Креатинкиназа, механизм действия

Механизмы быстрого переключения энергетического обмена мышц. В мышцах имеется высокоэнергетическое вещество креатинфосфат, которое образуется из креатина и АТФ при действии креатинкиназы (рис. 22.11). Эта реакция легко обратима. Содержание креатинфосфата в покоящейся мышце в 3-8 раз больше, чем содержание АТФ такое количество обеспечивает интенсивную работу мышц в течение 2-5 с. За это время человек может пробежать 15-50 м. Мышцы при переходе от покоя к работе сначала используют АТФ, образующийся из креатинфосфата это наиболее быстрый путь генерации АТФ. Тем временем включаются другие механизмы каскадный механизм мобилизации гликогена в мышечных клетках, а затем и механизмы усиленного транспорта в мышцы субстратов окисления из печени и жировой ткани. Напомним, что при мышечной работе в первую очередь используются запасы углеводов, а при длительной работе постепенно увеличивается использование жиров. Изменяется та1сже относительная интенсивность анаэробного и аэробного путей образования АТФ кратковременная интенсивная работа (например, бег на 100 м) может совершаться почти целиком за счет гликолиза. При продолжении работы вклад аэробного процесса увеличивается, а анаэробного — уменьшается. [c.528]

Механизм действия трансфераз Трансферазы в зависимости от природы переносимых химических групп и остатков могут участвовать в различных процессах метаболизма. Для реакций, катализируемых транс-феразами, характерно образование соединения фермента с транспортируемой группой. Например, в случае переноса фосфатной группы образуется фосфорилированный фермент. Однако в результате реакции, катализируемой креатинкиназой, происходит перенос фосфатной группы от одного субстрата (АТФ) к другому (креатину) без промежуточного присоединения [c.243]

Механизмы, с помощью которых проявляется каталитическое действие имидазола, оказались весьма разнообразными, даже когда имидазол выступает в качестве обобщенного основного катализатора. Интересный класс кислотно-основных реакций образуют киназы, которые осуществляют перенос фосфорильной группы с АТР на второй субстрат реакции, активируя в нем соответствующую группу. Из этого типа трансфераз будут рассматриваться две — гексокиназа и креатинкиназа. [c.166]

При мышечной работе активность креатинкиназы значительно возрастает за счет активирующего воздействия на нее ионов кальция, концентрация которых в саркоплазме под действием нервного импульса увеличивается почти в 1000 раз. Другой механизм регуляции креатинфосфатной реакции связан с активирующим воздействием на креатинкиназу креатина, образующегося в ходе данной реакции. За счет этих механизмов активность креатинкиназы в начале мышечной работы резко увеличивается и креатинфосфатная реакция очень быстро достигает максимальной скорости. [c.141]

Время развертывания всего 1-2 с. Как уже указывалось, исходных запасов АТФ в мышечных клетках хватает на обеспечение мышечной деятельности как раз в течение 1-2 с, и к моменту их исчерпания креатинфосфатный путь образования АТФ уже функционирует со своей максимальной скоростью. Такое малое время развертывания объясняется действием описанных выше механизмов регуляции активности креатинкиназы, позволяюших резко повысить скорость этой реакции. [c.143]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология