Гликоген фосфорилаза

Рис. 20-12. Реципрокная регуляция гликоген-синтазы и гликоген-фосфорилазы путем фосфорилирования и дефосфорилирования. Активная форма каждого из ферментов показана красным, неактивная-черным. Символом —О—0 обозначены фосфорилированные остатки серина.

Представителем фосфорилаз является крахмальная фосфорилаза, расщепляющая крахмал и гликоген. Фосфорилаза в отличие от амилаз ведет не гидролиз, а фосфоролиз полиоз. Процесс фосфоролиза обратим, в то время как амилолитическое расщепление крахмала и гликогена необратимо. [c.103]

Позднее мы ответим на этот важный вопрос более подробно (гл. 25), сейчас же скажем только, что если организм оказывается внезапно в критической ситуации, то мозговое вещество надпочечника выделяет в кровь гормон адреналин, который служит молекулярным сигналом для печени и мышц. Под влиянием этого сигнала печень включает свою гликоген-фосфорилазу, в результате чего повышается уровень глюкозы в крови, т.е. мышцы получают топливо. Этот же сигнал включает в скелетных мышцах расщепление гликогена с образованием лактата, благодаря чему усиливается [c.464]

Ферментативная активность и физиологическая функция. Гликоген-фосфорилаза из скелетных мышц характеризуется гораздо более высокой величиной, чем тот же фермент из ткани печени. [c.475]

Рис. 13-16. Гормональная регуляция ферментативной реакции. В результате присоединения гормона адреналина к специфическим рецепторам, находящимся на поверхности клеток печени, образуется при участии связанного с мембраной фермента (адеяилатциклазы) циклический аденилат. Последний функционирует как аллостерический активатор, или внутриклеточный посредник, под действием которого гликоген-фосфорилаза переходит из неактивной формы в активную, что влечет за собой ускорение превращения гликогена печени в глюкозу крови. Подробно этот метаболический путь описан в гл. 25.

ВО внутренние отделы клетки и вызывает здесь ковалентную модификацию, под влиянием которой гликоген-фосфорилаза (первый фермент в системе, катализирующей превращение гликогена в глюкозу и другие продукты разд. 9.22) переходит из менее активной формы в более активную (рис. 13-16). [c.390]

Внутриклеточный посредник, активирующий в результате ряда реакций гликоген-фосфорилазу [c.390]

Активированная гликоген-фосфорилаза катализирует расшепление гликогена до глюкозы, которая попадает в кровь [c.390]

Для того чтобы расщепление гликогена под действием гликоген-фосфорилазы могло продолжаться, на полисахарид должен предварительно подействовать другой фермент, а. (1 -> 6)-глюкозидаза. Этот фермент катализирует две реакции. В первой из них он отщепляет от цепи три глюкозных остатка из упомянутых четырех и переносит их на конец какой-нибудь другой внещней боковой цепи. Во второй реакции, катализируемой а (1 -+ -> 6)-глюкозидазой, отщепляется четвертый глюкозный остаток, присоединенный в точке ветвления а(1- ->6>связью. Гидролиз а(1->6>связи в точке ветвления приводит к образованию одной молекулы D-глюкозы и от- [c.457]

Из гл. 15 мы знаем, что скорость гликолиза регулируется на двух уровнях. В первую очередь регулируется, как мы видели, сама подача топлива для гликолиза. В этой регуляции участвуют два регуляторных фермента, контролирующих вхождение глюкозы в последовательность гликолитических реакций,— гексокиназа, катализирующая фосфорилирование D-глюкозы с образованием глюкозо-6-фосфата, и гликоген-фосфорилаза, катализирующая первый этап образования глюкозо-6-фосфата из гликогена. Скорость цикла лимонной кислоты [c.493]

Фермент, катализирующий эту реакцию,- аденилатциклаза - был обнаружен затем во многих животных тканях. Он прочно связан с внутренней поверхностью плазматической мембраны и поэтому с трудом поддается экстракция и переходу в растворенную форму. Итак, связывание адреналина (первичного передатчика) с рецепторными участками на поверхности клетки способствует образованию в клетке сАМР (вторичного передатчика сигнала), который в свою очередь способствует активации гликоген-фосфорилазы. [c.789]

Расщепление гликогена в печени катализируется двумя ферментами гликоген-фосфорилазой и а-1,6-глюкози-дазой. Оба фермента высоко специфичны и к структуре отщепляемого остатка (отщепляют только концевой остаток а-В-глюкопиранозы), и к типу разрываемой связи (первый расщепляет только 1- 4-связи, второй — только 1- 6), и к структуре цепи, прилегающей к разрываемой связи со стороны восстанавливающего конца. [c.145]

Ферменты (в скобках даны кодовые номера) I - гексокиназа (2.7.1.1) или глюкокиназа (2.7.1.2) IА -гликоген-фосфорилаза (2.4.1.1) 1В - фосфоглюкомутаза (2.7.5.1) 2 - глюкозофосфатизомераза (5.3.1.9) 3 - фосфофруктокиназа (2.7.1.11) 4 - фруктозобисфосфатальдолаза (4.1.2.13) 5 - триозофосфатизомераза [c.78]

Слиянию генов могла принадлежать важная роль в процессе эволюции основных метаболических путей. Энергетический путь метаболизма каждого из перечисленных ниже ферментов определился, вероятно, в результате объединения копии изначального (ди)нук-леотидсвязывающего домена с одним или большим числом других доменов, отличных от первого фосфоглицераткиназа [235, 310, 311], дегидрогеназы, специфичные соответственно к глицеральдегид-3-фосфату, лактату, малату и алкоголю [91], и гликоген-фосфорилаза [236]. Как обсуждалось в разд. 5.4, (ди)нуклеотидсвязывающий домен представляет N-концевую часть первых четырех ферментов, тогда как в алкогольдегидрогеназе он расположен в С-концевой части, а в фосфорилазе — в середине цепи. Это указывает на то, что ограничения в пространственном расположении доменов не вызывали затруднений при их использовании в качестве составных блоков для построения самых сложных белков в процессе эволюции. [c.229]

В механизме действия глюкагона первичным является связывание со специфическими рецепторами мембраны клеток , образовавшийся глю-кагонрецепторный комплекс активирует аденилатциклазу и соответственно образование цАМФ. Последний, являясь универсальным эффектором внутриклеточных ферментов, активирует протеинкиназу, которая в свою очередь фосфорилирует киназу фосфорилазы и гликогенсинтазу. Фосфорилирование первого фермента способствует формированию активной гликоген-фосфорилазы и соответственно распаду гликогена с образованием глюкозо-- 1-фосфата (см. главу 10), в то время как фосфорилирование гликогенсинтазы сопровождается переходом ее в неактивную форму и соответственно блокированием синтеза гликогена. Общим итогом действия глюкагона являются ускорение распада гликогена и торможение его синтеза в печени, что приводит к увеличению концентрации глюкозы в крови. [c.272]

Одной из широко распространенных химических постсинтетических модификаций является фосфорилирование остатков серина и треонина, например, в молекуле гистоновых и негистоновых белков, а также казеина молока. Фосфорилирование-дефосфорилирование ОН-группы серина абсолютно необходимо для множества ферментов, например для активности гликоген-фосфорилазы и гликоген-синтазы. Фосфорилирование некоторых остатков тирозина в молекуле белка в настоящее время рассматривается как один из возможных и специфических этапов формирования онкобелков при малигнизации нормальных клеток. Хорошо известны также реакции окисления двух остатков цистеина и образование внутри- и межцепочечных дисульфидных связей при формировании третичной структуры (фолдинг). Этим обеспечивается не только защита от внешних денатурирующих агентов, но и образование нативной конформации и проявление биологической активности. [c.533]

D-глюкoзныe единицы боковых цепей гликогена и крахмала вовлекаются в гликолиз в результате последовательного действия двух ферментов-глнкоггн- ос-форилазы (или фосфорилазы крахмала у растений) и фосфоглюкомутазы. Гликоген-фосфорилаза, широко распространенная в животных клетках, катализирует изображенную ниже общую реакцию, в которой (Глюкоза) означает боковую цепь гликогена (или крахмала). [c.456]

Во второй реакции, поставляющей глюкозные остатки для процесса гликолиза, субстратом служит гликоген. Эта реакция катализируется гликогвн-фосфо-рилазой, которая также представляет собой регуляторный фермент. Как в печени, так и в мышцах гликоген-фосфорилаза занимает стратегически важную позицию между резервуаром топлива-гликогеном и гликолитической системой, на- [c.462]

Взаимопревращения двух этих форм гликоген-фосфорилазы происходят под действием спехдафичных ферментов, катализирующих процесс ковалентной модификации (разд. 9.22) фосфорилазы. Фосфорилаза а превращается в менее активную фосфорилазу Ь под действием фермента, называемого фосфатазой фосфорилазы а этот фермент, катализируя гидролитический разрыв связей, удаляет из молекулы фосфорилазы а фосфатные группы, необходимые для каталитической активности (рис. 15-14). Фосфорилаза Ь вновь превращается в активную фосфорилазу а под действием фермента, называемого киназой фосфорилазы Ь он катализирует реакцию, в ходе которой АТР фосфорилирует остатки серина в активном центре молекулы фосфорилазы Ь, что и приводит к образованию фосфорилазы а. Таким образом, благодаря действию двух ферментов, фосфатазы фосфорилазы а и киназы фосфорилазы Ь, соотношение активной фосфорилазы а и сравнительно мало активной фосфори- [c.463]

В печени гликоген-фосфорилаза также присутствует в а- и fe-форме в принципе ф1ерменты печени функционируют подобно мышечньпл, от которых они, впрочем, несколько отличаются по своей структуре и регуляторным свойствам. Расщепление гликогена в печени имеет иное назначение, нежели в мышцах этот процесс служит источником свободной глюкозы крови. Под действием фосфорилазы печени образуется глюкозо-1-фосфат, который затем превращается в глюкозо-6-фосфат, являющийся уже непосредственным предшественником свободной глюкозы. Реакция, в ходе которой образуется D-глюкоза крови, катализируется ферментом глюкЬзо-6-фосфатазой [c.464]

Остатки глюкозы, из которых построены гликоген и крахмал, превращаются в глюкозо-6-фосфат под действием гликоген-фосфорилазы или фосфорилазы крахмала и фосфоглюкомутазы. Другие гексозы, а именно фруктоза, манноза и галактоза также фосфорилируются и превращаются в промежуточные продукты гликолиза. Вовлечение глюкозы в процесс гликолиза при участии фермента гексокиназы регулируется [c.471]

Гликоген-синтаза и гликоген-фосфорилаза регулируются рецинрокно [c.614]

Ранее мы видели, что расщепление гликогена регулируется посредством ковалентной и аллостерической модуляции гликоген-фосфорилазы (разд. 15.11). Фосфорилаза а, активная форма фермента, содержащая существенные для каталитической активности фосфорилированные остатки серина, дефосфорили-руется под действием фосфатазы фосфорилазы и превращается в фосфорилазу Ь-значительно менее активную форму, которую может активировать АМР (ее аллостерический модулятор). Киназа фосфорилазы превращает фосфорилазу Ь снова в фосфорилазу а за счет АТР, фосфорилирующего упомянутые остатки серина. [c.614]

Таким образом, гликоген-фосфорилаза и гликоген-синтаза регулируются реципрокно в то время как один из ферментов активируется, активность другого подавляется (рис. 20-12). Сказанное означает, что проявлять полную активность одновременно оба эти фермента, по-видимому, не могут. [c.615]

Соотнощение между скоростями синтеза и распада гликогена в печени регулируется в конечном счете двумя гормонами адреналином (вырабатывается мозговым веществом надпочечников) и глю-кагоном (вырабатывается поджелудочной железой). Эти гормоны действуют, изменяя соотнощение активной и неактивной форм гликоген-фосфорилазы и гликоген-синтазы. Секреция адреналина стимулирует расщепление гликогена в печени и мышцах, повышая отношение фосфорилазы а к фосфорилазе Ь и одно- [c.615]

У человека известен ряд генетических болезней, связанных с нарушением синтеза или распада гликогена. Одним из первых был описан случай хронического увеличения печени-у 8-летней девочки, у которой наблюдались также различного рода нарушения обмена. Девочка умерла от гриппа. Вскрытие показало, что ее печень была в 3 раза больше нормы в ней содержалось огромное количество гликогена на долю его приходилось почти 40% сухого веса органа. Выделенный из печени гликоген в химическом отношении оказался вполне нормальным, однако, когда кусочек ткани печени гомогенизировали и инкубировали в буфере, этот гликоген так и остался интактным-ни лактат, ни глюкоза не образовались. Когда же к гликогену добавили суспензию, приготовленную из ткани нормальной печени, то очень быстро произошло его расщепление до глюкозы. На основании этой биохимической проверки исследователи пришли к выводу, что у больной был нарушен процесс расщепления гликогена (эту болезнь часто называют болезнью Гирке по имени описавшего ее врача). Сначала предполагалось, что дефектным ферментом была в этом случае глюкозо-6-фос-фатаза, поскольку больная печень не образовывала глюкозы однако отсутствие образования лактата указывало на то, что дефект затрагивал либо гликоген-фосфорилазу, либо дебранчинг-фермент [а(1 - 6)-глюкозидазу]. Позже исследователи укрепились в мнении, что в этом классическом случае была затронута именно а(1 - 6)-глюкозидаза. Вследствие этого в молекулах гликогена, находящихся в печени, могли расщепляться с образованием глюкозы или [c.616]

Гликоген-синтаза и гликоген фосфорилаза регулируются ре ципрокно. ....... [c.729]

Вместе с тем активность гликоген-фосфорилазы в гомогенате значительно возрастала при добавлении адреналина к го-могенату ткани печени в присутствии АТР и ионов Mg . Было показано, что этот эффект реализуется в две стадии. На [c.788]

Теперь мы подошли к регуляторной связи между сАМР и активностью гликоген-фосфорилазы. Недостаюцщм звеном остался только фермент, называемый протеинкиназой, который также существует в активной и неактивной формах. Активная протеинкиназа катализирует фосфорилирование неактивной киназы фосфорилазы посредством АТР с образованием активной фосфорилированной формы в этой реакции донором фосфатных групп служит АТР, а ее активатором-ионы Са [c.790]

Однако количество информации, заключенной в одной-единственной клетке человека, все еще намного превьннает возможности доступных в настоящее время цифровых компьютеров человек пока еще не способен выразить в цифрах все многообразие биохимических фактов и взаимосвязей. Двадцать аминокислот, из которых построены все белки-это не просто двадцать кодирующих единиц, ибо значение любой данной аминокислоты в белке может быть различным. Например, значение серина может быть обусловлено тем, что в молекуле этой аминокислоты содержится полярная гидроксильная группа, способная образовывать водородную связь. Оно может быть также связано с тем, что серин входит в качестве важного структурного элемента в состав активного центра фермента (в случае трипсина) или регуляторного центра (в случае гликоген-фосфорилазы) или же быть носителем фосфатных групп (в казеине-белке молока). Перевести четырехбуквенный язык ДНК и двадцатибуквенный язык белков на язык цифр в том случае, когда эти буквы имеют множество значений, пока еще не представляется возможным. [c.852]

В животных клетках энергия запасается в форме гликогена, который образуется из глюкозо-6-фосфата в результате трех последовательных ферментных реакций 1) превращения глюко-зо-6-фосфата в глюкозо-1-фосфат 2) образования уридиндифос-фат-Е)-глюкозы 3) образования из нее гликогена. Когда клетка получает достаточно энергии, в ней образуется много глюкозо-6-фосфата и это служит сигналом для синтеза гликогена сигнал срабатывает на уровне третьей реакции таким образом, что он активирует фермент, превращающий уридиндифосфат-О-глюкозу в гликоген. При недостатке энергии возникает необходимость в реализации ее запасов, хранимых клеткой в виде гликогена. Осуществляется это также путем активации фермента, но теперь уже гликоген-фосфорилазы, расщепляющей гликоген. Природа этой реакции расшифрована и установлено, что веществом, сигнализирующим о включении положительной обратной связи, является аденозинмонофосфат. [c.90]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология