Неокислительное дезаминирование аминокислот

Это тоже очень важная реакция, поскольку позволяет организму освобождаться от избытка аминокислот. Дезаминирование может протекать по неокислительному пути под действием ферментов (в организме обычно бактерий и грибов) [c.243]

Реакции неокислительного дезаминирования аминокислот обнаружены у микроорганизмов и в тканях животных. Ферменты, катализирующие эти реакции, проявляют относительно высокую специфичность — каждый по отношению к одной определенной аминокислоте. При дезаминировании серина, треонина, гомосерина, цистеина и гомоцистеина от молекулы аминокислоты отнимаются элементы воды или сероводород, что приводит [c.194]

Следует отметить, что в выяснение биологической роли витамина В и пиридоксальфосфата в азотистом обмене существенный вклад внесли А.Е. Браунштейн, С.Р. Мардашев, Э. Снелл, Д. Мецлер, А. Майстер и др. Известно более 20 пиридоксалевых ферментов, катализирующих ключевые реакции азотистого метаболизма во всех живых организмах. Так доказано, что пиридоксальфосфат является простетической группой аминотрансфераз, катализирующих обратимый перенос аминогруппы (КН,-группы) от аминокислот на а-кетокислоту, и декарбоксилаз аминокислот, осуществляющих необратимое отщепление СО от карбоксильной группы аминокислот с образованием биогенных аминов. Установлена коферментная роль пиридоксальфосфата в ферментативных реакциях неокислительного дезаминирования серина и треонина, окисления триптофана, кинуренина, превращения серосодержащих аминокислот, взаимопревращения серина и глицина (см. главу 12), а также в синтезе б-аминолевулиновой кислоты, являющейся предшественником молекулы гема гемоглобина, и др. [c.227]

Помимо перечисленных 4 типов дезаминирования аминокислот и ферментов, катализирующих эти превращения, в животных тканях и печени человека открыты также три специфических фермента (серин- и треониндегидратазы и цистатионин-у-лиаза), катализирующих неокислительное дезаминирование соответственно серина, треонина и цистеина. [c.434]

Общими для аминокислот являются реакции трансаминирования, декарбоксилирования, рацемизации и дезаминирования (окислительного или неокислительного). Реакции трех первых типов обычно (но не всегда) требуют участия пиридоксальфосфата. Их механизм ун е обсуждался в гл. VIII, поэтому ниже мы рассмотрим эти реакции только в метаболическом аспекте. [c.445]

Метаболическая роль ферментов, катализирующих дезаминирование L-аминокислот, в основных чертах ясна. Эти ферменты (независимо от характера дезаминирования — окислительного или неокислительного) осуществляют перераспределение аминогрупп между различными углеродными скелетами. Благодаря этому аминогруппа аминокислоты, поступившей с пищей, может использоваться для биосинтеза другой аминокислоты in vivo. В большинстве случаев неспособность организма осуществлять синтез какой-либо аминокислоты de novo обусловлена тем, что организм не может построить углеродный скелет этой аминокислоты, а не тем, что он не способен ввести аминогруппу в готовый углеродный скелет. [c.447]

Другие, неокислительные типы дезаминирования характерны для серина, цистеина, треонина и гистидина. Остальные аминокислоты подвергаются трансдезаминированию. [c.380]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология