Свободная энергия образования пептидов

Проблема биосинтеза белков в конечном итоге зависит от решения задачи о многократном синтезе пептидной связи из аминокислот при участии ферментов. Свободная энергия образования пептидной связи приблизительно составляет около 3—4 ккал на моль дипептида и 2 ккал на моль пептидных связей в белке. Поэтому совершенно очевидно, что биосинтез пептидной связи должен обеспечиваться энергией за счет других реакций, предшествующих биосинтезу или протекающих сопряженно и параллельно ему. Биосинтез пептидов непосредственно из аминокислот в модельных экспериментах наблюдался только в тех случаях, если в систему добавлялся [c.327]

Гидролиз пептидной связи протеолитическими ферментными системами доходит обычно почти до конца. Поэтому значения констант равновесия этих реакций велики, и связанные с реакцией изменения свободной энергии отрицательны. Расчет изменений свободной энергии при образовании некоторых пептидов (табл. 25) показывает, что при той концентрации свободных аминокислот, какая существует в большинстве тканей (вероятно, менее 0,01 М), синтез пептидных связей путем обращения гидролиза возможен лишь в крайне незначительном масштабе [469— 471]. Синтезу пептидных связей в таких системах могли бы, [c.260]

В результате исследования свободных радикалов в пептидах и белках методом ЭПР непосредственно во время облучения их электронами с энергией около 1 Мэе нами было показано [1], что кинетика образования и уничтожения радикалов описывается уравнением [c.209]

Имеются многочисленные сообщения о том, что аминокислоты и пептиды могут превращаться в белки под действием протеолитических ферментов. Синтетические белки, полученные таким способом, были названы пластеинами. Тщательное повторение этих опытов с использованием усовершенствованной техники [12] и иммунологических методов анализа [13] показало, что некоторые из веществ, образующихся при подобной обработке, являются пептидами или циклопептидами [14] с низким молекулярным весом. В некоторых из опубликованных опытов образование белков было обусловлено размножением бактерий или илесеней. Это видно из того, что аминокислотный состав образовавшихся при этом белков отличается от состава аминокислот белков, подвергнутых обработке протеолитическими ферментами. С другой стороны, при действии химотрипсина на смесь пептидов, присутствующих в пептоне Витта, наблюдается настоящий синтез белка [15]. Химотрипсин катализирует также образование пептидов из эфиров аминокислот [16]. Энергия, необходимая для этой эндергонической реакции, доставляется одновременно протекающим процессом превращения части эфиров аминокислот в свободные аминокислоты [16]. [c.384]