Трансферазы механизм действия

Рис. 1. Механизм действия трансфераз при двойной перестановке участников реакции. Объяснения в тексте

Обращает на себя внимание огромное различие в константах и скорости прямой и обратной реакции первой стадии процесса. Силы, действующие при образовании соединений фермент — субстрат, неодинаковы во всех случаях. Возникновение ковалентных связей между ферментом и субстратом, казавшееся некоторым исследователям маловероятным, несомненно, имеет место для значительного числа ферментов (например, трансфераз). Большую роль играют различные мостики солевые, получающиеся за счет чисто электростатических сил, и водородные, возникающие при образовании водородных связей. Взаимодействие белковых цепей друг с другом, силы притяжения между цепями дезоксирибонуклеиновой кислоты, обусловленные связями этого типа, иллюстрируют их значение в биохимии. Механизм действия протеолитических ферментов на их субстраты пептидной природы, вероятно, основан на возникновении водородных связей. [c.123]

Эффект дыбы объясняет механизм действия гидролаз, лиаз, многих трансфераз. Гидролитический фермент связывается с молекулой субстрата в двух точках. Структурные аналоги субстрата, нормальная конфигурация которых соответствует [c.141]

Механизм действия трансфераз Трансферазы в зависимости от природы переносимых химических групп и остатков могут участвовать в различных процессах метаболизма. Для реакций, катализируемых транс-феразами, характерно образование соединения фермента с транспортируемой группой. Например, в случае переноса фосфатной группы образуется фосфорилированный фермент. Однако в результате реакции, катализируемой креатинкиназой, происходит перенос фосфатной группы от одного субстрата (АТФ) к другому (креатину) без промежуточного присоединения [c.243]

Механизмы, с помощью которых проявляется каталитическое действие имидазола, оказались весьма разнообразными, даже когда имидазол выступает в качестве обобщенного основного катализатора. Интересный класс кислотно-основных реакций образуют киназы, которые осуществляют перенос фосфорильной группы с АТР на второй субстрат реакции, активируя в нем соответствующую группу. Из этого типа трансфераз будут рассматриваться две — гексокиназа и креатинкиназа. [c.166]

Как уже упоминалось в 1 главы VI все гидролазы, значительная часть трансфераз, лиаз и изомераз относится к катализаторам с активными центрами кислотно-основного типа, однако во многих случаях непосредственное участие имидазола в активном центре не доказано, а для некоторых ферментов определенно известно, что в составе их активных центров нет имидазола. Именно такие ферменты будут рассмотрены в этой главе, хотя механизмы их действия изучены менее детально, за исключением лизоцима, для которого имеется почти исчерпывающая картина его каталитического действия. [c.179]

Среди трансфераз, участвующих в биосинтезе углеводов в животном организме, большую группу составляют трансгликозилазы, переносящие остатки глюкозы. Предметом настоящего сообщения является изложение некоторых данных о механизме действия трансфераз, осуществляющих процессы транс-а-гликозидирования в жи- вотном организме. [c.73]

Фермент глутатион-5-трансфераза кукурузы может разлагать тиокарбаматсульфоксид только при условии искусственного повышения содержания концентрации глутатиона и глутатион-5-транс-феразы. Именно так действуют антидоты, активирующие защитные системы кукурузы. Антидот М,М-диаллилдихлорацетамид в концентрации 0,01—0,3 мг/л в два раза повышает содержание глутатиона в молодых растениях кукурузы, а активность глутатион-5-трансферазы увеличивает в 9 раз. В однодольных сорняках такая защитная система не действует, и они погибают. На какие же физиологические механизмы действуют тиокарбаматы Прежде всего соединения этой группы подавляют митоз. Наиболее характерный симптом их действия — подавление роста проростков и деформация верхушек побегов. Как могут быть связаны между собой карба-моилирование 5Н-групп и процесс клеточного деления Известно, что при формировании митотического аппарата нити веретена образуются из белкового компонента, в функционировании которого участвуют 5Н-группы. (В метафазе хромосомы связываются с этими нитями и определенным образом ориентируются). При участии глутатиона 5Н-группы окисляются, образуя мостики — 5—5. [c.34]

Обе кинетические картины, соответствующие высоким и низким концентрациям сукцината (т. е. акцептора промежуточного соединения ферд1ент — КоА), имеют место в механизме действия сукцинил-КоА — ацетоацетат-КоА-трансферазы [20]. В условиях насыщения сукцинатом и в отсутствие ацетоацетата каждая молекула фермент — КоА, которая образовалась из ацето-ацетил-КоА, может реагировать только с сукцинатом, давая сукцинил-КоА. В присутствии ацетоацетата в качестве ингибитора те молекулы промежуточного соединения фермент — КоА, которые прореагировали с ацетоацетатом, становятся недоступными для реакции с сукцинатом, и поэтому падение скорости в результате ингибирования равно скорости обмена ацетоацетата с ацетоацетил-КоА (табл. 5, первые две строки). При низких концентрациях сукцината скорость первой реакции, в результате которой образуется промежуточное соединение фермент — КоА, превышает скорость взаимодействия промежуточного соединения с сукцинатом. Поэтому эффективность обмена ацетоацетата с ацетоацетил-КоА становится больше, чем степень ингибирования реакции образования сукцинил-КоА (табл. 5). [c.61]

Ацетилхолин представляет собой типичный нейромедиатор, удовлетворяющий следующим пяти основным критериям 1) синтез ацетилхолина осуществляется в пресинаптическом нейроне (путем переноса ацетильной группы от ацетил-СоА под действием специфической ацетил-трансферазы) 2) существует механизм накопления ацетилхолина (в пузырьках) 3) выделение ацетилхолина пропорционально силе стимула (частоте импульсации) 4) постсинаптическое действие медиатора может быть прямо продемонстрировано методом микроионофореза 5) имеются эффективные механизмы инактивации медиатора. Только соединения, удовлетворяющие указанным пяти критериям, могут быть отнесены к категории медиаторов. [c.335]

Галактокиназа выявлена в препаратах из маша в противоположность гексокиназа, рассмотренной на стр. 121, она катализирует фосфорилирование кислорода альдегидной группы при 1-м атоме углерода. УДФ-глюкозо-пирофосфорилаза получена в частично очищенном виде из проростков маша она, по-видимому, специфична по отношению к глюкозо-1-фосфату. Имеются данные, что значительная часть активности этого фермента связана с клеточными стенками. Галактозо-1-фосфат-урндил-трансфераза катализирует легко обратимый перенос группы урндила между глюкозо-1-фосфатом и галактозо-1-фосфатом. Фермент выделен из животных тканей и из микроорганизмов недавно получены данные о его наличии в корнях сои. УДФ-глюкозо-4-эпимераза найдена в растениях маша подробно она изучена на препаратах, полученных из дрожжей и печени. В присутствии Т2О или НгО метка в нуклеотидах не появляется. Эти данные, а также потребность в НАД указывают на участие окислительно-восстановительного механизма. Однако выделить предполагаемый при действии этого механизма промежуточный продукт уридиндифосфо-4-кетогексозу не удалось. [c.143]

Изучение выделенной нами трансферазы печени показало, что она является трансгликозилазой нефосфоролитического типа [7]. Разработка методики выделения этого фермента, позволившей получать его в высокоочищенном состоянии [8], являлась одной из предпосылок для изучения механизма его действия. Мы также изучали некоторые свойства выделенного фермента, касающиеся субстратной специфичности [91, вопросы о структуре вещества, яв- Гяющегося донатором-субстратом для этой трансгликозилазы печени. [c.76]

Кинетические исследования с полифенолоксидазой подтверждают механизм, в соответствии с которым фермент обратимо реагирует с кислородом до того, как последний будет связан с ка-техолом. Из всех этих данных вытекает, что энзим либо является переносчиком кислорода, либо, имея достаточной величины потенциал, он расщепляет воду на кислород и ион водорода, т. е. полифенолоксидаза функционирует как О2 трансфераза и механизм ее действия основан на включении окисленного комплекса фермента. [c.150]

Важное значение среди трансфераз имеют ферменты, ускоряющие перенос одноуглеродных фрагментов (метильных, оксиметильных, формильных и т. п.), а также нуклеотидилтрансферазы, катализирующие перенос нуклеотидных остатков в процессе синтеза нуклеиновых кислот. Механизм их действия будет описан ниже. [c.129]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология