещением равновесия (2) влево, либо увеличением ионной силы, что приводит к конкурентному связыванию со смолой аминокислот и катионов элюата. Аспарагиновая, глутаминовая и цистеиновая кислоты [последняя образуется в результате окисления цист(е)иновых остатков (см. разд. 23.3.3)] элюируются легче всего, ибо это двухосновные кислоты. Лизин и аргинин, напротив, элюируются с трудом в силу того, что каждый из них несет в боковой группе протонированную группу. М.ежду этими крайними случаями располагаются остальные аминокислоты по мере того как увеличивается гидрофобное взаимодействие их боковых групп с ароматической структурой ионообменной смолы. Не удивительно, что ароматические аминокислоты обладают наибольшим гидрофобным связыванием и выходят лишь перед лизином и аргинином. С другой стороны, присутствие нейтральной полярной группы, такой как гидроксильная или амидная, уменьшает силу гидрофобного взаимодействия, так что серин, треонин, аспа--рагин и глутамин элюируются раньше лейцина, изолейцина и валина. [c.261]

Частичный гидролиз белка проводят кислотами или ферментами. Часто оказывается целесообразным начинать гидролиз с разрушения дисульфидных мостиков цистина. Зангер предложил обрабатывать белки надмуравьиной кислотой, в результате чего дисульфидная группа окисляется количественно до сульфогруппы и в гидролизате вместо цистина обнаруживается цистеиновая кислота. [c.514]

Такой активный ингибитор, как цистеин (I), становится совершенно безвредным после окисления его в цистеиновую кислоту (П) [c.74]

Декарбоксилирование цистеиновой кислоты упомянуто выше [155а, б, е]. Исследованы скорость деаминирования [401] и состояние равновесия в среде двуокиси углерода [402]. Скорость абсорбции цистеиновой кислоты в кишечнике собак занимает промежуточное положение между /-метионином и /-цистином [403]. Сера выводится из организма медленнее, чем продукты окисления метионина и цистеина [404]. Окисление цистеиновой кислоты в организме кролика происходит под воздействием микрофлоры кишечника [405]. [c.170]

Цистеиновая кислота, повидимому, легко подвергается этерификации ири нагревании с этиловым спиртом, но полученный эфир быстро гидролизуется при нагревании с разбавленной минеральной кислотой. [c.498]

Цистин. Дисульфидная группа цистина легко восстанавливается до цистеина (особенно каталитически), а также окисляется. Характер окисления зависит от выбранных окис.яителей. Особое значение имеет действие брома или надмуравьиной кислоты, окисляющее S—S мостик до сульфогруппы с образованием цистеиновой кислоты. [c.472]

При действии перуксусной (или пермуравьиной) кислоты на кератин в реакцию вступают только боковые радикалы Try, Met и ys, причем ys количественно окисляется до цистеиновой кислоты, но пептидная связь при этом практически не затрагивается. [c.367]

Снижению потерь большинства аминокислот при кислотном гидролизе способствует проведение его в стеклянных ампулах под вакуумом с большим избытком (200—5000-кратным) тщательно очищенной и перегнанной над Sn b соляной кислоты. Распад тирозина предупреждают добавлением в ампулу фенола. Чтобы избежать превращения серусодержащих аминокислот в продукты различной степени окисления при гидролизе и последующих процессах хроматографии и электрофореза, образцы белка, содержащие цистеин и цистин, до гидролиза обрабатывают надмуравьиной кислотой. При этом образуется стойкое производное — цистеиновая кислота. Гидролиз проводят в течение 24, 48, 72 и 120 ч. Если содержание какой-либо аминокислоты с увеличением времени гидролиза постепенно уменьшается, его находят на графике зависимости содержания этой аминокислоты от длительности гидролиза путем экстраполяции к нулевому времени гидролиза. Если же содержание аминокислоты в ходе гидролиза постепенно увеличивается, истинную величину также определяют графически, ограничивая время гидролиза 96 или 120 ч ". [c.123]

По другому методу цистиновые межцепочечные мостики окисляются бромом или бромной водой, что также приводит к образованию сульфогрупп. В случае цистина выход цистеи новой кислоты количественный. Однако при попытках окислить цистин инсулина й папаина бромом без предварительного частичного гидролиза продукты окисления были получены с невысокими выходами [316]. Для повышения степени заг вершенности окисления белки предварительно можно подвергать денатурации или восстановлению. Из окситоцина — одного Из низших полипептидов, при окислении бромной водой образуется цистеиновая кислота с хорошим выходом одновременно наблюдается специфическое расщепление тиро-зилизолейциновой связи (см. ниже раздел Бромная вода). [c.171]

Пролин и оксипролин полностью устойчивы к действию фермента.- Цистеин в продуктах расщепления не был обнаружен. Полуцистин, если он присутствует в продуктах расщепления, мог образоваться за счет разрыва пептидной связи при этом связь с полипептидной цепью дисульфидным мостиком сохраняется. Окисление остатков цистина в цистеиновую кислоту не должно давать способную отщепляться под действием карбоксипептидазы группу, так как она содержит заряженную боковую цепь, но восстановление и алкилирование до --S H2 ONH2-rpynn приводят к образованию нейтрального остатка. Такой остаток был недавно обнаружен [198] в гидроЛизатах, полученных при действии карбоксипептидазы на восстановленный и алкилированный пролактин, что свидетельствует о присутствия С-концевого полуцисти нового остатка. [c.233]

При действии на кератин I2 происходят предпочтительные реакции с Туг и ys. В присутствии воды все звенья ys превращаются в остатки цистеиновой кислоты. Возможно также образование лантиониновых поперечных связей, придающих текстильным материалам безусадочность. Хлорирование шерсти щироко применяется на практике. [c.366]

Сухую бумагу размечают так, что линия старта находится на расстоянии одной трети (20 см) от катода. Гидролизат, растворенный в смеси ацетон — 1 н. НС1 или в 50%-ном растворе пиридина, наносят на сухую бумагу в минимальном объеме (10—20 мкл). С обеих сторон от образца-гидролизата на расстоянии 2—3 см наносят образцы отдельных ДНС-аминокислот- свидетелей , а также 2 стандартные смеси ДНС-аминокислот. Смесь А состоит из ДНС-производных аспарагиновой кислоты, пролина, треонина, валина, фенилаланина, бис-ДНС-лизина, а-ДНС-лизина, в-ДНС-лизина и ДНС-ЫНг. Смесь Б состоит из ДНС-производных цистеиновой кислоты, глицина, глутаминовой кислоты, серина, аланина, лейцина, изолейцина, гистидина, аргинина, а-ДНС-тирозина, о- и б с-ДНС-тирозина. На бумагу необходимо наносить не менее 1—5 нмоль каждой из ДНС-аминокислот. После нанесения образцов бумагу увлажняют буфером (с. 138), помещают в прибор для средневольтного электрофореза с источником пи- [c.150]

Обработка белков 6 М НС1 при 110°С в вакууме приводит к гидролизу пептидных связей, но одновременно с этим происходит разложение триптофана, гидролиз аспарагина и глутамина соответственно до аспарагиновой и глутаминовой кислот, а также частичное разложение серина, треонина, цист(е)ина. Пептидные связи между аминокислотами с объемистыми боковыми группами, такими как Пе и Val, более устойчивы к гидролизу. Хорошо известно, что гидролизуя образцы белков в течение 1, 2 и 3 дней, необходимо экстраполировать количество таких аминокислот, как Ser и Thr к нулевому времени, а Пе и Val — к бесконечному. В случае цист(е)ина целесообразно перед гидролизом либо окислить его в цистеиновую кислоту, либо превратить в 5-карбоксиметилци-стеин или 4-пиридилэтилцистеин (см. разд. 23.3.3), так как все эти соединения стабильны. Обычно, в особенности если белок содержит углеводы, образуются продукты осмоления. После гидролиза соляную кислоту лучше удалить, так как она мешает при после дующем разделении аминокислот. [c.259]

При более сильном окислении цистеиновая кислота декарбоксили-руется до таурина. [c.472]

Окислением напмуравьиной кислотой расщепляют щ1стиновые мостики, при этом образуются два новых пептида, содержащие цистеииивую кислоту. Затем полосу бумаги закрепляют на листе бумаги большего размера и повторяют электрофорез в направлении, перпендикулярном первоначальному. При этом не претерпевшие изменений пептиды располагаются по диагонали листа, а кислые пептиды, в состав которых входит цистеиновая кислота, оказываются вне ее и могут быть непосредственно идентифицированы. [c.366]

Сульфит затем быстро окисляется в тканях и выводится с мочой в виде нетоксичных сульфатов и эфиросерных кислот. Использование цистеина и продуктов его окисления-цистеинсульфиновой и цистеиновой кислот-в образовании таурина рассмотрено ранее. [c.454]

L-Цистеиновая кислота (3-сульфо-Ь-аланин 2-амино-З-сульфопропионовая кислота) [c.36]

Смотреть страницы где упоминается термин Цистеиновая кислота: [c.17] [c.170] [c.1213] [c.31] [c.547] [c.694] [c.696] [c.697] [c.47] [c.128] [c.128] [c.134] [c.134] [c.498] [c.442] [c.752] [c.227] [c.242] [c.271] [c.52] [c.389]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.694 , c.697 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.131 , c.134 ]

Химия природных соединений (1960) -- [ c.472 , c.514 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.259 , c.261 , c.263 , c.264 ]

Справочник биохимии (1991) -- [ c.389 ]

Установление структуры органических соединений физическими и химическими методами том 2 (1967) -- [ c.392 , c.400 , c.415 ]

Основные начала органической химии том 1 (1963) -- [ c.792 ]

Биохимия растений (1966) -- [ c.93 ]

Общая органическая химия Т5 (1983) -- [ c.458 , c.508 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.153 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.94 ]

Метаболические пути (1973) -- [ c.100 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.88 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.678 , c.681 ]

общая органическая химия Том 5 (1983) -- [ c.458 , c.508 ]

Некоторые вопросы химии серусодержащих органических соединений (1963) -- [ c.260 ]

Химия органических соединений серы Часть 1 (1950) -- [ c.169 , c.170 ]

Основы стереохимии (1964) -- [ c.395 ]

Пептиды Том 2 (1969) -- [ c.309 , c.310 , c.311 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.377 , c.378 ]

Хроматография на бумаге (1962) -- [ c.409 , c.410 , c.415 , c.418 , c.420 , c.424 , c.427 , c.428 , c.459 , c.464 ]

Хроматография Практическое приложение метода Часть 1 (1986) -- [ c.44 , c.58 , c.72 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.77 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.357 , c.380 ]

Практическая химия белка (1989) -- [ c.90 , c.92 , c.100 , c.102 , c.108 , c.114 , c.173 , c.249 , c.257 , c.259 , c.265 , c.278 , c.280 , c.284 , c.335 , c.493 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.270 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.32 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология