Инсулин растворимость

Рис. 68. Растворимость инсулина в 0,1 н. КаС в зависимости от pH 1—средний заряд, приходящийся на 12 ООО г инсулина при указанных значениях р№ .

Типичным примером этого являются пролонгированные препараты инсулина различной длительности действия. В них инсулин находится в виде труднорастворимых кристаллических или аморфных комплексов с цинком (или протамином), которые при подкожном введении медленно диссоциируют с высвобождением растворимой формы гормона при общей продолжительности его действия от 12 до 36 часов. Особенностью этих препаратов является также то, что их суспензии содержат однообразные кристаллы в форме ромбоэдра величиной от 10 до 40 мкм, что также обеспечивает стабильность скорости их растворения и биодоступности. [c.310]

Свойства белков определяются не только входящими в их состав аминокислотами они являются сложными функциями боковых цепей этих кислот и их взаимным расположением в пептидной цепи (цепях). Это ясно видно на примере двух белков — яичного альбумина и р-лактоглобулина, у которых аминокислотный состав приблизительно одинаков, а также на примере инсулина и кератина шерсти. Различная растворимость этих белков показывает, как сильно зависят свойства белков от распределения боковых (полярных и неполярных) групп в пептидной цепи. Действительно, известно, что растворимость альбуминов и глобулинов целиком определяется взаимным расположением ионных групп. [c.258]

Из кетогексоз наибольшее значение имеет о-фруктоза, которая широко используется в лечебном питании, поскольку для ее расщепления ие требуется инсулин. В живом организме фруктоза быстро усваивается и иа ее основе печень вырабатывает гликоген. о-Фруктоза очень хорошо растворима в воде, прекрасно поглощает влагу и ее растворы отличаются низкой вязкостью и устойчивым фруктовым вкусом и запахом. В промышленности фруктоза используется при консервировании, изготовлении фруктовых соков, сиропов и других безалкогольных напитков. [c.42]

Этот метод нашел лишь ограниченное применение для расщепления некоторых растворимых пептидов с длинной цепью, например окситоцина, цепи А окисленного инсулина [ИЗ] и [c.241]

Что касается растворимых глобулярных белков (например, гемоглобина, инсулина, гамма-глобулина, яичного альбумина), то вопрос о характере вторичной структуры еще сложнее. Накапливаются данные, согласно которым и в этом случае а-спираль играет ключевую роль. Подобные длинные пептидные цепи не одинаковы по структуре по всей длине отдельные их участки свернуты в спирали и являются относительно жесткими другие участки образуют петли, скручены случайным образом и довольно подвижны. Установлено, что при денатурации белка спиральные участки раскручиваются и цепь в целом приобретает неупорядоченное строение. (Однако опыт показывает, что в определенных условиях раскручивание и возникновение спирали могут быть обратимыми процессами белок возвращается к исходной вторичной структуре, поскольку это расположение является наиболее стабильным для цепи с данной последовательностью аминокислот.) [c.1061]

Углеводы открывают при помощи следующих проб с тетразолием (41), . антроном (5), с ионом меди (И) (10), с хлорным железом и роданидом (17), с йодной кислотой (30), пробы Молиша (25) и с фенилгидразином (32). Если имеются указания на присутствие восстанавливающего сахара, то пробу с фенилгидразином проводят согласно прописи для этой пробы (32) или по методике, описанной в настоящем разделе. Если восстанавливающие сахара отсутствуют, а проба на растворимость указывает на присутствие полисахарида, то несколько миллиграммов неизвестного вещества суспендируют в 1 мл воды и обрабатывают каплей насыщенного водного раствора йода. Крахмал дает синюю окраску, а гликоген и высшие декстрины— красную инсулин и низшие декстрины не дают окраски. Если установлено присутствие ди- или полисахарида, то его гидролизуют кипячением в 2—3 мл воды и 0,1 лгл разбавленной соляной кислоты в течение 5 мин. и затем раствор нейтрализуют и испытывают на присутствие восстанавливающих сахаров. Другие пробы на углеводы были описаны Фейглем [861 Девор [1971 видоизменил пробу Молиша путем сульфирования 1-нафтола Клейн и Вейс-ман [198] описали цветную реакцию на гексозы в присутствии пентоз, используя в качестве реагента хромотроповую кислоту. Хроматографический метод описан на стр. 447 . [c.444]

Поливинилпирролидон является замечательным синтетическим полимером, находящим разнообразнейшее применение в медицине. Известны свойства его водных растворов, позволяющие использовать эти растворы как искусственную сыворотку крови [23]. В зависимости от молекулярного веса поливинилпирролидон может быть использован для связывания токсических веществ, сравнительно быстро выводящихся из организма (молекулярный вес 10 ООО—15 ООО), как кровезаменитель (молекулярный вес 30 000—40 000), для длительного связывания в организме некоторых химических веществ в целях пролонгации действия новокаина, инсулина и пр. (молекулярный вес свыше 50 000) [24]. Его прекрасная растворимость в воде и достаточная рыхлость упаковки молекулярных цепей обеспечивают образование благоприятных для роста кристаллов галогенидов серебра адсорбционных оболочек на их поверхностях. [c.67]

Последовательность аминокислот в пептидных цепях белков, например инсулина, производит впечатление случайного и лишенного систематичности набора однако она может оказывать влияние на свойства белков несколькими способами. Так, кислотно-основные свойства белков и их изоэлектрические точки определяются числом и расположением кислых и основных аминокислот. Пространственное влияние замещающих групп определяет стабильность и точки изгиба пептидных спиралей. Последовательность аминокислот также может оказывать влияние на степень межмолекулярных взаимодействий и растворимость белков. Пептиды, состоящие из аминокислот одного типа, часто оказываются чрезвычайно мало растворимыми вследствие сильных внутримолекулярных взаимодействий. Если однородность цепи нарушается в результате включения в нее других аминокис- [c.388]

Гораздо более удовлетворительный метод был предложен Меррифилдом в 1963 г. в дальнейшем этот метод был усовершенствован. Используя тот факт, что направленные химические реакции значительно лучше проводить на поверхностях, отношение которых к объему реагентов велико, Меррифилд разработал твердофазный метод. В этом методе исходную аминокислоту наносят на нерастворимый полимерный носитель до начала реакции конденсации со второй, активированной, растворимой аминокислотой. Образующийся в результате реакции пептид остается соединенным с полимерной матрицей и может быть легко отделен от реакционной смеси. Более того, в такой системе реакцию конденсации можно проводить полностью, с выходом около 100%. В этом методе используют твердую смолу (сополимер 98% стирола и 2% дивинилбензола) в форме маленьких шариков. В 1967 г. Меррифилд сообщил, что полный синтез инсулина твердофазным методом выполнен всего лишь за месяц. Описанной процедурой можно управлять автоматически, а это обещает сделать твердофазный метод еще более эффективным. [c.376]

Следовательно, белки составляют группу высокомолекулярных соединений, состоящих из /-аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. В структуре и форме макромолеку. имеются большие различия, находящиеся в соответствии с физиологическими функциями данного белка. Все белки — растворимые и нерастворимые — гидрофильны, природные белки содержат связанную воду. Они легко образуют агрегаты. Структура большинства белков и протеидов еще окончательно не выяснена, однако некоторые белки изучены так же хорошо, как и низкомолекулярные соединения. Это относится, в частности, к инсулину. [c.103]

Комплексы сывороточных белков с другими веществами белковой природы могут быть также выделены с помощью гель-хроматографии, как это было уже показано на примере комплекса гемоглобин — гаптоглобин (фиг. 16) [49]. Еще проще количественно определить емкость гемоглобина (способность гемоглобина к комплексообразованию) на сефадексе G-100 [50]. Фракция макроглобулинов (выделение на сефадексе G-200), очевидно, содержит белок, связывающий трипсин [51, 52]. Активность при этом сохраняется лишь частично [51, 52]. Комплексы антиген — антитело часто выделяли на пористых гелях, а затем после разложения на составные части исследовали более подробно (см. литературу, приложение IX). В предыдущем разделе на примере инсулина были рассмотрены возможности изучения растворимых иммунокомплексов. Иммунологические методы в сочетании с гель-фильтрацией играют важную роль в исследовании строения Y-глобулинов. Среди работ на эту тему (см. литературу, приложение X) имеются блестящие исследования, посвященные восстановительному расщеплению и выделению L- и Н-цепей, их рекомбинации, ограниченному действию папаина и, наконец, иммунологическим свойствам интактного белка и его фрагментов. [c.218]

Казеин представляет собой пример белка, растворимость которого относительно мало зависит от ионной силы раствора, но в очень большой степени определяется величиной рН минимум растворимости этого белка находится вблизи газоэлектрической точки (201, 215, 216]. Казеин осаждается из раствора при простом добавлении к нему кислоты до ipH, приблизительно равного 4,7 [5, 217]. Казеин можно разделить на а-казеин, который менее растворим при рН 4,2 и температуре 2°, и -казеин, менее растворимый при рН 4,9 и температуре 20° [219]. Казеин энергично взаимодействует с кальцием и другими двухвалентными ионами, вследствие чего уменьшается. растворимость его при значениях рН, превышающих газоэлектрическую точку этого белка [220]. Точно так же, инсулин совершенно нерастворим при значениях рН, близких к 5, и осаждается из раствора простым изменением рН 22, 221]. [c.52]

Тирозин. В большей части белков содержится 10—50 остатков, причем в растворимых белках тирозин присутствует всегда. В отдельных случаях встречаются большие количества (пепсин, инсулин). [c.259]

В новое, X издание Государственной фармакопеи включены статьи на некоторые новые эндокринные препараты (суспензия цинк-инсулина, суспензия цинк-инсулина аморфного и суспензия цинк-инсулина кристаллического для инъекций, гонадотропин хорионический для инъекций). Для повышения качества эндокринных препаратов в ряд частных статей внесены дополнительные физико-химические показатели. Так, в статьях на препараты инсулина пролонгированного действия введено определение химическим методом (по азоту) аморфного (растворимого) инсулина, определение цинка в растворе титрометрический визуальный метод определения цинка в препаратах инсулина заменен на более надежный и точный колориметрический метод. [c.15]

Глобулярные белки в большинстве случаев представляют собой растворимые в воде вещества, в которых благодаря полифункциональности аминокислот, входящих в состав макромолекулы, содержится значительное число гидрофильных групп. В противоположность гликогену, для которого доказано наличие сильно разветвленной структуры, строение глобулярных белков точно не установлено. Шарообразная форма макромолекул этих белков может быть обусловлена скручиванием полипептидных цепей, как это предложено, например, Перутцем для/емоглобина. При этом возможно скручивание на малых (около 5 А) и на больших (около 50 А) расстояниях. Наиболее подробно исследован инсулин, строение которого было выяснено Зангером. Вес его частицы — около 12 ООО в состав инсулина входят 102 остатка аминокислот, соединенных в четыре цепи. Одна цепь ( цепь глицина ) состоит из 21 аминокислотного остатка в ней имеются также внутримолекулярные цистиновые мостики двумя цистиновыми мостиками она соединяется с другой цепью ( цепь фенилаланина ), состоящей из 30 остатков аминокислот. Каждая пара таких двойных цепей, соединяясь, дает частицу инсулина. Растворимый инсулин при длительном нагревании при pH 2,0—2,5 превращается в фибриллярную модификацию обратное превращение может быть осуществлено при действии щелочи. [c.102]

Неоспоримое преимущество этого метода по сравнению с классическими методами синтеза пептидов состоит в том, что ни на одной из стадий он не требует выделения растущей полипептидной цепи. В силу чрезвычайно низкой растворимости аддукт пептида и полимера легко отмывается после каждой реакции от побочных продуктов, растворителей и избытка реагентов без потери пептида, после чего аддукт готов к следующей реакции- В настоящее время метод автоматизирован, и запрограммированные аминокислотные синтезаторы без труда могут присоединить шесть аминокислот к растущей полипептидной цепи за 24 ч. Эти приборы добавляют реактивы в падлен<ащей последовательности, меняют условия реакций, обеспечивают необходимое время реакции, отмывают побочные продукты, после чего начинают всю операцию сначала. При помощи метода ТФСП были синтезированы инсулин и фермент рибонуклеаза, состоящий нз 124 аминокислот. [c.406]

Пептидные и белковые гормоны включают от 3 до 250 и более аминокислотных остатков. Это гормоны гипоталамуса и гипофиза (тироли-берин, соматолиберин, соматостатин, гормон роста, кортикотропин, тире-отропин и др. — см. далее), а также гормоны поджелудочной железы (инсулин, глюкагон). Гормоны—производные аминокислот в основном представлены производными аминокислоты тирозина. Это низкомолекулярные соединения адреналин и норадреналин, синтезирующиеся в мозговом веществе надпочечников, и гормоны щитовидной железы (тироксин и его производные). Гормоны 1-й и 2-й групп хорошо растворимы в воде. [c.251]

Многие гормоны синтезируются в виде предшественников — прогормонов. В виде прогормонов образуются инсулин, паратгормон, липотропин и другие белки. Функциональная роль дополнительной последовательности амииокислот у предшественников гормонов, по-видимому, в каждом случае своя. Например, наличие С-пепТида в проинсулине необходимо для правильной укладки в пространстве молекулы в процессе ее биосинтеза, для замыкания соответствующих дисульфидных Связей между будущими цепями А и В инсулина. Значительные размеры С-пептида связаны с тем, что он должен увеличивать растворимость синтезированной молекулы инсулина. После того как вновь синтезированная молекула лроиисулина из-за высокой растворимости диффундирует в цистерны аппарата Гольджи, там происходит отщепление С-пептида ферментом трипсинового типа и образуется уже окончательная форма молекулы — биологически активный инсулин. [c.247]

Диффузия малых молекул в высокополимерах определяется растворимостью и подвижностью в полимерной фазе. В случае полукристаллических полимеров растворимость этих молекул может быть высокой в аморфной области, но ничтожной в кристаллитах. Весьма интересным применением этого подхода может служить оценка степени кристалличности целлюлозы методом изотопного обмена гидроксильного водорода с тяжелой водой. Было обнаружено, что обмен может происходить только в аморфной части полимера и на поверхности кристаллитов, но не в их объеме [44]. Другим примером является исследование изотопного обмена сухого инсулина при этом было найдено, что 45 из всех обменоспособных водородов значительно лабильней, чем остальные 46. Этот факт объясняли образованием водородных связей в той части полипептидной цепи, которая свернута в спираль [65]. Прежде чем использовать полимеры, часто бывает необходимо удалить все реагирующие вещества из их высококристаллической фазы. Наглядным примером служит дакрон (полиэтилентерефталат), весьма устойчивый к гидролизу, так как из-за его плотной кристаллической упаковки молекулы воды не могут проникнуть к внутренним лабильным эфирным связям. В случае полиэтилена, подвергнутого действию ионизирующего излучения, было найдено, что кислород может диффундировать внутрь полимера и воздействовать на радикалы, захваченные микрокристаллитами, но этот процесс протекает очень медленно, в течение тысяч часов [69]. [c.270]

Установлено, что лизоцим, инсулин, гемоглобин и многие другие растворимые белки также имеют полипептидные цепи, обладающие конфигурацией а-спирали. В этих молекулах отдельная нолипептидная цепь образует не один виток такая цепь свернута в короткий сегмент с конфигурацией а-спирали, имеющий примерно шесть витков такой сегмент связан мостиками с другим спиральным сегментом. [c.490]

Третьим преимуществом ионитов как катализаторов по сравнению с растворимыми кислотами и основаниями является их более высокая селективность. Эта особенность ионитовых катализаторов обеспечивает повышение выхода и качества продуктов многих реакций, а в ряде случаев дает возможность осуществить превращения, которые в условиях гомогенного кислотно-основного катализа протекают неоднозначно или с другим результатом. Например, при алкилиро-вании фенолов олефинами нормального строения в присутствии бензолсульфокислоты образуются нежелательные диалкилфенолы, а при проведении этой реакции на катионите КУ-2 в качестве основного продукта получается монозамещенный алкилфенолЧ Аналогично этому пропиленгликоль дает в присутствии той же смолы моностеарат . Производные глицеринового альдегида, содержащие эфирные фосфатные группы, в присутствии обычных катализаторов легко гидролизуются, вследствие чего конденсация триозо-фосфатов во фруктозо-1,6-дифосфат может быть осуществлена только методами ферментативного катализа или же в присутствии модифицированных цис-теином анионитов как конденсирующих агентов . Селективность ионитов ярко иллюстрируют работы советских ученых по моделированию действия протео-литических ферментов - использование карбоксильных смол дало возможность осуществлять гидролитический разрыв строго определённых связей окисленного инсулина. . - [c.14]

Ч, стр. 480 8, стр, 404), растекание которых наблюдалось и на более щелочных растворах, причём максимум на щелочных растворах имел место при ря>12. Цеин (j) и пепсин (v) дают одинаковые максимумы на кислых растворах и в изоэлектрической точке. Некоторые протеины (например, оксигемоглобин и инсулин) имеют максимум на кислых растворах и подъём в изоэлектрической точке, но не до максимума. Желатин, глиадин и пептон не растекаются из водных растворов (y), причём плёнок желатина не удаётс олучить также и другими методами, вероятно, благодаря его большой растворимости. Кератин не растекается с твёрдой поверхности, очевидно, благодаря его большой внутренней когезии, которая обусювливает его нерастворимость. Склеропротеины, к счастью, также не растворяются и не дают плёнок, иначе волосы, копыта и т. п. быстро исчезали бы при частом смачивании. [c.124]

Что же касается влияния температуры на растворимость белка, то здесь такого общего правила нет. Так, растворимость таких белков, как, например, глобулины семян, фос-форилаза мышц и пепсин, растет с повышением температуры. При этом увеличение растворимости зависит от окружающей среды. Для некоторых белков растворимость возрастает с повышением температуры в том случае, если они находятся в разбавленном солевом растворе, тогда как для других необ ходимы крепкие растворы солей или водно-спиртовые смеси. В то же время растворимость белка часто резко убывает с повышением температуры, и это уменьшение растворимости можно наблюдать как в водных, так и в солевых растворах. Примером подобных белков могут быть альдолаза мышц, сульфат инсулина и различные формы гемоглобина. Интересно, что на растворимость последнего белка температура оказывает двоякий эффект. Так, при повышении температуры от О до 25° происходит уменьшение растворимости оксигемоглобина, метге-моглобина и карбоксигемоглобина. Однако при дальнейшем увеличении температуры до 40° растворимость снова начинает увеличиваться. [c.181]

Цепь Б инсулина (фенилаланильная цепь) менее растворима, чем цепь А (глицильная цепь) при pH 6,5 она выпадает в осадок. 1 г свежеокисленного инсулина растворяют ъ 2 мл раствора, содер-жапдего 0,1 М аммиака и 0,1 М уксусной кислоты рП доводят до [c.98]

Безводный фтористый водород является прекрасным растворителем для белков. В нем легко растворяются белки, растворимые в воде, а также многие нерастворимые в воде волокнистые белки, например шелковое волокно. Хорошо растворимы в жидком НР рибонуклеазы, инсулин, трипсин, альбумин сыворотки, глобулин сыворотки, эдестин, гемоглобин и коллаген. При этом возможны х имические реакции, но они не нарушают биологических свойств белковых веществ. Из раствора в жидком фтористом водороде можно выделить инсулин, почти полностью сохранив его биологические свойства Рибонуклеазы и лизоцимы можно растворить в жидком НР или в смеси НР—302- Выделенные из раствора п гтем отгонки растворителя эти вещества также не теряют своих ферментных свойств при условии, что температура процесса отгонки достаточно низкая, а продолжительность небольшая . При болёе высоких те 4пературах происходит инактивация фермента. Это связано, [c.76]

Инсулин. Инсулин представляет собой полипептид, присутствующий в островках лангерган-са в поджелудочной железе многих животных. Его получают экстракцией из поджелудочной железы или воспроизводят синтетическим путем (включая биотехнологический) (например, ферментацией глюкозного сиропа или сахара). Белый негигроскопичный порошок аморфной структуры или блестящие кристаллы, растворимые в воде гипогликемический фактор, используемый при лечении диабета. [c.233]

Общего правила, выражающего влияние температуры на растворимость белка, нет. Растворимость многих белков растет с повышением температуры. В случае одних белков растворимость увеличивается в разбавленном, а в случае других — в концентрированном растворе соли, а также в водно-спиртовых смесях. К числу белков, очищенных или выделенных в кристаллическом состоянии путем использования различия в растворимости, относятся глобулины семян [32], фосфорилаза мышц [23] и пепсин [14]. В то же время растворимость белка часто резко убывает с повышением температуры, что изображено на рис. 6. Альдолаза мышц [96] и карбокоигемоглобин человека [29] были выделены в кристаллическом состоянии из концентрированных растворов (NH4)2SO4 или фосфатов калия путем повышения температуры насыщенного раствора от 0 до 20°. Указанное явление, невидимому, чаще наблюдается в условиях, при которых происходит высаливание, однако оно не ограничивается этими случаями. Согласно опубликованным данным [9г], сульфат альбумина плазмы и сульфат инсулина обнаруживают отрицательный температурный коэффициент растворимости в воде. [c.49]

Выше было уже упомянуто об образовании слабо растворимых солей (например, хлоридов и сульфатов) белковых катионов з кислой по отношению к изоэлектрической точке области [195, 202] и об использовании этого явления, например, для выделёнйя кристаллического сульфата альбумина плазмы [106]. Было получено также несколько кристаллических солей лизоцима [204]. Белковые соли, содержащие тяжелые комплексные анионы, например воль-фрамат-, фосфовольфрамат-, трихлорацетат- или метафосфатионы, а также соли, содержащие катионы тяжелых металлов — цинка, меди или ртути, — известны уже давно и применялись для освобождения раствора от белков перед некоторыми анализами [10, 78]. Предполагалось, что эти реагенты при их применений действуют на белки сильно денатурирующим образом. Вслед з-а кристаллизацией цинковой соли инсулина [205, 206] и метафос-фата яичного альбумина [207] недавно последовало приготовление серии кристаллических производных инсулина [208] и сывороточных альбуминов человека [209, 210]. Последние были получены в присутствии ионов, концентрация которых была недостаточна для высаливания (если не добавлять в количестве 5—30% органического растворителя и во избежание денатурации не вести процесс при низких температурах). В этих условиях многие из указанных солей менее растворимы, чем свободный белок или соли с такими катионами, как натрий или калий, и, следовательно, могут найти применение при выделении белков [51] (4). Были получены также кристаллические додецилсульфатпроизводные Р-лактоглобулина [211]. [c.51]

Карбоксипептидаза также обусловливает превращение белков, в результате которого образуются растворимые соединения без заметного изменения молекулярного веса, а иногда и без потери биологической активности. Карбоксипептидаза способна выделять аминокислоты из некоторых белковых субстратов, воздействуя главным образом на С-концевые положения, которые соответствуют ее специфическим структурным требованиям. В течение последних двух лет Карбоксипептидаза исследовалась как возможный общий реагент, пригодный для осуществления контролируемого постепенного расщепления белков и для идентификации С-концевых аминокислот. Этот вопрос рассмотрен в статьях II и III, однако не следует недооценивать преимуществ применения карбоксипептидазы и в исследованиях изменения белков под действием ферментов. При повторном исследовании биологической активности инсулина, обработанного карбоксипеп-тидазой, Гаррис и Ли [151ж], данные которых противоречат ранее [c.336]

Таким образом, теория строения белков как полипептидов, обоснованная Э. Фишером, стала прочным фундаментом исследования белков. Неясным оставалось, как при столь однообразном строении различных белков объяснить их весьма разнообразные физические и биохимические свойства. В 20-х годах XX века на примерах каучука, целлюлозы, крахмала были развиты представления о высокомолекулярных соединениях. В то же время были разработаны методы определения молекулярного веса высокомолекулярных соединений и, в частности, белков. Ранее о минимальном молекулярном весе протеидов судили по содержанию в них простетических групп (или каких-либо специфических атомов этих групп, например атома железа в гемоглобине), исходя из предположения, что одна простетическая группа содержится в одной молекуле протеида. Молекулярные веса и таким путем получились огромные, например для гемоглобина 68 000. Применение осмометри-ческого метода определения молекулярного веса (Серенсен, 1917 г.) и особенно разработка ультрацентри(1)угальпого метода (Сведберг, 1926 г.) позволили систематически исследовать молекулярные веса растворимых белков. Оказалось, что их молекулярные веса располагаются в широком интервале величин от 10 000 и ниже для ряда ферментов и гормонов (6500 для инсулина) до 6 600 000 (гемоцианин улитки) и даже до 320 000 000 (белок вируса гриппа). Если принять средний молекулярный вес аминокислотного остатка, входящего в полипептидную цепь белка, равным 115, то окажется, что число аминокислотных остатков в молекулах белков колеблется от нескольких десятков до немногих миллионов. Таким образом, уже по молекулярным весам белки представляют величайшее разнообразие. Простейшие из них вряд ли могут быть отнесены к высокомолекулярным соединениям, между тем как некоторые представляются одними из высокомолекулярных соединений с наиболее громоздкими молекулами. Существеннейшим отличием белков как высокомолекулярных соединений от таких синтетических полимеров, как капрон, полистирол, и таких природных высокомолекулярных соединений, как каучук, целлюлоза, крахмал, является разнообразие элементарных звеньев ( мономеров ), из которых построены белки. Взамен одного мономера (например, остатка ю-аминокапроно-вой кислоты или глюкозы, стирола, изопрена) в белки входит более 20 разных аминокислотных остатков. Это было и вдохновляющим и обескураживающим обстоятельством. Если молекула состоит всего из 20 разных аминокислотных остатков, для нее возможно [c.655]

Большинство количественных исследований было выполнено с растворимыми белками, и, как и следовало ожидать, для каждого сочетания белок— поверхностноактивное вещество количественные соотношения оказались весьма специфичными. Как правило, количество связанного белком поверхностноактивного вещества значительно больше стехиометрического. Путем исследования диаграмм сила—площадь монослоев и измерений поверхностной вязкости и поверхностной эластичности Александер и Кампер [195] изучили реакции Р-глобулина, инсулина и пепсина с полиэлектролитами, содержащими карбоксильные группы. Измерения поверхностного и межфазного натяжения были использованы при" изучении реакций сывороточного альбумина с доде-цилсульфатом [194]. Эта система широко изучалась рядом исследователей, [c.262]

При выделении растворимых белков (например, инсулина, рибонук-леаз[.1 и др.) первым этапом является разрушение ткани. Обычно ткань измельчают на холоду или растирают в замороженном состоянии, а затем подвергают экстракции растворами солей с определенным pH, чаще всего растворами хлористого натрия или калия (иногда применяют дистиллиро- [c.18]

В кищечнике при pH > 7 Сг(П1) переходит в малорастворимые поли-яд ерные гидроксоаквакомплексы. Хелатные комплексы и растворимые соли хрома(Ш) переходят в кровь, где происходит присоединение хрома к железосвязывающим белкам (трансферритин, альбумин и др.). Хром взаимодействует с ДНК и участвует в увеличении активности гормона инсулина. Соединения хрома(У1) значительно токсичнее (вызывают раздражение кожи и появление дерматитов), чем соединения хрома(Ш). [c.197]

Добавки, вносимые в среду. Если партия сыворотки не отвечает оптимальным требованиям, то может оказаться полезным добавление в среду смеси растворимых компонентов. Приготовьте среду DMEM, как обычно, добавив в нее гентамицин и L-глутамин, а затем добавьте бычий инсулин (0,2 ед/мл), пиру-ват (0,45 мМ) и оксалоацетат (1 мМ). [c.194]

Г. Свойства проинсулина и С-пептида. Длина про-инсулинов колеблется от 78 до 86 аминокислот, причем эти различия обусловлены длиной С-пептида. Проинсулин имеет ту же растворимость и изоэлек-трическую точку, что и инсулин. Он также образует гексамеры с кристаллами цинка и реагирует с антисывороткой к инсулину. Биологическая активность лроинсулина составляет менее 5% биологической активности инсулина. Отсюда следует, что большая часть активного центра инсулина в молекуле предшественника замаскирована. Некоторая часть проинсулина секретируется вместе с инсулином, а в определенных ситуациях (опухоль из островковых клеток) он высвобождается в больших количествах, чем в норме. Поскольку период полужизни проинсулина в плазме значительно выше, чем у инсулина, и при этом проинсулин дает сильную перекрестную реакцию с антисывороткой к инсулину, уровень инсулина , определяемый радиоиммунологическим методом, в некоторых случаях может превышать содержание биологически активного гормона. [c.251]

У людей богатая волокнами диета оказывает благоприятный эффект, способствуя задержке воды при прохождении пищи по кишечнику и формированию благодаря этому объемных мягких фекалий. Такая диета снижает вероятность возникновения дивер-тикулоза, рака толстой кишки, сердечно-сосудистых заболеваний и сахарного диабета. Волокна с небольшой растворимостью, такие, как целлюлоза и лигнин, содержащиеся в пшеничных отрубях, хорошо действуют на функцию толстой кишки, тогда как более растворимые волокна, присутствующие в овощах и фруктах, например смолы и пектины, снижают уровень холестерола в крови, возможно, благодаря связыванию желчных кислот и холестерола пищи. Растворимые волокна также препятствуют опорожнению желудка, замедляют и снижают подъем уровня глюкозы в крови после приема пищи с последующим уменьшением секреции инсулина. Этот эффект особенно благоприятен для больных диабетом и лиц, находящихся на диете, поскольку в таких условиях степень последующего падения уровня глюкозы в крови (феномен отдачи), которое стимулирует аппетит, уменьшается. [c.278]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология