Аминокислоты обмен аминогрупп

Основная масса больщинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глутаминовую или аспарагиновую кислоты или аланин. Содержание амидов и этих трех аминокислот в белках, особенно в белках растений, обычно не менее 30%, а в некоторых белках, например в глиадине пшеницы, превышает 50% общего количества аминокислот. Кроме того, в процессах обмена эти три аминокислоты могут синтезироваться из других аминокислот. Глутаминовая кислота образуется из пролина, орнитина и гистидина, аланин— из триптофана, цистина, серина и т. д. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, также составляет не менее 30% аминокислот, входящих в состав белковых молекул. Таким образом, не менее 60% аминокислот, содержащихся в молекуле белка, составляют глутаминовая и аспарагиновая кислоты, их амиды, аланин и аминокислоты, связанные с ними прямыми переходами в обмене веществ. Кроме того, аминогруппы других аминокислот, например валина, лейцина, изолейцина, глицина, в результате переаминирования могут переходить на кетоглутаровую кислоту и образовывать глутаминовую кислоту. Следовательно, доля азота, подвергающаяся обмену через эту систему, еще более увеличивается. Эти данные также показывают центральную роль дикарбоновых аминокислот в обмене веществ. [c.257]

При более детальном рассмотрении реакции переаминирования можно видеть, что участвующая в ней аминокислота (донатор аминогруппы) превращается в а-кетокислоту, а а-кетокислота (акцептор аминогруппы) подвергается восстановительному аминированию. Реакции переаминирования катализируются ферментами-аминоферазами, механизм действия которых может считаться в значительной мере выясненным. Аминоферазы содержатся в различных тканях животных, в растениях и в различных микроорганизмах. Небелковым компонентом аминофераз является пиридоксальфосфат, играющий роль промежуточного переносчика аминогрупп от аминокислот на а-кетокислоты. Аминоферазы широко распространены, т. е. процесс переаминирования аминокислот является общим для всех живых организмов и он должен играть важную роль в обмене веществ. [c.353]

Следует отметить, что в выяснение биологической роли витамина В и пиридоксальфосфата в азотистом обмене существенный вклад внесли А.Е. Браунштейн, С.Р. Мардашев, Э. Снелл, Д. Мецлер, А. Майстер и др. Известно более 20 пиридоксалевых ферментов, катализирующих ключевые реакции азотистого метаболизма во всех живых организмах. Так доказано, что пиридоксальфосфат является простетической группой аминотрансфераз, катализирующих обратимый перенос аминогруппы (КН,-группы) от аминокислот на а-кетокислоту, и декарбоксилаз аминокислот, осуществляющих необратимое отщепление СО от карбоксильной группы аминокислот с образованием биогенных аминов. Установлена коферментная роль пиридоксальфосфата в ферментативных реакциях неокислительного дезаминирования серина и треонина, окисления триптофана, кинуренина, превращения серосодержащих аминокислот, взаимопревращения серина и глицина (см. главу 12), а также в синтезе б-аминолевулиновой кислоты, являющейся предшественником молекулы гема гемоглобина, и др. [c.227]

Об этом свидетельствуют многочисленные опыты. Прежде всего оказалось возможным заменить аминокислоты в питании а-кетокислотами. Кроме того, выяснилось, что если вводить в организм меченый азот в виде аммонийных солей, то он обнаруживается в а-аминогруппах всех аминокислот, за исключением лизина. Равным образом, вводя в организм меченную по азоту аминокислоту (например, лейцин), удается открыть изотоп азота в а-аминогруппах всех аминокислот, опять-таки за исключением лизина. Это означает, что а-кетокислоты, образующиеся при дезаминировании тех или иных аминокислот, в том числе и незаменимых, подвергаются вновь аминированию или переаминированию с образованием соответствующих аминокислот. Исключение составляют лизин, а-кето (окси)-кислота которого не аминируется и не пере-аминируется, а также треонин и оксипролин, обмен которых в животных тканях протекает необратимо. [c.344]

Таким путем аминогруппа любой аминокислоты (за исключением лизина и треонина) может включиться в мочевину. Если ввести в организм какую-либо меченную по азоту аминокислоту ( К-аминокислоту), то метка (изотоп К) очень скоро обнаруживается во всех аминокислотах, а также и в мочевине. Особенно активно метка включается в глутаминовую кислоту, аспарагиновую кислоту, аланин и мочевину. Этот опыт указывает на постоянный обмен аминогруппами между разными аминокислотами и на постоянный поток азота аминокислот в мочевину. [c.346]

В принципе любое соединение, которое содержит одновременно и кислотную функциональную группу, и аминогруппу, является аминокислотой. Однако чаще всего этот термин применяется для обозначения карбоновых кислот, аминогруппа которых находится в а-положении по отношению к карбоксильной группе. Ни один из известных нам живых организмов не обходится без аминокислот. Аминокислоты, как правило, входят в состав полимеров — белков. Белки служат питательными веществами, регулируют обмен веществ, способствуют поглощению кислорода, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения и главным опорным материалом живых организмов, участвуют в передаче генетической информации и т. д. [c.382]

Аминокислоты, образовавшиеся в растениях при восстановительном аминировании, переаминировании или иначе, подвергаются непрерывному обмену. В основном они используются для синтеза белков, но могут претерпевать и другие превращения— декарбоксилироваться, использоваться для синтеза азотистых оснований и других соединений, отщеплять аминогруппу, полностью окисляться и служить источником энергии для организмов. Познакомимся с некоторыми путями превращений аминокислот. [c.246]

Б. Трансаминазы. При обмене аминокислот часто происходит перенос аминогрупп от одной молекулы к другой. Эти реакции катализируются трансаминазами. [c.357]

Дальнейшее исследование [196] показало, что обмен а-дейтерия аминокислот, например, глутаровой и аланина с водородом воды происходит также и в присутствии аминоферазы, которая путем кипячения потеряла способность вызывать переаминирование. Такой обмен, в отсутствии акцептора аминогруппы представляет собой изолированную первую обратимую ступень реакции энзиматического переаминирования. [c.256]

При взаимодействии некоторых аминокислот с незамещенной аминогруппой с а-кетокислотами в присутствии энзимов обратимо образуются новые кето- и аминокислоты [153, 154]. Эта реакция переаминирования, изученная Браунштейном и Крицман [159, 155], играет существенную роль в азотном обмене организмов. Было предположено [156], что процесс протекает по схеме (16,1), существенной особенностью которой является диссоциация атома водорода, присоединенного к а-углеродному атому аминокислотной части шиффова основания (а), образующегося в качестве промежуточного продукта. В дальнейшем происходит перемещение электронной пары и протон из раствора присоединяется к другому атому углерода. Водород в связи С—Н образующейся аминокислоты должен быть, таким образом, тяжелым, если реакция проводится в среде тяжелой воды [c.617]

Промежуточный обмен аминокислот чаше всего начинается с отшепления а-аминогруппы от аминокислоты. Это происходит двумя путями трансаминирования и дезаминирования. [c.232]

В (пиридоксин) 1934 2 Ниридоксальфосфат (НФ) Обмен аминокислот, перенос аминогрупп [c.209]

Этот кофермент, участвующий в обмене аминокислот, родствен пи-ридоксолу, известному также как адермин или витамин В . Роль реакционноспособной группы в молекуле пиридоксальфосфата играет альдегидная группа. При взаимодействии этой группы с аминогруппой аминокислоты образуется шиффово основание. В процессе трансаминирования аминогруппа остается связанной с пиридоксальфосфатом, а углеродный скелет аминокислоты отщепляется в виде 2-оксокислоты. Пиродоксальфосфат регенерируется затем в результате реакции с соответствующей оксокислотой. При декарбоксилировании от шиффова основания отщепляется СО 2- [c.433]

АМИНОКИСЛОТЫ. Производные карбоновых кислот, в которых один или два атома углеводородного радикала замещены аминогруппой NHj. Входят в состав белков, которые являются полимерами А. По числу карбоксильных групп (СООН) различаются moho- и дикарбоновые А., по числу аминных групп различаются MOHO- и диаминовые А. В зависимости от положения аминогрупп различают альфа-, бета- и гамма-кислоты. Получаются синтетически или выделяются из белков. А. занимают центральное место в обмене азотистых соединений в животных, растениях и микроорганизмах, так как служат источником образования белков, гормонов, ферментов и многих других соединений. В настоящее время известно более 90 природных А. В белках содержится лишь около 20 А. Растения и автотрофные микроорганизмы способны синтезировать все входящие в их состав А. Животные могут синтезировать лишь следующие А. аланин, аргинин, аспарагиновую кислоту, глутаминовую кислоту, гистидин, глицин, серин, тирозин, цистеин, цистин и так называемые иминокислоты — пролин и оксишролин. А., которые могут синтезироваться в организме животных, называются заменимыми. Для всех видов животных безусловно незаменимыми являются лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин, лейцин, валин, изолейцин. Ряд А. используется в кормлении с.-х. животных. [c.22]

Сорбцию аминокислот ведут из буферного раствора с pH 2. В этих условиях карбоксильные группы недиссоциированы, а аминогруппы связывают протон и заряжены положительно, т. е. аминокислоты являются катионами. При их сорбции на смоле происходит обмен с ионами Ма+. При этом диаминокислоты, несущие два положительных заряда, сорбируются сильнее моноаминокислот. Кроме того, прочность связывания зависит от констант диссоциации групп ЫН аминокислот. Затем проводят медленную элюцию аминокислот. Для этого используют буферные растворы с pH, при котором возникает частичная диссоциация карбоксильных и аминогрупп, в результате чего электростатическое взаимодействие с активными группами смолы ослабляется. Нейтральные и кислые аминокислоты элюируются пр1и pH 3,25 4,25, а основные — при pH 5,28 ч- 5,35. При этом, естественно, они вымываются в последовательности, соответствующей различиям в прочности сорбции на смоле. Сбор элюата ведется малыми порциями, причем достигается четкое обособление отдельных аминокислот. [c.45]

При таком неферментативном переносе на рибонуклеиновую кислоту образуются производные аминокислот, сильно различающиеся по устойчивости [300]. Несомненно, некоторые из них образуются в результате ацилирования 6-аминогрупп цитозиновых остатков кроме того, может происходить этерификация гидроксильных групп рибозы и обмен анионами в результате нуклеофильной атаки концевым моноэтерифицированпым фосфатом. При этом образуются АМФ и смешанный ангидрид типа [c.230]

Что касается отношения явления активного транспорта к стереоизомерии аминокислот, то и здесь наблюдаются вариации. Мембраны в высших организмах гораздо селективнее по отношению к природным 1-аминокислотам, чем оболочка бактерий или клеток асцитного рака. Чтобы происходил активный перенос, положение аминогруппы по отношению к карбоксильной должно быть а или р, но не 7- О химизме веществ-переносчиков сейчас известно очень мало. Показано, что фосфолипиды (Хокин) являются участниками транспорта многих веществ, в частности ионов. При процессах транспорта обмен фосфолипидов усиливается, что было обнаружено по проникновению в них радиоактивно меченного фосфора. Подозревают, что переносчиками являются комплексы белков с фосфолипидами. [c.182]

В предыдущих работах [1] был изучен обмен дейтерия тяжелой воды с водородом растворенных в ней соединений, содержащих карбоксильные и гидроксильные группы. Ниже приводятся результаты аналогичного изучения нескольких типичных амидов н аминокислот. По обмену в аминогруппе была опубликована лишь одна работа Гольдфингера и Лазарева [2], в которой был доказан полный обмен в аминогруппах хлористоводородных моно-и диметиламина. [c.17]

Соединения данной группы повреждают прорастающие семена, но на вегетирующие сорняки действуют слабее. Они блокируют ферменты с сульфгидрильными группами, подавляя процесс окислительного фосфорилирования, нарушают азотный обмен, подавляют активность нитратредуктазы. Наиболее характерной является способность подавлять синтез белков и нуклеиновых кислот. Многие специалисты считают, что синтез белков прекращается вследствие вытеснения этими гербицидами аминокислот, связанных с тРНК. Например, они могут связываться с аминогруппой амино-ацил-тРНК и встраиваться вместо аминокислот в белковую цепь. В результате образуются белки, не обладающие ферментной активностью. Установлено, что в семенах с высоким содержанием крахмала соединения данной группы подавляют действие гибберелловой кислоты, активирующей а-амилазу, и тем самым задерживают прорастание семян. Избирательность действия зависит главным образом от способности зародыша поглощать действующее вещество. [c.28]

У человека недостаток витамина Вб обычно проявляется в быстром развитии общего истощения, что связано, по-видимому, со значением пиридоксаля (и родственных ему витаминов) в функционировании большого числа ферментов, участвующих в обмене аминокислот. Сейчас известно уже более 50 ферментов, активной группой которых является пиридоксальфосфат к ним относятся многочисленные аминотрансферазы (трансаминазы), обеспечивающие протекание важнейшей реакции переаминирования (переноса аминогруппы с глутахмн-на на кетокислоты с образованием аминокислот), синтетазы (участвующие в образовании триптофана, треонина, цистеина и других аминокислот), декарбоксилазы и альдолазы, обеспечивающие расщепление аминокислот до соответствующих аминов и альдегидов, и многие другие. [c.68]

Как известно, аминокислоты в растворах могут находиться в виде катионов и анионов. Степень ионизации групп зависит от pH среды. Методом Альберта и Сержента [10] было определено, что максимальная ионизация метионина по аминогруппе происходит при значении pH 1—2. В этом случае метионин представляет катион НзС—5—( H2)2— H(NHз+)—СООН. Определение катионита КУ-2 в Ка-форме в кислых соловых растворах показало, что сорбция метионина в этих условиях идет более эффективно и величина емкости составила около 25% от веса ионита. Далее определялись значения динамической (ДОЕ) и полной динамической (ПДОЕ) обменных емкостей. Определение проводилось путем фильтрации подкисленного до pH 14-2 солевого раство- [c.380]

Процесс ферментативного переаминирования идет в две фазы. Первая состоит а лабилизации и диссоциации а-водорода аминокислоты. Она протекает при участии карбонильной группы аминоферазы и представляет неспецифическую функцию этого фермента. Вторая фаза (перенос аминогруппы) связана с перемещением электрона, стоящего при а-углероде, т. е. с оксидоредукцией. Катализ этой фазы является специфичной функцией аминоферазы. Механизм переноса аминогруппы на кетокислоту изложен при рассмотрении вопроса о переаминировании (см. Обмен белков ), [c.356]

В принципе в данном разделе следовало бы привести только примеры разделения, проведенного на специально полученных, устойчивых к давлению, ненабухающих ионообменниках. Однако, применяя жидкостную хроматографию при высоких давлениях, удается значительно сократить длительность классических ионообменных разделений, например анализа аминокислот [16, 17], проводя разделение на более мелких ситовых фракциях обменных смол при незначительном увеличении давления. Еще больше сократить длительность анализа можно, заменив медленную реакцию с нингидрином, например, на реакцию с флурамом (Гофман — Ля Рош), который с первичными аминогруппами дает сильную флуоресцен- [c.197]

I-Лизин является незаменимой аминокислотой для всех животных и единственной диаминомонокарбоновой кислотой (если не считать аргинин, который обычно относят к числу диаминомонокарбоновых кислот), входящей в состав белков. Обмен лизина отличается от обмена других аминокислот тем, что его а-аминогрунпа слабо участвует в реакции переаминирования с а-кетоглютаровой кислотой. Опыты с введением лизина, мечен-1ЮГ0 тяжелым изотопом азота в аминогруппах и дейтерием в углеродной цепи, показали, что лизин пищи включается в белки тканей, ие подвергаясь каким-либо предварительным воздействиям. [c.374]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология