Полипептидная цепь отделение от рибосомы

Отделение полипептидной цепи от рибосомы [c.395]

Принцип построения белков определен генетическим материалом клетки. Информация, содержащаяся в ДНК, определяет число и последовательность аминокислот в образующейся в процессе биосинтеза полипептидной цепи. После отделения от рибосомы спонтанно образуется структура, необходимая для выполнения определенной биологической функции. Установление этой биологически активной белковой структуры необходимо для понимания процессов жизнедеятельности, протекающих на молекулярном уровне. [c.341]

Факторы, от которых зависит отделение завершенной полипептидной цепи от полисомы, изучены слабо. Согласно одной из предложенных моделей, это отделение происходит после того, как через участок поликонденсации пройдет кодон, соответствуюш ий С-концевому аминокислотному остатку полипептида одновременно от полисомы отделяется и рибосома, на которой произошло это событие. Для полицнстронных матриц эта простая модель, очевидно, не подходит. В этом случае должен, по-видимому, существовать какой-то сигнал, который вынуждал бы готовую полипептидную цепь отделяться от рибосомы, а рибосому — приступать к трансляции следующего цистрона с определенной стартовой точки, или же это должен быть сигнал для одновременного отделения готовой полипептидной цепи и рибосомы (несмотря на то что считана еще не вся т-РНК). В последнем случае необходим, очевидно, еще один сигнал в начале следующего цистрона, который служил бы указанием другой, присоединяющейся рибосоме, с какого места [c.531]

Под действием релизинг-фактора, соединенного с ГТФ и пептидилтранс-феразой, в Р-центре гидролизуется связь тРНК-полипептид, причем последний освобождается из рибосомы. Кроме отделения полипептидной цепи, происходит освобождение мРНК от рибосомы, которая вновь готова к трансляции. [c.467]

Рибосомный синтез белка заключается в росте полипептидной цепи путем последовательного присоединения очередной аминокислоты к карбоксильной группе предшествующего остатка. Отдельный цикл элонгации включает три этапа связывание аминоацил-тРНК, образование пептидной связи и транслокацию рибосомы — перемещение ее вдоль молекулы мРНК в направлении 5 3 от одного кодона к другому. И так до встречи с одним из трех стоп-кодонов. Рост белковой цепи заканчивается присоединением к стоп-кодону фактора освобождения, останавливающего трансляцию и вызывающего отделение завершенного полипептида от рибосомы. До этого растущий С-конец последовательности все время остается ковалентно фиксированным в пептидилтрансферазном центре, а N-конец — свободным. При отсутствии каких-либо регуляторных воздействий на биосинтез белка скорость считывания мРНК может достигать у прокариот около 50 нуклеотидов в секунду, а эукариот — около 30 [152], Следовательно, элонгация белковой цепи небольших размеров продолжается не менее 10—30 с. За это время совершается множество конформационных изменений растущего пептида, поскольку единичное изменение — поворот атомной группы вокруг одинарной связи, занимает всего 10 — 10 с. [c.406]

Три кодона (UAA, UAG и UGA) на мРНК являются терминаторными они останавливают трансляцию. С данными кодонами в составе рибосомы взаимодействует особый белок (фактор освобождения), шторый обеспечивает отделение карбоксильного конца растущей полипептидной цепи от молекулы тРНК, после чего полипептид освобождается, а рибосома распадается на две субъединицы. [c.150]

Терминация трансляции. Когда в А-участке оказывается один из стоп-кодонов, факторы освобождения инициируют серию реакций, приводящую к отделению синтезированной полипептидной цепи, тРНК и мРНК от 708-рибосомы. [c.152]

Поэтапная трансляция последовательных кодонов с помощью аминоацил-тРНК у эу- и прокариот в принципе сходна. GTP и фактор элонгации eEF-1, соответствующий прокариотическому комплексу EF-Tu и EF-Ts, периодически поставляют рибосомам аминоацил-тРНК. GTP и еЕЕ-2, являющиеся функциональными аналогами прокариотического EF-G, осуществляют транслокацию. Терминация Трансляции у эукариот также происходит в одном из Трех стоп-кодонов и сопровождается отделением свободных полипептидных цепей, мРНК и, возмож- [c.160]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология