Треониндегидратаза

Более сложные механизмы регуляции О.в. обусловлены прямыми и обратными управляющими связями. Суть их состоит в воздействии метаболитов на интенсивность биохим. процессов, в к-рых они сами образуются или испытывают превращения. В О.в. регуляция активности ферментов часто осуществляется посредством аллостерич. взаимод. ферментов с субстратами или промежут. продуктами (см. Ферменты). Классич. пример подобной регуляции с отрицат. обратной связью-подавление изолейцином собств. биосинтеза в результате его аллостерич. взаимод. с ферментом треониндегидратаза, катализирующим начальную р-цию пути биосинтеза изолейцина. Пример положит, прямой связи-стимуляция синтеза фосфоенолпирувата в гликолизе предшествующими метаболитами фруктозо-1,6-дифосфатом, глюкозо-6-фосфатом и глицеральдегид-З-фос-фатом. Управляющие связи такого рода позволяют стаби- [c.317]

В принципе, простейщим механизмом контроля, хотя и не столь уж простым с молекулярной точки зрения, является ингибирование по принципу обратной связи [148]. Во многих полифермент-ных системах конечный продукт метаболитической цепи может специфически ингибировать фермент, находящийся в начале этой цепи или близ ее начала, так что скорость образования продукта, чье образование требует полной последовательности реакций,контролируется его концентрацией. В результате, в случае начала накапливания избытка продукта, скорость его образования почти немедленно уменьщается. Примером такого процесса является биосинтетическая последовательность образования изолейцина (92) из треонина (91) схема (55) . Добавление L-изолейцина вызывает специфическое ингибирование треониндегидратазы, фермента, катализирующего первую из пяти стадий последовательности. Треониндегидратаза должна в связи с этим располагать особыми чертами, благодаря которым она является эффективным регуляторным ферментом. [c.537]

Впервые существование подобного механизма контроля активности ферментов метаболитами было обнаружено у E. oli при исследовании синтеза изолейцина и ЦТФ. Оказалось, что изолейцин, являющийся конечным продуктом синтеза, избирательно подавляет активность треониндегидратазы, катализирующей первую стадию последовательного процесса превращения треонина в изолейцин, насчитывающего пять ферментативных реакций [c.155]

Доказано индуцирующее действие кортизона и гидрокортизона на синтез в ткани печени некоторых белков-ферментов триитофаниирролазы, тирозинтрансаминазы, серии- и треониндегидратаз и др., свидетельствующее, что гормоны действуют на первую стадию передачи генетической информации-стадию транскрипции, способствуя синтезу мРНК. [c.277]

Помимо перечисленных 4 типов дезаминирования аминокислот и ферментов, катализирующих эти превращения, в животных тканях и печени человека открыты также три специфических фермента (серин- и треониндегидратазы и цистатионин-у-лиаза), катализирующих неокислительное дезаминирование соответственно серина, треонина и цистеина. [c.434]

Та же самая а-кетомасляная кислота образуется из L-треонина при каталитическом участии треониндегидратазы [c.367]

Ингибирование ( треониндегидратазы изолейцином обратимо при повьппении концентрации изолейцина активность фермента возрастает. Таким образом. [c.257]

Рис. 9-18. Ингибирование по принципу обратной связи процесса превращения Ь-треонина в -изолейцин, происходящего в ходе пяти последовательных реакций, катализируемых пятью ферментами (Е - Е5), через образование четырех промежуточных продуктов А, В, С и В. Первый фермент, треониндегидратаза EJ), специфически ингибируется Ь-изолейцином -конечным продуктом всей последовательности реакций, но не ингибируется ни одним из промежуточных соединений (А, В, С и В). Такое ингибирование обозначено пунктирной линией и красной полоской, пересекающей стрелку, указывающую направление реакции, катализируемой треониндегидратазой.

Эти данные можно объяснить возможным расщеплением треонина на двухуглеродные фрагменты и рассмотренным выше процессом внутримолекулярной перегруппировки. Треонин, по-видимому, является обязательным предшественником изолейцина у Е. соИ [1100]. Найдено, что некоторые мутанты, нуждающиеся для роста в изолейцине, не содержат L-треониндегидратазы [1101] и, следовательно, не способны превращать треонин в а-кетомасляную кислоту, необходимую для образования изолейцина. [c.357]

Поведение кислотно-основных групп Ва и В1Н вновь соответствует свойствам имидазольного остатка. Если все-таки допустить, что В и В9Н — это одна группа имидазола, то активные центры треонин-альдолазы и, например, треониндегидратазы будут отличаться только пространственным расположением имидазольных групп относительно треонина. [c.236]

Треониндегидратаза [КФ 4.2.1.16, L-треонин-гидро-лиаза (дезаминирующая)] катализирует следующую реакцию [c.401]

Для определения треониндегидратазы (синтезирующего фермента Е. oli) можно использовать клеточные экстракты или лизированные клетки, как было описано [c.408]

Таблица 18.1. Приготовление проб для демонстрации ингибирования треониндегидратазы L-изолейцином

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.434 ]

Молекулярная биотехнология принципы и применение (2002) -- [ c.382 ]

Теоретические основы биотехнологии (2003) -- [ c.124 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.238 , c.248 , c.252 , c.660 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.2 , c.4 , c.16 , c.174 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.163 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология