Аминокислоты в белках

Рис. 21-13. Возможные изображения структуры пептидной связи между аминокислотами в белках, а-структура с двойной связью между атомами СиО, роль пептидной связи играет простая связь С—N б-структура с простой связью С—О и двойной пептидной связью =N. Эта структура требует помещения формальных зарядов на атомах О и N и поэтому менее удовлетворительна

Содержание незаменимых аминокислот в белках некоторых микроорганизмов (в граммах на 100 г белка) [c.10]

Буквально все имевшиеся тогда факты убеждали меня в том, что ДНК служит матрицей, на которой образуются цепочки РНК. В свою очередь, цепочки РНК были вполне вероятным кандидатом на роль матриц для синтеза белка. Какие-то неясные данные, полученные на морских ежах, истолковывались как доказательство превращения ДНК в РНК, но я предпочитал доверять другим экспериментам, свидетельствовавшим о том, что образовавшиеся молекулы ДНК весьма и весьма стабильны. Идея бессмертия генов была похожа на правду, и я повесил на стену над своим столом листок с надписью ДНК->РНК->Белок. Стрелки обозначали не химические превращения, а перенос генетической информации от последовательности нуклеотидов в ДНК к последовательности аминокислот в белках. [c.89]

Во-вторых, белковая цепь может по-разному располагаться в пространстве. Последовательность аминокислот в белке задает его форму, а форма определяет функции белка. Расположение аминокислот в пространстве, способ скручивания цепи — называется вторичной структурой белка. [c.452]

Пептидная связь Связь - ONH- между двумя аминокислотами в белках [c.546]

Еше один метод определения N-концевой аминокислоты в белках и пептидах был предложен Шоу (1961). В этом методе используется кристаллический а-ацетил-р-этокси-Н-карбэтоксиакриламид II, получаемый присоединением уретана к дикетену с последующей реакцией образовавшегося N-ацетоацетилуретана I с ортомуравьиным эфиром и уксусным ангидридом. Реагент II в слабощелочном водном растворе быстро реагирует с пептидом, при этом образуется соответствующее 5-ацетилурацильное производное III. При последующем кислотном гидролизе получается смесь аминокислот и замещенный урацил IV из концевой аминокислоты. [c.692]

Последовательность аминокислот в белке может быть смоделирована цепочкой цветных бусинок. Опишите три способа изменения последовательности бусинок для изготовления различных моделей белков. Как можно создать множество белков для специфических нужд организма [c.456]

Относительные количества различных аминокислот в белке зависят от его происхождения и функции. Аминокислоты с углеводородными боковыми цепями преобладают в таких нерастворимых нитевидных белках, как шелк, шерсть и коллаген (белок, выполняющий функцию строительного материала в тканях). Аминокислоты с полярными боковыми цепями более распространены в водорастворимых белках. Полярные группы часто играют важную роль, определяя общую структуру белковой молекулы, [c.445]

Изучение аминокислотного состава и последовательности сочетания аминокислот в белках является, однако, лишь первым шагом в изучении белков как высокомолекулярных соединений. Свойства белков определяются не только их составом и последовательностью аминокислотных остатков в полипептидной цепи, но и конформацией цепей (вторичной структурой). [c.344]

Белки построены из а-аминокислот, связанных амидными связями, и относятся к природным полиамидам. Амидную связь, соединяющую остатки а-аминокислот в белках, называют пептидной, а полимеры а-аминокислот— полипептидами-. [c.370]

Сухой гидролизат (1—3 мг белка) растворяют так, чтобы конечная концентрация каждой аминокислоты составляла около 5 мМ. Эту величину подсчитывают, исходя из количества белка (в мкмолях), взятого на гидролиз, и среднего содержания в белке каждой из 20 аминокислот (сумма аминокислот в белке, деленная на 20). Количество аминокислот в белке определяют либо из данных литературы, либо разделив молекулярную массу белка на 100 (средняя молекулярная масса аминокислоты). [c.134]

Аминокислоты в белках связаны последовательно пептидной связью —СО—ЫН—, которая образуется в результате взаимодействия группы —ЫНг одной молекулы аминокислоты и группы —СООН другой молекулы аминокислоты [c.261]

Белками называют природные полимерные вещества, состоящие из остатков а-аминокислот (см. табл. 29.1). Аминокислоты в белках связаны пептидными связями С—N. Структуру цепи такого белкового [c.447]

Для определения С-концевых аминокислот в белках и пептидах используют как химические, так и ферментативные методы. [c.154]

Содержание незаменимых аминокислот в белках некоторых пищевых продуктов [c.390]

В период 1900—1910 гг. немецкому химику Эмилю Фишеру (1852— 1919) удалось получить убедительные данные, свидетельствующие о том, что аминокислоты в белках соединены в длинные цепи, называемые полипептидными цепями. Так, две молекулы глицина могут соединяться и образовывать двойную молекулу глицилглицина, приведенную на рис. 14.2 при образовании такой молекулы выделяется вода. Возникшая связь называется пептидной связью. Процесс образования [c.391]

С-КОНЦЕВЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ В БЕЛКАХ И ПЕПТИДАХ [c.154]

Выше уже говорилось о том, что коллинеарность последовательностей кодонов и аминокислот была доказана путем прямых определений нуклеотидных последовательностей в молекулах РНК и ДНК и соответствующих последовательностей аминокислот в белках (разд. В, 2, и). [c.252]

К. используют для определения последовательности С-концевых аминокислот в белках и пептидах. [c.322]

Путем замены водорода в метильном радикале разными другими остатками и образуются все аминокислоты в белках. [c.438]

Эфиры аминокислот представляют собою сильно основные соединения, легко растворяющиеся в органических растворителях. Многие из них перегоняются под уменьшенным давлением. Этиловые эфиры аминокислот широко используются при нсследования.х строения белков. В 1901 г. Э. Фишер предложил пользоваться фракционированной разгонкой эфиров для разделения гидролизатов аминокислот. Это был первый метод, позволивший количественно определять всю сумму аминокислот, содержащихся в белках. С помощью этого метода был открыт ряд аминокислот в белках. [c.461]

Каким образом увеличивался размер генома клеток при эволюции организмов от низших форм к высшим Изменения формы и поведения организмов обусловлены мутациями, меняющими последовательность аминокислот в белках. Однако такие мутации не могли увеличить количества генетического материала в процессе эволюции. Вполне возможно, что в ряде случаев в клеточное ядро случайно включалась копия одного илн нескольких генов [32а]. Тогда при наличии дополнительной копии гена клетка могла выжить, даже если в результате мутации в одном из парных генов нарушались структура и функция кодируемого им белка если парный ген оставался неповрежденным, организм был способен расти и размножаться. Дополнительный, несущий мутацию ген мог оставаться в нефункционирующем состоянии много поколений. До тех пор, пока этот ген продуцировал безвредные, нефункционирующие белки, он не элиминировался под давлением естественного отбора и со временем мог опять мутировать. Вполне возможно, что в конце концов белок, кодируемый этим многократно мутировавшим геном, оказывался в каком-то отношении полезным для клетки. [c.38]

Связь между наличием РНК в цитоплазме и синтезом белка была установлена благодаря результатам ряда опытов, выполненных в начале 40-х годов [т. е. до того как была расшифрована структура ДНК.— Пе рев.]. Вслед за открытием двойной спирали сразу же была предложена концепция, согласно которой ДНК играет роль первичного шаблона , с которого могут копироваться вторичные шаблоны РНК. РНК-копии, впоследствии получившие название инбоомационных РНК (мРНК гл. 1, разд. А, 4), содержат генетическую информацию, определяющую последовательность аминокислот в белке. Поток информации от ДНК к РНК и к белку может быть символически представлен в следующем виде [c.184]

РНК можно также синтезировать с помощью фермента из соответствующих нуклеотидов, вводя в качестве затравки ДНК. Таким образом, в структуре нуклеиновых кислот зашифрована или, как принято говорить, закодирована специфичность последовательности аминокислот в белке, причем этот код заложен, как было показано в последнее время Криком, Ниреибергом и Очоа, в последовательности оснований в нуклеиновых кислотах. В то же время белок-катализатор сам способствует синтезу нуклеиновых кислот. Белок, ДНК и РНК представляют собой единую систему, опреде. яющую специфичность организма и отдельных его частей и осуществляющую передачу наследственных признаков организма. [c.365]

Оптическая активность. — Работами школы Э. Фишера, Каррера и Левина (1907—1930) путем соответствующих превращений, яе затрагивающих асимметрический центр, было показано, что все аминокислоты в белках имеют одинаковую конфигурацию -при а-углеродном атоме. Интересно отметить, что один из двух подходов к установлению стереохимического соотношения между аминокислотами и соответствующими сахарами включает умышленное проведение реакции по асимметрическому центру. Хьюз и Инголд (1937) показали, что реакция 5лг2 неизбежно сопровождается вальденовским обращением и что взаимодействие галоидпроизводных с азидом натрия может быть проведено так, чтобы исключить бимолекулярное замещение. Этим методом авторы превратили О-молочную кислоту в вещество, оказавшееся неприродным аланином отсюда природному аланину была приписала -конфигурация [c.651]

Определение концевых групп.— Первым подходом к опреде лению последовательности аминокислот в белках и полнпеп тидах был метод Санжера (1945), предложенный для определения концевых аминогрупп. Реагентом для метки служит 2 -динитрофтор-бензол, полученный нитрованием фторбензола. Конденсация протекает в мягких условиях с образованием белка, блокированного остатком [c.690]

N-Koнцe вoй лизин дает а,е- бис-динитрофенильиое производное лизин, расположенный в середине цепи или на С-конце, дает е-моноди-нитрофенильное производное. Фенольная группа тирозина и имино-группа гистидина также реагируют с динитрофторбензолом, но образующиеся производные расщепляются в условиях кислотного гидролиза пептидной связи. Для определения последовательности аминокислот белок подвергают частичному гидролизу и определяют строение образовавшихся ди- и трипептидов анализом концевых групп. Если в гидролизате охарактеризованы все возможные дипептиды, то последовательность аминокислот в белке может быть однозначно определена без дальнейшего анализа концевых групп. [c.690]

В свежеубранном, технически зрелом сырье в большинстве случаев процессы синтеза еще не совсем завершены, поэтому происходит так называемое послеуборочное дозревание — превращение сахара в крахмал, аминокислот в белки и т. д., т. е. образование более сложных и метаболически менее подвижных веществ, в результате чего наступают физиологическая зрелость и состояние покоя. Дозревание длится у картофеля 1,25—1,5 мес, у зерна— 1,5—2 мес. Свежеубранную кукурузу хранят обычно в початках, при этом из стержня в зерно переходит дополнительное количество растворимых углеводов, превращающихся внутри него также в крахмал. Дозревание кукурузного зерна в початках заканчивается по достижении нормальной влажности. [c.44]

В бактериях и плесневых грибах отсутствует р-амилаза, но содержится активная а-амилаза, отличающаяся композицией аминокислот в белке и специфичностью действия. Так, при катализе а-амилазой плесневых грибов уже в начале гидролиза образуется большое количество глюкозы и мальтозы. Среди бактериальных амилаз имеются как сахарогенные, так и декстриногенные. Первые гидролизуют крахмал на 60% и более, вторые — на 30—40%. Прн гидролизе амилозы а-амилазой Вас. subtilis вначале образуются декстрины с СПб и мальтотриоза, в конце — глюкоза и мальтоза (1 5,45) при гидролизе амилопектина — вначале декстрины с СПб и выше, в конце — глюкоза, мальтоза и сахариды с разветвленной цепью. [c.118]

Как MALDI, так и ионизацию электрораспылением можно легко сочетать с ферментативным расщеплением белков для последующего определения их параметров. После расщепления белка полученная смесь целиком помещается в MALDI-спектрометр и анализируется. В наиболее благоприятных случаях можно определить массу более чем 90% пептидных фрагментов. Этот подход можно использовать для определения изменений в белке, например при определении параметров рекомбинантных белков или для идентификации ковалентно-связанных модификаторов белка. Масс-спектрометрия с ионизацией электрораспылением, вследствие того, что она легко сочетается как с ЖХ-МС, так и тандемной масс-спектрометрией, может быть источником еще и дополнительной информации о последовательности аминокислот в белке. При химической ионизации пептид фрагментируется на два комплементарных ряда ионов, которые имеют последовательности аминокислот, начиная с С- и N-терминальных атомов пептида. Тандемная масс-спектрометрия с ионизацией электрораспылением оказывается более экспрессной и находит более разнообразное применение, чем традиционные биохимические методы, такие, как последовательное отщепление аминокислот по методу Эдмана. [c.308]

ГЕНЕТИЧЕСКИЙ КОД, способ. аписи информации о последовательности аминокислот в белках в виде последовательности оснований в нуклешюпой к-те. Осн. св-ва Г. к. тршигпюсть — каждая аминокислота определяется последовательностью трех основаннй (кодоном) вырожден-П0С11, — из 64 возможных кодонов 61 кодирует 20 аминокислот, так что каждой аминокислоте соответствует от 1 до 6 кодонов универсальность — единый код для всех организмов. Кодоны, кодирующие аминокислоты, можно определить из таблицы [c.125]

Ситуация, которая сложилась в живой природе, не имеет аналогий. Живые организмы содержат большое количество хиральных составных частей, но только L-аминокислоты входят в состав белков и только D-нуклеотиды находятся в нуклеиновых кислотах. Это происходит несмотря на то что энергия обоих энантиомеров одинакова и их образование имеет равную вероятность в ахиральном окружении. Тем не менее только один из них встречается в природе, и конкретные энан-тиомеры, характерные для жизненных процессов, одинаковы у людей, животных, растений и микроорганизмов. Природа этого явления-одна из величайших загадок, составляющих (по Прелогу [44]) предмет молекулярной теологии. Эта проблема долгое время интриговала всех, кто занимался вопросом о происхождении жизни на молекулярном уровне (см,, например, [8, 43]). На самом деле здесь можно выделить два вопроса. Первый из них таков почему все аминокислоты в белках имеют одинаковые L-конфигурации или почему все компоненты нуклеиновых кислот, т.е. нуклеотиды, имеют одинаковые D-конфигурации Второй, более интригующий, вопрос звучит так почему именно L-конфигурация в аминокислотах и D-конфигурация в нуклеотидах характерны для всего живого В настоящее время на этот вопрос невозможно дать удовлетворительный ответ. [c.76]

Проще всего было представить, что последовательность аминокислот в белках однозначно определяется последовательными, неперекрываю-щимися триплетами. Но поскольку данных в пользу этого предположения первоначально не было, активно обсуждались другие возможности. Однако проведенные в течение нескольких лет генетические эксперименты (некоторые из которых приведены в разд. Г), а также рассмотренные в следующем разделе исследования чисто химического характера однозначно доказывают неперекрываемость кода. [c.193]

Вторая часть доказательства коллинеарности между нуклеотидной последовательностью в ДНК и последовательностью аминокислот в белках включала в себя определение полной аминокислотной последовательности триптофансинтетазы и картирование пептидных фрагментов мутантных ферментов (гл. 2, разд. 3,2). Пептидные карты позволили идентифицировать дефектные пептиды и точно установить природу аминокислотных замещений в большом числе различных ауксотрр-фов по триптофану. Когда это было сделано, оказалось, что мутациям, локализованным очень близко друг к другу, соответствовали аминокислотные замещения в непосредственно (или очень близко) прилегающих друг к другу участках полипептидной цепи. [c.251]

Дифтерийный токсин представляет собой белок с мол. весом 62 ООО. Его минимальная летальная доза для морской свинки составляет всего лишь 0,16 мг/кг. Исследования, проведенные на культуре клеток, показали, что токсин блокирует включение аминокислот в белки в результате инактивации-фактора элонгации EF-2, необходимого для транслокацин в рибосомах млекопитающих. Токсин действует аналогично ферменту, переносящему ADP-рибозильную группу от NAD" " к фактору EF-2 [c.305]

Действие потенциометрических Ж. а. основано на определении зависимости между равновесным электродным потенциалом (эдс системы) и термодинамич. активностью определяемого иона. Области применения измерение pH р-ров, анализ нефти, сточных вод (определение содержания lj и др.), аминокислот в белках inanp., L-глутаминовой к-ты с пределом обнаружения 5-10 М) и т. д. (см. также Потепциометри.ч). [c.150]

Определив содержание азота а-аминокислот в белке до его контакта с фермс[ггом и затем через некоторое время, в процессе расщеплетгия, можно установить интенсивность процесса гидролиза. [c.147]

Меченые атомы часто используются при изу чении биологических процессов. С их помощью удалось выяснить, что происходит с аминокислотами в белках (см. гл. 28) и каким образом определенные аминокислоты, входящие в состав пищи, превращаются в другие аминокислоты, а также какова роль в организме третьих аминокислот, очень важных для него, но не синтезируемых в нем. Использование радиоактивного изотопа железа Fe позволило установить функцию железа в крови добавление меченых атомов иода-131 в пищу позволило выяснить скорость накопления иода в щитовидной железе. С помощью меченых атомов иода-131 можно устанавливать места образования саркоматозных опухолей. Эти злокачественные образования поглощают большое количество альбумина, который можно иодировать, а затем следить за его распределением в организме с помощью сцинтилло-метра или счетчика Гейгера — Мюллера. [c.434]

Единообразие выражается еще и в том, что в основном аминокислоты в белках связаны одна с другой одинаково, через амидообразную (пептидную) связь с образованием цепей различной длины. [c.433]

Основные аминокислоты. В белках встречается только одна диаминокислота — лизин (а, е-диаминокапроновая кислота). В продуктах щелочного гидролиза белков, а также в ряде антибиотиков (грамицидин) найден еще орнитин—а, б-диаминовалериановая кислота. В гидролизатах она образуется из аргинина. Обе аминокислоты не обладают специфическими реакциями. [c.473]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.644 , c.655 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.641 ]

Основы стереохимии (1964) -- [ c.587 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.72 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.33 , c.41 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.33 , c.41 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.72 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология