Активация избытком субстрата

Понижение энтропийной части происходит в результате фиксации субстрата на ферменте в конфигурации активных групп, обладающей и более низкой энтропией по сравнению со свободным сочетанием реагентов. Следовательно, в таком комплексе, исходно близком к переходному состоянию, уменьшение энтропии при образовании самого переходного состояния не должно быть уже столь большим по абсолютной величине, как в случае свободных реагентов. Значит, роль энтропийного фактора (е / <С 1) в (XIV.1.1), (XIV.1.2), снижающего скорость реакции, уменьшается в ферментативном процессе по сравнению с обычной реакцией. Избыток энергии, выделяющейся при связывании субстрата, должен хотя бы частично переходить в теплоту, чтобы скомпенсировать уменьшение энтропии при образовании комплекса. С энергетической точки зрения, происходящая стабилизация и уменьшение собственной энергии комплекса должны были бы замедлять катализ, где требуется преодоление активационного барьера. Однако в схемах энергетического катализа предполагают, что осуществляется не только фиксация конфигурации субстрата, но и создание напряжения фермент-субстратного комплекса, способствующего реакции. При этом происходит и снижение энергии активации химической реакции за счет концентрации энергии напряжения на атакуемой связи. [c.420]

В случае мономолекулярных реакций типа влияние строения субстрата и свойств среды на скорость замещения достаточно ясно. В процессе активации центральный углеродный атом становится более электронодефицитньш, а уходящая группа приобретает избыток электронов [c.39]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология