Перенос фосфатных групп

Рис. 14-7. Перенос фосфатной группы от фосфоенолпирувата на ADP.

Большой класс ферментов катализирует перенос фосфатных групп от одного атома к другому . К таким ферментам относятся киназы, т. е. ферменты, осуществляющие перенос фосфатных групп от полифосфатов, таких, как АТР, на атомы кислорода, азота или серы второго субстрата. Примером киназ может служить гексокиназа [уравнение (6-91) рис. 9-7] —фермент, ответственный за синтез глюкозо-6-фосфата из свободной глюкозы [уравнение (7-23)]. [c.125]

Большая часть ферментов функционирует в комплексах с низкомолекулярными кофакторами, коферментами. Такой фермент в целом называется холоферментом, его белковая часть — ano-ферментом. Кофакторы разнообразны. К алифатическому ряду относятся дифосфаты углеводов и их аминопроизводных, участвующие в реакциях переноса фосфатных групп. Среди алифатических кофакторов отметим содержащие серу липоевую кислоту и глутатион. [c.48]

Имеется определенная аналогия между переносом фосфата в рассмотренных выше реакциях и переносом электронов от одной реакции к другой в электрохимических процессах. Поскольку на интенсивность переноса фосфатной группы при постоянной температуре оказывают влияние pH и рМд раствора, рассмотрим теперь, как /Снабл зависит от этих величин. [c.226]

Большой интерес в настоящее время вызывают протеинкиназы (гл. 6, разд. Е,2), которые катализируют перенос фосфатных групп от АТР к гидроксильным группам определенных остатков серина или треонина а [c.127]

Здесь имеет смысл задать студенту вопрос. Дело в том, что такой же конечный результат должен был бы получиться, если бы промежуточное соединение Е—Y—Р в уравнении (П-22) образовалось в результате переноса фосфатной группы от АТР на У. Продуктом явился бы в этом случае ADP. Для того чтобы довести процесс до конца, эту молекулу ADP можно было бы гидролизовать до АМР и Pi специальной фосфатазой. Почему этот процесс никогда не используется в природе [c.484]

Трансферазы Перенос групп А-В + С -4 А + В-С Киназы (перенос фосфатных групп), трансаминазы (перенос аминогрупп) [c.28]

Роль АТР в процессах переноса фосфатных групп лучше всего обсуждать (по крайней мере с химической точки зрения) с точки зрения решения вопроса, какой из атомов фосфора АТР атакуется нуклеофилом [93]. Наиболее часто встречающийся тип реакции катализируется киназами и включает атаку нуклеофильным субстратом Y-фосфорного атома АТР схема (74) с образованием фосфорилированного субстрата и ADP. Типичными нуклеофильными субстратами являются гидроксильные группы углеводов ОН ОН ОН [c.625]

Декарбоксилирование, перенос фосфатных групп [c.95]

Следует отметить, что в клетках открыт большой класс цАМФ-зависи-мых протеинкиназ , названных протеинкиназами А они катализируют перенос фосфатной группы на ОН-группы серина и треонина (так называемые серин-треонин-киназы). Другой класс протеинкиназ, в частности активируемый инсулиновым рецептором (см. ранее), действует только на ОН-группу тирозина. Однако во всех случаях добавление высокозарядной и объемной фосфатной группы вызывает не только конформационные изменения фосфорилированных белков, но изменяет их активность или кинетические свойства. [c.292]

Фосфорилирование — 1) замещение атома водорода в молекуле органического соединения остатками фосфорных кислот 2) образование фосфатного производного биомолекулы обычно за счет ферментативного переноса фосфатной группы по АТР. [c.332]

АТФ - основная универсальная энергетическая единица. Высокий потенциал переноса фосфатной группы у АТФ служит источником энергии для мышечного сокращения, активного транспорта, усиления сигналов и биосинтетических процессов. Гидролиз одной молекулы АТФ изменяет равновесие концентраций веществ, вступающих в сопряженную реакцию, и ее продуктов в 10 раз. [c.439]

Формальное систематическое название этого фермента-ЛТР гексоза 6-фосфо-трансфераза, из которого следует, что этот фермент катализирует перенос фосфатной группы с АТР на гексозу. Согласно табл. 9-3, этот фермент относится к классу 2 ему присвоен кодовый номер [c.229]

Прежде всего рентгеноструктурный анализ позволяет определить вторичную, третичную и четвертичную структуры молекул различных ферментов, что дает возможность сравнивать их с соответствующими структурами некаталитических глобулярных белков. Такие сравнения не выявили никаких специфических особенностей в трехмерной структуре ферментов, по которым они отличались бы от некаталитических белков. Однако ферменты, принадлежащие к одному классу (например, ферменты, катализирующие перенос фосфатных групп от АТР на молекулы, играющие роль акцепторов фосфата) могут обладать какими-то общими для всех них структурными особенностями. [c.255]

АТР служит общим промежуточным продуктом в реакциях переноса фосфатных групп [c.418]

Фосфоглицераткиназа катализирует реакцию переноса фосфатной группы, находящейся в первом положении в молекуле 1,3-дифос-фоглицериповой кислоты, на АДФ с образованием АТФ и 3-фосфогли-цериновой кислоты. [c.260]

Аденозинтрифосфат. Сложное соединение, встречающееся в клетках живого организма, которое наряду с выполнением прочих функций переносит фосфатные группы ( фосфорилирование ). Сокращенное название — АТФ. В живых системах экзергониче-скнй гидролиз АТФ нередко сопряжен со второй эндергонической реакцие . Энергпя, которая освобождается при гидролизе АТФ, запускает эндергонический процесс. Вот почему АТФ относят к макроэргическим соединениям, которые запасают химическую энергию, необходимую для протекания многих биологических процессов. [c.194]

Именно этими циклами обеспечивается перенос фосфатной группы с одного субстрата на другой и вместе с этим энергообмен. Наряду с группой аденозинполифосфатов в организме распространены, хотя и в меньшей степени, аналогичные соединения, в основе которых лежат другие нуклеозиды, а именно полифосфаты уридина (IV), цитидина (V) и гуанозина (VI). Биологическая функция этих коферментов еще в некоторых случаях недостаточно ясна, однако известно, что они обеспечивают более частные, хотя и не менее важные биохимические процессы, и не нмеют поэтому такого широкого распространения , [c.231]

Гексокиназа, подобно большинству ферментов, катализирующих перенос фосфатных групп, проявляет абсолютную потребность в двухвалентном катионе, в роли которого добычно выступает ион Mg +. Хотя Истинным субстратом гексокиназы считается комплекс АТР с Mg +, точный механизм комплексообразования металла с полифосфатом на поверхности фермента не известен. По-видимому, металл связывается и с группами фермента, и с группами субстрата. [c.125]

Функционирование многих фермеитов связано с участием Mg +, причем самую обширную самостоятельную группу представляют фосфотрансферазы (гл. 3, разд. Б,5), для которых Mg АТР может рассматриваться как субстрат. К числу Mg +-зависимых ферментов принадлежат фосфатазы и другие ферменты, катализирующие перенос фосфатных групп. Особая функция магния связана с его участием в фотосинтезе в качестве компонента хлорофилла. [c.130]

Существует группа фосфотрансфераз, катализирующих перенос фосфатных групп из одного положения молекулы субстрата в другое. Примером может служить фосфоглюкомутаза реакция, катализируемая этим ферментом, протекает с промежуточным образованием фосфофермента. Фосфатная группа в фосфоферменте присоединена к реакционноспособному остатку серина и может переноситься либо в положение 6, [c.131]

Один из возможных результатов переноса фосфатной группы на функциональную группу белка состоит в индуцировании конформаци- онного изменения в молекуле белка. Действительно, имеются данные, весьма убедительно свидетельствующие о наличии таких изменений при действии АТР-зависимых ионных насосов (гл. 5, разд. Б,2,в) и при мышечной работе (дополнение 10-Е). Конформационные изменения могут также возникать в результате фосфорилирования регуляторных центров белков. Вполне возможно, что фосфорилирование имидазольной группы, соединенной водородной связью с группой С = 0 амидной группы полипептидной цепи белковой молекулы, ведет к таутомериым превращениям, аналогичным тому, которое было приведено в уравнении (6-84). Оно может способствовать конформационному изменению или может переводить белок в состояние, богатое энергией , способное самопроизвольно изменять свою форму, как это имеет место при мышечных сокращениях. [c.139]

Было предложено множество схем образования высокоэнергетических промежуточных соединений в результате переноса электронов. В этом случае естественна аналогия с субстратным фосфорилировани- ем, при котором высокоэнергетические промежуточные соединения образуются при переходе электронов от субстрата к субстрату. Как мы уже видели (гл. 8, разд. 3,5), альдегидная группа глицеральдегид-З-фосфата превращается в ацилфосфат, который после переноса фосфатной группы на ADP освобождается в виде карбоксилатной группы. В этом процессе свободная энергия окисления альдегида в карбоксильную группу расходуется на синтез АТР. Реакция отличается от митохондриального переноса электронов тем, что продукт 3-фосфоглицери-Новая кислота уже не превращается обратно в глицеральдегид-З-фос- фат. В то же время переносчики электронов дыхательной цепи должны быть регенерированы в каком-то циклическом процессе. Последнее тре- бование вынуждает искать какие-то иные механизмы окислительного фосфорилирования. [c.410]

Аденозинтрифосфат участвует в большом числе метаболитических реакций и является ключевым интермедиатом в переносе энергии в живых организмах независимо от того, возникает ли эта энергия в процессе окисления, ферментации или фотосинтеза., В данном разделе будет рассмотрена роль аденозинтрифосфата (АТР) и аденозиндифосфата (ADP) в переносе фосфатных групп. [c.622]

Относительно малое число изученных коферментов принадлежит к алифатическому ряду. Сюда относятся дифосфаты О-глюкозо-1,6-дифосфат, О-маннозо-1,6-дифосфат. 1,6-дифосфат-ацил-О-глюкозамин и другие вещества, участвующие в реакциях переноса фосфатных групп. Среди важных насыщенных соединений отметим липоевую кислоту [c.94]

Изотопный обмен 0 может быть использован для более полного изучения реакций ферментативных превращений. При катализе большая группа ферментов (фосфотрансфераз) расщепляет фосфаты, ответственные за энергозапас, и таким образом осуществляется перенос фосфатной группы или на другой субстрат (киназу) или на окружающую воду (гидролазу). При ферментативном гидролизе нуклеозидтрифосфата (НТФ), ответственного за энергозапас клетки, в качестве промежуточного продукта возникает такое состояние фосфатной группы, при котором связь с ангидридом фосфорной кислоты уже расщеплена, однако фосфатный остаток Р,- еще связан с нукле-озиддифосфатом (НДФ) и присоединен к ферменту Е. Формально эту реакцию можно представить в виде следующего уравнения [c.86]

ЭТОМ процессе участвуют четыре протеина фермент I, НРг, фактор III и фермент II. Перенос фосфатной группы, принадлежащей фос(1юенолпирува-гу, осуществляется по следующей схеме от фермента I через НРг, фактор III и фермент II на лактозу, которая одновременно в этом процессе переносится через клеточную мембрану. В соответствии с выполняемой функцией эта истема, осуществляющая перенос веществ через мембраны клеток, называ-гтся также фосфоенолпируватзависимой фосфотрансферазной системой (PTS). Фактор относится к протеинам средней величины. Он состоит г13 трех идентичных фрагментов, каждый из которых в свою очередь состоит iS 103 аминокислот. Спектр ЯМР является типичным для протеина такой 1еличины в нативном состоянии. Большинство резонансных линий перекры- [c.106]

Рис.З.И. Зарядовое состояние гистидино-вых колец в активных центрах НРг-протеина н фактора III до (I) и после (II) переноса фосфатной группы при значении pH --7,4. Распределение зарядовой плотности определено по спектрам ЯМР [3.8].

При биосинтезе глюкозы, который протекает в основном по пути обращения целого ряда легко обратимых ферментативных реакций гликолиза, синтез отличается от распада в двух наиболее критических точках всей последовательной цепи реакций, а именно, в начале и конце. Так, например, в процессе катаболизма глюкоза превращается в глюкозо-6-фосфат посредством реакции трансфосфорилирования с участием АТФ однако при анаболизме она образуется из фосфорного эфира путем простого гидролиза. Пируват образуется катаболически из фосфоенолпируВата путем трансфосфорилирования - переноса фосфатной группы на АДФ в анаболических же процессах он используется у большинства организмов благодаря двум связанным реакциям сначала пируват карбоксилируется до оксалоацетата и только потом превращается в фосфоенолпируват (описанные реакции см. на Метаболической карте). [c.451]

С участием АТФ и АДФ в организме осуществляется важнейший биохимический процесс — перенос фосфатных групп. Многочисленные реакции фосфорилирова-ния можно разделить на две группы к одной относят-реакции, ведущие к образованию сложноэфирной связи к /гой — реакции, ведущие к образованию ангидридной связи. [c.449]

Одна из функций АТФ, таким образом, заключается в переносе фосфатных групп (фосфорилирование). В живых системах экзергонический гидролиз АТФ нередко сопряжен со второй эндергонической реакцией. Энергия, которая высвобождается при гидролизе АТФ, запускает эндер-гонический процесс. [c.501]

Специфичность ферментов так высока, что они различают идентичные группы даже в прохиральных молекулах. Так, фермент глицерокиназа переносит фосфатную группу с АТФ на глицерин, образуя хиральный -глицерофосфат [c.567]

При присутствии нуклеозидтрансфераз в растительных и животных тканях синтез нуклеозидмонофосфатов происходит при переносе фосфатных групп от органических фосфатов к нуклеозидам. [c.425]

В табл. 9-4 приведены величины Км для нескольких ферментов. Заметим, что одни ферменты, такие, как карбоангидра-затгкаталаза, требуют относительно высокой концентрации субстрата для достижения скорости, равной половине максимальной. Другие же ферменты, например гексокиназа из мозга, катализирующая перенос фосфатной группы от АТР на глюкозу, достигают скорости, равной половине максимальной, при очень низкой концентрации субстрата. Ферменты, имеющие два или более субстрата, такие, как гексокиназа или аспар-татаминотрансфераза, катализирующая обратимую реакцию [c.238]

Фосфорилаза Ь может снова реактивироваться, т.е. превратиться в активную фосфорилазу а. Эта реакция осуществляется с помощью другого фермента, назьшаемого киназой фосфорилазы, который катаиизирует перенос фосфатных групп от АТР к гидроксильным группам специфических остатков серина в фосфо-рилазе Ъ (рис. 9-22) [c.263]

В итоге этих двух реакций, сопряженных через общий промежуточный продукт, АТР, химическая энергия передается от X - фк У посредством переноса фосфатной группы. В таких реакциях переноса фосфатных групп почти всегда посредником является АТР, поскольку клетки обычно не содержат киназ, способных осущёв Йлять перенос фосфатных групп непосредственно от сверхвысокоэнергетических фосфорилированных соединений к низкоэнергетическим акцепторам. [c.420]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология