Гликоген на полипептидных цепях

Глобулярные белки в большинстве случаев представляют собой растворимые в воде вещества, в которых благодаря полифункциональности аминокислот, входящих в состав макромолекулы, содержится значительное число гидрофильных групп. В противоположность гликогену, для которого доказано наличие сильно разветвленной структуры, строение глобулярных белков точно не установлено. Шарообразная форма макромолекул этих белков может быть обусловлена скручиванием полипептидных цепей, как это предложено, например, Перутцем для/емоглобина. При этом возможно скручивание на малых (около 5 А) и на больших (около 50 А) расстояниях. Наиболее подробно исследован инсулин, строение которого было выяснено Зангером. Вес его частицы — около 12 ООО в состав инсулина входят 102 остатка аминокислот, соединенных в четыре цепи. Одна цепь ( цепь глицина ) состоит из 21 аминокислотного остатка в ней имеются также внутримолекулярные цистиновые мостики двумя цистиновыми мостиками она соединяется с другой цепью ( цепь фенилаланина ), состоящей из 30 остатков аминокислот. Каждая пара таких двойных цепей, соединяясь, дает частицу инсулина. Растворимый инсулин при длительном нагревании при pH 2,0—2,5 превращается в фибриллярную модификацию обратное превращение может быть осуществлено при действии щелочи. [c.102]

Появление вторичных изоферментов (группы 4—6 в табл. 12.4) может быть обусловлено рядом причин. Они образуются в результате модификации одиночной полипептидной цепи, причем эта модификация может иметь, а может и не иметь биологическое значение. Например, свойства нескольких ферментов, участвующих в обмене гликогена, зависят от того, в каком состоянии они находятся, фосфорилированном или де-фосфорилированном [818]. В результате гликоген-фосфорилаза,, киназа фосфорилазы и гликоген-синтаза существуют по крайней мере в двух формах — фосфорилированной и дефосфорили-рованной — и различаются по каталитической активности и свойствам эти группы ферментов должны быть включены в группу 4а. Ферменты, которые могут находиться в разных конформациях, например в результате аллостерических превращений, должны быть отнесены к группе 6, хотя специфика этих взаимопревращений и легкость, с какой они происходят, крайне затрудняет разделение таких форм. Конформационные изменения, по-видимому, совершенно необходимы для функционирования большинства ферментов они участвуют в осуществлении каталитического и регуляторного действия, но предположение о том, что ферменты могут находиться в более чем одной стабильной конформации, не связанной с катализом, не получило особого признания. Изоферменты этого типа, так называемые конформеры , пытались обнаружить с помощью метода обратимой денатурации [1273], и обычно эти попытки оказывались безуспешными. Тем не менее можно привести пример фермента такого рода — это кислая фосфатаза эритроцитов [1790]. [c.113]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология