Фосфорильная группа перенос

На первой стадии реакции фосфорильная группа переносится с АТР на один из субстратов. Для того чтобы свободная энергия пиро-фосфатной связи в АТР была использована для проведения синтеза, необходимо, чтобы связь фосфорильной группы с субстратом также имела свойства макроэргической связи. Таким образом на первой стадии суммарной реакции (IV.6) осуществляется активация одного из субстратов, и появление в системе молекулы ADP еще не сопровождается отщеплением молекулы воды [c.148]

Примерами высокоэнергетических соединений могут служить адениловые нуклеотиды (фиг. 6.1). Они играют роль переносчиков фосфорильных групп. Высокоэнергетический характер этих соединений отчетливо проявляется при гидролизе, когда фосфорильная группа переносится к акцептору-воде. Например, для АТФ [c.67]

Перенос фосфорильной группы. Фосфорильная группа переносится от АТР на промежуточный продукт гликолиза или наоборот. о [c.27]

Креатинкиназа катализирует обратимую реакцию переноса фосфорильной группы с АТФ на креатин с образованием богатых энергией [c.291]

ГЕКСОКИНАЗА, фермент класса трансфераз, катализирующий в присут. Mg перенос фосфорильной группы с аденозинтрифосфата (АТФ) на D-гексозу с образованием D-гексозо-б-фосфата и аденозиндифосфата (АДФ), напр. [c.512]

Поскольку уменьшение свободной энергии в процессе гидролиза служит количественной термодинамической характеристикой способности группы к переносу на другой нуклеофил (гл. 7), ее иногда называют потенциалом переноса. Так фосфорильная группа [c.219]

Вопрос о том, каким образом фосфорилирование вызывает конформационные изменения, рассмотрен в гл. 7, разд. Е.5. Поскольку перенос фосфорильного остатка между различными боковыми группами елка вполне возможен, вероятно, именно он обусловливает конфор-мационный переход А—>18 это показано на рис. 5-3 (перенос фосфорильной группы с на X). [c.365]

Превращение 3-фосфоглицерата в пируват начинается с переноса фосфорильной группы от кислорода при С-3 на кислород при С-2 (реакция 5) с последующим дегидратированием путем обычного а,Р-элими-нирования, катализируемого енолазой (реакция 9). Образовавшийся продукт фосфоенолпируват (РЕР гл. 7, разд. К, 3, г) является высокоэнергетическим соединением, фосфорильная группа которого может быть легко перенесена на ADP (под действием фермента пируватки-назы) остающийся при этом енол пировиноградиой кислоты (на рис. 9-7 он помещен в квадратные скобки) самопроизвольно превращается в значительно более устойчивый пируват-ион (сравните с уравнением 7-59). Поскольку на каждую молекулу глюкозы образуются две молекулы РЕР, этот процесс восполняет затрату двух молекул АТР, происходящую на начальных стадиях образования фруктозо-1,6-дифосфата из глюкозы. [c.338]

При подготовке к разрыву цепи свободная глюкоза фосфорилируется молекулой АТР при участии гексокиназы (реакция 1). В тканях имеется несколько гексокиназ некоторые из них относительно неспецифичны и катализируют также фосфорилирование других сахаров, например маннозы и галактозы (гл. 6, разд. Е,2 гл. 7, разд. Д,6). Продукт фосфорилирования, глюкозо-6-фосфат, может образовываться и без затраты АТР путем отщепления глюкозильных остатков от гликогена, осуществляемого гликогенфосфорилазой (реакция /а), с последующим действием фосфоглюкомутазы [реакция 1б см. также уравнение (7-26)]. Последний фермент переносит фосфорильную группу от кислорода при С-1 на кислород при С-6. [c.336]

В реакциях связывания фермента с субстратом ион металла часто нейтрализует отрицательные заряды анионных групп. Так, ион цинка в модельной системе катализирует перенос фосфорильной группы от фосфорилимидазола (1мР0а) к атому кислорода 2-пиридинкарбальдоксима (ПКА), причем образуется тройной комплекс, в котором ион цинка экранирует фосфатную группу, что облегчает атаку нуклеофилом, несущим отрицательный заряд (по Т. Г. Спи-ро). [c.365]

Потенциал переноса групп для креатинфосфата равен —43,1 кДж-моль . Вследствие этого перенос с образованием АТР происходит самопроизвольно, со значением AG = = —8,6 кДж моль . Креатинфосфат находится в мышце в концентрации 20 мМ, играя роль резервуара высокоэнергетических фосфорильных групп и поддерживая в адениловой системе мышцы высокий уровень энергетического заряда (биосинтез креатина описан в гл. 14, разд. В,3). [c.418]

Переносят фосфорильные группы [c.103]

Эти реакции характеризуются высокой селективностью и мягкостью условий, что обусловило широкое применение ЛГ-ацилпроизводных гетероароматических систем в качестве эффективных ацилирующих агентов [269]. Более того, обнаружено, что подобные превращения весьма распространены в живой природе. В частности, имидазольное кольцо гистидина в составе ряда ферментов (трипсин, химотрипсин и др.) осуществляет перенос ацетильной и фосфорильной групп на гидрокси-, амино- и тиольные группы в ходе биохимических реакций. [c.160]

Донором фосфатных остатков является в большинстве случаев АТФ, но возможны и иные источники. Ферменты, осуществляющие перенос фосфорильной группы [c.138]

Известен еще один тип синтеза АТФ, получивший название субстратного фосфорилирования. В отличие от окислительного фосфорилирования, сопряженного с переносом электронов, донором активированной фосфорильной группы ( РО3Н2), необходимой для регенерации АТФ, являются интермедианты процессов гликолиза (гл. 18) и цикла трикарбоновых кислот (гл. 19). Во всех этих случаях окислительные процессы приводят к образованию высокоэнергетических соединений 1,3-дифосфоглицерата (гликолиз), сукцинил-КоА (цикл трикарбоновьгх кислот), которые при участии соответствующих ферментов способны фосфорилировать АДФ и образовывать АТФ. Трансформация энергии на уровне субстрата является единственным путем синтеза АТФ в анаэробных организмах. Этот процесс синтеза АТФ позволяет поддерживать интенсивную работу скелетных мышц в периоды кислородного голодания. Следует помнить, что он является единственным путем синтеза АТФ в зрелых эритроцитах, не имеющих митохондрий. [c.192]

Активаторами реакции являются Mg2+, Мп2 +, Са +, Со + НСОз НСОг, ЫОз , N02 , С1 , Вг , являются ингибиторами ферментов, так как занимают место фосфорильной группы, которая переносится в реакции трансфосфорилирования и образуют аналог комплекса переходного состояния (Е—М -АДФ—ЫОз —креатин). [c.292]

Осн. ф-ция К.-активация мн. ферментов аденилатциклазы, фосфодиэстеразы циклич. нуклеотидов, киназы фосфо-рилаз и легких цепей миозина (киназы-ферменты, катализирующие перенос фосфорильной группы с АТФ на субстрат), Са -зависимой протеинкиназы цитоплазмы и мембран, фосфолипазы Aj и др. Благодаря этому он влияет на гликогенолиз и липолиз, секрецию нейромедиаторов, адренергич. передачу регуляторного сигнала, изменяет функциональные св-ва рецепторов, ускоряет активный транспорт Са в сердце и мозге, препятствует гуанозинтрифосфат-зависимой полимеризации тубулина (белок, из к-рого состоят жгутики и реснички клеток животных и растений), влияет на скорость деления клеток. [c.293]

Жизненно важная роль АТР в процессах метаболизма связана с его способностью фосфорилировать субстраты с образованием эфиров или смешанных ангидридов, которые могут быть затем гидролизованы до желаемых продуктов. На схеме (13) показаны возможные пути расщепления АТР. Подавляющее большинство реакций переноса фосфорильной группы, в которых принимает участие АТР, проходят либо по сс-, либо по (З-атому фосфора. При этом переносится либо ортофосфорил, либо аденилильный остаток схема (13), пути (а) и (в) . [c.147]

НЫХ, так и из дрожжей. Оба фермента нуждаются в ионах магния, как в кофакторе, и если (З-фосфорильная группа АТР координирована с ионом магния, как продемонстрировано методом Р-ЯМР, тогда нуклеофильная атака будет приводить к переносу пирофос-форильной группы. Однако необходимы дальнейшие исследования для того, чтобы выяснить истинный механизм действия этих ферментов. [c.150]

При нагревании моноэфира амидофосфорной кислоты с фосфатами происходит образование пирофосфата реакция следует кинетике второго порядка схема (45) [73]. Этот факт, а также известная избирательность взаимодействия моноэфиров амидофосфатов в большей степени с фосфорильными группами, чем со спиртовыми, дает основания полагать, что фосфорильный перенос с амидофосфатов происходит предпочтительнее в результате реакции прямого замещения, а не по пути, включающему образование мономерных метафосфатов. Природа уходящего амина играет важную роль, определяя скорость фосфорильного переноса. Например, монофенилфосфат реагирует почти количественно с аде-нозин-5 -фосфопиперидином в пиридине в течение 1 ч при комнатной температуре, в то время как фосфоамид, полученный из более слабого основания аденозин-5 -фосфоанизидина реагирует в тех же условиях менее чем на 10% [72]. [c.165]

Особое значение индуцированное соответствие имеет для целого ряда ферментов, переносящих ацильные или фосфорильные группы из одного нуклеофильного центра в другой. Ацилхимо-трипсины служат примером случая низкой специфичности в отнощении нуклеофила. Ацетил- [114] и фуроилхимотрипсин [62] легко реагируют, наравне с водой, со всеми типами спиртов, перенося ацильную группу на КОН с образованием сложного эфира. Неспецнфич еский ацильный перенос такого рода, очевидно, неприемлем в тех случаях, когда целью действия фермента является перенос ацильной группы на специфический рецептор, но, поскольку размер молекулы любого спирта превышает размер молекулы воды, полностью удалить последнюю из активного центра невозможно. В этой ситуации фермент должен выбрать между КОН и НОН путем гарантирования того, что НОН в реакцию не вступит, и индуцированное соответствие обеспечивает механизм специфичности этого типа. Ярким примером такой специфичности является перенос фосфорильной группы на глюкозу, катализируемый фосфоглюкомутазой и гексокиназой. [c.517]

В настоящее время установлено, что в каталитическом центре активной формы молекулы фосфоглюкомутазы присутствует фосфорилированный остаток серина. Во время катализа эта фосфорильная группа, вероятно, переносится на гидроксильную группу прп С-6 глюкозо-1-фосфата с образованием глюкозо-1-бпсфосфата. Далее фосфорильная группа указанного промежуточного продукта переносится на остаток серпна в активном центре. В результате происходят образование глюкозо-6-фосфата и регенерпрованпе фосфорюн-рованного фермента. [c.326]

Ион металла может участвовать в ферментативной реакции, не оказывая существенного влияния на прочность связи фермент—субстрат. Примером может служить реакция переноса фосфорильной группы от фосфокреатина к аденозиндифосфату [80, 81], катализируемая ферментом креатинфосфорилтрансферазой в присутствии В этой [c.261]

Грамстед [80, 81] исследовал также ассоциацию фосфорильных групп с иодом в комплексах с переносом заряда. Эти ассоциации значительно слабее, чем ассоциации с образованием водородной связи, по крайней мере если судить по величинам констант ассоциации, а смещения частот Р=0 гораздо больше. Было обнаружено, что смещения достигают 80 сл , и это вновь подчеркивает необходимость соблюдения осторожности при использовании величин смещений для суждения о силе ассоциации. [c.228]

ФОСФОПРОТЕИДЫ (фосфопротеины, ФП) — сложные белки, содержащие фосфорильную группу, присоединенную к аминокислотным остаткам пептидной цепп. Местом присоединения фосфорильного остатка в Ф. служат оксиаминокислоты — серии и треонин. При действии щелочи Ф. сравнительно легко гидролизуются с отщенлением фосфорильной группировки к действию кислот Ф. устойчивы. Ферментативный гидролиз Ф. осуществляется под действием специфич. фермента — фосфопротеинфос-фатазы обратная реакция — образование Ф. катализируется ферментом иротеинфосфокиназой. При этом происходит перенос остатков фосфорной к-ты от аденозинтрифосфорпой к-ты (АТФ) на остатки [c.244]

За последние годы достигнуты определенные успехи в изучении молекулярного механизма действия ферментов, участвующих в переносе фосфорильной группы. Так, в результате исследования строения активного центра рибонуклеазы поджелудочной железы быка было показано, что в состав активного центра этого фермента входят две имидазольные группы, одна из к-рых находится в виде основания, а другая — протонирована. Предполагается, что первое имидазольное кольцо участвует в образованш водородной связи с молекулой воды или оксигруииой спирта, в то время как вторая имидазольная группа, находящаяся в протонированном состоянии, образует водородную связь с эфирным кислородом. [c.254]

Более типичным для биологич. Ф. является случай, когда в активных центрах ферментов, участвующих в переносе фосфорильной группы, присутствуют ионы металлов. Показано, что в зависимости от природы металла могут быть образованы различные комплексы АТФ с ионами металлов. Так, ионы Mg, Са и Ха предпочтительно образуют хелатные соединения с фос-фатнь1ми группами в р- и у-положениях АТФ, Си " взаимодействуют с а- и р-фосфатными группами, а Ми , по-видимому, может взаимодействовать со всеми тремя группами. Наиболее эффективными катализаторами ферментативных реакций, как правило, являются ионы Си, Хп, Мн и Са для этих элементов, ио-видимому, общим можно считать наличие вакантных атомных орбит, на к-рые могут внедряться неподе-ленные пары электронов атома кислорода фосфорильной группы. Отмечена следующая закономерность в изменении стабильности металл-хелатных комплексов с АТФ Мд>Са>8г>Ва. Снижение свободной энергии активации на стадии, определяющей скорость реакции, в чем, по существу, и состоит смысл катализа, реализуется двумя путями а) размазыванием [c.254]

У-Фосфорилимидазолы — эффективные фосфорилирующие агенты, участвующие в биохимическом переносе фосфорильных групп [315]. 1-Хлоро- и 1-бромобензотриазолы можно использовать в качестве мягких реагентов для электрофильного или радикального галогенирования органических соединений [283]. Л -Нитропиразол в присутствии некоторых кислот Льюиса (например, ВРз) пригоден для нитрования ароматических соединений [316]. Сами УУ-нитроазолы при нагревании изомеризуются в С-нитропроизводные [282], причем для 1,2,4-триазола — это единственный способ его прямого нитрования [317]. [c.163]

С другой стороны, фосфорилирование глюкозы под влиянием киназ сопровождается выделением энергии и возникающая эфирная связь с остатком фосфорной кислоты не является макроэргической. Для сравнения уровней энергии фосфата в различных фосфорильных производных Клотц рекомендует ввести понятие потенциал переноса группы , т. е. указывать изменение химического потенциала, отвечающее переносу 1 моль фосфорильной группы 0 = Р(0Н)г от молекулы фосфопроизвод-ного (молекула — донор) к молекуле воды (стандартный акцептор). [c.76]

Исследования переноса фосфорильной группы в реакции между фосфоэнол-пируватом и АДФ привели Бойера и его сотрудников к выводу, что в ферментативных процессах положение связанных субстратов или их частей изменяется в процессе реакции очень незначительно [4]. В соответствии с этим расположение субстратов и фермента в переходном состоянии можно приблизительно представить схемой, приведенной на рис. 16. Таким образом, была вы- [c.125]

Рацемизация, цис — траис-превращения, внутримолекулярный перенос ацилов, фосфорильных групп и проч. [c.172]

НОГо фосфориЛированйй, когда зиерГйя потока электронов преобразуется в энергию макроэргической связи, Роль, которую в данном случае играют деформации молекулы, исключительно велика. Опыт (Пакер) свидетельствует о том, что между процессом образования макроэргических веществ в митохондрии и состоянием ее мембран имеется определенное соответствие это можно рассматривать как аргумент в пользу изложенной концепции. Сопряжение окислительно-восстановительного процесса с образованием макроэргической связи происходит в трех местах в комплексах I, П1 и IV. В переносе электронов от комплекса I к III и от комплекса II к III участвует кофактор Q, молекулы которого совершают движения в липидной среде. Между комплексами III и IV челночное движение совершает молекула цитрохрома с. Природа первичных макроэргических соединений не выяснена во всяком случае АТФ получается не сразу. Первичными продуктами, как предполагается, являются вещества ангидридного характера, и работа потока электронов сводится к тому, что он создает макроэргические связи между гипотетическим веществом и теми участниками цепи переноса электронов, которые играют роль передатчиков в каждом комплексе. Промежуточные продукты, в свою очередь, реагируя с фосфатом и АМФ в присутствии ферментов-киназ, переносящих фосфорильную группу, могут стать источниками образования АТФ. [c.201]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология